data_1Y44
# 
_entry.id   1Y44 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.008 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1Y44       
RCSB RCSB031091 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.mod_type 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.status 
1 2005-01-25 2004-11-30 0 1Y44 ? 
2 2005-02-08 ?          1 1Y44 ? 
3 2009-02-24 ?          1 1Y44 ? 
4 2011-07-13 ?          1 1Y44 ? 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL  ? 
3 VERSN ? 
4 VERSN ? 
# 
_pdbx_database_status.entry_id         1Y44 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'de la Sierra-Gallay, I.L.' 1 
'Pellegrini, O.'            2 
'Condon, C.'                3 
# 
loop_
_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.year 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 'Structural basis for substrate binding, cleavage and allostery in the tRNA maturase RNase Z.' Nature    433 657  661  
2005 NATUAS UK 0028-0836 0006 ? 15654328 10.1038/nature03284 
1       'Endonucleolytic processing of CCA-less tRNA precursors by RNase Z in Bacillus subtilis'       'Embo J.' 22  4534 4543 
2003 EMJODG UK 0261-4189 0897 ? ?        ?                   
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'de la Sierra-Gallay, I.L.' 1 
primary 'Pellegrini, O.'            2 
primary 'Condon, C.'                3 
1       'Pellegrini, O.'            4 
1       'Nezzar, J.'                5 
1       'Marchfelder, A.'           6 
1       'Putzer, H.'                7 
1       'Condon, C.'                8 
# 
_cell.entry_id           1Y44 
_cell.length_a           42.980 
_cell.length_b           188.330 
_cell.length_c           177.910 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              16 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1Y44 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Ribonuclease Z'                       35867.434 2   ? 'I46M, L228M' ? 3.1.26.11 
2 non-polymer syn 'ZINC ION'                             65.380    2   ? ?             ? ?         
3 non-polymer syn 'PHOSPHATE ION'                        94.971    1   ? ?             ? ?         
4 non-polymer syn '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' 195.233   1   ? ?             ? ?         
5 non-polymer syn GLYCEROL                               92.094    3   ? ?             ? ?         
6 water       nat water                                  18.015    176 ? ?             ? ?         
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
6 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 
;RNase Z, tRNA 3 endonuclease, ZiPD, 3'tRNase, ELAC
;
2 ?                                                    
3 ?                                                    
4 ?                                                    
5 ?                                                    
6 ?                                                    
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(MSE)ELLFLGTGAGIPAKARNVTSVALKLLEERRSVWLFDCGEATQHQ(MSE)LHTTIKPRKIEKIFITH(MSE)HGDH
VYGLPGLLGSRSFQGGEDELTVYGPKGIKAFIETSLAVTKTHLTYPLAIQEIEEGIVFEDDQFIVTAVSVIHGVEAFGYR
VQEKDVPGSLKADVLKE(MSE)NIPPGPVYQKIKKGETVTLEDGRIINGNDFLEPPKKGRSVVFSGDTRVSDKLKELARD
CDV(MSE)VHEATFAKEDRKLAYDYYHSTTEQAAVTAKEARAKQLILTHISARYQGDASLELQKEAVDVFPNSVAAYDFL
EVNVPRGKLAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MELLFLGTGAGIPAKARNVTSVALKLLEERRSVWLFDCGEATQHQMLHTTIKPRKIEKIFITHMHGDHVYGLPGLLGSRS
FQGGEDELTVYGPKGIKAFIETSLAVTKTHLTYPLAIQEIEEGIVFEDDQFIVTAVSVIHGVEAFGYRVQEKDVPGSLKA
DVLKEMNIPPGPVYQKIKKGETVTLEDGRIINGNDFLEPPKKGRSVVFSGDTRVSDKLKELARDCDVMVHEATFAKEDRK
LAYDYYHSTTEQAAVTAKEARAKQLILTHISARYQGDASLELQKEAVDVFPNSVAAYDFLEVNVPRGKLAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MSE n 
1 2   GLU n 
1 3   LEU n 
1 4   LEU n 
1 5   PHE n 
1 6   LEU n 
1 7   GLY n 
1 8   THR n 
1 9   GLY n 
1 10  ALA n 
1 11  GLY n 
1 12  ILE n 
1 13  PRO n 
1 14  ALA n 
1 15  LYS n 
1 16  ALA n 
1 17  ARG n 
1 18  ASN n 
1 19  VAL n 
1 20  THR n 
1 21  SER n 
1 22  VAL n 
1 23  ALA n 
1 24  LEU n 
1 25  LYS n 
1 26  LEU n 
1 27  LEU n 
1 28  GLU n 
1 29  GLU n 
1 30  ARG n 
1 31  ARG n 
1 32  SER n 
1 33  VAL n 
1 34  TRP n 
1 35  LEU n 
1 36  PHE n 
1 37  ASP n 
1 38  CYS n 
1 39  GLY n 
1 40  GLU n 
1 41  ALA n 
1 42  THR n 
1 43  GLN n 
1 44  HIS n 
1 45  GLN n 
1 46  MSE n 
1 47  LEU n 
1 48  HIS n 
1 49  THR n 
1 50  THR n 
1 51  ILE n 
1 52  LYS n 
1 53  PRO n 
1 54  ARG n 
1 55  LYS n 
1 56  ILE n 
1 57  GLU n 
1 58  LYS n 
1 59  ILE n 
1 60  PHE n 
1 61  ILE n 
1 62  THR n 
1 63  HIS n 
1 64  MSE n 
1 65  HIS n 
1 66  GLY n 
1 67  ASP n 
1 68  HIS n 
1 69  VAL n 
1 70  TYR n 
1 71  GLY n 
1 72  LEU n 
1 73  PRO n 
1 74  GLY n 
1 75  LEU n 
1 76  LEU n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  ARG n 
1 80  SER n 
1 81  PHE n 
1 82  GLN n 
1 83  GLY n 
1 84  GLY n 
1 85  GLU n 
1 86  ASP n 
1 87  GLU n 
1 88  LEU n 
1 89  THR n 
1 90  VAL n 
1 91  TYR n 
1 92  GLY n 
1 93  PRO n 
1 94  LYS n 
1 95  GLY n 
1 96  ILE n 
1 97  LYS n 
1 98  ALA n 
1 99  PHE n 
1 100 ILE n 
1 101 GLU n 
1 102 THR n 
1 103 SER n 
1 104 LEU n 
1 105 ALA n 
1 106 VAL n 
1 107 THR n 
1 108 LYS n 
1 109 THR n 
1 110 HIS n 
1 111 LEU n 
1 112 THR n 
1 113 TYR n 
1 114 PRO n 
1 115 LEU n 
1 116 ALA n 
1 117 ILE n 
1 118 GLN n 
1 119 GLU n 
1 120 ILE n 
1 121 GLU n 
1 122 GLU n 
1 123 GLY n 
1 124 ILE n 
1 125 VAL n 
1 126 PHE n 
1 127 GLU n 
1 128 ASP n 
1 129 ASP n 
1 130 GLN n 
1 131 PHE n 
1 132 ILE n 
1 133 VAL n 
1 134 THR n 
1 135 ALA n 
1 136 VAL n 
1 137 SER n 
1 138 VAL n 
1 139 ILE n 
1 140 HIS n 
1 141 GLY n 
1 142 VAL n 
1 143 GLU n 
1 144 ALA n 
1 145 PHE n 
1 146 GLY n 
1 147 TYR n 
1 148 ARG n 
1 149 VAL n 
1 150 GLN n 
1 151 GLU n 
1 152 LYS n 
1 153 ASP n 
1 154 VAL n 
1 155 PRO n 
1 156 GLY n 
1 157 SER n 
1 158 LEU n 
1 159 LYS n 
1 160 ALA n 
1 161 ASP n 
1 162 VAL n 
1 163 LEU n 
1 164 LYS n 
1 165 GLU n 
1 166 MSE n 
1 167 ASN n 
1 168 ILE n 
1 169 PRO n 
1 170 PRO n 
1 171 GLY n 
1 172 PRO n 
1 173 VAL n 
1 174 TYR n 
1 175 GLN n 
1 176 LYS n 
1 177 ILE n 
1 178 LYS n 
1 179 LYS n 
1 180 GLY n 
1 181 GLU n 
1 182 THR n 
1 183 VAL n 
1 184 THR n 
1 185 LEU n 
1 186 GLU n 
1 187 ASP n 
1 188 GLY n 
1 189 ARG n 
1 190 ILE n 
1 191 ILE n 
1 192 ASN n 
1 193 GLY n 
1 194 ASN n 
1 195 ASP n 
1 196 PHE n 
1 197 LEU n 
1 198 GLU n 
1 199 PRO n 
1 200 PRO n 
1 201 LYS n 
1 202 LYS n 
1 203 GLY n 
1 204 ARG n 
1 205 SER n 
1 206 VAL n 
1 207 VAL n 
1 208 PHE n 
1 209 SER n 
1 210 GLY n 
1 211 ASP n 
1 212 THR n 
1 213 ARG n 
1 214 VAL n 
1 215 SER n 
1 216 ASP n 
1 217 LYS n 
1 218 LEU n 
1 219 LYS n 
1 220 GLU n 
1 221 LEU n 
1 222 ALA n 
1 223 ARG n 
1 224 ASP n 
1 225 CYS n 
1 226 ASP n 
1 227 VAL n 
1 228 MSE n 
1 229 VAL n 
1 230 HIS n 
1 231 GLU n 
1 232 ALA n 
1 233 THR n 
1 234 PHE n 
1 235 ALA n 
1 236 LYS n 
1 237 GLU n 
1 238 ASP n 
1 239 ARG n 
1 240 LYS n 
1 241 LEU n 
1 242 ALA n 
1 243 TYR n 
1 244 ASP n 
1 245 TYR n 
1 246 TYR n 
1 247 HIS n 
1 248 SER n 
1 249 THR n 
1 250 THR n 
1 251 GLU n 
1 252 GLN n 
1 253 ALA n 
1 254 ALA n 
1 255 VAL n 
1 256 THR n 
1 257 ALA n 
1 258 LYS n 
1 259 GLU n 
1 260 ALA n 
1 261 ARG n 
1 262 ALA n 
1 263 LYS n 
1 264 GLN n 
1 265 LEU n 
1 266 ILE n 
1 267 LEU n 
1 268 THR n 
1 269 HIS n 
1 270 ILE n 
1 271 SER n 
1 272 ALA n 
1 273 ARG n 
1 274 TYR n 
1 275 GLN n 
1 276 GLY n 
1 277 ASP n 
1 278 ALA n 
1 279 SER n 
1 280 LEU n 
1 281 GLU n 
1 282 LEU n 
1 283 GLN n 
1 284 LYS n 
1 285 GLU n 
1 286 ALA n 
1 287 VAL n 
1 288 ASP n 
1 289 VAL n 
1 290 PHE n 
1 291 PRO n 
1 292 ASN n 
1 293 SER n 
1 294 VAL n 
1 295 ALA n 
1 296 ALA n 
1 297 TYR n 
1 298 ASP n 
1 299 PHE n 
1 300 LEU n 
1 301 GLU n 
1 302 VAL n 
1 303 ASN n 
1 304 VAL n 
1 305 PRO n 
1 306 ARG n 
1 307 GLY n 
1 308 LYS n 
1 309 LEU n 
1 310 ALA n 
1 311 ALA n 
1 312 ALA n 
1 313 LEU n 
1 314 GLU n 
1 315 HIS n 
1 316 HIS n 
1 317 HIS n 
1 318 HIS n 
1 319 HIS n 
1 320 HIS n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Bacillus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 rnz 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Bacillus subtilis' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1423 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21 lambdaDE3 pRIL' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          PLASMID 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pET28a 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    RNZ_BACSU 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P54548 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MELLFLGTGAGIPAKARNVTSVALKLLEERRSVWLFDCGEATQHQILHTTIKPRKIEKIFITHMHGDHVYGLPGLLGSRSFQGGEDELTVYGPKGIKAFIETSLAVTKTHLTYPLAIQEIEEGIVFEDDQFIVTAVSVIHGVEAFGYRVQEKDVPGSLKADVLKEMNIPPGPVYQKIKKGETVTLEDGRIINGNDFLEPPKKGRSVVFSGDTRVSDKLKELARDCDVLVHEATFAKEDRKLAYDYYHSTTEQAAVTAKEARAKQLILTHISARYQGDASLELQKEAVDVFPNSVAAYDFLEVNVPRG
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1Y44 A 1 ? 307 ? P54548 1 ? 307 ? 1 307 
2 1 1Y44 B 1 ? 307 ? P54548 1 ? 307 ? 1 307 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1Y44 MSE A 1   UNP P54548 MET 1   'MODIFIED RESIDUE' 1   ? 1  
1 1Y44 MSE A 46  UNP P54548 ILE 46  ENGINEERED         46  ? 2  
1 1Y44 MSE A 64  UNP P54548 MET 64  'MODIFIED RESIDUE' 64  ? 3  
1 1Y44 MSE A 166 UNP P54548 MET 166 'MODIFIED RESIDUE' 166 ? 4  
1 1Y44 MSE A 228 UNP P54548 LEU 228 ENGINEERED         228 ? 5  
1 1Y44 LYS A 308 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 308 ? 6  
1 1Y44 LEU A 309 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 309 ? 7  
1 1Y44 ALA A 310 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 310 ? 8  
1 1Y44 ALA A 311 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 311 ? 9  
1 1Y44 ALA A 312 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 312 ? 10 
1 1Y44 LEU A 313 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 313 ? 11 
1 1Y44 GLU A 314 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 314 ? 12 
1 1Y44 HIS A 315 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 315 ? 13 
1 1Y44 HIS A 316 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 316 ? 14 
1 1Y44 HIS A 317 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 317 ? 15 
1 1Y44 HIS A 318 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 318 ? 16 
1 1Y44 HIS A 319 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 319 ? 17 
1 1Y44 HIS A 320 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 320 ? 18 
2 1Y44 MSE B 1   UNP P54548 MET 1   'MODIFIED RESIDUE' 1   ? 19 
2 1Y44 MSE B 46  UNP P54548 ILE 46  ENGINEERED         46  ? 20 
2 1Y44 MSE B 64  UNP P54548 MET 64  'MODIFIED RESIDUE' 64  ? 21 
2 1Y44 MSE B 166 UNP P54548 MET 166 'MODIFIED RESIDUE' 166 ? 22 
2 1Y44 MSE B 228 UNP P54548 LEU 228 ENGINEERED         228 ? 23 
2 1Y44 LYS B 308 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 308 ? 24 
2 1Y44 LEU B 309 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 309 ? 25 
2 1Y44 ALA B 310 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 310 ? 26 
2 1Y44 ALA B 311 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 311 ? 27 
2 1Y44 ALA B 312 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 312 ? 28 
2 1Y44 LEU B 313 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 313 ? 29 
2 1Y44 GLU B 314 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 314 ? 30 
2 1Y44 HIS B 315 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 315 ? 31 
2 1Y44 HIS B 316 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 316 ? 32 
2 1Y44 HIS B 317 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 317 ? 33 
2 1Y44 HIS B 318 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 318 ? 34 
2 1Y44 HIS B 319 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 319 ? 35 
2 1Y44 HIS B 320 UNP P54548 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' 320 ? 36 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
MSE 'L-peptide linking' n SELENOMETHIONINE                       ?                               'C5 H11 N O2 SE' 196.107 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                        ?                               'C5 H9 N O4'     147.130 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                ?                               'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                          ?                               'C9 H11 N O2'    165.191 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                ?                               'C2 H5 N O2'     75.067  
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                              ?                               'C4 H9 N O3'     119.120 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                ?                               'C3 H7 N O2'     89.094  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                             ?                               'C6 H13 N O2'    131.174 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                ?                               'C5 H9 N O2'     115.132 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                 ?                               'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                               ?                               'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                             ?                               'C4 H8 N2 O3'    132.119 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                 ?                               'C5 H11 N O2'    117.147 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                 ?                               'C3 H7 N O3'     105.093 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                             ?                               'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                        ?                               'C4 H7 N O4'     133.104 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                               ?                               'C3 H7 N O2 S'   121.154 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                              ?                               'C5 H10 N2 O3'   146.146 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                              ?                               'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                               ?                               'C9 H11 N O3'    181.191 
ZN  NON-POLYMER         . 'ZINC ION'                             ?                               'ZN 2'           65.380  
PO4 NON-POLYMER         . 'PHOSPHATE ION'                        ?                               'O4 P -3'        94.971  
MES NON-POLYMER         . '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' ?                               'C6 H13 N O4 S'  195.233 
GOL NON-POLYMER         . GLYCEROL                               'GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL' 'C3 H8 O3'       92.094  
HOH NON-POLYMER         . WATER                                  ?                               'H2 O'           18.015  
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                             ?                               'C5 H11 N O2 S'  149.207 
# 
_exptl.entry_id          1Y44 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.6 
_exptl_crystal.density_percent_sol   52 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'PEG MME 2000, ammonium sulfate, sodium-MES, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 6' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2004-04-29 
_diffrn_detector.details                mirrors 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    '2 SILICON CRYSTALS' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             MAD 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
loop_
_diffrn_radiation_wavelength.id 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength 
_diffrn_radiation_wavelength.wt 
1 0.9766 1.0 
2 0.9796 1.0 
3 0.9797 1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'ESRF BEAMLINE BM30A' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ESRF 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BM30A 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        '0.9766, 0.9796, 0.9797' 
# 
_reflns.entry_id                     1Y44 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             50. 
_reflns.d_resolution_high            2.05 
_reflns.number_obs                   85742 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         ? 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.061 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        8 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        21.5 
_reflns.pdbx_redundancy              2.32 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.05 
_reflns_shell.d_res_low              2.10 
_reflns_shell.percent_possible_all   79.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.415 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    0.49 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        2.1 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           1Y44 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'CNS 1.1' 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.1' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1Y44 
_refine.ls_number_reflns_obs                   72532 
_refine.ls_number_reflns_all                   81428 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             2976258.97 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.000000 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           34.78 
_refine.ls_d_res_high                          2.10 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  89.1 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.215 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.215 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.248 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.003 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               9.8 
_refine.ls_number_reflns_R_free                7097 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          1.00 
_refine.occupancy_max                          1.00 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.B_iso_mean                             37.6 
_refine.aniso_B[1][1]                          4.60 
_refine.aniso_B[2][2]                          6.26 
_refine.aniso_B[3][3]                          -10.86 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.380324 
_refine.solvent_model_param_bsol               53.5034 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        MAD 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1Y44 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.26 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.28 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.31 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.33 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        4401 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         37 
_refine_hist.number_atoms_solvent             176 
_refine_hist.number_atoms_total               4614 
_refine_hist.d_res_high                       2.10 
_refine_hist.d_res_low                        34.78 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d                0.006 ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_na             ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_prot           ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d               ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_na            ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_prot          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg             1.4   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_na          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_prot        ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d      23.9  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d      0.80  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcbond_it             1.45  1.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcangle_it            2.36  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scbond_it             2.37  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scangle_it            3.44  2.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.10 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.23 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             9969 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.29 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               81.4 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.328 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.010 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            9.6 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             1053 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 PROTEIN_REP.PARAM    PROTEIN.TOP          'X-RAY DIFFRACTION' 
2 ION.PARAM            WATER.TOP            'X-RAY DIFFRACTION' 
3 WATER_REP.PARAM      LIGAND_XPLOR_TOP.TXT 'X-RAY DIFFRACTION' 
4 LIGAND_XPLOR_PAR.TXT ION.TOP              'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1Y44 
_struct.title                     'Crystal structure of RNase Z' 
_struct.pdbx_descriptor           'Ribonuclease Z (E.C.3.1.26.11)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1Y44 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            'ZINC-DEPENDENT METAL HYDROLASE, HYDROLASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 5 ? 
H N N 5 ? 
I N N 5 ? 
J N N 6 ? 
K N N 6 ? 
# 
_struct_biol.id                    1 
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ? 
_struct_biol.details               ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ALA A 41  ? LEU A 47  ? ALA A 41  LEU A 47  1 ? 7  
HELX_P HELX_P2  2  LYS A 52  ? ARG A 54  ? LYS A 52  ARG A 54  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  3  HIS A 65  ? VAL A 69  ? HIS A 65  VAL A 69  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  4  GLY A 71  ? GLN A 82  ? GLY A 71  GLN A 82  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5  5  GLY A 95  ? THR A 107 ? GLY A 95  THR A 107 1 ? 13 
HELX_P HELX_P6  6  SER A 215 ? ALA A 222 ? SER A 215 ALA A 222 1 ? 8  
HELX_P HELX_P7  7  ASP A 238 ? TYR A 245 ? ASP A 238 TYR A 245 1 ? 8  
HELX_P HELX_P8  8  THR A 249 ? ARG A 261 ? THR A 249 ARG A 261 1 ? 13 
HELX_P HELX_P9  9  ASP A 277 ? PHE A 290 ? ASP A 277 PHE A 290 1 ? 14 
HELX_P HELX_P10 10 LEU B 27  ? ARG B 31  ? LEU B 27  ARG B 31  1 ? 5  
HELX_P HELX_P11 11 ALA B 41  ? LEU B 47  ? ALA B 41  LEU B 47  1 ? 7  
HELX_P HELX_P12 12 LYS B 52  ? ARG B 54  ? LYS B 52  ARG B 54  5 ? 3  
HELX_P HELX_P13 13 HIS B 65  ? TYR B 70  ? HIS B 65  TYR B 70  1 ? 6  
HELX_P HELX_P14 14 GLY B 71  ? GLN B 82  ? GLY B 71  GLN B 82  1 ? 12 
HELX_P HELX_P15 15 GLY B 95  ? THR B 107 ? GLY B 95  THR B 107 1 ? 13 
HELX_P HELX_P16 16 LYS B 159 ? MSE B 166 ? LYS B 159 MSE B 166 1 ? 8  
HELX_P HELX_P17 17 GLY B 171 ? LYS B 179 ? GLY B 171 LYS B 179 1 ? 9  
HELX_P HELX_P18 18 ASN B 194 ? LEU B 197 ? ASN B 194 LEU B 197 5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 19 SER B 215 ? ALA B 222 ? SER B 215 ALA B 222 1 ? 8  
HELX_P HELX_P20 20 SER B 248 ? ARG B 261 ? SER B 248 ARG B 261 1 ? 14 
HELX_P HELX_P21 21 GLY B 276 ? ASP B 288 ? GLY B 276 ASP B 288 1 ? 13 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
covale1  covale ? A MSE 1   C  ? ? ? 1_555 A GLU 2   N   ? ? A MSE 1   A GLU 2    1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.329 ? 
covale2  covale ? A GLN 45  C  ? ? ? 1_555 A MSE 46  N   ? ? A GLN 45  A MSE 46   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.326 ? 
covale3  covale ? A MSE 46  C  ? ? ? 1_555 A LEU 47  N   ? ? A MSE 46  A LEU 47   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.329 ? 
covale4  covale ? A HIS 63  C  ? ? ? 1_555 A MSE 64  N   ? ? A HIS 63  A MSE 64   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale5  covale ? A MSE 64  C  ? ? ? 1_555 A HIS 65  N   ? ? A MSE 64  A HIS 65   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.327 ? 
covale6  covale ? A VAL 227 C  ? ? ? 1_555 A MSE 228 N   ? ? A VAL 227 A MSE 228  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.327 ? 
covale7  covale ? A MSE 228 C  ? ? ? 1_555 A VAL 229 N   ? ? A MSE 228 A VAL 229  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.327 ? 
metalc1  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A HIS 63  NE2 ? ? A ZN  400 A HIS 63   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.371 ? 
metalc2  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 J HOH .   O   ? ? A ZN  400 A HOH 1007 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.960 ? 
metalc3  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 E PO4 .   O2  ? ? A ZN  400 A PO4 945  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.266 ? 
metalc4  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A ASP 211 OD2 ? ? A ZN  400 A ASP 211  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.241 ? 
metalc5  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A HIS 140 NE2 ? ? A ZN  400 A HIS 140  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.256 ? 
metalc6  metalc ? C ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A HIS 65  ND1 ? ? A ZN  400 A HIS 65   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.246 ? 
metalc7  metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A HIS 269 NE2 ? ? A ZN  401 A HIS 269  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.290 ? 
metalc8  metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A HIS 68  NE2 ? ? A ZN  401 A HIS 68   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.263 ? 
metalc9  metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 J HOH .   O   ? ? A ZN  401 A HOH 1007 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.324 ? 
metalc10 metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 E PO4 .   O3  ? ? A ZN  401 A PO4 945  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.463 ? 
metalc11 metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A ASP 211 OD2 ? ? A ZN  401 A ASP 211  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.239 ? 
metalc12 metalc ? D ZN  .   ZN ? ? ? 1_555 A ASP 67  OD2 ? ? A ZN  401 A ASP 67   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.463 ? 
covale8  covale ? B MSE 1   C  ? ? ? 1_555 B GLU 2   N   ? ? B MSE 1   B GLU 2    1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.331 ? 
covale9  covale ? B GLN 45  C  ? ? ? 1_555 B MSE 46  N   ? ? B GLN 45  B MSE 46   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.331 ? 
covale10 covale ? B MSE 46  C  ? ? ? 1_555 B LEU 47  N   ? ? B MSE 46  B LEU 47   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale11 covale ? B HIS 63  C  ? ? ? 1_555 B MSE 64  N   ? ? B HIS 63  B MSE 64   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.332 ? 
covale12 covale ? B MSE 64  C  ? ? ? 1_555 B HIS 65  N   ? ? B MSE 64  B HIS 65   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.323 ? 
covale13 covale ? B GLU 165 C  ? ? ? 1_555 B MSE 166 N   ? ? B GLU 165 B MSE 166  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.331 ? 
covale14 covale ? B MSE 166 C  ? ? ? 1_555 B ASN 167 N   ? ? B MSE 166 B ASN 167  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.325 ? 
covale15 covale ? B VAL 227 C  ? ? ? 1_555 B MSE 228 N   ? ? B VAL 227 B MSE 228  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.331 ? 
covale16 covale ? B MSE 228 C  ? ? ? 1_555 B VAL 229 N   ? ? B MSE 228 B VAL 229  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.333 ? 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
covale ? ? 
metalc ? ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 7 ? 
B ? 7 ? 
C ? 7 ? 
D ? 7 ? 
E ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
A 2 3 ? parallel      
A 3 4 ? parallel      
A 4 5 ? anti-parallel 
A 5 6 ? anti-parallel 
A 6 7 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? parallel      
B 5 6 ? parallel      
B 6 7 ? parallel      
C 1 2 ? parallel      
C 2 3 ? parallel      
C 3 4 ? parallel      
C 4 5 ? anti-parallel 
C 5 6 ? anti-parallel 
C 6 7 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
D 3 4 ? anti-parallel 
D 4 5 ? parallel      
D 5 6 ? parallel      
D 6 7 ? parallel      
E 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 LEU A 115 ? GLU A 119 ? ? LEU A 115 GLU A 119 
A 2 LEU A 88  ? GLY A 92  ? ? LEU A 88  GLY A 92  
A 3 ILE A 56  ? PHE A 60  ? ? ILE A 56  PHE A 60  
A 4 VAL A 33  ? PHE A 36  ? ? VAL A 33  PHE A 36  
A 5 SER A 21  ? LYS A 25  ? ? SER A 21  LYS A 25  
A 6 GLU A 2   ? GLY A 7   ? ? GLU A 2   GLY A 7   
A 7 GLU A 301 ? ASN A 303 ? ? GLU A 301 ASN A 303 
B 1 GLY A 123 ? GLU A 127 ? ? GLY A 123 GLU A 127 
B 2 PHE A 131 ? SER A 137 ? ? PHE A 131 SER A 137 
B 3 PHE A 145 ? GLU A 151 ? ? PHE A 145 GLU A 151 
B 4 SER A 205 ? PHE A 208 ? ? SER A 205 PHE A 208 
B 5 VAL A 227 ? GLU A 231 ? ? VAL A 227 GLU A 231 
B 6 GLN A 264 ? THR A 268 ? ? GLN A 264 THR A 268 
B 7 SER A 293 ? ALA A 295 ? ? SER A 293 ALA A 295 
C 1 LEU B 115 ? GLU B 119 ? ? LEU B 115 GLU B 119 
C 2 LEU B 88  ? GLY B 92  ? ? LEU B 88  GLY B 92  
C 3 ILE B 56  ? PHE B 60  ? ? ILE B 56  PHE B 60  
C 4 SER B 32  ? PHE B 36  ? ? SER B 32  PHE B 36  
C 5 SER B 21  ? LEU B 26  ? ? SER B 21  LEU B 26  
C 6 GLU B 2   ? GLY B 7   ? ? GLU B 2   GLY B 7   
C 7 GLU B 301 ? ASN B 303 ? ? GLU B 301 ASN B 303 
D 1 GLY B 123 ? GLU B 127 ? ? GLY B 123 GLU B 127 
D 2 PHE B 131 ? SER B 137 ? ? PHE B 131 SER B 137 
D 3 PHE B 145 ? GLU B 151 ? ? PHE B 145 GLU B 151 
D 4 SER B 205 ? PHE B 208 ? ? SER B 205 PHE B 208 
D 5 VAL B 227 ? GLU B 231 ? ? VAL B 227 GLU B 231 
D 6 GLN B 264 ? THR B 268 ? ? GLN B 264 THR B 268 
D 7 SER B 293 ? ALA B 295 ? ? SER B 293 ALA B 295 
E 1 THR B 182 ? THR B 184 ? ? THR B 182 THR B 184 
E 2 ILE B 190 ? ASN B 192 ? ? ILE B 190 ASN B 192 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O GLN A 118 ? O GLN A 118 N VAL A 90  ? N VAL A 90  
A 2 3 O TYR A 91  ? O TYR A 91  N ILE A 59  ? N ILE A 59  
A 3 4 O PHE A 60  ? O PHE A 60  N LEU A 35  ? N LEU A 35  
A 4 5 O TRP A 34  ? O TRP A 34  N LEU A 24  ? N LEU A 24  
A 5 6 O ALA A 23  ? O ALA A 23  N LEU A 4   ? N LEU A 4   
A 6 7 N LEU A 3   ? N LEU A 3   O VAL A 302 ? O VAL A 302 
B 1 2 N GLY A 123 ? N GLY A 123 O ALA A 135 ? O ALA A 135 
B 2 3 N VAL A 136 ? N VAL A 136 O GLY A 146 ? O GLY A 146 
B 3 4 N VAL A 149 ? N VAL A 149 O VAL A 206 ? O VAL A 206 
B 4 5 N VAL A 207 ? N VAL A 207 O VAL A 229 ? O VAL A 229 
B 5 6 N MSE A 228 ? N MSE A 228 O ILE A 266 ? O ILE A 266 
B 6 7 N LEU A 267 ? N LEU A 267 O VAL A 294 ? O VAL A 294 
C 1 2 O GLN B 118 ? O GLN B 118 N VAL B 90  ? N VAL B 90  
C 2 3 O TYR B 91  ? O TYR B 91  N ILE B 59  ? N ILE B 59  
C 3 4 O PHE B 60  ? O PHE B 60  N LEU B 35  ? N LEU B 35  
C 4 5 O TRP B 34  ? O TRP B 34  N LEU B 24  ? N LEU B 24  
C 5 6 O ALA B 23  ? O ALA B 23  N LEU B 4   ? N LEU B 4   
C 6 7 N LEU B 3   ? N LEU B 3   O VAL B 302 ? O VAL B 302 
D 1 2 N PHE B 126 ? N PHE B 126 O VAL B 133 ? O VAL B 133 
D 2 3 N VAL B 136 ? N VAL B 136 O GLY B 146 ? O GLY B 146 
D 3 4 N TYR B 147 ? N TYR B 147 O PHE B 208 ? O PHE B 208 
D 4 5 N VAL B 207 ? N VAL B 207 O VAL B 229 ? O VAL B 229 
D 5 6 N HIS B 230 ? N HIS B 230 O THR B 268 ? O THR B 268 
D 6 7 N LEU B 267 ? N LEU B 267 O VAL B 294 ? O VAL B 294 
E 1 2 N VAL B 183 ? N VAL B 183 O ILE B 191 ? O ILE B 191 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A 400'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A 401'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE PO4 A 945' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES B 801' SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE GOL B 601' SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A 602' SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A 603' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 7  HIS A 63  ? HIS A 63   . . 1_555 ? 
