2CHP

Общая характеристика структуры 2CHP

Изображение вторичной структуры 2CHP показано на рис.1. Белок не содержит бета-листов, но содержит 20 альфа-спиралей.

Рис1. Вторичная структура белка 2СHP. Переход цветов: зеленый - голубой - синий - фиолетовый - розовый - желтый - оранжевый на цепях А и B показывает каким образом идет цепь белка от N-конца к C-концу. Для цепей С и D характерен аналогичный переход цветов. Подписаны: начало 1 альфа-спирали цепи А, начало 1 альфа-спирали цепи С, конец 5 альфа-спирали цепи В и конец 5 альфа-спирали цепи D. Белым цветом в виде шаровидных структур показаны молекулы воды.

Молекулы, отличные от белка и воды представлены на рис.2. Это 2 фосфат-иона.

Рис.2 Структура CHP2 с выделенными красным цветом лигандами - фосфат-ионами. Белым цветом выделен белок.

Название на русском: металлозависимый ДНК-связывающийся регулятор ответа на стресс
Название на английском: metalloregulation DNA-binding stress protein
Количество разных цепей в PDB-файле: 4 (A, B, C, D)
Молекулы, отличные от белка и воды: 2 остатка фосфорной кислоты (фосфат-ионы - PO4^3-). Их координаты можно найти в PDB-файле.
Uniprot_AC: P37960

Анализ структуры альфа-спиралей и бета-листов в цепи A белка с кодом PDB 1JQA

В таблицах 1 и 2 представлены данные для 6 альфа-спирали белка с кодом PDB 1JQA. Альфа спираль начинается с серина и заканчивается глутаматом. Шаг спирали вычислялся так: находилась длина спирали и делилась на количество витков в ней (21.68/4=5.42 Ангстрема). Для сравнения были найдены условные расстояния между серединами витков спирали и найдено среднее арифметическое.(5.55 Ангстрем). Стоит отметить, что это значение близко к шагу идеальной альфа-спирали - 5.4 Ангстрема. На виток спирали приходится, в среднем, 4 аминокислоты, что также близко по значению 3.7 для идеальной спирали. Для бета-листов расположение соседних тяжей может быть параллельным или антипараллельным, в зависимости от направления пептидных цепей. Антипараллельное расположение более предпочтительно, поскольку в этом случае межцепочечные водородные связи ориентированы параллельно друг другу и перпендикулярны оси симметрии бета-листа. В данном случае, тяжи расположены параллельно друг другу, что не является удачным, однако они образуют винтовую неплоскую поверхность, что, возможно, облегчает их положение в пространстве.

Таблица 1. Значения параметров для альфа-спирали

Параметры	Шаг спирали	Число остатков спирали на один виток	С какими по номеру остатками образует водородные связи остаток с номером n, если он находится в середине спирали
Значение параметра	Шаг спирали - в среднем равен 5.5 Ангстрем. (Это показано на рис.5 и рис.5.1)	Число остатков спирали на один виток - 3.75. (Подробнее показано на рис.6)	Остаток с номером n образует водородные связи с остатками, имеющими номер, кратный 4. (Это изображено на рис.7)

Таблица 2. Значения параметров для бета-листа

Параметр	Наличие в листе параллельных и антипараллельных бета-тяжей	Образует ли лист плоскую или вогнутую/выпуклую поверхность?
Значение параметра	В представленном на рис.3 и рис.3.1 есть только параллельные тяжи. Об этом говорит направление стрелок (конец стрелки показывает альф-атом углерода конца бета-тяжа.)	Лист образует выпукло-вогнутую винтовую поверхность.Это продемонстрировано на рис.3.1 и рис.3

Рис.3 Бета-лист А из 6 бета-тяжей. Синим цветом выделены альфа-атомы углерода в этих тяжах, а также синим цветом подписаны номера аминокислотных остатков и сами аминокислотные остатки.

Рис.3.1 Бета-лист А из 6 бета-тяжей. Синим цветом выделены альфа-атомы углерода в эт также синим цветом подписаны номера аминокислотных остатков и сами аминокислотные остатки. Cерым цветом выделена остальная часть белка. На этом изображении можно заметить, что бета-тяжи образую винтовую поверхность.

Рис.4 Структура 1JQA с выделенной 6 альфа-спиралью цепи А. Она показана на рисунке желтым цветом, синим цветом подписаны аминокислотные остатки, которые стоят в начале и конце спирали. Серым цветом показан остальной белок.

Рис.5 6 альфа-спираль в цепи А белка 1JQA. Показана длина спирали.

Рис.5.1 6 альфа-спираль в цепи А белка 1JQA. Показан шаг спирали.

Рис.6 6 альфа-спираль в цепи А белка 1JQA. Различными цветами показаны каждые 4 аминокислотных остатка. Подписаны номера аминокислотных остатков. Т.е. мы можем сказать, что в среднем 3.75 аминокислотных остатка приходится на один виток спирали, т.к. всего 15 аминоксислотных остатков приходится на 4 полных витка спирали. (16/4=4)

Рис.7 6 альфа-спираль в цепи А белка 1JQA. На этом изображении зеленым цветом выделены и подписаны атомы азота и кислорода, между которыми образуется водородная связь, а также номер аминокислотного остатка, к которому они принадлежат.

Внутримолекулярные взаимодействия боковых групп белка в цепи A структуры 2CHP

Дисульфидные мостики - ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. В молекуле белка CHP2 нет цистеиновых остатков, а значит в ней нет дисульфидных мостиков. Для поиска использовалась команда select Cys.
Солевые мостики - связь между молекулами заряженных кислот. Отрицательно заряженые аминокислоты: глуматат, аспартат. Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин, гистидин. Солевой мостик образуется между карбоксильной группой в радикале отрицательно заряженных аминокислот и аминогруппой в радикале у положительно заряженных аминокислот. В цепи А данного белка обнаружено 3 солевых мостика между аспартатом и лизином, между аспартатом и аргинином и между лизином и глутаматом (рис.9). Солевой мостик между глутаматом и лизином показан на рис.8.

Рис.8 Солевой мостик в цепи А белка 2CHP. Синим цветом выделены атомы азота, красным - кислорода, серым углерода. Между кислородом карбокисльной группы глутамата и концевой аминогруппой лизина показано расстояние.

Рис.9 Цепь А с показанными на нем солевыми мостиками. Красным цветом показан аргинин, желтым - аспартат, зеленым - лизин, синим - глутамат.