Восстановление кристалла фермента |
Назад |
CRYST1 145.780 146.830 58.590 90.00 90.00 90.00 P 21 21 2 4
Первые три числа обозначаю длины направляющих векторов элементарной ячейки, следующие три —углы между ними. Далее следует код кристаллической симметрии и число молекул белка в одной ячейке.
Согласно справочнику по видам симметрии, кристал гексокиназы должен иметь структуру, изображённую на рис.1.
Рис.1 — схема симметрии в кристаллах типа P 21 21 2.
После визуализации окружения я убедился, что молекулы белка организованы именно таким образом (см.рис.2).
Рис.2 — молекулы гексокиназы, образующие кристалл (кликабельно).
У каждой молекулы фермента по 8 контактов с другими молекулами.Все эти контакты показаны палочками на рис.3
Рис.3 — общий вид молекулярных контактов в кристалле 1DGK. Остатки, принадлежащие разным молекулам, окрашены в разные цвета (кликабельно).
Покажем более крупно некоторые из этих контактов (см.рис.4).
Рис.4 — А: контакт трёх молекул фермента; контакт составляют взаимодействия кислых и основных АА. В: тирозин одной молекулы образует водородные связи с аргинином и АДФ другой; также видно, как кислород в радикале аспарагина взаимодействует с азотом белкового остова.
Окрашивание молекулы гексокиназы по гидрофобности АА показало, что её поверхность мозаична, то есть в ней нет областей, которые могли бы обеспечивать гидрофобное взаимодействие.
Рис.5 — поверхность четырёх молекул гексокиназы в кристалле, покрашенных по гидрофобности.
Для второго задания была выбрана структура 3hdd, на которой одна из молекул белка находится на краю молекулы ДНК. Если отобразить соседнюю ячейку, то становится видно, что этот белок на самом деле находится не на краю ДНК, а взаимодействия ничем не отличаются от взаимодействий белка, расположенного "посредине" ДНК (см.рис.6).
Рис.6 — структура 3hdd с белком, повисшим на краю ДНК (А), и исправленная 3hdd, где за счёт отображения соседней ячейки становится видно, что белок на самом деле не на краю ДНК.
(немного команд, которые использовались в этом занятии)