2  AC1 7  HIS A 65  ? HIS A 65   . . 1_555 ? 
3  AC1 7  HIS A 140 ? HIS A 140  . . 1_555 ? 
4  AC1 7  ASP A 211 ? ASP A 211  . . 1_555 ? 
5  AC1 7  ZN  D .   ? ZN  A 401  . . 1_555 ? 
6  AC1 7  PO4 E .   ? PO4 A 945  . . 1_555 ? 
7  AC1 7  HOH J .   ? HOH A 1007 . . 1_555 ? 
8  AC2 7  ASP A 67  ? ASP A 67   . . 1_555 ? 
9  AC2 7  HIS A 68  ? HIS A 68   . . 1_555 ? 
10 AC2 7  ASP A 211 ? ASP A 211  . . 1_555 ? 
11 AC2 7  HIS A 269 ? HIS A 269  . . 1_555 ? 
12 AC2 7  ZN  C .   ? ZN  A 400  . . 1_555 ? 
13 AC2 7  PO4 E .   ? PO4 A 945  . . 1_555 ? 
14 AC2 7  HOH J .   ? HOH A 1007 . . 1_555 ? 
15 AC3 11 GLY A 11  ? GLY A 11   . . 1_555 ? 
16 AC3 11 HIS A 65  ? HIS A 65   . . 1_555 ? 
17 AC3 11 ASP A 67  ? ASP A 67   . . 1_555 ? 
18 AC3 11 HIS A 140 ? HIS A 140  . . 1_555 ? 
19 AC3 11 ASP A 211 ? ASP A 211  . . 1_555 ? 
20 AC3 11 HIS A 247 ? HIS A 247  . . 1_555 ? 
21 AC3 11 HIS A 269 ? HIS A 269  . . 1_555 ? 
22 AC3 11 ZN  C .   ? ZN  A 400  . . 1_555 ? 
23 AC3 11 ZN  D .   ? ZN  A 401  . . 1_555 ? 
24 AC3 11 HOH J .   ? HOH A 948  . . 1_555 ? 
25 AC3 11 HOH J .   ? HOH A 1007 . . 1_555 ? 
26 AC4 6  ARG B 31  ? ARG B 31   . . 1_555 ? 
27 AC4 6  ARG B 54  ? ARG B 54   . . 1_555 ? 
28 AC4 6  LYS B 55  ? LYS B 55   . . 1_555 ? 
29 AC4 6  GLU B 57  ? GLU B 57   . . 1_555 ? 
30 AC4 6  ASP B 86  ? ASP B 86   . . 1_555 ? 
31 AC4 6  HOH K .   ? HOH B 859  . . 1_555 ? 
32 AC5 6  LYS B 176 ? LYS B 176  . . 8_545 ? 
33 AC5 6  VAL B 183 ? VAL B 183  . . 8_545 ? 
34 AC5 6  THR B 184 ? THR B 184  . . 8_545 ? 
35 AC5 6  PRO B 291 ? PRO B 291  . . 1_555 ? 
36 AC5 6  ASN B 292 ? ASN B 292  . . 1_555 ? 
37 AC5 6  HOH K .   ? HOH B 861  . . 1_555 ? 
38 AC6 2  HIS A 48  ? HIS A 48   . . 1_555 ? 
39 AC6 2  PHE A 299 ? PHE A 299  . . 1_555 ? 
40 AC7 9  ARG A 31  ? ARG A 31   . . 3_555 ? 
41 AC7 9  ARG A 54  ? ARG A 54   . . 1_555 ? 
42 AC7 9  LYS A 55  ? LYS A 55   . . 1_555 ? 
43 AC7 9  ILE A 56  ? ILE A 56   . . 1_555 ? 
44 AC7 9  GLU A 57  ? GLU A 57   . . 1_555 ? 
45 AC7 9  ARG A 79  ? ARG A 79   . . 1_555 ? 
46 AC7 9  ASP A 86  ? ASP A 86   . . 1_555 ? 
47 AC7 9  GLU A 87  ? GLU A 87   . . 1_555 ? 
48 AC7 9  HOH J .   ? HOH A 983  . . 3_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    1Y44 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023267 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.005310 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005621 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
SE 
S  
ZN 
P  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MSE A 1 1   ? 9.927   7.782   36.060  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MSE A 1 1   ? 9.026   7.634   34.879  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MSE A 1 1   ? 9.804   7.178   33.652  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A C   1 
ATOM   4    O  O   . MSE A 1 1   ? 10.690  7.885   33.174  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MSE A 1 1   ? 8.332   8.960   34.567  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . MSE A 1 1   ? 7.296   8.868   33.455  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A CG  1 
ATOM   7    SE SE  . MSE A 1 1   ? 6.611   10.600  32.874  1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A SE  1 
ATOM   8    C  CE  . MSE A 1 1   ? 5.439   10.983  34.365  1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 1    MSE A CE  1 
ATOM   9    N  N   . GLU A 1 2   ? 9.467   5.996   33.146  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A N   1 
ATOM   10   C  CA  . GLU A 1 2   ? 10.135  5.447   31.973  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A CA  1 
ATOM   11   C  C   . GLU A 1 2   ? 9.134   4.836   31.006  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A C   1 
ATOM   12   O  O   . GLU A 1 2   ? 8.036   4.437   31.394  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A O   1 
ATOM   13   C  CB  . GLU A 1 2   ? 11.137  4.359   32.372  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A CB  1 
ATOM   14   C  CG  . GLU A 1 2   ? 12.070  4.717   33.515  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A CG  1 
ATOM   15   C  CD  . GLU A 1 2   ? 11.366  4.695   34.859  1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A CD  1 
ATOM   16   O  OE1 . GLU A 1 2   ? 10.435  3.880   35.011  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A OE1 1 
ATOM   17   O  OE2 . GLU A 1 2   ? 11.747  5.474   35.759  1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 2    GLU A OE2 1 
ATOM   18   N  N   . LEU A 1 3   ? 9.531   4.761   29.741  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A N   1 
ATOM   19   C  CA  . LEU A 1 3   ? 8.697   4.169   28.704  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CA  1 
ATOM   20   C  C   . LEU A 1 3   ? 9.340   2.843   28.333  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A C   1 
ATOM   21   O  O   . LEU A 1 3   ? 10.524  2.796   28.003  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A O   1 
ATOM   22   C  CB  . LEU A 1 3   ? 8.646   5.066   27.465  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CB  1 
ATOM   23   C  CG  . LEU A 1 3   ? 7.908   6.398   27.582  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CG  1 
ATOM   24   C  CD1 . LEU A 1 3   ? 8.273   7.292   26.409  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD1 1 
ATOM   25   C  CD2 . LEU A 1 3   ? 6.405   6.145   27.636  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 3    LEU A CD2 1 
ATOM   26   N  N   . LEU A 1 4   ? 8.568   1.765   28.416  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A N   1 
ATOM   27   C  CA  . LEU A 1 4   ? 9.071   0.446   28.058  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CA  1 
ATOM   28   C  C   . LEU A 1 4   ? 8.259   -0.061  26.880  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A C   1 
ATOM   29   O  O   . LEU A 1 4   ? 7.059   -0.341  27.007  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A O   1 
ATOM   30   C  CB  . LEU A 1 4   ? 8.942   -0.527  29.228  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CB  1 
ATOM   31   C  CG  . LEU A 1 4   ? 9.501   -1.928  28.946  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CG  1 
ATOM   32   C  CD1 . LEU A 1 4   ? 10.990  -1.845  28.657  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD1 1 
ATOM   33   C  CD2 . LEU A 1 4   ? 9.249   -2.828  30.145  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 4    LEU A CD2 1 
ATOM   34   N  N   . PHE A 1 5   ? 8.910   -0.166  25.726  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A N   1 
ATOM   35   C  CA  . PHE A 1 5   ? 8.223   -0.629  24.529  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CA  1 
ATOM   36   C  C   . PHE A 1 5   ? 8.121   -2.147  24.493  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A C   1 
ATOM   37   O  O   . PHE A 1 5   ? 9.136   -2.844  24.396  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A O   1 
ATOM   38   C  CB  . PHE A 1 5   ? 8.928   -0.089  23.285  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CB  1 
ATOM   39   C  CG  . PHE A 1 5   ? 8.814   1.405   23.143  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CG  1 
ATOM   40   C  CD1 . PHE A 1 5   ? 9.670   2.257   23.845  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CD1 1 
ATOM   41   C  CD2 . PHE A 1 5   ? 7.799   1.962   22.367  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CD2 1 
ATOM   42   C  CE1 . PHE A 1 5   ? 9.510   3.646   23.775  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CE1 1 
ATOM   43   C  CE2 . PHE A 1 5   ? 7.630   3.347   22.293  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CE2 1 
ATOM   44   C  CZ  . PHE A 1 5   ? 8.491   4.191   23.003  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 5    PHE A CZ  1 
ATOM   45   N  N   . LEU A 1 6   ? 6.890   -2.652  24.598  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A N   1 
ATOM   46   C  CA  . LEU A 1 6   ? 6.644   -4.095  24.593  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CA  1 
ATOM   47   C  C   . LEU A 1 6   ? 6.470   -4.612  23.168  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A C   1 
ATOM   48   O  O   . LEU A 1 6   ? 6.933   -5.706  22.828  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A O   1 
ATOM   49   C  CB  . LEU A 1 6   ? 5.412   -4.413  25.441  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CB  1 
ATOM   50   C  CG  . LEU A 1 6   ? 5.561   -4.080  26.927  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CG  1 
ATOM   51   C  CD1 . LEU A 1 6   ? 4.194   -4.095  27.606  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD1 1 
ATOM   52   C  CD2 . LEU A 1 6   ? 6.508   -5.080  27.579  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD2 1 
ATOM   53   N  N   . GLY A 1 7   ? 5.803   -3.814  22.338  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A N   1 
ATOM   54   C  CA  . GLY A 1 7   ? 5.599   -4.178  20.947  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A CA  1 
ATOM   55   C  C   . GLY A 1 7   ? 5.726   -2.935  20.089  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A C   1 
ATOM   56   O  O   . GLY A 1 7   ? 5.077   -1.921  20.372  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 7    GLY A O   1 
ATOM   57   N  N   . THR A 1 8   ? 6.544   -3.000  19.041  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 8    THR A N   1 
ATOM   58   C  CA  . THR A 1 8   ? 6.748   -1.845  18.169  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CA  1 
ATOM   59   C  C   . THR A 1 8   ? 6.389   -2.073  16.701  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 8    THR A C   1 
ATOM   60   O  O   . THR A 1 8   ? 6.617   -1.198  15.866  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 8    THR A O   1 
ATOM   61   C  CB  . THR A 1 8   ? 8.213   -1.369  18.229  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CB  1 
ATOM   62   O  OG1 . THR A 1 8   ? 9.074   -2.425  17.783  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 8    THR A OG1 1 
ATOM   63   C  CG2 . THR A 1 8   ? 8.588   -0.976  19.655  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CG2 1 
ATOM   64   N  N   . GLY A 1 9   ? 5.817   -3.234  16.391  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A N   1 
ATOM   65   C  CA  . GLY A 1 9   ? 5.462   -3.542  15.014  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A CA  1 
ATOM   66   C  C   . GLY A 1 9   ? 4.075   -3.121  14.551  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A C   1 
ATOM   67   O  O   . GLY A 1 9   ? 3.129   -3.003  15.340  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 9    GLY A O   1 
ATOM   68   N  N   . ALA A 1 10  ? 3.953   -2.912  13.244  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A N   1 
ATOM   69   C  CA  . ALA A 1 10  ? 2.699   -2.492  12.636  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A CA  1 
ATOM   70   C  C   . ALA A 1 10  ? 1.882   -3.635  12.024  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A C   1 
ATOM   71   O  O   . ALA A 1 10  ? 2.440   -4.587  11.473  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A O   1 
ATOM   72   C  CB  . ALA A 1 10  ? 2.992   -1.451  11.562  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A CB  1 
ATOM   73   N  N   . GLY A 1 11  ? 0.559   -3.518  12.127  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A N   1 
ATOM   74   C  CA  . GLY A 1 11  ? -0.354  -4.494  11.543  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A CA  1 
ATOM   75   C  C   . GLY A 1 11  ? -0.433  -5.911  12.082  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A C   1 
ATOM   76   O  O   . GLY A 1 11  ? -1.480  -6.339  12.566  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A O   1 
ATOM   77   N  N   . ILE A 1 12  ? 0.653   -6.662  11.974  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A N   1 
ATOM   78   C  CA  . ILE A 1 12  ? 0.649   -8.033  12.457  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CA  1 
ATOM   79   C  C   . ILE A 1 12  ? 1.974   -8.382  13.105  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A C   1 
ATOM   80   O  O   . ILE A 1 12  ? 3.004   -7.755  12.837  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A O   1 
ATOM   81   C  CB  . ILE A 1 12  ? 0.371   -9.062  11.316  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CB  1 
ATOM   82   C  CG1 . ILE A 1 12  ? 1.583   -9.178  10.392  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG1 1 
ATOM   83   C  CG2 . ILE A 1 12  ? -0.873  -8.662  10.531  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG2 1 
ATOM   84   C  CD1 . ILE A 1 12  ? 1.962   -7.891  9.697   1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CD1 1 
ATOM   85   N  N   . PRO A 1 13  ? 1.965   -9.397  13.976  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A N   1 
ATOM   86   C  CA  . PRO A 1 13  ? 3.165   -9.847  14.682  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CA  1 
ATOM   87   C  C   . PRO A 1 13  ? 4.243   -10.316 13.719  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A C   1 
ATOM   88   O  O   . PRO A 1 13  ? 3.946   -10.878 12.672  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A O   1 
ATOM   89   C  CB  . PRO A 1 13  ? 2.650   -11.003 15.542  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CB  1 
ATOM   90   C  CG  . PRO A 1 13  ? 1.192   -10.698 15.709  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CG  1 
ATOM   91   C  CD  . PRO A 1 13  ? 0.800   -10.213 14.352  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 13   PRO A CD  1 
ATOM   92   N  N   . ALA A 1 14  ? 5.491   -10.083 14.093  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A N   1 
ATOM   93   C  CA  . ALA A 1 14  ? 6.638   -10.501 13.303  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A CA  1 
ATOM   94   C  C   . ALA A 1 14  ? 7.636   -11.004 14.331  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A C   1 
ATOM   95   O  O   . ALA A 1 14  ? 7.575   -10.608 15.493  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A O   1 
ATOM   96   C  CB  . ALA A 1 14  ? 7.215   -9.317  12.538  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 14   ALA A CB  1 
ATOM   97   N  N   . LYS A 1 15  ? 8.547   -11.878 13.931  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A N   1 
ATOM   98   C  CA  . LYS A 1 15  ? 9.526   -12.380 14.886  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CA  1 
ATOM   99   C  C   . LYS A 1 15  ? 10.328  -11.215 15.476  1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A C   1 
ATOM   100  O  O   . LYS A 1 15  ? 10.698  -11.234 16.650  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A O   1 
ATOM   101  C  CB  . LYS A 1 15  ? 10.473  -13.380 14.213  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CB  1 
ATOM   102  C  CG  . LYS A 1 15  ? 9.756   -14.526 13.510  1.00 49.60 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CG  1 
ATOM   103  C  CD  . LYS A 1 15  ? 10.456  -15.861 13.719  1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CD  1 
ATOM   104  C  CE  . LYS A 1 15  ? 11.845  -15.885 13.111  1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A CE  1 
ATOM   105  N  NZ  . LYS A 1 15  ? 12.517  -17.202 13.337  1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 15   LYS A NZ  1 
ATOM   106  N  N   . ALA A 1 16  ? 10.563  -10.192 14.660  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A N   1 
ATOM   107  C  CA  . ALA A 1 16  ? 11.334  -9.016  15.076  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A CA  1 
ATOM   108  C  C   . ALA A 1 16  ? 10.597  -8.078  16.025  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A C   1 
ATOM   109  O  O   . ALA A 1 16  ? 11.170  -7.584  16.999  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A O   1 
ATOM   110  C  CB  . ALA A 1 16  ? 11.787  -8.232  13.837  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 16   ALA A CB  1 
ATOM   111  N  N   . ARG A 1 17  ? 9.329   -7.824  15.726  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A N   1 
ATOM   112  C  CA  . ARG A 1 17  ? 8.526   -6.928  16.536  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A CA  1 
ATOM   113  C  C   . ARG A 1 17  ? 7.130   -7.485  16.751  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A C   1 
ATOM   114  O  O   . ARG A 1 17  ? 6.527   -8.036  15.829  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A O   1 
ATOM   115  C  CB  . ARG A 1 17  ? 8.381   -5.573  15.842  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A CB  1 
ATOM   116  C  CG  . ARG A 1 17  ? 9.668   -4.933  15.368  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A CG  1 
ATOM   117  C  CD  . ARG A 1 17  ? 9.338   -3.738  14.498  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A CD  1 
ATOM   118  N  NE  . ARG A 1 17  ? 10.520  -3.124  13.904  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A NE  1 
ATOM   119  C  CZ  . ARG A 1 17  ? 11.258  -2.192  14.494  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A CZ  1 
ATOM   120  N  NH1 . ARG A 1 17  ? 10.938  -1.753  15.710  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A NH1 1 
ATOM   121  N  NH2 . ARG A 1 17  ? 12.315  -1.700  13.867  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 17   ARG A NH2 1 
ATOM   122  N  N   . ASN A 1 18  ? 6.614   -7.340  17.964  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A N   1 
ATOM   123  C  CA  . ASN A 1 18  ? 5.265   -7.789  18.225  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A CA  1 
ATOM   124  C  C   . ASN A 1 18  ? 4.373   -6.587  17.955  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A C   1 
ATOM   125  O  O   . ASN A 1 18  ? 4.870   -5.469  17.786  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A O   1 
ATOM   126  C  CB  . ASN A 1 18  ? 5.084   -8.244  19.679  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A CB  1 
ATOM   127  C  CG  . ASN A 1 18  ? 3.703   -8.814  19.916  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A CG  1 
ATOM   128  O  OD1 . ASN A 1 18  ? 3.180   -9.508  19.055  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A OD1 1 
ATOM   129  N  ND2 . ASN A 1 18  ? 3.105   -8.525  21.064  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 18   ASN A ND2 1 
ATOM   130  N  N   . VAL A 1 19  ? 3.064   -6.809  17.900  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A N   1 
ATOM   131  C  CA  . VAL A 1 19  ? 2.140   -5.711  17.678  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CA  1 
ATOM   132  C  C   . VAL A 1 19  ? 2.173   -4.769  18.886  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A C   1 
ATOM   133  O  O   . VAL A 1 19  ? 2.663   -5.133  19.957  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A O   1 
ATOM   134  C  CB  . VAL A 1 19  ? 0.698   -6.221  17.418  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CB  1 
ATOM   135  C  CG1 . VAL A 1 19  ? 0.596   -6.748  15.978  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG1 1 
ATOM   136  C  CG2 . VAL A 1 19  ? 0.339   -7.324  18.412  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 19   VAL A CG2 1 
ATOM   137  N  N   . THR A 1 20  ? 1.626   -3.571  18.692  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 20   THR A N   1 
ATOM   138  C  CA  . THR A 1 20  ? 1.624   -2.483  19.672  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CA  1 
ATOM   139  C  C   . THR A 1 20  ? 1.234   -2.595  21.148  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 20   THR A C   1 
ATOM   140  O  O   . THR A 1 20  ? 0.185   -3.137  21.517  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 20   THR A O   1 
ATOM   141  C  CB  . THR A 1 20  ? 0.805   -1.282  19.139  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CB  1 
ATOM   142  O  OG1 . THR A 1 20  ? 1.264   -0.927  17.832  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 20   THR A OG1 1 
ATOM   143  C  CG2 . THR A 1 20  ? 0.968   -0.070  20.065  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 20   THR A CG2 1 
ATOM   144  N  N   . SER A 1 21  ? 2.102   -2.004  21.966  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 21   SER A N   1 
ATOM   145  C  CA  . SER A 1 21  ? 1.936   -1.864  23.403  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 21   SER A CA  1 
ATOM   146  C  C   . SER A 1 21  ? 3.133   -1.133  23.990  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 21   SER A C   1 
ATOM   147  O  O   . SER A 1 21  ? 4.281   -1.543  23.808  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 21   SER A O   1 
ATOM   148  C  CB  . SER A 1 21  ? 1.783   -3.200  24.121  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 21   SER A CB  1 
ATOM   149  O  OG  . SER A 1 21  ? 1.462   -2.947  25.489  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 21   SER A OG  1 
ATOM   150  N  N   . VAL A 1 22  ? 2.860   -0.037  24.684  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A N   1 
ATOM   151  C  CA  . VAL A 1 22  ? 3.917   0.730   25.319  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A CA  1 
ATOM   152  C  C   . VAL A 1 22  ? 3.567   0.879   26.788  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A C   1 
ATOM   153  O  O   . VAL A 1 22  ? 2.442   1.255   27.137  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A O   1 
ATOM   154  C  CB  . VAL A 1 22  ? 4.062   2.124   24.690  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A CB  1 
ATOM   155  C  CG1 . VAL A 1 22  ? 5.181   2.885   25.373  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A CG1 1 
ATOM   156  C  CG2 . VAL A 1 22  ? 4.338   1.987   23.195  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 22   VAL A CG2 1 
ATOM   157  N  N   . ALA A 1 23  ? 4.527   0.562   27.649  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 23   ALA A N   1 
ATOM   158  C  CA  . ALA A 1 23  ? 4.300   0.660   29.076  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 23   ALA A CA  1 
ATOM   159  C  C   . ALA A 1 23  ? 4.867   1.949   29.633  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 23   ALA A C   1 
ATOM   160  O  O   . ALA A 1 23  ? 6.042   2.240   29.447  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 23   ALA A O   1 
ATOM   161  C  CB  . ALA A 1 23  ? 4.932   -0.538  29.797  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 23   ALA A CB  1 
ATOM   162  N  N   . LEU A 1 24  ? 4.019   2.730   30.295  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A N   1 
ATOM   163  C  CA  . LEU A 1 24  ? 4.474   3.956   30.934  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CA  1 
ATOM   164  C  C   . LEU A 1 24  ? 4.690   3.537   32.381  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A C   1 
ATOM   165  O  O   . LEU A 1 24  ? 3.741   3.458   33.162  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A O   1 
ATOM   166  C  CB  . LEU A 1 24  ? 3.411   5.054   30.863  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CB  1 
ATOM   167  C  CG  . LEU A 1 24  ? 3.758   6.354   31.619  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CG  1 
ATOM   168  C  CD1 . LEU A 1 24  ? 5.029   6.970   31.041  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD1 1 
ATOM   169  C  CD2 . LEU A 1 24  ? 2.595   7.339   31.530  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 24   LEU A CD2 1 
ATOM   170  N  N   . LYS A 1 25  ? 5.935   3.230   32.724  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A N   1 
ATOM   171  C  CA  . LYS A 1 25  ? 6.266   2.809   34.078  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CA  1 
ATOM   172  C  C   . LYS A 1 25  ? 6.291   4.002   35.029  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A C   1 
ATOM   173  O  O   . LYS A 1 25  ? 7.071   4.934   34.854  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A O   1 
ATOM   174  C  CB  . LYS A 1 25  ? 7.617   2.086   34.088  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CB  1 
ATOM   175  C  CG  . LYS A 1 25  ? 7.610   0.755   33.334  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CG  1 
ATOM   176  C  CD  . LYS A 1 25  ? 9.002   0.158   33.235  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CD  1 
ATOM   177  C  CE  . LYS A 1 25  ? 9.583   -0.180  34.606  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A CE  1 
ATOM   178  N  NZ  . LYS A 1 25  ? 10.969  -0.731  34.508  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 25   LYS A NZ  1 
ATOM   179  N  N   . LEU A 1 26  ? 5.419   3.957   36.033  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   180  C  CA  . LEU A 1 26  ? 5.303   5.009   37.034  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   181  C  C   . LEU A 1 26  ? 5.447   4.385   38.419  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   182  O  O   . LEU A 1 26  ? 4.662   4.671   39.322  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   183  C  CB  . LEU A 1 26  ? 3.929   5.676   36.924  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   184  C  CG  . LEU A 1 26  ? 3.547   6.264   35.564  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   185  C  CD1 . LEU A 1 26  ? 2.075   6.638   35.570  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   186  C  CD2 . LEU A 1 26  ? 4.421   7.476   35.256  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   187  N  N   . LEU A 1 27  ? 6.450   3.535   38.590  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A N   1 
ATOM   188  C  CA  . LEU A 1 27  ? 6.639   2.864   39.868  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CA  1 
ATOM   189  C  C   . LEU A 1 27  ? 6.965   3.832   40.990  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A C   1 
ATOM   190  O  O   . LEU A 1 27  ? 6.470   3.696   42.106  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A O   1 
ATOM   191  C  CB  . LEU A 1 27  ? 7.733   1.806   39.740  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . LEU A 1 27  ? 7.425   0.819   38.607  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CG  1 
ATOM   193  C  CD1 . LEU A 1 27  ? 8.540   -0.205  38.487  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CD1 1 
ATOM   194  C  CD2 . LEU A 1 27  ? 6.083   0.143   38.879  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 27   LEU A CD2 1 
ATOM   195  N  N   . GLU A 1 28  ? 7.790   4.823   40.688  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A N   1 
ATOM   196  C  CA  . GLU A 1 28  ? 8.173   5.805   41.681  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A CA  1 
ATOM   197  C  C   . GLU A 1 28  ? 7.091   6.851   41.893  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A C   1 
ATOM   198  O  O   . GLU A 1 28  ? 6.910   7.349   43.001  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A O   1 
ATOM   199  C  CB  . GLU A 1 28  ? 9.466   6.475   41.247  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . GLU A 1 28  ? 9.988   7.496   42.216  1.00 54.39 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A CG  1 
ATOM   201  C  CD  . GLU A 1 28  ? 11.320  8.043   41.767  1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A CD  1 
ATOM   202  O  OE1 . GLU A 1 28  ? 12.251  7.226   41.575  1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A OE1 1 
ATOM   203  O  OE2 . GLU A 1 28  ? 11.436  9.280   41.598  1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 28   GLU A OE2 1 
ATOM   204  N  N   . GLU A 1 29  ? 6.357   7.169   40.836  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A N   1 
ATOM   205  C  CA  . GLU A 1 29  ? 5.312   8.181   40.917  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CA  1 
ATOM   206  C  C   . GLU A 1 29  ? 3.993   7.680   41.486  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A C   1 
ATOM   207  O  O   . GLU A 1 29  ? 3.346   8.383   42.261  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A O   1 
ATOM   208  C  CB  . GLU A 1 29  ? 5.052   8.789   39.532  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CB  1 
ATOM   209  C  CG  . GLU A 1 29  ? 6.259   9.461   38.873  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CG  1 
ATOM   210  C  CD  . GLU A 1 29  ? 7.294   8.480   38.355  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A CD  1 
ATOM   211  O  OE1 . GLU A 1 29  ? 6.989   7.269   38.281  1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE1 1 
ATOM   212  O  OE2 . GLU A 1 29  ? 8.411   8.924   38.005  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 29   GLU A OE2 1 
ATOM   213  N  N   . ARG A 1 30  ? 3.585   6.474   41.096  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A N   1 
ATOM   214  C  CA  . ARG A 1 30  ? 2.314   5.913   41.557  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CA  1 
ATOM   215  C  C   . ARG A 1 30  ? 2.421   4.467   42.025  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A C   1 
ATOM   216  O  O   . ARG A 1 30  ? 1.430   3.899   42.464  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A O   1 
ATOM   217  C  CB  . ARG A 1 30  ? 1.274   5.943   40.430  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CB  1 
ATOM   218  C  CG  . ARG A 1 30  ? 0.974   7.292   39.816  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CG  1 
ATOM   219  C  CD  . ARG A 1 30  ? -0.032  7.146   38.669  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CD  1 
ATOM   220  N  NE  . ARG A 1 30  ? -1.353  6.650   39.077  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NE  1 
ATOM   221  C  CZ  . ARG A 1 30  ? -2.333  7.407   39.574  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A CZ  1 
ATOM   222  N  NH1 . ARG A 1 30  ? -2.157  8.717   39.743  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH1 1 
ATOM   223  N  NH2 . ARG A 1 30  ? -3.514  6.867   39.864  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 30   ARG A NH2 1 
ATOM   224  N  N   . ARG A 1 31  ? 3.608   3.874   41.920  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A N   1 
ATOM   225  C  CA  . ARG A 1 31  ? 3.797   2.470   42.295  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CA  1 
ATOM   226  C  C   . ARG A 1 31  ? 2.962   1.561   41.381  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A C   1 
ATOM   227  O  O   . ARG A 1 31  ? 2.432   0.532   41.810  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A O   1 
ATOM   228  C  CB  . ARG A 1 31  ? 3.413   2.233   43.762  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CB  1 
ATOM   229  C  CG  . ARG A 1 31  ? 4.399   2.829   44.777  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CG  1 
ATOM   230  C  CD  . ARG A 1 31  ? 3.763   2.886   46.164  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CD  1 
ATOM   231  N  NE  . ARG A 1 31  ? 2.478   3.585   46.145  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NE  1 
ATOM   232  C  CZ  . ARG A 1 31  ? 2.341   4.908   46.072  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A CZ  1 
ATOM   233  N  NH1 . ARG A 1 31  ? 3.414   5.688   46.019  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NH1 1 
ATOM   234  N  NH2 . ARG A 1 31  ? 1.130   5.451   46.038  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 31   ARG A NH2 1 
ATOM   235  N  N   . SER A 1 32  ? 2.841   1.952   40.117  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 32   SER A N   1 
ATOM   236  C  CA  . SER A 1 32  ? 2.100   1.156   39.143  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 32   SER A CA  1 
ATOM   237  C  C   . SER A 1 32  ? 2.645   1.399   37.742  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 32   SER A C   1 
ATOM   238  O  O   . SER A 1 32  ? 3.624   2.131   37.561  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 32   SER A O   1 
ATOM   239  C  CB  . SER A 1 32  ? 0.607   1.487   39.178  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 32   SER A CB  1 
ATOM   240  O  OG  . SER A 1 32  ? 0.349   2.786   38.685  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 32   SER A OG  1 
ATOM   241  N  N   . VAL A 1 33  ? 2.017   0.763   36.758  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A N   1 
ATOM   242  C  CA  . VAL A 1 33  ? 2.416   0.902   35.368  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CA  1 
ATOM   243  C  C   . VAL A 1 33  ? 1.160   1.126   34.552  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A C   1 
ATOM   244  O  O   . VAL A 1 33  ? 0.104   0.562   34.851  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A O   1 
ATOM   245  C  CB  . VAL A 1 33  ? 3.108   -0.380  34.835  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CB  1 
ATOM   246  C  CG1 . VAL A 1 33  ? 3.493   -0.198  33.364  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG1 1 
ATOM   247  C  CG2 . VAL A 1 33  ? 4.326   -0.705  35.673  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 33   VAL A CG2 1 
ATOM   248  N  N   . TRP A 1 34  ? 1.263   1.972   33.536  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A N   1 
ATOM   249  C  CA  . TRP A 1 34  ? 0.127   2.218   32.658  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CA  1 
ATOM   250  C  C   . TRP A 1 34  ? 0.505   1.692   31.290  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A C   1 
ATOM   251  O  O   . TRP A 1 34  ? 1.670   1.746   30.886  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A O   1 
ATOM   252  C  CB  . TRP A 1 34  ? -0.190  3.710   32.543  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CB  1 
ATOM   253  C  CG  . TRP A 1 34  ? -0.763  4.319   33.773  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CG  1 
ATOM   254  C  CD1 . TRP A 1 34  ? -0.994  3.704   34.971  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD1 1 
ATOM   255  C  CD2 . TRP A 1 34  ? -1.157  5.686   33.939  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CD2 1 
ATOM   256  N  NE1 . TRP A 1 34  ? -1.506  4.605   35.875  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A NE1 1 
ATOM   257  C  CE2 . TRP A 1 34  ? -1.617  5.830   35.267  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE2 1 
ATOM   258  C  CE3 . TRP A 1 34  ? -1.162  6.805   33.092  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CE3 1 
ATOM   259  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? -2.082  7.053   35.771  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ2 1 
ATOM   260  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? -1.621  8.018   33.590  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CZ3 1 
ATOM   261  C  CH2 . TRP A 1 34  ? -2.076  8.131   34.921  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 34   TRP A CH2 1 
ATOM   262  N  N   . LEU A 1 35  ? -0.487  1.187   30.577  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A N   1 
ATOM   263  C  CA  . LEU A 1 35  ? -0.251  0.651   29.249  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CA  1 
ATOM   264  C  C   . LEU A 1 35  ? -0.990  1.465   28.200  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A C   1 
ATOM   265  O  O   . LEU A 1 35  ? -2.131  1.870   28.410  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A O   1 
ATOM   266  C  CB  . LEU A 1 35  ? -0.728  -0.808  29.192  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CB  1 
ATOM   267  C  CG  . LEU A 1 35  ? 0.260   -1.965  29.018  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CG  1 
ATOM   268  C  CD1 . LEU A 1 35  ? 1.479   -1.803  29.906  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD1 1 
ATOM   269  C  CD2 . LEU A 1 35  ? -0.473  -3.270  29.328  1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 35   LEU A CD2 1 
ATOM   270  N  N   . PHE A 1 36  ? -0.319  1.723   27.084  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A N   1 
ATOM   271  C  CA  . PHE A 1 36  ? -0.941  2.415   25.969  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CA  1 
ATOM   272  C  C   . PHE A 1 36  ? -0.998  1.395   24.835  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A C   1 
ATOM   273  O  O   . PHE A 1 36  ? 0.022   1.004   24.265  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A O   1 
ATOM   274  C  CB  . PHE A 1 36  ? -0.167  3.685   25.622  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CB  1 
ATOM   275  C  CG  . PHE A 1 36  ? -0.371  4.768   26.637  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CG  1 
ATOM   276  C  CD1 . PHE A 1 36  ? 0.323   4.747   27.843  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CD1 1 
ATOM   277  C  CD2 . PHE A 1 36  ? -1.367  5.717   26.459  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CD2 1 
ATOM   278  C  CE1 . PHE A 1 36  ? 0.018   5.647   28.858  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CE1 1 
ATOM   279  C  CE2 . PHE A 1 36  ? -1.680  6.619   27.469  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CE2 1 
ATOM   280  C  CZ  . PHE A 1 36  ? -0.986  6.581   28.673  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 36   PHE A CZ  1 
ATOM   281  N  N   . ASP A 1 37  ? -2.225  0.947   24.568  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A N   1 
ATOM   282  C  CA  . ASP A 1 37  ? -2.542  -0.087  23.591  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A CA  1 
ATOM   283  C  C   . ASP A 1 37  ? -2.100  -1.450  24.112  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A C   1 
ATOM   284  O  O   . ASP A 1 37  ? -1.206  -1.550  24.961  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A O   1 
ATOM   285  C  CB  . ASP A 1 37  ? -1.952  0.221   22.219  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A CB  1 
ATOM   286  C  CG  . ASP A 1 37  ? -2.739  1.292   21.498  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A CG  1 
ATOM   287  O  OD1 . ASP A 1 37  ? -3.936  1.473   21.837  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A OD1 1 
ATOM   288  O  OD2 . ASP A 1 37  ? -2.173  1.941   20.598  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 37   ASP A OD2 1 
ATOM   289  N  N   . CYS A 1 38  ? -2.734  -2.501  23.607  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A N   1 
ATOM   290  C  CA  . CYS A 1 38  ? -2.467  -3.851  24.092  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A CA  1 
ATOM   291  C  C   . CYS A 1 38  ? -2.733  -4.897  23.009  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A C   1 
ATOM   292  O  O   . CYS A 1 38  ? -3.784  -5.556  23.011  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A O   1 
ATOM   293  C  CB  . CYS A 1 38  ? -3.383  -4.096  25.300  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A CB  1 
ATOM   294  S  SG  . CYS A 1 38  ? -3.032  -5.519  26.331  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 38   CYS A SG  1 
ATOM   295  N  N   . GLY A 1 39  ? -1.780  -5.044  22.091  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A N   1 
ATOM   296  C  CA  . GLY A 1 39  ? -1.921  -6.006  21.015  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A CA  1 
ATOM   297  C  C   . GLY A 1 39  ? -1.772  -7.425  21.523  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A C   1 
ATOM   298  O  O   . GLY A 1 39  ? -1.406  -7.640  22.678  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 39   GLY A O   1 
ATOM   299  N  N   . GLU A 1 40  ? -2.053  -8.402  20.669  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A N   1 
ATOM   300  C  CA  . GLU A 1 40  ? -1.936  -9.791  21.079  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CA  1 
ATOM   301  C  C   . GLU A 1 40  ? -0.515  -10.110 21.552  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A C   1 
ATOM   302  O  O   . GLU A 1 40  ? 0.470   -9.642  20.970  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A O   1 
ATOM   303  C  CB  . GLU A 1 40  ? -2.310  -10.731 19.927  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CB  1 
ATOM   304  C  CG  . GLU A 1 40  ? -2.460  -12.179 20.381  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CG  1 
ATOM   305  C  CD  . GLU A 1 40  ? -2.742  -13.151 19.250  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CD  1 
ATOM   306  O  OE1 . GLU A 1 40  ? -3.032  -12.701 18.120  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE1 1 
ATOM   307  O  OE2 . GLU A 1 40  ? -2.682  -14.373 19.501  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE2 1 
ATOM   308  N  N   . ALA A 1 41  ? -0.427  -10.913 22.608  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A N   1 
ATOM   309  C  CA  . ALA A 1 41  ? 0.851   -11.332 23.179  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CA  1 
ATOM   310  C  C   . ALA A 1 41  ? 1.577   -10.261 23.995  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A C   1 
ATOM   311  O  O   . ALA A 1 41  ? 2.769   -10.394 24.281  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A O   1 
ATOM   312  C  CB  . ALA A 1 41  ? 1.771   -11.866 22.081  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 41   ALA A CB  1 
ATOM   313  N  N   . THR A 1 42  ? 0.874   -9.196  24.361  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 42   THR A N   1 
ATOM   314  C  CA  . THR A 1 42  ? 1.493   -8.165  25.179  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 42   THR A CA  1 
ATOM   315  C  C   . THR A 1 42  ? 1.901   -8.798  26.513  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 42   THR A C   1 
ATOM   316  O  O   . THR A 1 42  ? 2.992   -8.530  27.030  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 42   THR A O   1 
ATOM   317  C  CB  . THR A 1 42  ? 0.522   -6.994  25.424  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 42   THR A CB  1 
ATOM   318  O  OG1 . THR A 1 42  ? 0.353   -6.263  24.204  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 42   THR A OG1 1 
ATOM   319  C  CG2 . THR A 1 42  ? 1.058   -6.051  26.519  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 42   THR A CG2 1 
ATOM   320  N  N   . GLN A 1 43  ? 1.051   -9.668  27.062  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A N   1 
ATOM   321  C  CA  . GLN A 1 43  ? 1.395   -10.291 28.343  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CA  1 
ATOM   322  C  C   . GLN A 1 43  ? 2.605   -11.213 28.190  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A C   1 
ATOM   323  O  O   . GLN A 1 43  ? 3.407   -11.342 29.104  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A O   1 
ATOM   324  C  CB  . GLN A 1 43  ? 0.208   -11.059 28.937  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CB  1 
ATOM   325  C  CG  . GLN A 1 43  ? -0.212  -12.307 28.164  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CG  1 
ATOM   326  C  CD  . GLN A 1 43  ? -1.083  -13.221 29.009  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A CD  1 
ATOM   327  O  OE1 . GLN A 1 43  ? -0.754  -13.517 30.158  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A OE1 1 
ATOM   328  N  NE2 . GLN A 1 43  ? -2.207  -13.673 28.441  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 43   GLN A NE2 1 
ATOM   329  N  N   . HIS A 1 44  ? 2.736   -11.829 27.020  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A N   1 
ATOM   330  C  CA  . HIS A 1 44  ? 3.857   -12.713 26.731  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CA  1 
ATOM   331  C  C   . HIS A 1 44  ? 5.153   -11.893 26.720  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A C   1 
ATOM   332  O  O   . HIS A 1 44  ? 6.180   -12.329 27.240  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A O   1 
ATOM   333  C  CB  . HIS A 1 44  ? 3.666   -13.399 25.372  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CB  1 
ATOM   334  C  CG  . HIS A 1 44  ? 2.479   -14.310 25.307  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CG  1 
ATOM   335  N  ND1 . HIS A 1 44  ? 1.180   -13.853 25.385  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A ND1 1 
ATOM   336  C  CD2 . HIS A 1 44  ? 2.396   -15.654 25.145  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CD2 1 
ATOM   337  C  CE1 . HIS A 1 44  ? 0.349   -14.875 25.272  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A CE1 1 
ATOM   338  N  NE2 . HIS A 1 44  ? 1.061   -15.979 25.125  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 44   HIS A NE2 1 
ATOM   339  N  N   . GLN A 1 45  ? 5.101   -10.708 26.116  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A N   1 
ATOM   340  C  CA  . GLN A 1 45  ? 6.267   -9.831  26.063  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CA  1 
ATOM   341  C  C   . GLN A 1 45  ? 6.642   -9.442  27.489  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A C   1 
ATOM   342  O  O   . GLN A 1 45  ? 7.819   -9.409  27.858  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A O   1 
ATOM   343  C  CB  . GLN A 1 45  ? 5.956   -8.570  25.251  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CB  1 
ATOM   344  C  CG  . GLN A 1 45  ? 5.744   -8.797  23.738  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CG  1 
ATOM   345  C  CD  . GLN A 1 45  ? 7.005   -9.288  23.027  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A CD  1 
ATOM   346  O  OE1 . GLN A 1 45  ? 7.375   -10.460 23.131  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A OE1 1 
ATOM   347  N  NE2 . GLN A 1 45  ? 7.675   -8.386  22.313  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 45   GLN A NE2 1 
ATOM   348  N  N   . MSE A 1 46  ? 5.628   -9.160  28.295  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A N   1 
ATOM   349  C  CA  . MSE A 1 46  ? 5.856   -8.764  29.675  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A CA  1 
ATOM   350  C  C   . MSE A 1 46  ? 6.603   -9.810  30.491  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A C   1 
ATOM   351  O  O   . MSE A 1 46  ? 7.303   -9.468  31.439  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A O   1 
ATOM   352  C  CB  . MSE A 1 46  ? 4.528   -8.414  30.341  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A CB  1 
ATOM   353  C  CG  . MSE A 1 46  ? 4.062   -6.995  30.027  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A CG  1 
ATOM   354  SE SE  . MSE A 1 46  ? 2.189   -6.696  30.470  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A SE  1 
ATOM   355  C  CE  . MSE A 1 46  ? 2.254   -7.295  32.340  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 46   MSE A CE  1 
ATOM   356  N  N   . LEU A 1 47  ? 6.468   -11.078 30.115  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A N   1 
ATOM   357  C  CA  . LEU A 1 47  ? 7.155   -12.145 30.829  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CA  1 
ATOM   358  C  C   . LEU A 1 47  ? 8.665   -11.966 30.728  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A C   1 
ATOM   359  O  O   . LEU A 1 47  ? 9.416   -12.564 31.491  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A O   1 
ATOM   360  C  CB  . LEU A 1 47  ? 6.772   -13.513 30.259  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CB  1 
ATOM   361  C  CG  . LEU A 1 47  ? 5.325   -13.984 30.425  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CG  1 
ATOM   362  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 5.215   -15.411 29.904  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD1 1 
ATOM   363  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 4.926   -13.932 31.890  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 47   LEU A CD2 1 
ATOM   364  N  N   . HIS A 1 48  ? 9.106   -11.155 29.773  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A N   1 
ATOM   365  C  CA  . HIS A 1 48  ? 10.526  -10.903 29.586  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A CA  1 
ATOM   366  C  C   . HIS A 1 48  ? 10.920  -9.583  30.239  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A C   1 
ATOM   367  O  O   . HIS A 1 48  ? 11.997  -9.052  29.984  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A O   1 
ATOM   368  C  CB  . HIS A 1 48  ? 10.867  -10.866 28.094  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A CB  1 
ATOM   369  C  CG  . HIS A 1 48  ? 10.654  -12.174 27.403  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A CG  1 
ATOM   370  N  ND1 . HIS A 1 48  ? 11.471  -13.265 27.611  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A ND1 1 
ATOM   371  C  CD2 . HIS A 1 48  ? 9.684   -12.585 26.554  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A CD2 1 
ATOM   372  C  CE1 . HIS A 1 48  ? 11.011  -14.293 26.920  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A CE1 1 
ATOM   373  N  NE2 . HIS A 1 48  ? 9.928   -13.908 26.270  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 48   HIS A NE2 1 
ATOM   374  N  N   . THR A 1 49  ? 10.036  -9.051  31.072  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 49   THR A N   1 
ATOM   375  C  CA  . THR A 1 49  ? 10.312  -7.797  31.762  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CA  1 
ATOM   376  C  C   . THR A 1 49  ? 10.044  -8.015  33.245  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 49   THR A C   1 
ATOM   377  O  O   . THR A 1 49  ? 9.736   -9.127  33.670  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 49   THR A O   1 
ATOM   378  C  CB  . THR A 1 49  ? 9.386   -6.663  31.267  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CB  1 
ATOM   379  O  OG1 . THR A 1 49  ? 8.051   -6.889  31.748  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 49   THR A OG1 1 
ATOM   380  C  CG2 . THR A 1 49  ? 9.369   -6.615  29.740  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 49   THR A CG2 1 
ATOM   381  N  N   . THR A 1 50  ? 10.165  -6.953  34.029  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 50   THR A N   1 
ATOM   382  C  CA  . THR A 1 50  ? 9.903   -7.039  35.452  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 50   THR A CA  1 
ATOM   383  C  C   . THR A 1 50  ? 8.465   -6.598  35.686  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 50   THR A C   1 
ATOM   384  O  O   . THR A 1 50  ? 7.986   -6.594  36.811  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 50   THR A O   1 
ATOM   385  C  CB  . THR A 1 50  ? 10.825  -6.111  36.252  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 50   THR A CB  1 
ATOM   386  O  OG1 . THR A 1 50  ? 10.687  -4.774  35.758  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 50   THR A OG1 1 
ATOM   387  C  CG2 . THR A 1 50  ? 12.281  -6.558  36.133  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 50   THR A CG2 1 
ATOM   388  N  N   . ILE A 1 51  ? 7.776   -6.212  34.619  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A N   1 
ATOM   389  C  CA  . ILE A 1 51  ? 6.394   -5.778  34.758  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CA  1 
ATOM   390  C  C   . ILE A 1 51  ? 5.439   -6.964  34.858  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A C   1 
ATOM   391  O  O   . ILE A 1 51  ? 5.423   -7.831  33.979  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A O   1 
ATOM   392  C  CB  . ILE A 1 51  ? 5.955   -4.912  33.567  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CB  1 
ATOM   393  C  CG1 . ILE A 1 51  ? 6.896   -3.713  33.424  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG1 1 
ATOM   394  C  CG2 . ILE A 1 51  ? 4.511   -4.454  33.769  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CG2 1 
ATOM   395  C  CD1 . ILE A 1 51  ? 6.584   -2.826  32.232  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 51   ILE A CD1 1 
ATOM   396  N  N   . LYS A 1 52  ? 4.645   -6.988  35.928  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A N   1 
ATOM   397  C  CA  . LYS A 1 52  ? 3.665   -8.049  36.161  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A CA  1 
ATOM   398  C  C   . LYS A 1 52  ? 2.252   -7.502  35.956  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A C   1 
ATOM   399  O  O   . LYS A 1 52  ? 1.988   -6.325  36.195  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A O   1 
ATOM   400  C  CB  . LYS A 1 52  ? 3.792   -8.597  37.592  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A CB  1 
ATOM   401  C  CG  . LYS A 1 52  ? 4.790   -9.739  37.767  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A CG  1 
ATOM   402  C  CD  . LYS A 1 52  ? 6.202   -9.329  37.395  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A CD  1 
ATOM   403  C  CE  . LYS A 1 52  ? 7.156   -10.523 37.464  1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A CE  1 
ATOM   404  N  NZ  . LYS A 1 52  ? 7.232   -11.125 38.823  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 52   LYS A NZ  1 
ATOM   405  N  N   . PRO A 1 53  ? 1.320   -8.356  35.517  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A N   1 
ATOM   406  C  CA  . PRO A 1 53  ? -0.062  -7.923  35.286  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CA  1 
ATOM   407  C  C   . PRO A 1 53  ? -0.695  -7.166  36.452  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A C   1 
ATOM   408  O  O   . PRO A 1 53  ? -1.406  -6.185  36.240  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A O   1 
ATOM   409  C  CB  . PRO A 1 53  ? -0.780  -9.234  34.976  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CB  1 
ATOM   410  C  CG  . PRO A 1 53  ? 0.279   -10.005 34.250  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CG  1 
ATOM   411  C  CD  . PRO A 1 53  ? 1.503   -9.760  35.109  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 53   PRO A CD  1 
ATOM   412  N  N   . ARG A 1 54  ? -0.438  -7.615  37.678  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A N   1 
ATOM   413  C  CA  . ARG A 1 54  ? -1.009  -6.961  38.855  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A CA  1 
ATOM   414  C  C   . ARG A 1 54  ? -0.583  -5.498  39.014  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A C   1 
ATOM   415  O  O   . ARG A 1 54  ? -1.292  -4.713  39.639  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A O   1 
ATOM   416  C  CB  . ARG A 1 54  ? -0.658  -7.748  40.128  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A CB  1 
ATOM   417  C  CG  . ARG A 1 54  ? -1.380  -9.087  40.211  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A CG  1 
ATOM   418  C  CD  . ARG A 1 54  ? -0.948  -9.936  41.402  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A CD  1 
ATOM   419  N  NE  . ARG A 1 54  ? -1.206  -9.290  42.687  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A NE  1 
ATOM   420  C  CZ  . ARG A 1 54  ? -1.378  -9.952  43.827  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A CZ  1 
ATOM   421  N  NH1 . ARG A 1 54  ? -1.324  -11.278 43.834  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A NH1 1 
ATOM   422  N  NH2 . ARG A 1 54  ? -1.597  -9.296  44.959  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 54   ARG A NH2 1 
ATOM   423  N  N   . LYS A 1 55  ? 0.565   -5.132  38.449  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A N   1 
ATOM   424  C  CA  . LYS A 1 55  ? 1.049   -3.757  38.553  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CA  1 
ATOM   425  C  C   . LYS A 1 55  ? 0.398   -2.819  37.533  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A C   1 
ATOM   426  O  O   . LYS A 1 55  ? 0.568   -1.600  37.603  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A O   1 
ATOM   427  C  CB  . LYS A 1 55  ? 2.570   -3.712  38.403  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . LYS A 1 55  ? 3.328   -4.481  39.481  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CG  1 
ATOM   429  C  CD  . LYS A 1 55  ? 2.876   -4.096  40.899  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CD  1 
ATOM   430  C  CE  . LYS A 1 55  ? 3.073   -2.607  41.175  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A CE  1 
ATOM   431  N  NZ  . LYS A 1 55  ? 2.586   -2.210  42.531  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 55   LYS A NZ  1 
ATOM   432  N  N   . ILE A 1 56  ? -0.342  -3.383  36.583  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ILE A 1 56  ? -1.023  -2.564  35.592  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ILE A 1 56  ? -2.259  -1.935  36.238  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A C   1 
ATOM   435  O  O   . ILE A 1 56  ? -3.176  -2.642  36.652  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ILE A 1 56  ? -1.487  -3.388  34.376  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CB  1 
ATOM   437  C  CG1 . ILE A 1 56  ? -0.304  -4.159  33.774  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG1 1 
ATOM   438  C  CG2 . ILE A 1 56  ? -2.118  -2.455  33.341  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CG2 1 
ATOM   439  C  CD1 . ILE A 1 56  ? 0.835   -3.288  33.317  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 56   ILE A CD1 1 
ATOM   440  N  N   . GLU A 1 57  ? -2.273  -0.606  36.321  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A N   1 
ATOM   441  C  CA  . GLU A 1 57  ? -3.386  0.123   36.923  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A CA  1 
ATOM   442  C  C   . GLU A 1 57  ? -4.384  0.634   35.894  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A C   1 
ATOM   443  O  O   . GLU A 1 57  ? -5.591  0.663   36.139  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A O   1 
ATOM   444  C  CB  . GLU A 1 57  ? -2.857  1.306   37.743  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . GLU A 1 57  ? -3.950  2.256   38.239  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A CG  1 
ATOM   446  C  CD  . GLU A 1 57  ? -3.396  3.527   38.876  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A CD  1 
ATOM   447  O  OE1 . GLU A 1 57  ? -2.229  3.882   38.597  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A OE1 1 
ATOM   448  O  OE2 . GLU A 1 57  ? -4.140  4.179   39.645  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 57   GLU A OE2 1 
ATOM   449  N  N   . LYS A 1 58  ? -3.877  1.049   34.741  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A N   1 
ATOM   450  C  CA  . LYS A 1 58  ? -4.736  1.577   33.698  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CA  1 
ATOM   451  C  C   . LYS A 1 58  ? -4.225  1.205   32.320  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A C   1 
ATOM   452  O  O   . LYS A 1 58  ? -3.021  1.048   32.104  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A O   1 
ATOM   453  C  CB  . LYS A 1 58  ? -4.808  3.107   33.788  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CB  1 
ATOM   454  C  CG  . LYS A 1 58  ? -5.275  3.653   35.131  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CG  1 
ATOM   455  C  CD  . LYS A 1 58  ? -5.306  5.178   35.107  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CD  1 
ATOM   456  C  CE  . LYS A 1 58  ? -5.862  5.744   36.416  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A CE  1 
ATOM   457  N  NZ  . LYS A 1 58  ? -7.304  5.402   36.601  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 58   LYS A NZ  1 
ATOM   458  N  N   . ILE A 1 59  ? -5.155  1.073   31.387  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A N   1 
ATOM   459  C  CA  . ILE A 1 59  ? -4.812  0.768   30.011  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CA  1 
ATOM   460  C  C   . ILE A 1 59  ? -5.561  1.751   29.123  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A C   1 
ATOM   461  O  O   . ILE A 1 59  ? -6.768  1.929   29.268  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A O   1 
ATOM   462  C  CB  . ILE A 1 59  ? -5.220  -0.665  29.630  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CB  1 
ATOM   463  C  CG1 . ILE A 1 59  ? -4.462  -1.671  30.504  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG1 1 
ATOM   464  C  CG2 . ILE A 1 59  ? -4.926  -0.902  28.149  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG2 1 
ATOM   465  C  CD1 . ILE A 1 59  ? -4.816  -3.119  30.230  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CD1 1 
ATOM   466  N  N   . PHE A 1 60  ? -4.838  2.394   28.216  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A N   1 
ATOM   467  C  CA  . PHE A 1 60  ? -5.427  3.361   27.296  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CA  1 
ATOM   468  C  C   . PHE A 1 60  ? -5.334  2.821   25.873  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A C   1 
ATOM   469  O  O   . PHE A 1 60  ? -4.240  2.513   25.383  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A O   1 
ATOM   470  C  CB  . PHE A 1 60  ? -4.683  4.699   27.386  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CB  1 
ATOM   471  C  CG  . PHE A 1 60  ? -4.821  5.383   28.717  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CG  1 
ATOM   472  C  CD1 . PHE A 1 60  ? -5.892  6.232   28.968  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CD1 1 
ATOM   473  C  CD2 . PHE A 1 60  ? -3.882  5.167   29.730  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CD2 1 
ATOM   474  C  CE1 . PHE A 1 60  ? -6.033  6.862   30.207  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CE1 1 
ATOM   475  C  CE2 . PHE A 1 60  ? -4.011  5.791   30.976  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CE2 1 
ATOM   476  C  CZ  . PHE A 1 60  ? -5.092  6.643   31.213  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CZ  1 
ATOM   477  N  N   . ILE A 1 61  ? -6.485  2.707   25.219  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A N   1 
ATOM   478  C  CA  . ILE A 1 61  ? -6.542  2.206   23.853  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A CA  1 
ATOM   479  C  C   . ILE A 1 61  ? -6.753  3.356   22.866  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A C   1 
ATOM   480  O  O   . ILE A 1 61  ? -7.745  4.083   22.960  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A O   1 
ATOM   481  C  CB  . ILE A 1 61  ? -7.696  1.192   23.687  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A CB  1 
ATOM   482  C  CG1 . ILE A 1 61  ? -7.516  0.018   24.663  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A CG1 1 
ATOM   483  C  CG2 . ILE A 1 61  ? -7.765  0.720   22.237  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A CG2 1 
ATOM   484  C  CD1 . ILE A 1 61  ? -6.231  -0.782  24.482  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 61   ILE A CD1 1 
ATOM   485  N  N   . THR A 1 62  ? -5.823  3.514   21.927  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 62   THR A N   1 
ATOM   486  C  CA  . THR A 1 62  ? -5.917  4.574   20.922  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA  1 
ATOM   487  C  C   . THR A 1 62  ? -7.068  4.331   19.939  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 62   THR A C   1 
ATOM   488  O  O   . THR A 1 62  ? -7.812  5.259   19.614  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 62   THR A O   1 
ATOM   489  C  CB  . THR A 1 62  ? -4.610  4.713   20.138  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB  1 
ATOM   490  O  OG1 . THR A 1 62  ? -4.270  3.456   19.545  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1 1 
ATOM   491  C  CG2 . THR A 1 62  ? -3.486  5.153   21.058  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2 1 
ATOM   492  N  N   . HIS A 1 63  ? -7.206  3.091   19.464  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A N   1 
ATOM   493  C  CA  . HIS A 1 63  ? -8.296  2.728   18.550  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A CA  1 
ATOM   494  C  C   . HIS A 1 63  ? -8.561  1.218   18.565  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A C   1 
ATOM   495  O  O   . HIS A 1 63  ? -7.739  0.447   19.059  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A O   1 
ATOM   496  C  CB  . HIS A 1 63  ? -8.011  3.214   17.127  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A CB  1 
ATOM   497  C  CG  . HIS A 1 63  ? -6.820  2.576   16.492  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A CG  1 
ATOM   498  N  ND1 . HIS A 1 63  ? -5.539  2.758   16.963  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A ND1 1 
ATOM   499  C  CD2 . HIS A 1 63  ? -6.714  1.766   15.412  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A CD2 1 
ATOM   500  C  CE1 . HIS A 1 63  ? -4.693  2.090   16.199  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A CE1 1 
ATOM   501  N  NE2 . HIS A 1 63  ? -5.380  1.480   15.251  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 63   HIS A NE2 1 
ATOM   502  N  N   . MSE A 1 64  ? -9.701  0.803   18.014  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A N   1 
ATOM   503  C  CA  . MSE A 1 64  ? -10.118 -0.597  18.027  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A CA  1 
ATOM   504  C  C   . MSE A 1 64  ? -9.500  -1.625  17.075  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A C   1 
ATOM   505  O  O   . MSE A 1 64  ? -9.921  -2.788  17.065  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A O   1 
ATOM   506  C  CB  . MSE A 1 64  ? -11.640 -0.668  17.911  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A CB  1 
ATOM   507  C  CG  . MSE A 1 64  ? -12.383 -0.076  19.097  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A CG  1 
ATOM   508  SE SE  . MSE A 1 64  ? -11.757 -0.751  20.833  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A SE  1 
ATOM   509  C  CE  . MSE A 1 64  ? -12.280 -2.626  20.654  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 64   MSE A CE  1 
ATOM   510  N  N   . HIS A 1 65  ? -8.512  -1.233  16.281  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A N   1 
ATOM   511  C  CA  . HIS A 1 65  ? -7.885  -2.207  15.393  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CA  1 
ATOM   512  C  C   . HIS A 1 65  ? -7.242  -3.333  16.218  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A C   1 
ATOM   513  O  O   . HIS A 1 65  ? -6.655  -3.085  17.275  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A O   1 
ATOM   514  C  CB  . HIS A 1 65  ? -6.845  -1.520  14.502  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . HIS A 1 65  ? -7.442  -0.824  13.316  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CG  1 
ATOM   516  N  ND1 . HIS A 1 65  ? -6.764  0.134   12.593  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A ND1 1 
ATOM   517  C  CD2 . HIS A 1 65  ? -8.652  -0.959  12.721  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CD2 1 
ATOM   518  C  CE1 . HIS A 1 65  ? -7.530  0.558   11.604  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A CE1 1 
ATOM   519  N  NE2 . HIS A 1 65  ? -8.681  -0.089  11.659  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 65   HIS A NE2 1 
ATOM   520  N  N   . GLY A 1 66  ? -7.371  -4.564  15.727  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A N   1 
ATOM   521  C  CA  . GLY A 1 66  ? -6.844  -5.732  16.415  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A CA  1 
ATOM   522  C  C   . GLY A 1 66  ? -5.420  -5.695  16.947  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A C   1 
ATOM   523  O  O   . GLY A 1 66  ? -5.154  -6.201  18.041  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A O   1 
ATOM   524  N  N   . ASP A 1 67  ? -4.496  -5.107  16.198  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A N   1 
ATOM   525  C  CA  . ASP A 1 67  ? -3.118  -5.065  16.656  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CA  1 
ATOM   526  C  C   . ASP A 1 67  ? -2.897  -4.104  17.829  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A C   1 
ATOM   527  O  O   . ASP A 1 67  ? -1.765  -3.894  18.263  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A O   1 
ATOM   528  C  CB  . ASP A 1 67  ? -2.167  -4.765  15.481  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CB  1 
ATOM   529  C  CG  . ASP A 1 67  ? -2.474  -3.453  14.773  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CG  1 
ATOM   530  O  OD1 . ASP A 1 67  ? -3.650  -3.180  14.450  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A OD1 1 
ATOM   531  O  OD2 . ASP A 1 67  ? -1.519  -2.700  14.509  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A OD2 1 
ATOM   532  N  N   . HIS A 1 68  ? -3.989  -3.543  18.357  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A N   1 
ATOM   533  C  CA  . HIS A 1 68  ? -3.910  -2.643  19.509  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A CA  1 
ATOM   534  C  C   . HIS A 1 68  ? -4.817  -3.094  20.656  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A C   1 
ATOM   535  O  O   . HIS A 1 68  ? -4.781  -2.504  21.740  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A O   1 
ATOM   536  C  CB  . HIS A 1 68  ? -4.296  -1.211  19.116  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A CB  1 
ATOM   537  C  CG  . HIS A 1 68  ? -3.389  -0.604  18.093  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A CG  1 
ATOM   538  N  ND1 . HIS A 1 68  ? -2.412  0.314   18.414  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A ND1 1 
ATOM   539  C  CD2 . HIS A 1 68  ? -3.276  -0.824  16.763  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A CD2 1 
ATOM   540  C  CE1 . HIS A 1 68  ? -1.733  0.628   17.326  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A CE1 1 
ATOM   541  N  NE2 . HIS A 1 68  ? -2.237  -0.050  16.311  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 68   HIS A NE2 1 
ATOM   542  N  N   . VAL A 1 69  ? -5.613  -4.144  20.440  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A N   1 
ATOM   543  C  CA  . VAL A 1 69  ? -6.532  -4.594  21.484  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A CA  1 
ATOM   544  C  C   . VAL A 1 69  ? -6.653  -6.087  21.766  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A C   1 
ATOM   545  O  O   . VAL A 1 69  ? -7.136  -6.460  22.830  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A O   1 
ATOM   546  C  CB  . VAL A 1 69  ? -7.978  -4.098  21.214  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A CB  1 
ATOM   547  C  CG1 . VAL A 1 69  ? -8.020  -2.577  21.134  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A CG1 1 
ATOM   548  C  CG2 . VAL A 1 69  ? -8.504  -4.721  19.932  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 69   VAL A CG2 1 
ATOM   549  N  N   . TYR A 1 70  ? -6.233  -6.940  20.838  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A N   1 
ATOM   550  C  CA  . TYR A 1 70  ? -6.385  -8.379  21.045  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CA  1 
ATOM   551  C  C   . TYR A 1 70  ? -5.682  -8.988  22.250  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A C   1 
ATOM   552  O  O   . TYR A 1 70  ? -5.966  -10.126 22.626  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A O   1 
ATOM   553  C  CB  . TYR A 1 70  ? -6.011  -9.148  19.769  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CB  1 
ATOM   554  C  CG  . TYR A 1 70  ? -7.045  -9.034  18.671  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CG  1 
ATOM   555  C  CD1 . TYR A 1 70  ? -8.371  -8.703  18.967  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CD1 1 
ATOM   556  C  CD2 . TYR A 1 70  ? -6.714  -9.304  17.341  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CD2 1 
ATOM   557  C  CE1 . TYR A 1 70  ? -9.344  -8.645  17.965  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CE1 1 
ATOM   558  C  CE2 . TYR A 1 70  ? -7.676  -9.252  16.334  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CE2 1 
ATOM   559  C  CZ  . TYR A 1 70  ? -8.991  -8.920  16.654  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A CZ  1 
ATOM   560  O  OH  . TYR A 1 70  ? -9.950  -8.851  15.665  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 70   TYR A OH  1 
ATOM   561  N  N   . GLY A 1 71  ? -4.774  -8.238  22.860  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 71   GLY A N   1 
ATOM   562  C  CA  . GLY A 1 71  ? -4.081  -8.746  24.025  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 71   GLY A CA  1 
ATOM   563  C  C   . GLY A 1 71  ? -4.817  -8.479  25.333  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 71   GLY A C   1 
ATOM   564  O  O   . GLY A 1 71  ? -4.428  -8.997  26.376  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 71   GLY A O   1 
ATOM   565  N  N   . LEU A 1 72  ? -5.885  -7.688  25.281  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A N   1 
ATOM   566  C  CA  . LEU A 1 72  ? -6.652  -7.345  26.479  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CA  1 
ATOM   567  C  C   . LEU A 1 72  ? -7.257  -8.518  27.244  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A C   1 
ATOM   568  O  O   . LEU A 1 72  ? -7.049  -8.652  28.444  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A O   1 
ATOM   569  C  CB  . LEU A 1 72  ? -7.777  -6.365  26.127  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CB  1 
ATOM   570  C  CG  . LEU A 1 72  ? -7.385  -4.907  25.859  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CG  1 
ATOM   571  C  CD1 . LEU A 1 72  ? -8.588  -4.117  25.331  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD1 1 
ATOM   572  C  CD2 . LEU A 1 72  ? -6.871  -4.288  27.159  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 72   LEU A CD2 1 
ATOM   573  N  N   . PRO A 1 73  ? -8.021  -9.383  26.561  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A N   1 
ATOM   574  C  CA  . PRO A 1 73  ? -8.629  -10.518 27.263  1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A CA  1 
ATOM   575  C  C   . PRO A 1 73  ? -7.630  -11.349 28.053  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A C   1 
ATOM   576  O  O   . PRO A 1 73  ? -7.874  -11.688 29.216  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A O   1 
ATOM   577  C  CB  . PRO A 1 73  ? -9.285  -11.315 26.136  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A CB  1 
ATOM   578  C  CG  . PRO A 1 73  ? -9.604  -10.250 25.113  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A CG  1 
ATOM   579  C  CD  . PRO A 1 73  ? -8.337  -9.427  25.123  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 73   PRO A CD  1 
ATOM   580  N  N   . GLY A 1 74  ? -6.511  -11.681 27.415  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A N   1 
ATOM   581  C  CA  . GLY A 1 74  ? -5.492  -12.475 28.069  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A CA  1 
ATOM   582  C  C   . GLY A 1 74  ? -4.889  -11.757 29.261  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A C   1 
ATOM   583  O  O   . GLY A 1 74  ? -4.798  -12.317 30.353  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 74   GLY A O   1 
ATOM   584  N  N   . LEU A 1 75  ? -4.484  -10.510 29.054  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A N   1 
ATOM   585  C  CA  . LEU A 1 75  ? -3.885  -9.728  30.124  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CA  1 
ATOM   586  C  C   . LEU A 1 75  ? -4.833  -9.586  31.310  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A C   1 
ATOM   587  O  O   . LEU A 1 75  ? -4.433  -9.813  32.451  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A O   1 
ATOM   588  C  CB  . LEU A 1 75  ? -3.475  -8.337  29.619  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CB  1 
ATOM   589  C  CG  . LEU A 1 75  ? -2.792  -7.454  30.667  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CG  1 
ATOM   590  C  CD1 . LEU A 1 75  ? -1.593  -8.187  31.276  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD1 1 
ATOM   591  C  CD2 . LEU A 1 75  ? -2.344  -6.155  30.023  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 75   LEU A CD2 1 
ATOM   592  N  N   . LEU A 1 76  ? -6.082  -9.201  31.053  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A N   1 
ATOM   593  C  CA  . LEU A 1 76  ? -7.036  -9.056  32.149  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CA  1 
ATOM   594  C  C   . LEU A 1 76  ? -7.178  -10.400 32.862  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A C   1 
ATOM   595  O  O   . LEU A 1 76  ? -7.184  -10.471 34.099  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A O   1 
ATOM   596  C  CB  . LEU A 1 76  ? -8.402  -8.597  31.635  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . LEU A 1 76  ? -8.461  -7.248  30.913  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CG  1 
ATOM   598  C  CD1 . LEU A 1 76  ? -9.906  -6.786  30.823  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD1 1 
ATOM   599  C  CD2 . LEU A 1 76  ? -7.644  -6.218  31.655  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 76   LEU A CD2 1 
ATOM   600  N  N   . GLY A 1 77  ? -7.276  -11.461 32.065  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 77   GLY A N   1 
ATOM   601  C  CA  . GLY A 1 77  ? -7.409  -12.801 32.605  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 77   GLY A CA  1 
ATOM   602  C  C   . GLY A 1 77  ? -6.245  -13.187 33.492  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 77   GLY A C   1 
ATOM   603  O  O   . GLY A 1 77  ? -6.458  -13.650 34.606  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 77   GLY A O   1 
ATOM   604  N  N   . SER A 1 78  ? -5.014  -13.007 33.011  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 78   SER A N   1 
ATOM   605  C  CA  . SER A 1 78  ? -3.844  -13.356 33.813  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 78   SER A CA  1 
ATOM   606  C  C   . SER A 1 78  ? -3.787  -12.575 35.118  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 78   SER A C   1 
ATOM   607  O  O   . SER A 1 78  ? -3.461  -13.135 36.166  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 78   SER A O   1 
ATOM   608  C  CB  . SER A 1 78  ? -2.551  -13.127 33.025  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 78   SER A CB  1 
ATOM   609  O  OG  . SER A 1 78  ? -2.419  -14.113 32.013  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 78   SER A OG  1 
ATOM   610  N  N   . ARG A 1 79  ? -4.105  -11.285 35.050  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A N   1 
ATOM   611  C  CA  . ARG A 1 79  ? -4.092  -10.429 36.234  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A CA  1 
ATOM   612  C  C   . ARG A 1 79  ? -5.026  -11.009 37.291  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A C   1 
ATOM   613  O  O   . ARG A 1 79  ? -4.743  -10.936 38.489  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A O   1 
ATOM   614  C  CB  . ARG A 1 79  ? -4.527  -9.006  35.860  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A CB  1 
ATOM   615  C  CG  . ARG A 1 79  ? -4.309  -7.938  36.926  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A CG  1 
ATOM   616  C  CD  . ARG A 1 79  ? -4.565  -6.563  36.291  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A CD  1 
ATOM   617  N  NE  . ARG A 1 79  ? -4.315  -5.407  37.156  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A NE  1 
ATOM   618  C  CZ  . ARG A 1 79  ? -5.083  -5.043  38.178  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A CZ  1 
ATOM   619  N  NH1 . ARG A 1 79  ? -6.164  -5.749  38.497  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A NH1 1 
ATOM   620  N  NH2 . ARG A 1 79  ? -4.797  -3.940  38.853  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 79   ARG A NH2 1 
ATOM   621  N  N   . SER A 1 80  ? -6.134  -11.594 36.846  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 80   SER A N   1 
ATOM   622  C  CA  . SER A 1 80  ? -7.087  -12.198 37.767  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 80   SER A CA  1 
ATOM   623  C  C   . SER A 1 80  ? -6.536  -13.541 38.230  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 80   SER A C   1 
ATOM   624  O  O   . SER A 1 80  ? -6.509  -13.836 39.424  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 80   SER A O   1 
ATOM   625  C  CB  . SER A 1 80  ? -8.436  -12.403 37.082  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 80   SER A CB  1 
ATOM   626  O  OG  . SER A 1 80  ? -9.350  -13.037 37.960  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 80   SER A OG  1 
ATOM   627  N  N   . PHE A 1 81  ? -6.095  -14.343 37.268  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A N   1 
ATOM   628  C  CA  . PHE A 1 81  ? -5.522  -15.657 37.531  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CA  1 
ATOM   629  C  C   . PHE A 1 81  ? -4.483  -15.553 38.633  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A C   1 
ATOM   630  O  O   . PHE A 1 81  ? -4.379  -16.434 39.482  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A O   1 
ATOM   631  C  CB  . PHE A 1 81  ? -4.841  -16.189 36.270  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CB  1 
ATOM   632  C  CG  . PHE A 1 81  ? -4.347  -17.607 36.388  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CG  1 
ATOM   633  C  CD1 . PHE A 1 81  ? -5.193  -18.678 36.112  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CD1 1 
ATOM   634  C  CD2 . PHE A 1 81  ? -3.031  -17.872 36.755  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CD2 1 
ATOM   635  C  CE1 . PHE A 1 81  ? -4.737  -19.991 36.195  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CE1 1 
ATOM   636  C  CE2 . PHE A 1 81  ? -2.560  -19.188 36.844  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CE2 1 
ATOM   637  C  CZ  . PHE A 1 81  ? -3.417  -20.249 36.562  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 81   PHE A CZ  1 
ATOM   638  N  N   . GLN A 1 82  ? -3.719  -14.464 38.611  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A N   1 
ATOM   639  C  CA  . GLN A 1 82  ? -2.657  -14.248 39.582  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CA  1 
ATOM   640  C  C   . GLN A 1 82  ? -3.072  -13.594 40.897  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A C   1 
ATOM   641  O  O   . GLN A 1 82  ? -2.225  -13.280 41.725  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A O   1 
ATOM   642  C  CB  . GLN A 1 82  ? -1.530  -13.449 38.926  1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CB  1 
ATOM   643  C  CG  . GLN A 1 82  ? -0.810  -14.227 37.825  1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CG  1 
ATOM   644  C  CD  . GLN A 1 82  ? -0.153  -13.324 36.800  1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A CD  1 
ATOM   645  O  OE1 . GLN A 1 82  ? 0.464   -13.793 35.844  1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A OE1 1 
ATOM   646  N  NE2 . GLN A 1 82  ? -0.289  -12.021 36.989  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 82   GLN A NE2 1 
ATOM   647  N  N   . GLY A 1 83  ? -4.369  -13.376 41.088  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 83   GLY A N   1 
ATOM   648  C  CA  . GLY A 1 83  ? -4.831  -12.800 42.340  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 83   GLY A CA  1 
ATOM   649  C  C   . GLY A 1 83  ? -4.867  -11.293 42.529  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 83   GLY A C   1 
ATOM   650  O  O   . GLY A 1 83  ? -5.054  -10.824 43.655  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 83   GLY A O   1 
ATOM   651  N  N   . GLY A 1 84  ? -4.695  -10.526 41.458  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 84   GLY A N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLY A 1 84  ? -4.740  -9.078  41.594  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 84   GLY A CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLY A 1 84  ? -6.089  -8.628  42.136  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 84   GLY A C   1 
ATOM   654  O  O   . GLY A 1 84  ? -7.131  -9.125  41.698  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 84   GLY A O   1 
ATOM   655  N  N   . GLU A 1 85  ? -6.084  -7.701  43.092  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A N   1 
ATOM   656  C  CA  . GLU A 1 85  ? -7.337  -7.219  43.669  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A CA  1 
ATOM   657  C  C   . GLU A 1 85  ? -7.586  -5.722  43.456  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A C   1 
ATOM   658  O  O   . GLU A 1 85  ? -8.691  -5.233  43.693  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A O   1 
ATOM   659  C  CB  . GLU A 1 85  ? -7.397  -7.559  45.166  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . GLU A 1 85  ? -7.223  -9.052  45.462  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A CG  1 
ATOM   661  C  CD  . GLU A 1 85  ? -7.540  -9.428  46.909  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A CD  1 
ATOM   662  O  OE1 . GLU A 1 85  ? -7.425  -8.561  47.803  1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A OE1 1 
ATOM   663  O  OE2 . GLU A 1 85  ? -7.892  -10.602 47.152  1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 85   GLU A OE2 1 
ATOM   664  N  N   . ASP A 1 86  ? -6.565  -5.003  43.000  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A N   1 
ATOM   665  C  CA  . ASP A 1 86  ? -6.689  -3.572  42.740  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A CA  1 
ATOM   666  C  C   . ASP A 1 86  ? -7.501  -3.285  41.494  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A C   1 
ATOM   667  O  O   . ASP A 1 86  ? -7.458  -4.033  40.513  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A O   1 
ATOM   668  C  CB  . ASP A 1 86  ? -5.318  -2.930  42.567  1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A CB  1 
ATOM   669  C  CG  . ASP A 1 86  ? -4.606  -2.739  43.871  1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A CG  1 
ATOM   670  O  OD1 . ASP A 1 86  ? -4.315  -3.750  44.543  1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A OD1 1 
ATOM   671  O  OD2 . ASP A 1 86  ? -4.344  -1.574  44.227  1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 86   ASP A OD2 1 
ATOM   672  N  N   . GLU A 1 87  ? -8.232  -2.181  41.535  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A N   1 
ATOM   673  C  CA  . GLU A 1 87  ? -9.047  -1.788  40.407  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CA  1 
ATOM   674  C  C   . GLU A 1 87  ? -8.185  -1.497  39.184  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A C   1 
ATOM   675  O  O   . GLU A 1 87  ? -7.090  -0.945  39.286  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A O   1 
ATOM   676  C  CB  . GLU A 1 87  ? -9.865  -0.541  40.739  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CB  1 
ATOM   677  C  CG  . GLU A 1 87  ? -10.715 -0.068  39.577  1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CG  1 
ATOM   678  C  CD  . GLU A 1 87  ? -11.372 1.267   39.838  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A CD  1 
ATOM   679  O  OE1 . GLU A 1 87  ? -10.636 2.250   40.078  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE1 1 
ATOM   680  O  OE2 . GLU A 1 87  ? -12.620 1.334   39.798  1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 87   GLU A OE2 1 
ATOM   681  N  N   . LEU A 1 88  ? -8.700  -1.881  38.026  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A N   1 
ATOM   682  C  CA  . LEU A 1 88  ? -8.026  -1.648  36.765  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CA  1 
ATOM   683  C  C   . LEU A 1 88  ? -9.026  -0.896  35.903  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A C   1 
ATOM   684  O  O   . LEU A 1 88  ? -10.205 -1.261  35.848  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A O   1 
ATOM   685  C  CB  . LEU A 1 88  ? -7.664  -2.969  36.088  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CB  1 
ATOM   686  C  CG  . LEU A 1 88  ? -7.140  -2.898  34.650  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CG  1 
ATOM   687  C  CD1 . LEU A 1 88  ? -5.812  -2.178  34.613  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CD1 1 
ATOM   688  C  CD2 . LEU A 1 88  ? -6.985  -4.304  34.111  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 88   LEU A CD2 1 
ATOM   689  N  N   . THR A 1 89  ? -8.564  0.162   35.249  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 89   THR A N   1 
ATOM   690  C  CA  . THR A 1 89  ? -9.448  0.926   34.394  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 89   THR A CA  1 
ATOM   691  C  C   . THR A 1 89  ? -8.961  0.877   32.958  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 89   THR A C   1 
ATOM   692  O  O   . THR A 1 89  ? -7.787  1.116   32.676  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 89   THR A O   1 
ATOM   693  C  CB  . THR A 1 89  ? -9.532  2.390   34.847  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 89   THR A CB  1 
ATOM   694  O  OG1 . THR A 1 89  ? -9.826  2.436   36.250  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 89   THR A OG1 1 
ATOM   695  C  CG2 . THR A 1 89  ? -10.634 3.114   34.078  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 89   THR A CG2 1 
ATOM   696  N  N   . VAL A 1 90  ? -9.869  0.538   32.052  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A N   1 
ATOM   697  C  CA  . VAL A 1 90  ? -9.538  0.481   30.638  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CA  1 
ATOM   698  C  C   . VAL A 1 90  ? -10.289 1.608   29.947  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A C   1 
ATOM   699  O  O   . VAL A 1 90  ? -11.507 1.736   30.104  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A O   1 
ATOM   700  C  CB  . VAL A 1 90  ? -9.953  -0.879  30.011  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CB  1 
ATOM   701  C  CG1 . VAL A 1 90  ? -9.584  -0.911  28.529  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG1 1 
ATOM   702  C  CG2 . VAL A 1 90  ? -9.261  -2.015  30.748  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 90   VAL A CG2 1 
ATOM   703  N  N   . TYR A 1 91  ? -9.551  2.428   29.203  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A N   1 
ATOM   704  C  CA  . TYR A 1 91  ? -10.126 3.557   28.470  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CA  1 
ATOM   705  C  C   . TYR A 1 91  ? -9.980  3.302   26.978  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A C   1 
ATOM   706  O  O   . TYR A 1 91  ? -8.913  2.894   26.517  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A O   1 
ATOM   707  C  CB  . TYR A 1 91  ? -9.397  4.867   28.795  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CB  1 
ATOM   708  C  CG  . TYR A 1 91  ? -9.267  5.193   30.260  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CG  1 
ATOM   709  C  CD1 . TYR A 1 91  ? -8.311  4.562   31.053  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CD1 1 
ATOM   710  C  CD2 . TYR A 1 91  ? -10.082 6.161   30.849  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CD2 1 
ATOM   711  C  CE1 . TYR A 1 91  ? -8.166  4.892   32.397  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CE1 1 
ATOM   712  C  CE2 . TYR A 1 91  ? -9.952  6.495   32.190  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CE2 1 
ATOM   713  C  CZ  . TYR A 1 91  ? -8.988  5.860   32.959  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A CZ  1 
ATOM   714  O  OH  . TYR A 1 91  ? -8.830  6.202   34.284  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 91   TYR A OH  1 
ATOM   715  N  N   . GLY A 1 92  ? -11.036 3.549   26.218  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 92   GLY A N   1 
ATOM   716  C  CA  . GLY A 1 92  ? -10.945 3.329   24.786  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 92   GLY A CA  1 
ATOM   717  C  C   . GLY A 1 92  ? -12.155 3.830   24.032  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 92   GLY A C   1 
ATOM   718  O  O   . GLY A 1 92  ? -13.141 4.237   24.646  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 92   GLY A O   1 
ATOM   719  N  N   . PRO A 1 93  ? -12.110 3.816   22.689  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A N   1 
ATOM   720  C  CA  . PRO A 1 93  ? -13.242 4.282   21.890  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CA  1 
ATOM   721  C  C   . PRO A 1 93  ? -14.459 3.380   22.048  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A C   1 
ATOM   722  O  O   . PRO A 1 93  ? -14.353 2.242   22.520  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A O   1 
ATOM   723  C  CB  . PRO A 1 93  ? -12.683 4.290   20.466  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CB  1 
ATOM   724  C  CG  . PRO A 1 93  ? -11.650 3.228   20.496  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CG  1 
ATOM   725  C  CD  . PRO A 1 93  ? -10.977 3.440   21.824  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 93   PRO A CD  1 
ATOM   726  N  N   . LYS A 1 94  ? -15.618 3.899   21.664  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A N   1 
ATOM   727  C  CA  . LYS A 1 94  ? -16.859 3.149   21.765  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CA  1 
ATOM   728  C  C   . LYS A 1 94  ? -16.646 1.770   21.149  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A C   1 
ATOM   729  O  O   . LYS A 1 94  ? -16.050 1.650   20.082  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A O   1 
ATOM   730  C  CB  . LYS A 1 94  ? -17.979 3.902   21.040  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CB  1 
ATOM   731  C  CG  . LYS A 1 94  ? -19.373 3.404   21.377  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CG  1 
ATOM   732  C  CD  . LYS A 1 94  ? -20.444 4.318   20.799  1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CD  1 
ATOM   733  C  CE  . LYS A 1 94  ? -21.832 3.833   21.180  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A CE  1 
ATOM   734  N  NZ  . LYS A 1 94  ? -22.032 3.821   22.662  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 94   LYS A NZ  1 
ATOM   735  N  N   . GLY A 1 95  ? -17.123 0.733   21.831  1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 95   GLY A N   1 
ATOM   736  C  CA  . GLY A 1 95  ? -16.945 -0.623  21.339  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 95   GLY A CA  1 
ATOM   737  C  C   . GLY A 1 95  ? -15.979 -1.380  22.237  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 95   GLY A C   1 
ATOM   738  O  O   . GLY A 1 95  ? -15.994 -2.608  22.297  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 95   GLY A O   1 
ATOM   739  N  N   . ILE A 1 96  ? -15.137 -0.635  22.948  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A N   1 
ATOM   740  C  CA  . ILE A 1 96  ? -14.159 -1.229  23.848  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A CA  1 
ATOM   741  C  C   . ILE A 1 96  ? -14.874 -2.052  24.938  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A C   1 
ATOM   742  O  O   . ILE A 1 96  ? -14.423 -3.140  25.316  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A O   1 
ATOM   743  C  CB  . ILE A 1 96  ? -13.273 -0.120  24.483  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A CB  1 
ATOM   744  C  CG1 . ILE A 1 96  ? -11.835 -0.620  24.662  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A CG1 1 
ATOM   745  C  CG2 . ILE A 1 96  ? -13.881 0.372   25.775  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A CG2 1 
ATOM   746  C  CD1 . ILE A 1 96  ? -11.695 -1.967  25.290  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 96   ILE A CD1 1 
ATOM   747  N  N   . LYS A 1 97  ? -16.001 -1.539  25.424  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A N   1 
ATOM   748  C  CA  . LYS A 1 97  ? -16.764 -2.233  26.454  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A CA  1 
ATOM   749  C  C   . LYS A 1 97  ? -17.308 -3.559  25.919  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A C   1 
ATOM   750  O  O   . LYS A 1 97  ? -17.175 -4.599  26.564  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A O   1 
ATOM   751  C  CB  . LYS A 1 97  ? -17.916 -1.348  26.943  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A CB  1 
ATOM   752  C  CG  . LYS A 1 97  ? -18.777 -1.965  28.031  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A CG  1 
ATOM   753  C  CD  . LYS A 1 97  ? -19.699 -0.915  28.648  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A CD  1 
ATOM   754  C  CE  . LYS A 1 97  ? -20.566 -1.494  29.770  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A CE  1 
ATOM   755  N  NZ  . LYS A 1 97  ? -21.625 -2.439  29.281  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 97   LYS A NZ  1 
ATOM   756  N  N   . ALA A 1 98  ? -17.912 -3.519  24.735  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A N   1 
ATOM   757  C  CA  . ALA A 1 98  ? -18.462 -4.727  24.133  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CA  1 
ATOM   758  C  C   . ALA A 1 98  ? -17.375 -5.773  23.907  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A C   1 
ATOM   759  O  O   . ALA A 1 98  ? -17.588 -6.965  24.149  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A O   1 
ATOM   760  C  CB  . ALA A 1 98  ? -19.140 -4.400  22.804  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CB  1 
ATOM   761  N  N   . PHE A 1 99  ? -16.213 -5.332  23.438  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A N   1 
ATOM   762  C  CA  . PHE A 1 99  ? -15.125 -6.261  23.176  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CA  1 
ATOM   763  C  C   . PHE A 1 99  ? -14.718 -7.007  24.436  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A C   1 
ATOM   764  O  O   . PHE A 1 99  ? -14.698 -8.236  24.470  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A O   1 
ATOM   765  C  CB  . PHE A 1 99  ? -13.909 -5.538  22.597  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CB  1 
ATOM   766  C  CG  . PHE A 1 99  ? -12.735 -6.444  22.368  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CG  1 
ATOM   767  C  CD1 . PHE A 1 99  ? -12.863 -7.579  21.568  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD1 1 
ATOM   768  C  CD2 . PHE A 1 99  ? -11.518 -6.197  22.985  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CD2 1 
ATOM   769  C  CE1 . PHE A 1 99  ? -11.799 -8.455  21.390  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE1 1 
ATOM   770  C  CE2 . PHE A 1 99  ? -10.441 -7.070  22.813  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CE2 1 
ATOM   771  C  CZ  . PHE A 1 99  ? -10.586 -8.201  22.015  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 99   PHE A CZ  1 
ATOM   772  N  N   . ILE A 1 100 ? -14.395 -6.258  25.480  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A N   1 
ATOM   773  C  CA  . ILE A 1 100 ? -13.979 -6.864  26.731  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CA  1 
ATOM   774  C  C   . ILE A 1 100 ? -15.070 -7.686  27.401  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A C   1 
ATOM   775  O  O   . ILE A 1 100 ? -14.844 -8.838  27.787  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A O   1 
ATOM   776  C  CB  . ILE A 1 100 ? -13.487 -5.795  27.715  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CB  1 
ATOM   777  C  CG1 . ILE A 1 100 ? -12.233 -5.127  27.142  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CG1 1 
ATOM   778  C  CG2 . ILE A 1 100 ? -13.213 -6.431  29.080  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CG2 1 
ATOM   779  C  CD1 . ILE A 1 100 ? -11.722 -3.950  27.948  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CD1 1 
ATOM   780  N  N   . GLU A 1 101 ? -16.261 -7.113  27.526  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A N   1 
ATOM   781  C  CA  . GLU A 1 101 ? -17.342 -7.834  28.190  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CA  1 
ATOM   782  C  C   . GLU A 1 101 ? -17.705 -9.153  27.518  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A C   1 
ATOM   783  O  O   . GLU A 1 101 ? -17.899 -10.162 28.200  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A O   1 
ATOM   784  C  CB  . GLU A 1 101 ? -18.577 -6.943  28.321  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . GLU A 1 101 ? -18.318 -5.683  29.122  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . GLU A 1 101 ? -19.575 -5.113  29.741  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A CD  1 
ATOM   787  O  OE1 . GLU A 1 101 ? -20.579 -4.940  29.020  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE1 1 
ATOM   788  O  OE2 . GLU A 1 101 ? -19.555 -4.835  30.956  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 101  GLU A OE2 1 
ATOM   789  N  N   . THR A 1 102 ? -17.783 -9.156  26.191  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 102  THR A N   1 
ATOM   790  C  CA  . THR A 1 102 ? -18.117 -10.377 25.458  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 102  THR A CA  1 
ATOM   791  C  C   . THR A 1 102 ? -17.037 -11.433 25.694  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 102  THR A C   1 
ATOM   792  O  O   . THR A 1 102 ? -17.333 -12.591 26.001  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 102  THR A O   1 
ATOM   793  C  CB  . THR A 1 102 ? -18.234 -10.097 23.936  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 102  THR A CB  1 
ATOM   794  O  OG1 . THR A 1 102 ? -19.350 -9.234  23.702  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 102  THR A OG1 1 
ATOM   795  C  CG2 . THR A 1 102 ? -18.420 -11.394 23.150  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 102  THR A CG2 1 
ATOM   796  N  N   . SER A 1 103 ? -15.781 -11.018 25.559  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 103  SER A N   1 
ATOM   797  C  CA  . SER A 1 103 ? -14.654 -11.917 25.751  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 103  SER A CA  1 
ATOM   798  C  C   . SER A 1 103 ? -14.658 -12.601 27.110  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 103  SER A C   1 
ATOM   799  O  O   . SER A 1 103 ? -14.369 -13.795 27.211  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 103  SER A O   1 
ATOM   800  C  CB  . SER A 1 103 ? -13.345 -11.152 25.574  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 103  SER A CB  1 
ATOM   801  O  OG  . SER A 1 103 ? -13.280 -10.598 24.269  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 103  SER A OG  1 
ATOM   802  N  N   . LEU A 1 104 ? -14.978 -11.843 28.154  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A N   1 
ATOM   803  C  CA  . LEU A 1 104 ? -14.995 -12.392 29.504  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CA  1 
ATOM   804  C  C   . LEU A 1 104 ? -16.237 -13.235 29.766  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A C   1 
ATOM   805  O  O   . LEU A 1 104 ? -16.180 -14.231 30.497  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A O   1 
ATOM   806  C  CB  . LEU A 1 104 ? -14.906 -11.266 30.543  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CB  1 
ATOM   807  C  CG  . LEU A 1 104 ? -13.634 -10.413 30.540  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CG  1 
ATOM   808  C  CD1 . LEU A 1 104 ? -13.742 -9.351  31.622  1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CD1 1 
ATOM   809  C  CD2 . LEU A 1 104 ? -12.410 -11.284 30.770  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 104  LEU A CD2 1 
ATOM   810  N  N   . ALA A 1 105 ? -17.357 -12.839 29.169  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 105  ALA A N   1 
ATOM   811  C  CA  . ALA A 1 105 ? -18.601 -13.572 29.352  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 105  ALA A CA  1 
ATOM   812  C  C   . ALA A 1 105 ? -18.560 -14.945 28.687  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 105  ALA A C   1 
ATOM   813  O  O   . ALA A 1 105 ? -18.916 -15.948 29.307  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 105  ALA A O   1 
ATOM   814  C  CB  . ALA A 1 105 ? -19.779 -12.762 28.805  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 105  ALA A CB  1 
ATOM   815  N  N   . VAL A 1 106 ? -18.125 -15.003 27.431  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A N   1 
ATOM   816  C  CA  . VAL A 1 106 ? -18.086 -16.288 26.738  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CA  1 
ATOM   817  C  C   . VAL A 1 106 ? -17.117 -17.300 27.357  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A C   1 
ATOM   818  O  O   . VAL A 1 106 ? -17.288 -18.499 27.183  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A O   1 
ATOM   819  C  CB  . VAL A 1 106 ? -17.774 -16.113 25.231  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CB  1 
ATOM   820  C  CG1 . VAL A 1 106 ? -18.890 -15.318 24.572  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CG1 1 
ATOM   821  C  CG2 . VAL A 1 106 ? -16.441 -15.415 25.035  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 106  VAL A CG2 1 
ATOM   822  N  N   . THR A 1 107 ? -16.112 -16.824 28.090  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 107  THR A N   1 
ATOM   823  C  CA  . THR A 1 107 ? -15.159 -17.725 28.738  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 107  THR A CA  1 
ATOM   824  C  C   . THR A 1 107 ? -15.510 -17.896 30.215  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 107  THR A C   1 
ATOM   825  O  O   . THR A 1 107 ? -14.763 -18.517 30.972  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 107  THR A O   1 
ATOM   826  C  CB  . THR A 1 107 ? -13.715 -17.189 28.645  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 107  THR A CB  1 
ATOM   827  O  OG1 . THR A 1 107 ? -13.630 -15.930 29.322  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 107  THR A OG1 1 
ATOM   828  C  CG2 . THR A 1 107 ? -13.302 -17.008 27.196  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 107  THR A CG2 1 
ATOM   829  N  N   . LYS A 1 108 ? -16.652 -17.340 30.615  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A N   1 
ATOM   830  C  CA  . LYS A 1 108 ? -17.113 -17.408 32.001  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CA  1 
ATOM   831  C  C   . LYS A 1 108 ? -16.015 -16.978 32.960  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A C   1 
ATOM   832  O  O   . LYS A 1 108 ? -15.777 -17.617 33.983  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A O   1 
ATOM   833  C  CB  . LYS A 1 108 ? -17.574 -18.825 32.343  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CB  1 
ATOM   834  C  CG  . LYS A 1 108 ? -18.784 -19.290 31.554  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CG  1 
ATOM   835  C  CD  . LYS A 1 108 ? -19.050 -20.763 31.812  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CD  1 
ATOM   836  C  CE  . LYS A 1 108 ? -20.141 -21.309 30.908  1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A CE  1 
ATOM   837  N  NZ  . LYS A 1 108 ? -20.198 -22.801 30.966  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 108  LYS A NZ  1 
ATOM   838  N  N   . THR A 1 109 ? -15.353 -15.879 32.621  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 109  THR A N   1 
ATOM   839  C  CA  . THR A 1 109 ? -14.278 -15.349 33.438  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CA  1 
ATOM   840  C  C   . THR A 1 109 ? -14.808 -14.420 34.516  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 109  THR A C   1 
ATOM   841  O  O   . THR A 1 109 ? -15.490 -13.445 34.224  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 109  THR A O   1 
ATOM   842  C  CB  . THR A 1 109 ? -13.265 -14.559 32.578  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CB  1 
ATOM   843  O  OG1 . THR A 1 109 ? -12.625 -15.451 31.658  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 109  THR A OG1 1 
ATOM   844  C  CG2 . THR A 1 109 ? -12.215 -13.889 33.459  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 109  THR A CG2 1 
ATOM   845  N  N   . HIS A 1 110 ? -14.490 -14.728 35.764  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A N   1 
ATOM   846  C  CA  . HIS A 1 110 ? -14.906 -13.899 36.886  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A CA  1 
ATOM   847  C  C   . HIS A 1 110 ? -13.639 -13.292 37.478  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A C   1 
ATOM   848  O  O   . HIS A 1 110 ? -12.859 -13.977 38.135  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A O   1 
ATOM   849  C  CB  . HIS A 1 110 ? -15.640 -14.752 37.916  1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A CB  1 
ATOM   850  C  CG  . HIS A 1 110 ? -16.828 -15.468 37.352  1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A CG  1 
ATOM   851  N  ND1 . HIS A 1 110 ? -17.924 -14.802 36.844  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A ND1 1 
ATOM   852  C  CD2 . HIS A 1 110 ? -17.068 -16.788 37.162  1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A CD2 1 
ATOM   853  C  CE1 . HIS A 1 110 ? -18.786 -15.681 36.363  1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A CE1 1 
ATOM   854  N  NE2 . HIS A 1 110 ? -18.290 -16.893 36.542  1.00 52.82 ? ? ? ? ? ? 110  HIS A NE2 1 
ATOM   855  N  N   . LEU A 1 111 ? -13.435 -12.007 37.215  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A N   1 
ATOM   856  C  CA  . LEU A 1 111 ? -12.258 -11.289 37.689  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A CA  1 
ATOM   857  C  C   . LEU A 1 111 ? -12.207 -11.144 39.205  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A C   1 
ATOM   858  O  O   . LEU A 1 111 ? -13.228 -10.930 39.849  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A O   1 
ATOM   859  C  CB  . LEU A 1 111 ? -12.202 -9.910  37.023  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A CB  1 
ATOM   860  C  CG  . LEU A 1 111 ? -11.389 -9.771  35.722  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A CG  1 
ATOM   861  C  CD1 . LEU A 1 111 ? -11.341 -11.068 34.965  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A CD1 1 
ATOM   862  C  CD2 . LEU A 1 111 ? -11.987 -8.665  34.864  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 111  LEU A CD2 1 
ATOM   863  N  N   . THR A 1 112 ? -11.007 -11.259 39.765  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 112  THR A N   1 
ATOM   864  C  CA  . THR A 1 112 ? -10.812 -11.148 41.205  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 112  THR A CA  1 
ATOM   865  C  C   . THR A 1 112 ? -10.689 -9.695  41.646  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 112  THR A C   1 
ATOM   866  O  O   . THR A 1 112 ? -10.533 -9.414  42.829  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 112  THR A O   1 
ATOM   867  C  CB  . THR A 1 112 ? -9.523  -11.890 41.659  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 112  THR A CB  1 
ATOM   868  O  OG1 . THR A 1 112 ? -8.409  -11.448 40.871  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 112  THR A OG1 1 
ATOM   869  C  CG2 . THR A 1 112 ? -9.686  -13.393 41.512  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 112  THR A CG2 1 
ATOM   870  N  N   . TYR A 1 113 ? -10.758 -8.776  40.688  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A N   1 
ATOM   871  C  CA  . TYR A 1 113 ? -10.629 -7.356  40.976  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CA  1 
ATOM   872  C  C   . TYR A 1 113 ? -11.704 -6.575  40.237  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A C   1 
ATOM   873  O  O   . TYR A 1 113 ? -12.286 -7.071  39.279  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A O   1 
ATOM   874  C  CB  . TYR A 1 113 ? -9.246  -6.868  40.528  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CB  1 
ATOM   875  C  CG  . TYR A 1 113 ? -8.949  -7.152  39.064  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CG  1 
ATOM   876  C  CD1 . TYR A 1 113 ? -9.469  -6.339  38.054  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD1 1 
ATOM   877  C  CD2 . TYR A 1 113 ? -8.189  -8.265  38.688  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CD2 1 
ATOM   878  C  CE1 . TYR A 1 113 ? -9.246  -6.626  36.702  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE1 1 
ATOM   879  C  CE2 . TYR A 1 113 ? -7.956  -8.562  37.335  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CE2 1 
ATOM   880  C  CZ  . TYR A 1 113 ? -8.491  -7.735  36.351  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A CZ  1 
ATOM   881  O  OH  . TYR A 1 113 ? -8.269  -8.008  35.020  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 113  TYR A OH  1 
ATOM   882  N  N   . PRO A 1 114 ? -11.993 -5.343  40.684  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A N   1 
ATOM   883  C  CA  . PRO A 1 114 ? -13.018 -4.561  39.989  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CA  1 
ATOM   884  C  C   . PRO A 1 114 ? -12.463 -3.998  38.686  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A C   1 
ATOM   885  O  O   . PRO A 1 114 ? -11.322 -3.541  38.628  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A O   1 
ATOM   886  C  CB  . PRO A 1 114 ? -13.372 -3.470  41.001  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CB  1 
ATOM   887  C  CG  . PRO A 1 114 ? -12.087 -3.262  41.733  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CG  1 
ATOM   888  C  CD  . PRO A 1 114 ? -11.565 -4.674  41.926  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CD  1 
ATOM   889  N  N   . LEU A 1 115 ? -13.275 -4.047  37.643  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A N   1 
ATOM   890  C  CA  . LEU A 1 115 ? -12.875 -3.549  36.340  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CA  1 
ATOM   891  C  C   . LEU A 1 115 ? -13.782 -2.410  35.883  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A C   1 
ATOM   892  O  O   . LEU A 1 115 ? -15.000 -2.565  35.854  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A O   1 
ATOM   893  C  CB  . LEU A 1 115 ? -12.943 -4.681  35.311  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . LEU A 1 115 ? -12.739 -4.292  33.841  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CG  1 
ATOM   895  C  CD1 . LEU A 1 115 ? -11.284 -3.876  33.614  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD1 1 
ATOM   896  C  CD2 . LEU A 1 115 ? -13.096 -5.476  32.948  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD2 1 
ATOM   897  N  N   . ALA A 1 116 ? -13.190 -1.271  35.535  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 116  ALA A N   1 
ATOM   898  C  CA  . ALA A 1 116 ? -13.963 -0.133  35.033  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 116  ALA A CA  1 
ATOM   899  C  C   . ALA A 1 116 ? -13.583 0.072   33.576  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 116  ALA A C   1 
ATOM   900  O  O   . ALA A 1 116 ? -12.407 0.041   33.227  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 116  ALA A O   1 
ATOM   901  C  CB  . ALA A 1 116 ? -13.653 1.135   35.828  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 116  ALA A CB  1 
ATOM   902  N  N   . ILE A 1 117 ? -14.576 0.269   32.723  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A N   1 
ATOM   903  C  CA  . ILE A 1 117 ? -14.304 0.483   31.309  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A CA  1 
ATOM   904  C  C   . ILE A 1 117 ? -14.851 1.844   30.913  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A C   1 
ATOM   905  O  O   . ILE A 1 117 ? -16.042 2.102   31.053  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A O   1 
ATOM   906  C  CB  . ILE A 1 117 ? -14.966 -0.602  30.438  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A CB  1 
ATOM   907  C  CG1 . ILE A 1 117 ? -14.508 -1.989  30.900  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A CG1 1 
ATOM   908  C  CG2 . ILE A 1 117 ? -14.588 -0.401  28.980  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A CG2 1 
ATOM   909  C  CD1 . ILE A 1 117 ? -15.250 -3.135  30.218  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 117  ILE A CD1 1 
ATOM   910  N  N   . GLN A 1 118 ? -13.978 2.715   30.427  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A N   1 
ATOM   911  C  CA  . GLN A 1 118 ? -14.394 4.055   30.025  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A CA  1 
ATOM   912  C  C   . GLN A 1 118 ? -14.335 4.250   28.514  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A C   1 
ATOM   913  O  O   . GLN A 1 118 ? -13.252 4.299   27.940  1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A O   1 
ATOM   914  C  CB  . GLN A 1 118 ? -13.490 5.098   30.682  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A CB  1 
ATOM   915  C  CG  . GLN A 1 118 ? -13.456 5.055   32.197  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A CG  1 
ATOM   916  C  CD  . GLN A 1 118 ? -14.676 5.694   32.826  1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A CD  1 
ATOM   917  O  OE1 . GLN A 1 118 ? -15.808 5.257   32.609  1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A OE1 1 
ATOM   918  N  NE2 . GLN A 1 118 ? -14.451 6.739   33.612  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 118  GLN A NE2 1 
ATOM   919  N  N   . GLU A 1 119 ? -15.490 4.341   27.866  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A N   1 
ATOM   920  C  CA  . GLU A 1 119 ? -15.505 4.583   26.430  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CA  1 
ATOM   921  C  C   . GLU A 1 119 ? -15.378 6.101   26.339  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A C   1 
ATOM   922  O  O   . GLU A 1 119 ? -16.290 6.834   26.703  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A O   1 
ATOM   923  C  CB  . GLU A 1 119 ? -16.797 4.050   25.813  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CB  1 
ATOM   924  C  CG  . GLU A 1 119 ? -16.945 2.548   26.080  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CG  1 
ATOM   925  C  CD  . GLU A 1 119 ? -17.994 1.872   25.224  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CD  1 
ATOM   926  O  OE1 . GLU A 1 119 ? -19.162 2.304   25.273  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE1 1 
ATOM   927  O  OE2 . GLU A 1 119 ? -17.649 0.902   24.508  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE2 1 
ATOM   928  N  N   . ILE A 1 120 ? -14.217 6.549   25.875  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A N   1 
ATOM   929  C  CA  . ILE A 1 120 ? -13.884 7.959   25.802  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A CA  1 
ATOM   930  C  C   . ILE A 1 120 ? -14.390 8.799   24.649  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A C   1 
ATOM   931  O  O   . ILE A 1 120 ? -14.944 8.316   23.666  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A O   1 
ATOM   932  C  CB  . ILE A 1 120 ? -12.362 8.168   25.839  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A CB  1 
ATOM   933  C  CG1 . ILE A 1 120 ? -11.751 7.725   24.508  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A CG1 1 
ATOM   934  C  CG2 . ILE A 1 120 ? -11.754 7.376   26.984  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A CG2 1 
ATOM   935  C  CD1 . ILE A 1 120 ? -10.289 8.018   24.392  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 120  ILE A CD1 1 
ATOM   936  N  N   . GLU A 1 121 ? -14.121 10.087  24.800  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A N   1 
ATOM   937  C  CA  . GLU A 1 121 ? -14.495 11.117  23.857  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CA  1 
ATOM   938  C  C   . GLU A 1 121 ? -13.318 12.074  23.898  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A C   1 
ATOM   939  O  O   . GLU A 1 121 ? -12.549 12.085  24.861  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A O   1 
ATOM   940  C  CB  . GLU A 1 121 ? -15.747 11.818  24.372  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CB  1 
ATOM   941  C  CG  . GLU A 1 121 ? -16.682 12.389  23.345  1.00 53.39 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CG  1 
ATOM   942  C  CD  . GLU A 1 121 ? -17.978 12.838  23.996  1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A CD  1 
ATOM   943  O  OE1 . GLU A 1 121 ? -17.920 13.705  24.894  1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A OE1 1 
ATOM   944  O  OE2 . GLU A 1 121 ? -19.051 12.319  23.625  1.00 59.49 ? ? ? ? ? ? 121  GLU A OE2 1 
ATOM   945  N  N   . GLU A 1 122 ? -13.174 12.871  22.852  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A N   1 
ATOM   946  C  CA  . GLU A 1 122 ? -12.092 13.835  22.793  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CA  1 
ATOM   947  C  C   . GLU A 1 122 ? -12.169 14.698  24.055  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A C   1 
ATOM   948  O  O   . GLU A 1 122 ? -13.258 15.052  24.506  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A O   1 
ATOM   949  C  CB  . GLU A 1 122 ? -12.241 14.687  21.534  1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CB  1 
ATOM   950  C  CG  . GLU A 1 122 ? -11.179 15.743  21.372  1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CG  1 
ATOM   951  C  CD  . GLU A 1 122 ? -11.012 16.154  19.924  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A CD  1 
ATOM   952  O  OE1 . GLU A 1 122 ? -12.036 16.457  19.280  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE1 1 
ATOM   953  O  OE2 . GLU A 1 122 ? -9.864  16.173  19.433  1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 122  GLU A OE2 1 
ATOM   954  N  N   . GLY A 1 123 ? -11.014 15.012  24.633  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   1 
ATOM   955  C  CA  . GLY A 1 123 ? -10.983 15.805  25.852  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  1 
ATOM   956  C  C   . GLY A 1 123 ? -10.249 15.093  26.981  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   1 
ATOM   957  O  O   . GLY A 1 123 ? -9.476  14.168  26.741  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   1 
ATOM   958  N  N   . ILE A 1 124 ? -10.485 15.526  28.215  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A N   1 
ATOM   959  C  CA  . ILE A 1 124 ? -9.847  14.923  29.379  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CA  1 
ATOM   960  C  C   . ILE A 1 124 ? -10.497 13.577  29.695  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A C   1 
ATOM   961  O  O   . ILE A 1 124 ? -11.707 13.495  29.884  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A O   1 
ATOM   962  C  CB  . ILE A 1 124 ? -9.978  15.842  30.602  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CB  1 
ATOM   963  C  CG1 . ILE A 1 124 ? -9.310  17.183  30.298  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG1 1 
ATOM   964  C  CG2 . ILE A 1 124 ? -9.358  15.178  31.821  1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CG2 1 
ATOM   965  C  CD1 . ILE A 1 124 ? -9.526  18.243  31.354  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 124  ILE A CD1 1 
ATOM   966  N  N   . VAL A 1 125 ? -9.699  12.518  29.757  1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A N   1 
ATOM   967  C  CA  . VAL A 1 125 ? -10.258 11.198  30.039  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CA  1 
ATOM   968  C  C   . VAL A 1 125 ? -10.037 10.785  31.485  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A C   1 
ATOM   969  O  O   . VAL A 1 125 ? -10.809 10.002  32.046  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A O   1 
ATOM   970  C  CB  . VAL A 1 125 ? -9.655  10.124  29.102  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CB  1 
ATOM   971  C  CG1 . VAL A 1 125 ? -9.926  10.502  27.652  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG1 1 
ATOM   972  C  CG2 . VAL A 1 125 ? -8.165  9.976   29.351  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 125  VAL A CG2 1 
ATOM   973  N  N   . PHE A 1 126 ? -8.977  11.309  32.084  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A N   1 
ATOM   974  C  CA  . PHE A 1 126 ? -8.662  11.010  33.474  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CA  1 
ATOM   975  C  C   . PHE A 1 126 ? -7.907  12.150  34.130  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A C   1 
ATOM   976  O  O   . PHE A 1 126 ? -7.048  12.784  33.508  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A O   1 
ATOM   977  C  CB  . PHE A 1 126 ? -7.804  9.746   33.591  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CB  1 
ATOM   978  C  CG  . PHE A 1 126 ? -7.251  9.530   34.974  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CG  1 
ATOM   979  C  CD1 . PHE A 1 126 ? -8.076  9.098   36.008  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD1 1 
ATOM   980  C  CD2 . PHE A 1 126 ? -5.923  9.823   35.260  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CD2 1 
ATOM   981  C  CE1 . PHE A 1 126 ? -7.586  8.963   37.314  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE1 1 
ATOM   982  C  CE2 . PHE A 1 126 ? -5.423  9.691   36.562  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CE2 1 
ATOM   983  C  CZ  . PHE A 1 126 ? -6.261  9.260   37.590  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 126  PHE A CZ  1 
ATOM   984  N  N   . GLU A 1 127 ? -8.224  12.400  35.395  1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A N   1 
ATOM   985  C  CA  . GLU A 1 127 ? -7.542  13.437  36.153  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CA  1 
ATOM   986  C  C   . GLU A 1 127 ? -7.638  13.229  37.661  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A C   1 
ATOM   987  O  O   . GLU A 1 127 ? -8.707  12.946  38.199  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A O   1 
ATOM   988  C  CB  . GLU A 1 127 ? -8.091  14.832  35.806  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CB  1 
ATOM   989  C  CG  . GLU A 1 127 ? -7.438  15.954  36.632  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CG  1 
ATOM   990  C  CD  . GLU A 1 127 ? -7.941  17.362  36.300  1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A CD  1 
ATOM   991  O  OE1 . GLU A 1 127 ? -9.056  17.504  35.747  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE1 1 
ATOM   992  O  OE2 . GLU A 1 127 ? -7.211  18.331  36.617  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 127  GLU A OE2 1 
ATOM   993  N  N   . ASP A 1 128 ? -6.502  13.351  38.335  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A N   1 
ATOM   994  C  CA  . ASP A 1 128 ? -6.471  13.252  39.785  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A CA  1 
ATOM   995  C  C   . ASP A 1 128 ? -5.525  14.358  40.235  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A C   1 
ATOM   996  O  O   . ASP A 1 128 ? -5.112  15.188  39.419  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A O   1 
ATOM   997  C  CB  . ASP A 1 128 ? -6.010  11.863  40.259  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . ASP A 1 128 ? -4.573  11.552  39.908  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A CG  1 
ATOM   999  O  OD1 . ASP A 1 128 ? -3.871  12.413  39.339  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A OD1 1 
ATOM   1000 O  OD2 . ASP A 1 128 ? -4.144  10.422  40.218  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 128  ASP A OD2 1 
ATOM   1001 N  N   . ASP A 1 129 ? -5.179  14.392  41.513  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N   1 
ATOM   1002 C  CA  . ASP A 1 129 ? -4.297  15.448  41.992  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA  1 
ATOM   1003 C  C   . ASP A 1 129 ? -2.886  15.340  41.433  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C   1 
ATOM   1004 O  O   . ASP A 1 129 ? -2.075  16.248  41.605  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O   1 
ATOM   1005 C  CB  . ASP A 1 129 ? -4.229  15.436  43.524  1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB  1 
ATOM   1006 C  CG  . ASP A 1 129 ? -5.602  15.433  44.174  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG  1 
ATOM   1007 O  OD1 . ASP A 1 129 ? -6.523  16.086  43.638  1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1 1 
ATOM   1008 O  OD2 . ASP A 1 129 ? -5.755  14.785  45.236  1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2 1 
ATOM   1009 N  N   . GLN A 1 130 ? -2.595  14.245  40.744  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A N   1 
ATOM   1010 C  CA  . GLN A 1 130 ? -1.250  14.028  40.227  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A CA  1 
ATOM   1011 C  C   . GLN A 1 130 ? -1.079  14.034  38.710  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A C   1 
ATOM   1012 O  O   . GLN A 1 130 ? -0.003  14.374  38.204  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A O   1 
ATOM   1013 C  CB  . GLN A 1 130 ? -0.732  12.703  40.771  1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A CB  1 
ATOM   1014 C  CG  . GLN A 1 130 ? 0.731   12.448  40.520  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A CG  1 
ATOM   1015 C  CD  . GLN A 1 130 ? 1.132   11.046  40.925  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A CD  1 
ATOM   1016 O  OE1 . GLN A 1 130 ? 2.294   10.781  41.229  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A OE1 1 
ATOM   1017 N  NE2 . GLN A 1 130 ? 0.165   10.131  40.917  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 130  GLN A NE2 1 
ATOM   1018 N  N   . PHE A 1 131 ? -2.126  13.643  37.991  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A N   1 
ATOM   1019 C  CA  . PHE A 1 131 ? -2.064  13.569  36.540  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CA  1 
ATOM   1020 C  C   . PHE A 1 131 ? -3.327  14.055  35.865  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A C   1 
ATOM   1021 O  O   . PHE A 1 131 ? -4.419  14.033  36.438  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A O   1 
ATOM   1022 C  CB  . PHE A 1 131 ? -1.843  12.122  36.081  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . PHE A 1 131 ? -0.430  11.630  36.222  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CG  1 
ATOM   1024 C  CD1 . PHE A 1 131 ? 0.497   11.841  35.210  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CD1 1 
ATOM   1025 C  CD2 . PHE A 1 131 ? -0.032  10.937  37.359  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CD2 1 
ATOM   1026 C  CE1 . PHE A 1 131 ? 1.797   11.370  35.325  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CE1 1 
ATOM   1027 C  CE2 . PHE A 1 131 ? 1.266   10.462  37.485  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CE2 1 
ATOM   1028 C  CZ  . PHE A 1 131 ? 2.183   10.679  36.466  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 131  PHE A CZ  1 
ATOM   1029 N  N   . ILE A 1 132 ? -3.154  14.479  34.621  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A N   1 
ATOM   1030 C  CA  . ILE A 1 132 ? -4.256  14.911  33.787  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A CA  1 
ATOM   1031 C  C   . ILE A 1 132 ? -3.971  14.237  32.440  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A C   1 
ATOM   1032 O  O   . ILE A 1 132 ? -2.932  14.479  31.822  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A O   1 
ATOM   1033 C  CB  . ILE A 1 132 ? -4.298  16.456  33.637  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A CB  1 
ATOM   1034 C  CG1 . ILE A 1 132 ? -5.377  16.852  32.630  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A CG1 1 
ATOM   1035 C  CG2 . ILE A 1 132 ? -2.947  16.988  33.214  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A CG2 1 
ATOM   1036 C  CD1 . ILE A 1 132 ? -6.784  16.591  33.109  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 132  ILE A CD1 1 
ATOM   1037 N  N   . VAL A 1 133 ? -4.863  13.346  32.018  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . VAL A 1 133 ? -4.688  12.650  30.749  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . VAL A 1 133 ? -5.755  13.114  29.769  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A C   1 
ATOM   1040 O  O   . VAL A 1 133 ? -6.948  13.042  30.054  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . VAL A 1 133 ? -4.785  11.117  30.919  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A CB  1 
ATOM   1042 C  CG1 . VAL A 1 133 ? -4.611  10.428  29.560  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A CG1 1 
ATOM   1043 C  CG2 . VAL A 1 133 ? -3.715  10.633  31.888  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 133  VAL A CG2 1 
ATOM   1044 N  N   . THR A 1 134 ? -5.322  13.601  28.613  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 134  THR A N   1 
ATOM   1045 C  CA  . THR A 1 134 ? -6.268  14.087  27.622  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 134  THR A CA  1 
ATOM   1046 C  C   . THR A 1 134 ? -6.158  13.345  26.303  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 134  THR A C   1 
ATOM   1047 O  O   . THR A 1 134 ? -5.071  12.917  25.893  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 134  THR A O   1 
ATOM   1048 C  CB  . THR A 1 134 ? -6.076  15.596  27.365  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 134  THR A CB  1 
ATOM   1049 O  OG1 . THR A 1 134 ? -4.695  15.859  27.105  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 134  THR A OG1 1 
ATOM   1050 C  CG2 . THR A 1 134 ? -6.522  16.410  28.572  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 134  THR A CG2 1 
ATOM   1051 N  N   . ALA A 1 135 ? -7.305  13.198  25.649  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 135  ALA A N   1 
ATOM   1052 C  CA  . ALA A 1 135 ? -7.392  12.513  24.368  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 135  ALA A CA  1 
ATOM   1053 C  C   . ALA A 1 135 ? -7.862  13.481  23.292  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 135  ALA A C   1 
ATOM   1054 O  O   . ALA A 1 135 ? -8.674  14.373  23.556  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 135  ALA A O   1 
ATOM   1055 C  CB  . ALA A 1 135 ? -8.374  11.347  24.463  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 135  ALA A CB  1 
ATOM   1056 N  N   . VAL A 1 136 ? -7.353  13.290  22.081  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A N   1 
ATOM   1057 C  CA  . VAL A 1 136 ? -7.729  14.116  20.947  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A CA  1 
ATOM   1058 C  C   . VAL A 1 136 ? -7.987  13.196  19.753  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A C   1 
ATOM   1059 O  O   . VAL A 1 136 ? -7.328  12.165  19.602  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A O   1 
ATOM   1060 C  CB  . VAL A 1 136 ? -6.605  15.118  20.591  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A CB  1 
ATOM   1061 C  CG1 . VAL A 1 136 ? -5.382  14.374  20.076  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A CG1 1 
ATOM   1062 C  CG2 . VAL A 1 136 ? -7.098  16.106  19.565  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 136  VAL A CG2 1 
ATOM   1063 N  N   . SER A 1 137 ? -8.959  13.558  18.923  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 137  SER A N   1 
ATOM   1064 C  CA  . SER A 1 137 ? -9.285  12.771  17.736  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 137  SER A CA  1 
ATOM   1065 C  C   . SER A 1 137 ? -8.161  12.888  16.725  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 137  SER A C   1 
ATOM   1066 O  O   . SER A 1 137 ? -7.697  13.984  16.442  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 137  SER A O   1 
ATOM   1067 C  CB  . SER A 1 137 ? -10.573 13.280  17.099  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 137  SER A CB  1 
ATOM   1068 O  OG  . SER A 1 137 ? -11.654 13.134  17.990  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 137  SER A OG  1 
ATOM   1069 N  N   . VAL A 1 138 ? -7.702  11.760  16.197  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A N   1 
ATOM   1070 C  CA  . VAL A 1 138 ? -6.644  11.797  15.198  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CA  1 
ATOM   1071 C  C   . VAL A 1 138 ? -7.233  11.379  13.856  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A C   1 
ATOM   1072 O  O   . VAL A 1 138 ? -8.449  11.269  13.733  1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A O   1 
ATOM   1073 C  CB  . VAL A 1 138 ? -5.441  10.897  15.591  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CB  1 
ATOM   1074 C  CG1 . VAL A 1 138 ? -4.703  11.527  16.759  1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG1 1 
ATOM   1075 C  CG2 . VAL A 1 138 ? -5.908  9.494   15.955  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 138  VAL A CG2 1 
ATOM   1076 N  N   . ILE A 1 139 ? -6.386  11.137  12.859  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A N   1 
ATOM   1077 C  CA  . ILE A 1 139 ? -6.871  10.780  11.519  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A CA  1 
ATOM   1078 C  C   . ILE A 1 139 ? -6.519  9.346   11.123  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A C   1 
ATOM   1079 O  O   . ILE A 1 139 ? -5.420  9.082   10.632  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A O   1 
ATOM   1080 C  CB  . ILE A 1 139 ? -6.284  11.757  10.477  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A CB  1 
ATOM   1081 C  CG1 . ILE A 1 139 ? -6.497  13.198  10.957  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A CG1 1 
ATOM   1082 C  CG2 . ILE A 1 139 ? -6.940  11.540  9.116   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A CG2 1 
ATOM   1083 C  CD1 . ILE A 1 139 ? -5.644  14.227  10.220  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 139  ILE A CD1 1 
ATOM   1084 N  N   . HIS A 1 140 ? -7.464  8.429   11.305  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A N   1 
ATOM   1085 C  CA  . HIS A 1 140 ? -7.200  7.027   11.009  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A CA  1 
ATOM   1086 C  C   . HIS A 1 140 ? -8.379  6.251   10.414  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A C   1 
ATOM   1087 O  O   . HIS A 1 140 ? -8.353  5.019   10.357  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A O   1 
ATOM   1088 C  CB  . HIS A 1 140 ? -6.723  6.349   12.299  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A CB  1 
ATOM   1089 C  CG  . HIS A 1 140 ? -6.167  4.975   12.099  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A CG  1 
ATOM   1090 N  ND1 . HIS A 1 140 ? -5.145  4.708   11.215  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A ND1 1 
ATOM   1091 C  CD2 . HIS A 1 140 ? -6.482  3.794   12.681  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A CD2 1 
ATOM   1092 C  CE1 . HIS A 1 140 ? -4.853  3.420   11.261  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A CE1 1 
ATOM   1093 N  NE2 . HIS A 1 140 ? -5.650  2.843   12.143  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 140  HIS A NE2 1 
ATOM   1094 N  N   . GLY A 1 141 ? -9.409  6.958   9.960   1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A N   1 
ATOM   1095 C  CA  . GLY A 1 141 ? -10.557 6.275   9.388   1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A CA  1 
ATOM   1096 C  C   . GLY A 1 141 ? -11.488 5.856   10.505  1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A C   1 
ATOM   1097 O  O   . GLY A 1 141 ? -12.499 6.515   10.756  1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 141  GLY A O   1 
ATOM   1098 N  N   . VAL A 1 142 ? -11.155 4.756   11.174  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A N   1 
ATOM   1099 C  CA  . VAL A 1 142 ? -11.952 4.287   12.302  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A CA  1 
ATOM   1100 C  C   . VAL A 1 142 ? -11.816 5.368   13.374  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A C   1 
ATOM   1101 O  O   . VAL A 1 142 ? -10.912 6.196   13.302  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A O   1 
ATOM   1102 C  CB  . VAL A 1 142 ? -11.385 2.981   12.878  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A CB  1 
ATOM   1103 C  CG1 . VAL A 1 142 ? -11.558 1.842   11.889  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A CG1 1 
ATOM   1104 C  CG2 . VAL A 1 142 ? -9.907  3.174   13.206  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 142  VAL A CG2 1 
ATOM   1105 N  N   . GLU A 1 143 ? -12.705 5.373   14.359  1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A N   1 
ATOM   1106 C  CA  . GLU A 1 143 ? -12.604 6.358   15.429  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CA  1 
ATOM   1107 C  C   . GLU A 1 143 ? -11.263 6.116   16.121  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A C   1 
ATOM   1108 O  O   . GLU A 1 143 ? -10.996 5.020   16.619  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A O   1 
ATOM   1109 C  CB  . GLU A 1 143 ? -13.754 6.190   16.417  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CB  1 
ATOM   1110 C  CG  . GLU A 1 143 ? -13.639 7.081   17.633  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CG  1 
ATOM   1111 C  CD  . GLU A 1 143 ? -14.872 7.027   18.503  1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CD  1 
ATOM   1112 O  OE1 . GLU A 1 143 ? -15.393 5.915   18.729  1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE1 1 
ATOM   1113 O  OE2 . GLU A 1 143 ? -15.318 8.097   18.965  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE2 1 
ATOM   1114 N  N   . ALA A 1 144 ? -10.417 7.139   16.144  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 144  ALA A N   1 
ATOM   1115 C  CA  . ALA A 1 144 ? -9.095  7.009   16.731  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 144  ALA A CA  1 
ATOM   1116 C  C   . ALA A 1 144 ? -8.714  8.209   17.578  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 144  ALA A C   1 
ATOM   1117 O  O   . ALA A 1 144 ? -9.127  9.337   17.308  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 144  ALA A O   1 
ATOM   1118 C  CB  . ALA A 1 144 ? -8.060  6.801   15.629  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 144  ALA A CB  1 
ATOM   1119 N  N   . PHE A 1 145 ? -7.904  7.960   18.599  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A N   1 
ATOM   1120 C  CA  . PHE A 1 145 ? -7.477  9.021   19.494  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CA  1 
ATOM   1121 C  C   . PHE A 1 145 ? -5.975  9.031   19.727  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A C   1 
ATOM   1122 O  O   . PHE A 1 145 ? -5.285  8.014   19.566  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A O   1 
ATOM   1123 C  CB  . PHE A 1 145 ? -8.162  8.874   20.853  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . PHE A 1 145 ? -9.657  8.942   20.800  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CG  1 
ATOM   1125 C  CD1 . PHE A 1 145 ? -10.310 10.169  20.817  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CD1 1 
ATOM   1126 C  CD2 . PHE A 1 145 ? -10.417 7.778   20.736  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CD2 1 
ATOM   1127 C  CE1 . PHE A 1 145 ? -11.702 10.237  20.773  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CE1 1 
ATOM   1128 C  CE2 . PHE A 1 145 ? -11.812 7.833   20.690  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CE2 1 
ATOM   1129 C  CZ  . PHE A 1 145 ? -12.454 9.068   20.709  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 145  PHE A CZ  1 
ATOM   1130 N  N   . GLY A 1 146 ? -5.490  10.207  20.111  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 146  GLY A N   1 
ATOM   1131 C  CA  . GLY A 1 146 ? -4.094  10.399  20.458  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 146  GLY A CA  1 
ATOM   1132 C  C   . GLY A 1 146 ? -4.203  10.759  21.932  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 146  GLY A C   1 
ATOM   1133 O  O   . GLY A 1 146 ? -5.246  11.266  22.362  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 146  GLY A O   1 
ATOM   1134 N  N   . TYR A 1 147 ? -3.161  10.504  22.712  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A N   1 
ATOM   1135 C  CA  . TYR A 1 147 ? -3.206  10.812  24.140  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CA  1 
ATOM   1136 C  C   . TYR A 1 147 ? -2.027  11.638  24.628  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A C   1 
ATOM   1137 O  O   . TYR A 1 147 ? -0.909  11.497  24.142  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A O   1 
ATOM   1138 C  CB  . TYR A 1 147 ? -3.206  9.528   24.975  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CB  1 
ATOM   1139 C  CG  . TYR A 1 147 ? -4.451  8.688   24.915  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CG  1 
ATOM   1140 C  CD1 . TYR A 1 147 ? -5.601  9.066   25.596  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD1 1 
ATOM   1141 C  CD2 . TYR A 1 147 ? -4.457  7.471   24.229  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD2 1 
ATOM   1142 C  CE1 . TYR A 1 147 ? -6.725  8.248   25.606  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE1 1 
ATOM   1143 C  CE2 . TYR A 1 147 ? -5.576  6.647   24.230  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE2 1 
ATOM   1144 C  CZ  . TYR A 1 147 ? -6.702  7.040   24.922  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CZ  1 
ATOM   1145 O  OH  . TYR A 1 147 ? -7.802  6.224   24.941  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A OH  1 
ATOM   1146 N  N   . ARG A 1 148 ? -2.291  12.497  25.604  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A N   1 
ATOM   1147 C  CA  . ARG A 1 148 ? -1.228  13.274  26.232  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A CA  1 
ATOM   1148 C  C   . ARG A 1 148 ? -1.301  12.980  27.728  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A C   1 
ATOM   1149 O  O   . ARG A 1 148 ? -2.359  13.133  28.350  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A O   1 
ATOM   1150 C  CB  . ARG A 1 148 ? -1.388  14.782  26.028  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A CB  1 
ATOM   1151 C  CG  . ARG A 1 148 ? -0.362  15.561  26.851  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A CG  1 
ATOM   1152 C  CD  . ARG A 1 148 ? -0.228  17.019  26.443  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A CD  1 
ATOM   1153 N  NE  . ARG A 1 148 ? 0.857   17.667  27.182  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A NE  1 
ATOM   1154 C  CZ  . ARG A 1 148 ? 1.630   18.639  26.700  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A CZ  1 
ATOM   1155 N  NH1 . ARG A 1 148 ? 1.452   19.095  25.466  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A NH1 1 
ATOM   1156 N  NH2 . ARG A 1 148 ? 2.594   19.152  27.452  1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 148  ARG A NH2 1 
ATOM   1157 N  N   . VAL A 1 149 ? -0.187  12.526  28.290  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A N   1 
ATOM   1158 C  CA  . VAL A 1 149 ? -0.128  12.247  29.716  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CA  1 
ATOM   1159 C  C   . VAL A 1 149 ? 0.621   13.408  30.346  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A C   1 
ATOM   1160 O  O   . VAL A 1 149 ? 1.821   13.576  30.127  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A O   1 
ATOM   1161 C  CB  . VAL A 1 149 ? 0.626   10.931  30.020  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CB  1 
ATOM   1162 C  CG1 . VAL A 1 149 ? 0.747   10.735  31.531  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG1 1 
ATOM   1163 C  CG2 . VAL A 1 149 ? -0.116  9.757   29.397  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 149  VAL A CG2 1 
ATOM   1164 N  N   . GLN A 1 150 ? -0.094  14.213  31.120  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . GLN A 1 150 ? 0.521   15.370  31.758  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . GLN A 1 150 ? 0.596   15.242  33.266  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A C   1 
ATOM   1167 O  O   . GLN A 1 150 ? -0.423  15.232  33.963  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . GLN A 1 150 ? -0.240  16.647  31.399  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . GLN A 1 150 ? 0.407   17.934  31.919  1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A CG  1 
ATOM   1170 C  CD  . GLN A 1 150 ? 1.790   18.173  31.337  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A CD  1 
ATOM   1171 O  OE1 . GLN A 1 150 ? 2.808   17.933  31.989  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A OE1 1 
ATOM   1172 N  NE2 . GLN A 1 150 ? 1.831   18.638  30.095  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 150  GLN A NE2 1 
ATOM   1173 N  N   . GLU A 1 151 ? 1.824   15.133  33.752  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . GLU A 1 151 ? 2.095   15.046  35.176  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . GLU A 1 151 ? 1.987   16.505  35.643  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A C   1 
ATOM   1176 O  O   . GLU A 1 151 ? 2.592   17.391  35.042  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . GLU A 1 151 ? 3.514   14.500  35.379  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . GLU A 1 151 ? 4.021   14.489  36.809  1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CG  1 
ATOM   1179 C  CD  . GLU A 1 151 ? 5.467   14.034  36.896  1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A CD  1 
ATOM   1180 O  OE1 . GLU A 1 151 ? 6.305   14.570  36.136  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE1 1 
ATOM   1181 O  OE2 . GLU A 1 151 ? 5.770   13.141  37.719  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 151  GLU A OE2 1 
ATOM   1182 N  N   . LYS A 1 152 ? 1.206   16.761  36.688  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A N   1 
ATOM   1183 C  CA  . LYS A 1 152 ? 1.041   18.130  37.180  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A CA  1 
ATOM   1184 C  C   . LYS A 1 152 ? 2.282   18.641  37.896  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A C   1 
ATOM   1185 O  O   . LYS A 1 152 ? 3.089   17.855  38.395  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A O   1 
ATOM   1186 C  CB  . LYS A 1 152 ? -0.165  18.215  38.117  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A CB  1 
ATOM   1187 C  CG  . LYS A 1 152 ? -1.479  17.838  37.457  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A CG  1 
ATOM   1188 C  CD  . LYS A 1 152 ? -2.674  17.971  38.404  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A CD  1 
ATOM   1189 C  CE  . LYS A 1 152 ? -3.975  17.675  37.673  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A CE  1 
ATOM   1190 N  NZ  . LYS A 1 152 ? -5.181  17.884  38.517  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 152  LYS A NZ  1 
ATOM   1191 N  N   . ASP A 1 153 ? 2.437   19.962  37.929  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A N   1 
ATOM   1192 C  CA  . ASP A 1 153 ? 3.580   20.586  38.600  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CA  1 
ATOM   1193 C  C   . ASP A 1 153 ? 3.362   20.545  40.108  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A C   1 
ATOM   1194 O  O   . ASP A 1 153 ? 2.230   20.612  40.576  1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A O   1 
ATOM   1195 C  CB  . ASP A 1 153 ? 3.746   22.050  38.167  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CB  1 
ATOM   1196 C  CG  . ASP A 1 153 ? 4.043   22.197  36.690  1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A CG  1 
ATOM   1197 O  OD1 . ASP A 1 153 ? 4.798   21.359  36.155  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A OD1 1 
ATOM   1198 O  OD2 . ASP A 1 153 ? 3.536   23.160  36.073  1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 153  ASP A OD2 1 
ATOM   1199 N  N   . VAL A 1 154 ? 4.442   20.444  40.871  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A N   1 
ATOM   1200 C  CA  . VAL A 1 154 ? 4.315   20.389  42.324  1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CA  1 
ATOM   1201 C  C   . VAL A 1 154 ? 5.281   21.324  43.051  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A C   1 
ATOM   1202 O  O   . VAL A 1 154 ? 6.391   21.585  42.576  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A O   1 
ATOM   1203 C  CB  . VAL A 1 154 ? 4.544   18.954  42.855  1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CB  1 
ATOM   1204 C  CG1 . VAL A 1 154 ? 3.563   17.999  42.214  1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG1 1 
ATOM   1205 C  CG2 . VAL A 1 154 ? 5.965   18.515  42.570  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG2 1 
ATOM   1206 N  N   . PRO A 1 155 ? 4.856   21.853  44.214  1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A N   1 
ATOM   1207 C  CA  . PRO A 1 155 ? 5.682   22.758  45.019  1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CA  1 
ATOM   1208 C  C   . PRO A 1 155 ? 6.837   21.980  45.644  1.00 60.87 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A C   1 
ATOM   1209 O  O   . PRO A 1 155 ? 6.715   20.781  45.904  1.00 61.60 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A O   1 
ATOM   1210 C  CB  . PRO A 1 155 ? 4.706   23.267  46.076  1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . PRO A 1 155 ? 3.375   23.174  45.391  1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . PRO A 1 155 ? 3.470   21.839  44.715  1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CD  1 
ATOM   1213 N  N   . GLY A 1 156 ? 7.955   22.656  45.885  1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A N   1 
ATOM   1214 C  CA  . GLY A 1 156 ? 9.093   21.986  46.488  1.00 66.23 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A CA  1 
ATOM   1215 C  C   . GLY A 1 156 ? 8.722   21.387  47.835  1.00 68.38 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A C   1 
ATOM   1216 O  O   . GLY A 1 156 ? 7.629   21.628  48.348  1.00 68.14 ? ? ? ? ? ? 156  GLY A O   1 
ATOM   1217 N  N   . SER A 1 157 ? 9.625   20.604  48.413  1.00 70.47 ? ? ? ? ? ? 157  SER A N   1 
ATOM   1218 C  CA  . SER A 1 157 ? 9.361   19.985  49.705  1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 157  SER A CA  1 
ATOM   1219 C  C   . SER A 1 157 ? 10.294  20.540  50.774  1.00 73.70 ? ? ? ? ? ? 157  SER A C   1 
ATOM   1220 O  O   . SER A 1 157 ? 11.352  21.091  50.463  1.00 74.39 ? ? ? ? ? ? 157  SER A O   1 
ATOM   1221 C  CB  . SER A 1 157 ? 9.526   18.468  49.605  1.00 72.82 ? ? ? ? ? ? 157  SER A CB  1 
ATOM   1222 O  OG  . SER A 1 157 ? 10.807  18.130  49.104  1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 157  SER A OG  1 
ATOM   1223 N  N   . LEU A 1 158 ? 9.892   20.396  52.033  1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A N   1 
ATOM   1224 C  CA  . LEU A 1 158 ? 10.682  20.879  53.160  1.00 75.30 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CA  1 
ATOM   1225 C  C   . LEU A 1 158 ? 12.073  20.251  53.196  1.00 75.09 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A C   1 
ATOM   1226 O  O   . LEU A 1 158 ? 12.213  19.032  53.303  1.00 75.49 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A O   1 
ATOM   1227 C  CB  . LEU A 1 158 ? 9.946   20.585  54.467  1.00 75.58 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CB  1 
ATOM   1228 C  CG  . LEU A 1 158 ? 8.629   21.342  54.652  1.00 76.22 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CG  1 
ATOM   1229 C  CD1 . LEU A 1 158 ? 7.857   20.764  55.825  1.00 76.09 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD1 1 
ATOM   1230 C  CD2 . LEU A 1 158 ? 8.924   22.821  54.871  1.00 76.18 ? ? ? ? ? ? 158  LEU A CD2 1 
ATOM   1231 N  N   . LEU A 1 197 ? 13.365  25.243  51.684  1.00 75.80 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . LEU A 1 197 ? 12.481  24.501  50.793  1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . LEU A 1 197 ? 13.191  24.012  49.538  1.00 74.81 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A C   1 
ATOM   1234 O  O   . LEU A 1 197 ? 14.212  24.565  49.126  1.00 74.47 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A O   1 
ATOM   1235 C  CB  . LEU A 1 197 ? 11.293  25.368  50.377  1.00 75.70 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . LEU A 1 197 ? 10.356  25.832  51.490  1.00 76.87 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CG  1 
ATOM   1237 C  CD1 . LEU A 1 197 ? 9.211   26.632  50.886  1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD1 1 
ATOM   1238 C  CD2 . LEU A 1 197 ? 9.824   24.624  52.249  1.00 77.00 ? ? ? ? ? ? 197  LEU A CD2 1 
ATOM   1239 N  N   . GLU A 1 198 ? 12.635  22.968  48.935  1.00 73.98 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A N   1 
ATOM   1240 C  CA  . GLU A 1 198 ? 13.185  22.397  47.715  1.00 72.28 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A CA  1 
ATOM   1241 C  C   . GLU A 1 198 ? 12.602  23.132  46.515  1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A C   1 
ATOM   1242 O  O   . GLU A 1 198 ? 11.515  23.707  46.594  1.00 69.54 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A O   1 
ATOM   1243 C  CB  . GLU A 1 198 ? 12.829  20.911  47.617  1.00 73.86 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A CB  1 
ATOM   1244 C  CG  . GLU A 1 198 ? 13.554  20.010  48.600  1.00 75.54 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A CG  1 
ATOM   1245 C  CD  . GLU A 1 198 ? 15.048  19.964  48.352  1.00 77.04 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A CD  1 
ATOM   1246 O  OE1 . GLU A 1 198 ? 15.474  20.338  47.239  1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A OE1 1 
ATOM   1247 O  OE2 . GLU A 1 198 ? 15.797  19.543  49.260  1.00 78.25 ? ? ? ? ? ? 198  GLU A OE2 1 
ATOM   1248 N  N   . PRO A 1 199 ? 13.322  23.129  45.385  1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A N   1 
ATOM   1249 C  CA  . PRO A 1 199 ? 12.834  23.808  44.182  1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A CA  1 
ATOM   1250 C  C   . PRO A 1 199 ? 11.577  23.124  43.650  1.00 67.29 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A C   1 
ATOM   1251 O  O   . PRO A 1 199 ? 11.420  21.909  43.778  1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A O   1 
ATOM   1252 C  CB  . PRO A 1 199 ? 14.006  23.677  43.211  1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A CB  1 
ATOM   1253 C  CG  . PRO A 1 199 ? 15.198  23.590  44.120  1.00 68.90 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A CG  1 
ATOM   1254 C  CD  . PRO A 1 199 ? 14.705  22.661  45.195  1.00 69.01 ? ? ? ? ? ? 199  PRO A CD  1 
ATOM   1255 N  N   . PRO A 1 200 ? 10.657  23.898  43.057  1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . PRO A 1 200 ? 9.424   23.319  42.514  1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . PRO A 1 200 ? 9.752   22.238  41.481  1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A C   1 
ATOM   1258 O  O   . PRO A 1 200 ? 10.870  22.189  40.961  1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . PRO A 1 200 ? 8.728   24.523  41.886  1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . PRO A 1 200 ? 9.166   25.651  42.763  1.00 66.30 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A CG  1 
ATOM   1261 C  CD  . PRO A 1 200 ? 10.640  25.366  42.943  1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 200  PRO A CD  1 
ATOM   1262 N  N   . LYS A 1 201 ? 8.783   21.373  41.194  1.00 61.50 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A N   1 
ATOM   1263 C  CA  . LYS A 1 201 ? 8.987   20.305  40.221  1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A CA  1 
ATOM   1264 C  C   . LYS A 1 201 ? 8.058   20.483  39.030  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A C   1 
ATOM   1265 O  O   . LYS A 1 201 ? 6.838   20.576  39.192  1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A O   1 
ATOM   1266 C  CB  . LYS A 1 201 ? 8.730   18.941  40.860  1.00 60.84 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A CB  1 
ATOM   1267 C  CG  . LYS A 1 201 ? 9.558   18.659  42.094  1.00 61.83 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A CG  1 
ATOM   1268 C  CD  . LYS A 1 201 ? 9.117   17.355  42.729  1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A CD  1 
ATOM   1269 C  CE  . LYS A 1 201 ? 9.735   17.169  44.102  1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A CE  1 
ATOM   1270 N  NZ  . LYS A 1 201 ? 9.168   15.973  44.785  1.00 67.04 ? ? ? ? ? ? 201  LYS A NZ  1 
ATOM   1271 N  N   . LYS A 1 202 ? 8.636   20.533  37.834  1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A N   1 
ATOM   1272 C  CA  . LYS A 1 202 ? 7.841   20.693  36.626  1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A CA  1 
ATOM   1273 C  C   . LYS A 1 202 ? 7.391   19.319  36.130  1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A C   1 
ATOM   1274 O  O   . LYS A 1 202 ? 8.213   18.438  35.876  1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A O   1 
ATOM   1275 C  CB  . LYS A 1 202 ? 8.654   21.402  35.539  1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . LYS A 1 202 ? 7.795   22.024  34.449  1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A CG  1 
ATOM   1277 C  CD  . LYS A 1 202 ? 8.622   22.847  33.476  1.00 56.57 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A CD  1 
ATOM   1278 C  CE  . LYS A 1 202 ? 7.733   23.751  32.624  1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A CE  1 
ATOM   1279 N  NZ  . LYS A 1 202 ? 6.701   22.994  31.855  1.00 59.12 ? ? ? ? ? ? 202  LYS A NZ  1 
ATOM   1280 N  N   . GLY A 1 203 ? 6.080   19.144  36.006  1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A N   1 
ATOM   1281 C  CA  . GLY A 1 203 ? 5.540   17.878  35.548  1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A CA  1 
ATOM   1282 C  C   . GLY A 1 203 ? 5.974   17.480  34.151  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A C   1 
ATOM   1283 O  O   . GLY A 1 203 ? 5.962   18.296  33.230  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 203  GLY A O   1 
ATOM   1284 N  N   . ARG A 1 204 ? 6.376   16.222  33.999  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A N   1 
ATOM   1285 C  CA  . ARG A 1 204 ? 6.785   15.688  32.706  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A CA  1 
ATOM   1286 C  C   . ARG A 1 204 ? 5.541   15.383  31.868  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A C   1 
ATOM   1287 O  O   . ARG A 1 204 ? 4.430   15.297  32.397  1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A O   1 
ATOM   1288 C  CB  . ARG A 1 204 ? 7.599   14.411  32.906  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A CB  1 
ATOM   1289 C  CG  . ARG A 1 204 ? 9.004   14.648  33.433  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A CG  1 
ATOM   1290 C  CD  . ARG A 1 204 ? 9.509   13.445  34.209  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A CD  1 
ATOM   1291 N  NE  . ARG A 1 204 ? 8.689   13.207  35.393  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A NE  1 
ATOM   1292 C  CZ  . ARG A 1 204 ? 8.967   12.298  36.322  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A CZ  1 
ATOM   1293 N  NH1 . ARG A 1 204 ? 10.048  11.535  36.208  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A NH1 1 
ATOM   1294 N  NH2 . ARG A 1 204 ? 8.165   12.152  37.369  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 204  ARG A NH2 1 
ATOM   1295 N  N   . SER A 1 205 ? 5.725   15.229  30.562  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 205  SER A N   1 
ATOM   1296 C  CA  . SER A 1 205 ? 4.609   14.925  29.676  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CA  1 
ATOM   1297 C  C   . SER A 1 205 ? 5.028   13.976  28.557  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 205  SER A C   1 
ATOM   1298 O  O   . SER A 1 205 ? 6.145   14.049  28.040  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 205  SER A O   1 
ATOM   1299 C  CB  . SER A 1 205 ? 4.037   16.216  29.073  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 205  SER A CB  1 
ATOM   1300 O  OG  . SER A 1 205 ? 5.001   16.876  28.272  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 205  SER A OG  1 
ATOM   1301 N  N   . VAL A 1 206 ? 4.130   13.063  28.207  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A N   1 
ATOM   1302 C  CA  . VAL A 1 206 ? 4.387   12.107  27.140  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CA  1 
ATOM   1303 C  C   . VAL A 1 206 ? 3.151   12.106  26.248  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A C   1 
ATOM   1304 O  O   . VAL A 1 206 ? 2.016   12.096  26.742  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A O   1 
ATOM   1305 C  CB  . VAL A 1 206 ? 4.627   10.679  27.688  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CB  1 
ATOM   1306 C  CG1 . VAL A 1 206 ? 4.844   9.703   26.533  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CG1 1 
ATOM   1307 C  CG2 . VAL A 1 206 ? 5.835   10.673  28.606  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CG2 1 
ATOM   1308 N  N   . VAL A 1 207 ? 3.376   12.134  24.939  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A N   1 
ATOM   1309 C  CA  . VAL A 1 207 ? 2.278   12.146  23.983  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CA  1 
ATOM   1310 C  C   . VAL A 1 207 ? 2.315   10.919  23.087  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A C   1 
ATOM   1311 O  O   . VAL A 1 207 ? 3.367   10.555  22.564  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A O   1 
ATOM   1312 C  CB  . VAL A 1 207 ? 2.338   13.400  23.080  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CB  1 
ATOM   1313 C  CG1 . VAL A 1 207 ? 1.342   13.264  21.938  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG1 1 
ATOM   1314 C  CG2 . VAL A 1 207 ? 2.060   14.659  23.907  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 207  VAL A CG2 1 
ATOM   1315 N  N   . PHE A 1 208 ? 1.157   10.290  22.915  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A N   1 
ATOM   1316 C  CA  . PHE A 1 208 ? 1.038   9.108   22.064  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CA  1 
ATOM   1317 C  C   . PHE A 1 208 ? 0.118   9.431   20.901  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A C   1 
ATOM   1318 O  O   . PHE A 1 208 ? -1.045  9.814   21.098  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A O   1 
ATOM   1319 C  CB  . PHE A 1 208 ? 0.445   7.920   22.825  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CB  1 
ATOM   1320 C  CG  . PHE A 1 208 ? 1.250   7.485   24.010  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CG  1 
ATOM   1321 C  CD1 . PHE A 1 208 ? 1.063   8.082   25.253  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD1 1 
ATOM   1322 C  CD2 . PHE A 1 208 ? 2.197   6.473   23.886  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CD2 1 
ATOM   1323 C  CE1 . PHE A 1 208 ? 1.808   7.678   26.355  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE1 1 
ATOM   1324 C  CE2 . PHE A 1 208 ? 2.949   6.060   24.982  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CE2 1 
ATOM   1325 C  CZ  . PHE A 1 208 ? 2.754   6.665   26.221  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 208  PHE A CZ  1 
ATOM   1326 N  N   . SER A 1 209 ? 0.637   9.257   19.691  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 209  SER A N   1 
ATOM   1327 C  CA  . SER A 1 209 ? -0.126  9.531   18.477  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 209  SER A CA  1 
ATOM   1328 C  C   . SER A 1 209 ? -1.133  8.438   18.155  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 209  SER A C   1 
ATOM   1329 O  O   . SER A 1 209 ? -2.204  8.708   17.598  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 209  SER A O   1 
ATOM   1330 C  CB  . SER A 1 209 ? 0.821   9.659   17.282  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 209  SER A CB  1 
ATOM   1331 O  OG  . SER A 1 209 ? 1.418   8.403   16.983  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 209  SER A OG  1 
ATOM   1332 N  N   . GLY A 1 210 ? -0.800  7.204   18.522  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . GLY A 1 210 ? -1.667  6.091   18.174  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . GLY A 1 210 ? -1.459  5.933   16.671  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A C   1 
ATOM   1335 O  O   . GLY A 1 210 ? -0.395  6.305   16.160  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 210  GLY A O   1 
ATOM   1336 N  N   . ASP A 1 211 ? -2.442  5.383   15.963  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A N   1 
ATOM   1337 C  CA  . ASP A 1 211 ? -2.351  5.223   14.503  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A CA  1 
ATOM   1338 C  C   . ASP A 1 211 ? -3.023  6.448   13.899  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A C   1 
ATOM   1339 O  O   . ASP A 1 211 ? -4.111  6.821   14.336  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A O   1 
ATOM   1340 C  CB  . ASP A 1 211 ? -3.112  3.976   14.036  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A CB  1 
ATOM   1341 C  CG  . ASP A 1 211 ? -2.280  2.710   14.115  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A CG  1 
ATOM   1342 O  OD1 . ASP A 1 211 ? -1.248  2.707   14.808  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A OD1 1 
ATOM   1343 O  OD2 . ASP A 1 211 ? -2.659  1.709   13.478  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 211  ASP A OD2 1 
ATOM   1344 N  N   . THR A 1 212 ? -2.402  7.063   12.897  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 212  THR A N   1 
ATOM   1345 C  CA  . THR A 1 212 ? -3.001  8.246   12.274  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 212  THR A CA  1 
ATOM   1346 C  C   . THR A 1 212 ? -2.164  8.853   11.161  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 212  THR A C   1 
ATOM   1347 O  O   . THR A 1 212 ? -0.968  8.581   11.053  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 212  THR A O   1 
ATOM   1348 C  CB  . THR A 1 212 ? -3.233  9.368   13.318  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 212  THR A CB  1 
ATOM   1349 O  OG1 . THR A 1 212 ? -3.737  10.542  12.667  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 212  THR A OG1 1 
ATOM   1350 C  CG2 . THR A 1 212 ? -1.932  9.716   14.014  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 212  THR A CG2 1 
ATOM   1351 N  N   . ARG A 1 213 ? -2.812  9.659   10.325  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A N   1 
ATOM   1352 C  CA  . ARG A 1 213 ? -2.121  10.384  9.261   1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CA  1 
ATOM   1353 C  C   . ARG A 1 213 ? -1.645  11.636  10.000  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A C   1 
ATOM   1354 O  O   . ARG A 1 213 ? -2.125  11.913  11.099  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A O   1 
ATOM   1355 C  CB  . ARG A 1 213 ? -3.091  10.814  8.152   1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CB  1 
ATOM   1356 C  CG  . ARG A 1 213 ? -3.610  9.707   7.245   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CG  1 
ATOM   1357 C  CD  . ARG A 1 213 ? -4.657  10.275  6.275   1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CD  1 
ATOM   1358 N  NE  . ARG A 1 213 ? -5.187  9.279   5.342   1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NE  1 
ATOM   1359 C  CZ  . ARG A 1 213 ? -6.341  9.407   4.694   1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A CZ  1 
ATOM   1360 N  NH1 . ARG A 1 213 ? -7.082  10.488  4.877   1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NH1 1 
ATOM   1361 N  NH2 . ARG A 1 213 ? -6.764  8.450   3.877   1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 213  ARG A NH2 1 
ATOM   1362 N  N   . VAL A 1 214 ? -0.716  12.387  9.416   1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A N   1 
ATOM   1363 C  CA  . VAL A 1 214 ? -0.229  13.610  10.054  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CA  1 
ATOM   1364 C  C   . VAL A 1 214 ? -1.424  14.425  10.545  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A C   1 
ATOM   1365 O  O   . VAL A 1 214 ? -2.328  14.726  9.777   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A O   1 
ATOM   1366 C  CB  . VAL A 1 214 ? 0.563   14.473  9.073   1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CB  1 
ATOM   1367 C  CG1 . VAL A 1 214 ? 1.220   15.628  9.815   1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG1 1 
ATOM   1368 C  CG2 . VAL A 1 214 ? 1.588   13.629  8.371   1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG2 1 
ATOM   1369 N  N   . SER A 1 215 ? -1.420  14.780  11.825  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 215  SER A N   1 
ATOM   1370 C  CA  . SER A 1 215 ? -2.521  15.529  12.419  1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CA  1 
ATOM   1371 C  C   . SER A 1 215 ? -2.076  16.838  13.059  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 215  SER A C   1 
ATOM   1372 O  O   . SER A 1 215 ? -1.063  16.881  13.760  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 215  SER A O   1 
ATOM   1373 C  CB  . SER A 1 215 ? -3.218  14.664  13.478  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 215  SER A CB  1 
ATOM   1374 O  OG  . SER A 1 215 ? -4.209  15.396  14.183  1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 215  SER A OG  1 
ATOM   1375 N  N   . ASP A 1 216 ? -2.836  17.903  12.815  1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A N   1 
ATOM   1376 C  CA  . ASP A 1 216 ? -2.523  19.201  13.402  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CA  1 
ATOM   1377 C  C   . ASP A 1 216 ? -2.994  19.186  14.844  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A C   1 
ATOM   1378 O  O   . ASP A 1 216 ? -2.304  19.668  15.741  1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A O   1 
ATOM   1379 C  CB  . ASP A 1 216 ? -3.224  20.341  12.655  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CB  1 
ATOM   1380 C  CG  . ASP A 1 216 ? -2.553  20.677  11.340  1.00 57.98 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CG  1 
ATOM   1381 O  OD1 . ASP A 1 216 ? -1.300  20.720  11.296  1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD1 1 
ATOM   1382 O  OD2 . ASP A 1 216 ? -3.283  20.912  10.351  1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD2 1 
ATOM   1383 N  N   . LYS A 1 217 ? -4.178  18.626  15.059  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A N   1 
ATOM   1384 C  CA  . LYS A 1 217 ? -4.732  18.538  16.398  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CA  1 
ATOM   1385 C  C   . LYS A 1 217 ? -3.761  17.805  17.316  1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A C   1 
ATOM   1386 O  O   . LYS A 1 217 ? -3.721  18.066  18.517  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A O   1 
ATOM   1387 C  CB  . LYS A 1 217 ? -6.079  17.816  16.366  1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CB  1 
ATOM   1388 C  CG  . LYS A 1 217 ? -7.110  18.515  15.499  1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CG  1 
ATOM   1389 C  CD  . LYS A 1 217 ? -8.469  17.832  15.556  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CD  1 
ATOM   1390 C  CE  . LYS A 1 217 ? -9.088  17.897  16.948  1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A CE  1 
ATOM   1391 N  NZ  . LYS A 1 217 ? -10.461 17.302  16.972  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 217  LYS A NZ  1 
ATOM   1392 N  N   . LEU A 1 218 ? -2.966  16.903  16.748  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . LEU A 1 218 ? -2.006  16.151  17.546  1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . LEU A 1 218 ? -0.847  17.041  17.977  1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A C   1 
ATOM   1395 O  O   . LEU A 1 218 ? -0.547  17.141  19.163  1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . LEU A 1 218 ? -1.453  14.957  16.764  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . LEU A 1 218 ? -1.182  13.665  17.550  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A CG  1 
ATOM   1398 C  CD1 . LEU A 1 218 ? -0.134  12.850  16.823  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A CD1 1 
ATOM   1399 C  CD2 . LEU A 1 218 ? -0.708  13.970  18.953  1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 218  LEU A CD2 1 
ATOM   1400 N  N   . LYS A 1 219 ? -0.190  17.677  17.012  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A N   1 
ATOM   1401 C  CA  . LYS A 1 219 ? 0.938   18.554  17.316  1.00 51.97 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CA  1 
ATOM   1402 C  C   . LYS A 1 219 ? 0.499   19.680  18.241  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A C   1 
ATOM   1403 O  O   . LYS A 1 219 ? 1.267   20.137  19.085  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A O   1 
ATOM   1404 C  CB  . LYS A 1 219 ? 1.533   19.128  16.026  1.00 54.63 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CB  1 
ATOM   1405 C  CG  . LYS A 1 219 ? 0.490   19.572  15.022  1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CG  1 
ATOM   1406 C  CD  . LYS A 1 219 ? 1.114   20.056  13.717  1.00 63.16 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CD  1 
ATOM   1407 C  CE  . LYS A 1 219 ? 1.864   21.367  13.905  1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CE  1 
ATOM   1408 N  NZ  . LYS A 1 219 ? 2.305   21.935  12.600  1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 219  LYS A NZ  1 
ATOM   1409 N  N   . GLU A 1 220 ? -0.746  20.110  18.084  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A N   1 
ATOM   1410 C  CA  . GLU A 1 220 ? -1.297  21.175  18.909  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CA  1 
ATOM   1411 C  C   . GLU A 1 220 ? -1.491  20.700  20.345  1.00 51.99 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A C   1 
ATOM   1412 O  O   . GLU A 1 220 ? -1.281  21.448  21.297  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A O   1 
ATOM   1413 C  CB  . GLU A 1 220 ? -2.635  21.636  18.340  1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CB  1 
ATOM   1414 C  CG  . GLU A 1 220 ? -3.254  22.802  19.084  1.00 63.65 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CG  1 
ATOM   1415 C  CD  . GLU A 1 220 ? -4.489  23.338  18.384  1.00 67.67 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A CD  1 
ATOM   1416 O  OE1 . GLU A 1 220 ? -4.838  22.800  17.309  1.00 69.22 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE1 1 
ATOM   1417 O  OE2 . GLU A 1 220 ? -5.108  24.296  18.906  1.00 70.91 ? ? ? ? ? ? 220  GLU A OE2 1 
ATOM   1418 N  N   . LEU A 1 221 ? -1.903  19.449  20.489  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A N   1 
ATOM   1419 C  CA  . LEU A 1 221 ? -2.119  18.859  21.797  1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CA  1 
ATOM   1420 C  C   . LEU A 1 221 ? -0.767  18.501  22.405  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A C   1 
ATOM   1421 O  O   . LEU A 1 221 ? -0.600  18.511  23.624  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A O   1 
ATOM   1422 C  CB  . LEU A 1 221 ? -2.998  17.611  21.645  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CB  1 
ATOM   1423 C  CG  . LEU A 1 221 ? -3.296  16.651  22.801  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CG  1 
ATOM   1424 C  CD1 . LEU A 1 221 ? -2.074  15.809  23.075  1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CD1 1 
ATOM   1425 C  CD2 . LEU A 1 221 ? -3.736  17.414  24.030  1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 221  LEU A CD2 1 
ATOM   1426 N  N   . ALA A 1 222 ? 0.201   18.206  21.543  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 222  ALA A N   1 
ATOM   1427 C  CA  . ALA A 1 222 ? 1.541   17.819  21.977  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 222  ALA A CA  1 
ATOM   1428 C  C   . ALA A 1 222 ? 2.487   18.998  22.166  1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 222  ALA A C   1 
ATOM   1429 O  O   . ALA A 1 222 ? 3.705   18.823  22.247  1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 222  ALA A O   1 
ATOM   1430 C  CB  . ALA A 1 222 ? 2.132   16.846  20.983  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 222  ALA A CB  1 
ATOM   1431 N  N   . ARG A 1 223 ? 1.921   20.195  22.246  1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A N   1 
ATOM   1432 C  CA  . ARG A 1 223 ? 2.709   21.407  22.417  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A CA  1 
ATOM   1433 C  C   . ARG A 1 223 ? 3.659   21.357  23.620  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A C   1 
ATOM   1434 O  O   . ARG A 1 223 ? 3.231   21.181  24.759  1.00 50.65 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A O   1 
ATOM   1435 C  CB  . ARG A 1 223 ? 1.765   22.605  22.538  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A CB  1 
ATOM   1436 C  CG  . ARG A 1 223 ? 2.437   23.930  22.858  1.00 58.90 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A CG  1 
ATOM   1437 C  CD  . ARG A 1 223 ? 1.395   25.039  22.926  1.00 64.64 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A CD  1 
ATOM   1438 N  NE  . ARG A 1 223 ? 1.937   26.284  23.466  1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A NE  1 
ATOM   1439 C  CZ  . ARG A 1 223 ? 2.331   26.445  24.726  1.00 70.90 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A CZ  1 
ATOM   1440 N  NH1 . ARG A 1 223 ? 2.245   25.437  25.588  1.00 70.75 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A NH1 1 
ATOM   1441 N  NH2 . ARG A 1 223 ? 2.810   27.618  25.127  1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 223  ARG A NH2 1 
ATOM   1442 N  N   . ASP A 1 224 ? 4.952   21.504  23.348  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A N   1 
ATOM   1443 C  CA  . ASP A 1 224 ? 5.982   21.504  24.384  1.00 50.95 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CA  1 
ATOM   1444 C  C   . ASP A 1 224 ? 6.075   20.239  25.240  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A C   1 
ATOM   1445 O  O   . ASP A 1 224 ? 6.570   20.290  26.368  1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A O   1 
ATOM   1446 C  CB  . ASP A 1 224 ? 5.785   22.712  25.308  1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . ASP A 1 224 ? 5.981   24.033  24.590  1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A CG  1 
ATOM   1448 O  OD1 . ASP A 1 224 ? 7.123   24.307  24.160  1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A OD1 1 
ATOM   1449 O  OD2 . ASP A 1 224 ? 4.994   24.790  24.454  1.00 54.93 ? ? ? ? ? ? 224  ASP A OD2 1 
ATOM   1450 N  N   . CYS A 1 225 ? 5.618   19.107  24.717  1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A N   1 
ATOM   1451 C  CA  . CYS A 1 225 ? 5.682   17.868  25.486  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A CA  1 
ATOM   1452 C  C   . CYS A 1 225 ? 7.132   17.417  25.620  1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A C   1 
ATOM   1453 O  O   . CYS A 1 225 ? 7.981   17.782  24.808  1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A O   1 
ATOM   1454 C  CB  . CYS A 1 225 ? 4.860   16.773  24.805  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A CB  1 
ATOM   1455 S  SG  . CYS A 1 225 ? 5.592   16.099  23.300  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 225  CYS A SG  1 
ATOM   1456 N  N   . ASP A 1 226 ? 7.413   16.630  26.650  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A N   1 
ATOM   1457 C  CA  . ASP A 1 226 ? 8.761   16.126  26.882  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CA  1 
ATOM   1458 C  C   . ASP A 1 226 ? 9.136   15.021  25.897  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A C   1 
ATOM   1459 O  O   . ASP A 1 226 ? 10.241  15.001  25.353  1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A O   1 
ATOM   1460 C  CB  . ASP A 1 226 ? 8.874   15.591  28.308  1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CB  1 
ATOM   1461 C  CG  . ASP A 1 226 ? 8.900   16.695  29.341  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A CG  1 
ATOM   1462 O  OD1 . ASP A 1 226 ? 9.950   17.364  29.452  1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A OD1 1 
ATOM   1463 O  OD2 . ASP A 1 226 ? 7.877   16.898  30.030  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 226  ASP A OD2 1 
ATOM   1464 N  N   . VAL A 1 227 ? 8.214   14.091  25.680  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A N   1 
ATOM   1465 C  CA  . VAL A 1 227 ? 8.465   12.988  24.766  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CA  1 
ATOM   1466 C  C   . VAL A 1 227 ? 7.247   12.694  23.911  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A C   1 
ATOM   1467 O  O   . VAL A 1 227 ? 6.125   12.590  24.415  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A O   1 
ATOM   1468 C  CB  . VAL A 1 227 ? 8.839   11.699  25.524  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CB  1 
ATOM   1469 C  CG1 . VAL A 1 227 ? 9.172   10.587  24.529  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG1 1 
ATOM   1470 C  CG2 . VAL A 1 227 ? 10.021  11.956  26.441  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 227  VAL A CG2 1 
ATOM   1471 N  N   . MSE A 1 228 ? 7.474   12.574  22.609  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A N   1 
ATOM   1472 C  CA  . MSE A 1 228 ? 6.399   12.263  21.691  1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A CA  1 
ATOM   1473 C  C   . MSE A 1 228 ? 6.635   10.890  21.079  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A C   1 
ATOM   1474 O  O   . MSE A 1 228 ? 7.689   10.630  20.494  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A O   1 
ATOM   1475 C  CB  . MSE A 1 228 ? 6.316   13.305  20.576  1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A CB  1 
ATOM   1476 C  CG  . MSE A 1 228 ? 5.164   13.058  19.613  1.00 52.73 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A CG  1 
ATOM   1477 SE SE  . MSE A 1 228 ? 5.217   14.200  18.054  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A SE  1 
ATOM   1478 C  CE  . MSE A 1 228 ? 4.128   15.640  18.737  1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 228  MSE A CE  1 
ATOM   1479 N  N   . VAL A 1 229 ? 5.658   10.008  21.244  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A N   1 
ATOM   1480 C  CA  . VAL A 1 229 ? 5.734   8.666   20.679  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CA  1 
ATOM   1481 C  C   . VAL A 1 229 ? 4.817   8.717   19.462  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A C   1 
ATOM   1482 O  O   . VAL A 1 229 ? 3.594   8.837   19.594  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A O   1 
ATOM   1483 C  CB  . VAL A 1 229 ? 5.237   7.599   21.686  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CB  1 
ATOM   1484 C  CG1 . VAL A 1 229 ? 5.270   6.214   21.041  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG1 1 
ATOM   1485 C  CG2 . VAL A 1 229 ? 6.124   7.615   22.942  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 229  VAL A CG2 1 
ATOM   1486 N  N   . HIS A 1 230 ? 5.413   8.638   18.276  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A N   1 
ATOM   1487 C  CA  . HIS A 1 230 ? 4.650   8.743   17.040  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A CA  1 
ATOM   1488 C  C   . HIS A 1 230 ? 4.862   7.564   16.108  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A C   1 
ATOM   1489 O  O   . HIS A 1 230 ? 5.974   7.060   15.963  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A O   1 
ATOM   1490 C  CB  . HIS A 1 230 ? 5.041   10.040  16.324  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A CB  1 
ATOM   1491 C  CG  . HIS A 1 230 ? 4.013   10.533  15.354  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A CG  1 
ATOM   1492 N  ND1 . HIS A 1 230 ? 3.716   9.875   14.180  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A ND1 1 
ATOM   1493 C  CD2 . HIS A 1 230 ? 3.201   11.616  15.393  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A CD2 1 
ATOM   1494 C  CE1 . HIS A 1 230 ? 2.765   10.530  13.540  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A CE1 1 
ATOM   1495 N  NE2 . HIS A 1 230 ? 2.435   11.590  14.255  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 230  HIS A NE2 1 
ATOM   1496 N  N   . GLU A 1 231 ? 3.789   7.124   15.469  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A N   1 
ATOM   1497 C  CA  . GLU A 1 231 ? 3.901   6.011   14.542  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CA  1 
ATOM   1498 C  C   . GLU A 1 231 ? 4.631   6.476   13.285  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A C   1 
ATOM   1499 O  O   . GLU A 1 231 ? 4.531   7.638   12.883  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A O   1 
ATOM   1500 C  CB  . GLU A 1 231 ? 2.521   5.480   14.159  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CB  1 
ATOM   1501 C  CG  . GLU A 1 231 ? 1.657   6.452   13.368  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CG  1 
ATOM   1502 C  CD  . GLU A 1 231 ? 1.104   5.816   12.100  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A CD  1 
ATOM   1503 O  OE1 . GLU A 1 231 ? 1.904   5.559   11.172  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A OE1 1 
ATOM   1504 O  OE2 . GLU A 1 231 ? -0.120  5.562   12.038  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 231  GLU A OE2 1 
ATOM   1505 N  N   . ALA A 1 232 ? 5.387   5.564   12.692  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A N   1 
ATOM   1506 C  CA  . ALA A 1 232 ? 6.122   5.831   11.468  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A CA  1 
ATOM   1507 C  C   . ALA A 1 232 ? 6.035   4.535   10.665  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A C   1 
ATOM   1508 O  O   . ALA A 1 232 ? 7.030   3.846   10.444  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A O   1 
ATOM   1509 C  CB  . ALA A 1 232 ? 7.573   6.176   11.785  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 232  ALA A CB  1 
ATOM   1510 N  N   . THR A 1 233 ? 4.819   4.205   10.249  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 233  THR A N   1 
ATOM   1511 C  CA  . THR A 1 233 ? 4.575   2.987   9.495   1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CA  1 
ATOM   1512 C  C   . THR A 1 233 ? 5.313   2.957   8.163   1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 233  THR A C   1 
ATOM   1513 O  O   . THR A 1 233 ? 5.707   1.891   7.698   1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 233  THR A O   1 
ATOM   1514 C  CB  . THR A 1 233 ? 3.070   2.806   9.228   1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CB  1 
ATOM   1515 O  OG1 . THR A 1 233 ? 2.341   2.995   10.449  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 233  THR A OG1 1 
ATOM   1516 C  CG2 . THR A 1 233 ? 2.789   1.407   8.696   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CG2 1 
ATOM   1517 N  N   . PHE A 1 234 ? 5.507   4.122   7.549   1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A N   1 
ATOM   1518 C  CA  . PHE A 1 234 ? 6.182   4.179   6.256   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CA  1 
ATOM   1519 C  C   . PHE A 1 234 ? 7.374   5.116   6.211   1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A C   1 
ATOM   1520 O  O   . PHE A 1 234 ? 7.484   6.050   7.006   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A O   1 
ATOM   1521 C  CB  . PHE A 1 234 ? 5.189   4.587   5.167   1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . PHE A 1 234 ? 4.049   3.633   5.009   1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CG  1 
ATOM   1523 C  CD1 . PHE A 1 234 ? 4.223   2.425   4.344   1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CD1 1 
ATOM   1524 C  CD2 . PHE A 1 234 ? 2.808   3.924   5.560   1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CD2 1 
ATOM   1525 C  CE1 . PHE A 1 234 ? 3.172   1.515   4.233   1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CE1 1 
ATOM   1526 C  CE2 . PHE A 1 234 ? 1.752   3.024   5.456   1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CE2 1 
ATOM   1527 C  CZ  . PHE A 1 234 ? 1.935   1.814   4.790   1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 234  PHE A CZ  1 
ATOM   1528 N  N   . ALA A 1 235 ? 8.261   4.854   5.256   1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A N   1 
ATOM   1529 C  CA  . ALA A 1 235 ? 9.455   5.660   5.066   1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CA  1 
ATOM   1530 C  C   . ALA A 1 235 ? 9.083   7.003   4.453   1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A C   1 
ATOM   1531 O  O   . ALA A 1 235 ? 7.962   7.196   3.979   1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A O   1 
ATOM   1532 C  CB  . ALA A 1 235 ? 10.445  4.926   4.167   1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 235  ALA A CB  1 
ATOM   1533 N  N   . LYS A 1 236 ? 10.035  7.928   4.470   1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A N   1 
ATOM   1534 C  CA  . LYS A 1 236 ? 9.835   9.266   3.930   1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A CA  1 
ATOM   1535 C  C   . LYS A 1 236 ? 9.199   9.280   2.536   1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A C   1 
ATOM   1536 O  O   . LYS A 1 236 ? 8.194   9.954   2.313   1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A O   1 
ATOM   1537 C  CB  . LYS A 1 236 ? 11.180  9.996   3.894   1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A CB  1 
ATOM   1538 C  CG  . LYS A 1 236 ? 11.167  11.337  3.186   1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A CG  1 
ATOM   1539 C  CD  . LYS A 1 236 ? 12.591  11.863  3.030   1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A CD  1 
ATOM   1540 C  CE  . LYS A 1 236 ? 12.638  13.182  2.272   1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A CE  1 
ATOM   1541 N  NZ  . LYS A 1 236 ? 14.042  13.660  2.107   1.00 61.50 ? ? ? ? ? ? 236  LYS A NZ  1 
ATOM   1542 N  N   . GLU A 1 237 ? 9.771   8.526   1.604   1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A N   1 
ATOM   1543 C  CA  . GLU A 1 237 ? 9.250   8.508   0.240   1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CA  1 
ATOM   1544 C  C   . GLU A 1 237 ? 7.948   7.756   -0.005  1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A C   1 
ATOM   1545 O  O   . GLU A 1 237 ? 7.527   7.616   -1.153  1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A O   1 
ATOM   1546 C  CB  . GLU A 1 237 ? 10.314  7.975   -0.721  1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CB  1 
ATOM   1547 C  CG  . GLU A 1 237 ? 11.513  8.901   -0.900  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CG  1 
ATOM   1548 C  CD  . GLU A 1 237 ? 11.121  10.325  -1.287  1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A CD  1 
ATOM   1549 O  OE1 . GLU A 1 237 ? 9.970   10.546  -1.733  1.00 64.17 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A OE1 1 
ATOM   1550 O  OE2 . GLU A 1 237 ? 11.976  11.226  -1.157  1.00 64.95 ? ? ? ? ? ? 237  GLU A OE2 1 
ATOM   1551 N  N   . ASP A 1 238 ? 7.306   7.274   1.054   1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A N   1 
ATOM   1552 C  CA  . ASP A 1 238 ? 6.054   6.548   0.886   1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CA  1 
ATOM   1553 C  C   . ASP A 1 238 ? 4.842   7.332   1.355   1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A C   1 
ATOM   1554 O  O   . ASP A 1 238 ? 3.964   6.789   2.024   1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A O   1 
ATOM   1555 C  CB  . ASP A 1 238 ? 6.105   5.199   1.609   1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . ASP A 1 238 ? 6.828   4.140   0.804   1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A CG  1 
ATOM   1557 O  OD1 . ASP A 1 238 ? 6.694   4.169   -0.435  1.00 51.93 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A OD1 1 
ATOM   1558 O  OD2 . ASP A 1 238 ? 7.507   3.272   1.397   1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 238  ASP A OD2 1 
ATOM   1559 N  N   . ARG A 1 239 ? 4.792   8.608   0.988   1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A N   1 
ATOM   1560 C  CA  . ARG A 1 239 ? 3.686   9.468   1.381   1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CA  1 
ATOM   1561 C  C   . ARG A 1 239 ? 2.337   8.926   0.903   1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A C   1 
ATOM   1562 O  O   . ARG A 1 239 ? 1.320   9.083   1.579   1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A O   1 
ATOM   1563 C  CB  . ARG A 1 239 ? 3.888   10.882  0.822   1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . ARG A 1 239 ? 5.179   11.573  1.242   1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CG  1 
ATOM   1565 C  CD  . ARG A 1 239 ? 5.175   13.030  0.781   1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CD  1 
ATOM   1566 N  NE  . ARG A 1 239 ? 4.855   13.135  -0.642  1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NE  1 
ATOM   1567 C  CZ  . ARG A 1 239 ? 4.513   14.263  -1.264  1.00 68.10 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CZ  1 
ATOM   1568 N  NH1 . ARG A 1 239 ? 4.441   15.405  -0.591  1.00 68.18 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NH1 1 
ATOM   1569 N  NH2 . ARG A 1 239 ? 4.234   14.246  -2.565  1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NH2 1 
ATOM   1570 N  N   . LYS A 1 240 ? 2.337   8.285   -0.263  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A N   1 
ATOM   1571 C  CA  . LYS A 1 240 ? 1.112   7.743   -0.841  1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CA  1 
ATOM   1572 C  C   . LYS A 1 240 ? 0.578   6.531   -0.076  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A C   1 
ATOM   1573 O  O   . LYS A 1 240 ? -0.616  6.453   0.215   1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A O   1 
ATOM   1574 C  CB  . LYS A 1 240 ? 1.350   7.383   -2.315  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . LYS A 1 240 ? 0.082   7.196   -3.152  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CG  1 
ATOM   1576 C  CD  . LYS A 1 240 ? -0.584  5.861   -2.908  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CD  1 
ATOM   1577 C  CE  . LYS A 1 240 ? -1.672  5.579   -3.944  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A CE  1 
ATOM   1578 N  NZ  . LYS A 1 240 ? -2.868  6.450   -3.808  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 240  LYS A NZ  1 
ATOM   1579 N  N   . LEU A 1 241 ? 1.450   5.574   0.230   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A N   1 
ATOM   1580 C  CA  . LEU A 1 241 ? 1.018   4.398   0.977   1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CA  1 
ATOM   1581 C  C   . LEU A 1 241 ? 0.535   4.855   2.355   1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A C   1 
ATOM   1582 O  O   . LEU A 1 241 ? -0.488  4.386   2.858   1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A O   1 
ATOM   1583 C  CB  . LEU A 1 241 ? 2.168   3.397   1.123   1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CB  1 
ATOM   1584 C  CG  . LEU A 1 241 ? 2.604   2.636   -0.138  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CG  1 
ATOM   1585 C  CD1 . LEU A 1 241 ? 3.831   1.790   0.161   1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD1 1 
ATOM   1586 C  CD2 . LEU A 1 241 ? 1.463   1.753   -0.625  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD2 1 
ATOM   1587 N  N   . ALA A 1 242 ? 1.269   5.790   2.952   1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 242  ALA A N   1 
ATOM   1588 C  CA  . ALA A 1 242 ? 0.906   6.315   4.265   1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 242  ALA A CA  1 
ATOM   1589 C  C   . ALA A 1 242 ? -0.511  6.874   4.209   1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 242  ALA A C   1 
ATOM   1590 O  O   . ALA A 1 242 ? -1.352  6.570   5.063   1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 242  ALA A O   1 
ATOM   1591 C  CB  . ALA A 1 242 ? 1.883   7.404   4.682   1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 242  ALA A CB  1 
ATOM   1592 N  N   . TYR A 1 243 ? -0.777  7.687   3.192   1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A N   1 
ATOM   1593 C  CA  . TYR A 1 243 ? -2.096  8.278   3.039   1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CA  1 
ATOM   1594 C  C   . TYR A 1 243 ? -3.180  7.213   2.921   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A C   1 
ATOM   1595 O  O   . TYR A 1 243 ? -4.183  7.257   3.638   1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A O   1 
ATOM   1596 C  CB  . TYR A 1 243 ? -2.150  9.168   1.796   1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CB  1 
ATOM   1597 C  CG  . TYR A 1 243 ? -3.510  9.789   1.593   1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CG  1 
ATOM   1598 C  CD1 . TYR A 1 243 ? -3.892  10.928  2.304   1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CD1 1 
ATOM   1599 C  CD2 . TYR A 1 243 ? -4.440  9.208   0.734   1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CD2 1 
ATOM   1600 C  CE1 . TYR A 1 243 ? -5.173  11.470  2.165   1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CE1 1 
ATOM   1601 C  CE2 . TYR A 1 243 ? -5.721  9.742   0.589   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CE2 1 
ATOM   1602 C  CZ  . TYR A 1 243 ? -6.080  10.869  1.307   1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A CZ  1 
ATOM   1603 O  OH  . TYR A 1 243 ? -7.350  11.387  1.169   1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 243  TYR A OH  1 
ATOM   1604 N  N   . ASP A 1 244 ? -2.978  6.267   2.007   1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A N   1 
ATOM   1605 C  CA  . ASP A 1 244 ? -3.948  5.198   1.773   1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A CA  1 
ATOM   1606 C  C   . ASP A 1 244 ? -4.271  4.359   3.016   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A C   1 
ATOM   1607 O  O   . ASP A 1 244 ? -5.437  4.059   3.271   1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A O   1 
ATOM   1608 C  CB  . ASP A 1 244 ? -3.465  4.270   0.650   1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A CB  1 
ATOM   1609 C  CG  . ASP A 1 244 ? -3.635  4.876   -0.745  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A CG  1 
ATOM   1610 O  OD1 . ASP A 1 244 ? -4.068  6.042   -0.873  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A OD1 1 
ATOM   1611 O  OD2 . ASP A 1 244 ? -3.326  4.172   -1.725  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 244  ASP A OD2 1 
ATOM   1612 N  N   . TYR A 1 245 ? -3.254  3.976   3.785   1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A N   1 
ATOM   1613 C  CA  . TYR A 1 245 ? -3.490  3.163   4.978   1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CA  1 
ATOM   1614 C  C   . TYR A 1 245 ? -3.669  3.975   6.267   1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A C   1 
ATOM   1615 O  O   . TYR A 1 245 ? -3.598  3.426   7.369   1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A O   1 
ATOM   1616 C  CB  . TYR A 1 245 ? -2.349  2.159   5.176   1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . TYR A 1 245 ? -2.217  1.113   4.091   1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CG  1 
ATOM   1618 C  CD1 . TYR A 1 245 ? -1.517  1.380   2.913   1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CD1 1 
ATOM   1619 C  CD2 . TYR A 1 245 ? -2.763  -0.159  4.259   1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CD2 1 
ATOM   1620 C  CE1 . TYR A 1 245 ? -1.357  0.401   1.931   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CE1 1 
ATOM   1621 C  CE2 . TYR A 1 245 ? -2.613  -1.147  3.284   1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CE2 1 
ATOM   1622 C  CZ  . TYR A 1 245 ? -1.909  -0.863  2.125   1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A CZ  1 
ATOM   1623 O  OH  . TYR A 1 245 ? -1.747  -1.841  1.172   1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 245  TYR A OH  1 
ATOM   1624 N  N   . TYR A 1 246 ? -3.896  5.278   6.129   1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A N   1 
ATOM   1625 C  CA  . TYR A 1 246 ? -4.080  6.152   7.289   1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CA  1 
ATOM   1626 C  C   . TYR A 1 246 ? -2.938  6.126   8.305   1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A C   1 
ATOM   1627 O  O   . TYR A 1 246 ? -3.178  6.061   9.507   1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A O   1 
ATOM   1628 C  CB  . TYR A 1 246 ? -5.382  5.810   8.009   1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . TYR A 1 246 ? -6.621  6.136   7.219   1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CG  1 
ATOM   1630 C  CD1 . TYR A 1 246 ? -7.133  5.240   6.280   1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CD1 1 
ATOM   1631 C  CD2 . TYR A 1 246 ? -7.294  7.334   7.422   1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CD2 1 
ATOM   1632 C  CE1 . TYR A 1 246 ? -8.294  5.531   5.567   1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CE1 1 
ATOM   1633 C  CE2 . TYR A 1 246 ? -8.454  7.638   6.714   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CE2 1 
ATOM   1634 C  CZ  . TYR A 1 246 ? -8.949  6.735   5.793   1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A CZ  1 
ATOM   1635 O  OH  . TYR A 1 246 ? -10.105 7.036   5.108   1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 246  TYR A OH  1 
ATOM   1636 N  N   . HIS A 1 247 ? -1.703  6.176   7.821   1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A N   1 
ATOM   1637 C  CA  . HIS A 1 247 ? -0.532  6.189   8.690   1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CA  1 
ATOM   1638 C  C   . HIS A 1 247 ? 0.323   7.416   8.392   1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A C   1 
ATOM   1639 O  O   . HIS A 1 247 ? -0.082  8.287   7.614   1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A O   1 
ATOM   1640 C  CB  . HIS A 1 247 ? 0.299   4.920   8.489   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CB  1 
ATOM   1641 C  CG  . HIS A 1 247 ? -0.348  3.686   9.034   1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CG  1 
ATOM   1642 N  ND1 . HIS A 1 247 ? -0.726  3.567   10.354  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A ND1 1 
ATOM   1643 C  CD2 . HIS A 1 247 ? -0.687  2.519   8.437   1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CD2 1 
ATOM   1644 C  CE1 . HIS A 1 247 ? -1.270  2.378   10.547  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CE1 1 
ATOM   1645 N  NE2 . HIS A 1 247 ? -1.258  1.722   9.399   1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 247  HIS A NE2 1 
ATOM   1646 N  N   . SER A 1 248 ? 1.502   7.473   9.012   1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 248  SER A N   1 
ATOM   1647 C  CA  . SER A 1 248 ? 2.433   8.584   8.839   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 248  SER A CA  1 
ATOM   1648 C  C   . SER A 1 248 ? 3.807   8.090   8.401   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 248  SER A C   1 
ATOM   1649 O  O   . SER A 1 248 ? 4.117   6.902   8.521   1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 248  SER A O   1 
ATOM   1650 C  CB  . SER A 1 248 ? 2.591   9.353   10.156  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 248  SER A CB  1 
ATOM   1651 O  OG  . SER A 1 248 ? 1.370   9.924   10.586  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 248  SER A OG  1 
ATOM   1652 N  N   . THR A 1 249 ? 4.632   9.005   7.897   1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 249  THR A N   1 
ATOM   1653 C  CA  . THR A 1 249 ? 5.987   8.660   7.465   1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 249  THR A CA  1 
ATOM   1654 C  C   . THR A 1 249 ? 6.971   9.139   8.523   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 249  THR A C   1 
ATOM   1655 O  O   . THR A 1 249 ? 6.612   9.928   9.391   1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 249  THR A O   1 
ATOM   1656 C  CB  . THR A 1 249 ? 6.368   9.358   6.149   1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 249  THR A CB  1 
ATOM   1657 O  OG1 . THR A 1 249 ? 6.480   10.770  6.381   1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 249  THR A OG1 1 
ATOM   1658 C  CG2 . THR A 1 249 ? 5.314   9.107   5.074   1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 249  THR A CG2 1 
ATOM   1659 N  N   . THR A 1 250 ? 8.212   8.669   8.442   1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 250  THR A N   1 
ATOM   1660 C  CA  . THR A 1 250 ? 9.249   9.074   9.384   1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 250  THR A CA  1 
ATOM   1661 C  C   . THR A 1 250 ? 9.385   10.601  9.366   1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 250  THR A C   1 
ATOM   1662 O  O   . THR A 1 250 ? 9.445   11.248  10.413  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 250  THR A O   1 
ATOM   1663 C  CB  . THR A 1 250 ? 10.609  8.457   9.006   1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 250  THR A CB  1 
ATOM   1664 O  OG1 . THR A 1 250 ? 10.868  8.710   7.621   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 250  THR A OG1 1 
ATOM   1665 C  CG2 . THR A 1 250 ? 10.617  6.956   9.258   1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 250  THR A CG2 1 
ATOM   1666 N  N   . GLU A 1 251 ? 9.423   11.170  8.166   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A N   1 
ATOM   1667 C  CA  . GLU A 1 251 ? 9.548   12.617  8.000   1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A CA  1 
ATOM   1668 C  C   . GLU A 1 251 ? 8.352   13.382  8.578   1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A C   1 
ATOM   1669 O  O   . GLU A 1 251 ? 8.508   14.452  9.171   1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A O   1 
ATOM   1670 C  CB  . GLU A 1 251 ? 9.695   12.949  6.515   1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A CB  1 
ATOM   1671 C  CG  . GLU A 1 251 ? 9.747   14.436  6.213   1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A CG  1 
ATOM   1672 C  CD  . GLU A 1 251 ? 9.650   14.721  4.729   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A CD  1 
ATOM   1673 O  OE1 . GLU A 1 251 ? 8.561   14.508  4.147   1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A OE1 1 
ATOM   1674 O  OE2 . GLU A 1 251 ? 10.666  15.150  4.143   1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 251  GLU A OE2 1 
ATOM   1675 N  N   . GLN A 1 252 ? 7.158   12.831  8.397   1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A N   1 
ATOM   1676 C  CA  . GLN A 1 252 ? 5.953   13.468  8.898   1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CA  1 
ATOM   1677 C  C   . GLN A 1 252 ? 5.946   13.503  10.419  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A C   1 
ATOM   1678 O  O   . GLN A 1 252 ? 5.530   14.492  11.025  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A O   1 
ATOM   1679 C  CB  . GLN A 1 252 ? 4.719   12.734  8.372   1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . GLN A 1 252 ? 4.493   12.949  6.881   1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CG  1 
ATOM   1681 C  CD  . GLN A 1 252 ? 3.370   12.101  6.309   1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A CD  1 
ATOM   1682 O  OE1 . GLN A 1 252 ? 2.901   12.348  5.198   1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A OE1 1 
ATOM   1683 N  NE2 . GLN A 1 252 ? 2.945   11.091  7.056   1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 252  GLN A NE2 1 
ATOM   1684 N  N   . ALA A 1 253 ? 6.410   12.423  11.037  1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 253  ALA A N   1 
ATOM   1685 C  CA  . ALA A 1 253 ? 6.457   12.354  12.489  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 253  ALA A CA  1 
ATOM   1686 C  C   . ALA A 1 253 ? 7.472   13.373  12.997  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 253  ALA A C   1 
ATOM   1687 O  O   . ALA A 1 253 ? 7.187   14.142  13.918  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 253  ALA A O   1 
ATOM   1688 C  CB  . ALA A 1 253 ? 6.854   10.955  12.934  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 253  ALA A CB  1 
ATOM   1689 N  N   . ALA A 1 254 ? 8.652   13.368  12.384  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 254  ALA A N   1 
ATOM   1690 C  CA  . ALA A 1 254 ? 9.732   14.276  12.756  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 254  ALA A CA  1 
ATOM   1691 C  C   . ALA A 1 254 ? 9.286   15.728  12.658  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 254  ALA A C   1 
ATOM   1692 O  O   . ALA A 1 254 ? 9.605   16.549  13.523  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 254  ALA A O   1 
ATOM   1693 C  CB  . ALA A 1 254 ? 10.940  14.040  11.861  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 254  ALA A CB  1 
ATOM   1694 N  N   . VAL A 1 255 ? 8.543   16.040  11.604  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A N   1 
ATOM   1695 C  CA  . VAL A 1 255 ? 8.059   17.395  11.406  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A CA  1 
ATOM   1696 C  C   . VAL A 1 255 ? 7.053   17.775  12.476  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A C   1 
ATOM   1697 O  O   . VAL A 1 255 ? 7.008   18.929  12.911  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A O   1 
ATOM   1698 C  CB  . VAL A 1 255 ? 7.407   17.557  10.025  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A CB  1 
ATOM   1699 C  CG1 . VAL A 1 255 ? 6.670   18.889  9.948   1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A CG1 1 
ATOM   1700 C  CG2 . VAL A 1 255 ? 8.478   17.474  8.942   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 255  VAL A CG2 1 
ATOM   1701 N  N   . THR A 1 256 ? 6.239   16.810  12.895  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 256  THR A N   1 
ATOM   1702 C  CA  . THR A 1 256 ? 5.238   17.070  13.930  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 256  THR A CA  1 
ATOM   1703 C  C   . THR A 1 256 ? 5.951   17.408  15.238  1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 256  THR A C   1 
ATOM   1704 O  O   . THR A 1 256 ? 5.623   18.391  15.902  1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 256  THR A O   1 
ATOM   1705 C  CB  . THR A 1 256 ? 4.315   15.849  14.156  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 256  THR A CB  1 
ATOM   1706 O  OG1 . THR A 1 256 ? 3.604   15.557  12.948  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 256  THR A OG1 1 
ATOM   1707 C  CG2 . THR A 1 256 ? 3.307   16.138  15.256  1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 256  THR A CG2 1 
ATOM   1708 N  N   . ALA A 1 257 ? 6.936   16.592  15.595  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A N   1 
ATOM   1709 C  CA  . ALA A 1 257 ? 7.702   16.814  16.814  1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CA  1 
ATOM   1710 C  C   . ALA A 1 257 ? 8.360   18.193  16.772  1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A C   1 
ATOM   1711 O  O   . ALA A 1 257 ? 8.271   18.964  17.728  1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A O   1 
ATOM   1712 C  CB  . ALA A 1 257 ? 8.764   15.729  16.969  1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CB  1 
ATOM   1713 N  N   . LYS A 1 258 ? 9.010   18.496  15.652  1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A N   1 
ATOM   1714 C  CA  . LYS A 1 258 ? 9.694   19.773  15.466  1.00 57.90 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A CA  1 
ATOM   1715 C  C   . LYS A 1 258 ? 8.772   20.977  15.654  1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A C   1 
ATOM   1716 O  O   . LYS A 1 258 ? 9.097   21.906  16.391  1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A O   1 
ATOM   1717 C  CB  . LYS A 1 258 ? 10.321  19.825  14.069  1.00 60.39 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . LYS A 1 258 ? 11.109  21.094  13.772  1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A CG  1 
ATOM   1719 C  CD  . LYS A 1 258 ? 11.768  21.014  12.401  1.00 64.62 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A CD  1 
ATOM   1720 C  CE  . LYS A 1 258 ? 12.636  22.233  12.127  1.00 66.33 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A CE  1 
ATOM   1721 N  NZ  . LYS A 1 258 ? 11.845  23.495  12.130  1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 258  LYS A NZ  1 
ATOM   1722 N  N   . GLU A 1 259 ? 7.623   20.954  14.990  1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A N   1 
ATOM   1723 C  CA  . GLU A 1 259 ? 6.671   22.054  15.072  1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CA  1 
ATOM   1724 C  C   . GLU A 1 259 ? 5.937   22.142  16.403  1.00 58.60 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A C   1 
ATOM   1725 O  O   . GLU A 1 259 ? 5.401   23.194  16.751  1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A O   1 
ATOM   1726 C  CB  . GLU A 1 259 ? 5.651   21.942  13.940  1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CB  1 
ATOM   1727 C  CG  . GLU A 1 259 ? 6.274   21.939  12.554  1.00 65.45 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CG  1 
ATOM   1728 C  CD  . GLU A 1 259 ? 5.239   21.855  11.449  1.00 68.21 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A CD  1 
ATOM   1729 O  OE1 . GLU A 1 259 ? 4.457   20.879  11.431  1.00 70.46 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A OE1 1 
ATOM   1730 O  OE2 . GLU A 1 259 ? 5.210   22.766  10.595  1.00 69.95 ? ? ? ? ? ? 259  GLU A OE2 1 
ATOM   1731 N  N   . ALA A 1 260 ? 5.904   21.039  17.143  1.00 58.65 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A N   1 
ATOM   1732 C  CA  . ALA A 1 260 ? 5.219   21.011  18.431  1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CA  1 
ATOM   1733 C  C   . ALA A 1 260 ? 6.172   21.369  19.565  1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A C   1 
ATOM   1734 O  O   . ALA A 1 260 ? 5.755   21.528  20.712  1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A O   1 
ATOM   1735 C  CB  . ALA A 1 260 ? 4.617   19.629  18.670  1.00 59.23 ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CB  1 
ATOM   1736 N  N   . ARG A 1 261 ? 7.451   21.499  19.233  1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A N   1 
ATOM   1737 C  CA  . ARG A 1 261 ? 8.481   21.822  20.213  1.00 57.85 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A CA  1 
ATOM   1738 C  C   . ARG A 1 261 ? 8.648   20.710  21.240  1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A C   1 
ATOM   1739 O  O   . ARG A 1 261 ? 8.869   20.973  22.419  1.00 57.26 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A O   1 
ATOM   1740 C  CB  . ARG A 1 261 ? 8.172   23.142  20.933  1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A CB  1 
ATOM   1741 C  CG  . ARG A 1 261 ? 8.539   24.407  20.156  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A CG  1 
ATOM   1742 C  CD  . ARG A 1 261 ? 7.298   25.149  19.673  1.00 65.65 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A CD  1 
ATOM   1743 N  NE  . ARG A 1 261 ? 6.378   25.464  20.767  1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A NE  1 
ATOM   1744 C  CZ  . ARG A 1 261 ? 5.181   26.024  20.606  1.00 69.48 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A CZ  1 
ATOM   1745 N  NH1 . ARG A 1 261 ? 4.747   26.339  19.390  1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A NH1 1 
ATOM   1746 N  NH2 . ARG A 1 261 ? 4.411   26.260  21.661  1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 261  ARG A NH2 1 
ATOM   1747 N  N   . ALA A 1 262 ? 8.525   19.466  20.792  1.00 54.60 ? ? ? ? ? ? 262  ALA A N   1 
ATOM   1748 C  CA  . ALA A 1 262 ? 8.704   18.328  21.683  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 262  ALA A CA  1 
ATOM   1749 C  C   . ALA A 1 262 ? 10.201  18.265  21.926  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 262  ALA A C   1 
ATOM   1750 O  O   . ALA A 1 262 ? 10.981  18.738  21.100  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 262  ALA A O   1 
ATOM   1751 C  CB  . ALA A 1 262 ? 8.227   17.053  21.015  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 262  ALA A CB  1 
ATOM   1752 N  N   . LYS A 1 263 ? 10.610  17.691  23.048  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A N   1 
ATOM   1753 C  CA  . LYS A 1 263 ? 12.030  17.606  23.343  1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A CA  1 
ATOM   1754 C  C   . LYS A 1 263 ? 12.626  16.344  22.753  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A C   1 
ATOM   1755 O  O   . LYS A 1 263 ? 13.791  16.322  22.371  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A O   1 
ATOM   1756 C  CB  . LYS A 1 263 ? 12.269  17.629  24.854  1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A CB  1 
ATOM   1757 C  CG  . LYS A 1 263 ? 11.771  18.888  25.548  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A CG  1 
ATOM   1758 C  CD  . LYS A 1 263 ? 12.007  18.813  27.052  1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A CD  1 
ATOM   1759 C  CE  . LYS A 1 263 ? 11.248  19.909  27.787  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A CE  1 
ATOM   1760 N  NZ  . LYS A 1 263 ? 9.766   19.781  27.609  1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 263  LYS A NZ  1 
ATOM   1761 N  N   . GLN A 1 264 ? 11.821  15.291  22.674  1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A N   1 
ATOM   1762 C  CA  . GLN A 1 264 ? 12.292  14.027  22.129  1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A CA  1 
ATOM   1763 C  C   . GLN A 1 264 ? 11.212  13.353  21.294  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A C   1 
ATOM   1764 O  O   . GLN A 1 264 ? 10.021  13.515  21.563  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A O   1 
ATOM   1765 C  CB  . GLN A 1 264 ? 12.712  13.098  23.265  1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A CB  1 
ATOM   1766 C  CG  . GLN A 1 264 ? 13.400  11.824  22.806  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A CG  1 
ATOM   1767 C  CD  . GLN A 1 264 ? 13.664  10.863  23.952  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A CD  1 
ATOM   1768 O  OE1 . GLN A 1 264 ? 14.446  9.919   23.819  1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A OE1 1 
ATOM   1769 N  NE2 . GLN A 1 264 ? 13.006  11.092  25.081  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 264  GLN A NE2 1 
ATOM   1770 N  N   . LEU A 1 265 ? 11.635  12.608  20.277  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A N   1 
ATOM   1771 C  CA  . LEU A 1 265 ? 10.704  11.889  19.409  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CA  1 
ATOM   1772 C  C   . LEU A 1 265 ? 11.083  10.418  19.344  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A C   1 
ATOM   1773 O  O   . LEU A 1 265 ? 12.252  10.075  19.169  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A O   1 
ATOM   1774 C  CB  . LEU A 1 265 ? 10.708  12.458  17.979  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CB  1 
ATOM   1775 C  CG  . LEU A 1 265 ? 9.934   11.625  16.939  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CG  1 
ATOM   1776 C  CD1 . LEU A 1 265 ? 8.451   11.566  17.320  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD1 1 
ATOM   1777 C  CD2 . LEU A 1 265 ? 10.101  12.223  15.544  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 265  LEU A CD2 1 
ATOM   1778 N  N   . ILE A 1 266 ? 10.088  9.552   19.495  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A N   1 
ATOM   1779 C  CA  . ILE A 1 266 ? 10.319  8.119   19.423  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CA  1 
ATOM   1780 C  C   . ILE A 1 266 ? 9.401   7.572   18.335  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A C   1 
ATOM   1781 O  O   . ILE A 1 266 ? 8.189   7.796   18.366  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A O   1 
ATOM   1782 C  CB  . ILE A 1 266 ? 10.006  7.437   20.768  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CB  1 
ATOM   1783 C  CG1 . ILE A 1 266 ? 10.852  8.079   21.871  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CG1 1 
ATOM   1784 C  CG2 . ILE A 1 266 ? 10.318  5.943   20.681  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CG2 1 
ATOM   1785 C  CD1 . ILE A 1 266 ? 10.611  7.497   23.251  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 266  ILE A CD1 1 
ATOM   1786 N  N   . LEU A 1 267 ? 9.986   6.878   17.365  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A N   1 
ATOM   1787 C  CA  . LEU A 1 267 ? 9.218   6.309   16.262  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CA  1 
ATOM   1788 C  C   . LEU A 1 267 ? 8.840   4.875   16.590  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A C   1 
ATOM   1789 O  O   . LEU A 1 267 ? 9.666   4.100   17.068  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A O   1 
ATOM   1790 C  CB  . LEU A 1 267 ? 10.047  6.310   14.968  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CB  1 
ATOM   1791 C  CG  . LEU A 1 267 ? 10.705  7.616   14.504  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CG  1 
ATOM   1792 C  CD1 . LEU A 1 267 ? 11.576  7.331   13.279  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CD1 1 
ATOM   1793 C  CD2 . LEU A 1 267 ? 9.638   8.661   14.189  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 267  LEU A CD2 1 
ATOM   1794 N  N   . THR A 1 268 ? 7.595   4.513   16.326  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 268  THR A N   1 
ATOM   1795 C  CA  . THR A 1 268 ? 7.164   3.156   16.598  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 268  THR A CA  1 
ATOM   1796 C  C   . THR A 1 268 ? 6.120   2.709   15.578  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 268  THR A C   1 
ATOM   1797 O  O   . THR A 1 268 ? 5.765   3.472   14.678  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 268  THR A O   1 
ATOM   1798 C  CB  . THR A 1 268 ? 6.605   3.037   18.035  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 268  THR A CB  1 
ATOM   1799 O  OG1 . THR A 1 268 ? 6.449   1.652   18.369  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 268  THR A OG1 1 
ATOM   1800 C  CG2 . THR A 1 268 ? 5.271   3.755   18.154  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 268  THR A CG2 1 
ATOM   1801 N  N   . HIS A 1 269 ? 5.649   1.469   15.713  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A N   1 
ATOM   1802 C  CA  . HIS A 1 269 ? 4.654   0.906   14.801  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A CA  1 
ATOM   1803 C  C   . HIS A 1 269 ? 5.296   0.790   13.420  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A C   1 
ATOM   1804 O  O   . HIS A 1 269 ? 4.736   1.233   12.421  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A O   1 
ATOM   1805 C  CB  . HIS A 1 269 ? 3.420   1.815   14.756  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . HIS A 1 269 ? 2.210   1.175   14.146  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A CG  1 
ATOM   1807 N  ND1 . HIS A 1 269 ? 1.943   1.215   12.793  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A ND1 1 
ATOM   1808 C  CD2 . HIS A 1 269 ? 1.188   0.487   14.711  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A CD2 1 
ATOM   1809 C  CE1 . HIS A 1 269 ? 0.808   0.583   12.552  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A CE1 1 
ATOM   1810 N  NE2 . HIS A 1 269 ? 0.331   0.130   13.699  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 269  HIS A NE2 1 
ATOM   1811 N  N   . ILE A 1 270 ? 6.483   0.186   13.400  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A N   1 
ATOM   1812 C  CA  . ILE A 1 270 ? 7.292   -0.011  12.201  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A CA  1 
ATOM   1813 C  C   . ILE A 1 270 ? 6.862   -1.232  11.389  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A C   1 
ATOM   1814 O  O   . ILE A 1 270 ? 6.737   -2.332  11.933  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A O   1 
ATOM   1815 C  CB  . ILE A 1 270 ? 8.776   -0.217  12.586  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A CB  1 
ATOM   1816 C  CG1 . ILE A 1 270 ? 9.232   0.893   13.536  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A CG1 1 
ATOM   1817 C  CG2 . ILE A 1 270 ? 9.635   -0.281  11.343  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A CG2 1 
ATOM   1818 C  CD1 . ILE A 1 270 ? 9.094   2.279   12.978  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 270  ILE A CD1 1 
ATOM   1819 N  N   . SER A 1 271 ? 6.659   -1.051  10.086  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 271  SER A N   1 
ATOM   1820 C  CA  . SER A 1 271 ? 6.259   -2.175  9.245   1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 271  SER A CA  1 
ATOM   1821 C  C   . SER A 1 271 ? 7.433   -3.145  9.141   1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 271  SER A C   1 
ATOM   1822 O  O   . SER A 1 271 ? 8.592   -2.730  9.153   1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 271  SER A O   1 
ATOM   1823 C  CB  . SER A 1 271 ? 5.835   -1.692  7.856   1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 271  SER A CB  1 
ATOM   1824 O  OG  . SER A 1 271 ? 6.908   -1.061  7.193   1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 271  SER A OG  1 
ATOM   1825 N  N   . ALA A 1 272 ? 7.129   -4.435  9.046   1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 272  ALA A N   1 
ATOM   1826 C  CA  . ALA A 1 272 ? 8.162   -5.461  8.980   1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CA  1 
ATOM   1827 C  C   . ALA A 1 272 ? 9.130   -5.275  7.820   1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 272  ALA A C   1 
ATOM   1828 O  O   . ALA A 1 272 ? 10.098  -6.021  7.683   1.00 60.79 ? ? ? ? ? ? 272  ALA A O   1 
ATOM   1829 C  CB  . ALA A 1 272 ? 7.519   -6.837  8.912   1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 272  ALA A CB  1 
ATOM   1830 N  N   . ARG A 1 273 ? 8.875   -4.265  6.998   1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A N   1 
ATOM   1831 C  CA  . ARG A 1 273 ? 9.716   -3.981  5.842   1.00 68.62 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CA  1 
ATOM   1832 C  C   . ARG A 1 273 ? 11.012  -3.244  6.198   1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A C   1 
ATOM   1833 O  O   . ARG A 1 273 ? 11.837  -2.989  5.323   1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A O   1 
ATOM   1834 C  CB  . ARG A 1 273 ? 8.920   -3.154  4.832   1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CB  1 
ATOM   1835 C  CG  . ARG A 1 273 ? 7.494   -3.647  4.617   1.00 69.99 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CG  1 
ATOM   1836 C  CD  . ARG A 1 273 ? 6.683   -2.610  3.855   1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CD  1 
ATOM   1837 N  NE  . ARG A 1 273 ? 7.172   -2.427  2.491   1.00 72.17 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NE  1 
ATOM   1838 C  CZ  . ARG A 1 273 ? 6.931   -1.353  1.748   1.00 72.35 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CZ  1 
ATOM   1839 N  NH1 . ARG A 1 273 ? 6.209   -0.355  2.238   1.00 73.65 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH1 1 
ATOM   1840 N  NH2 . ARG A 1 273 ? 7.409   -1.276  0.513   1.00 71.61 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH2 1 
ATOM   1841 N  N   . TYR A 1 274 ? 11.192  -2.892  7.469   1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A N   1 
ATOM   1842 C  CA  . TYR A 1 274 ? 12.404  -2.185  7.885   1.00 76.37 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CA  1 
ATOM   1843 C  C   . TYR A 1 274 ? 12.897  -2.646  9.260   1.00 78.22 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A C   1 
ATOM   1844 O  O   . TYR A 1 274 ? 12.668  -1.969  10.262  1.00 78.87 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A O   1 
ATOM   1845 C  CB  . TYR A 1 274 ? 12.171  -0.665  7.950   1.00 76.30 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CB  1 
ATOM   1846 C  CG  . TYR A 1 274 ? 11.273  -0.063  6.882   1.00 76.70 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CG  1 
ATOM   1847 C  CD1 . TYR A 1 274 ? 9.895   -0.270  6.906   1.00 76.70 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD1 1 
ATOM   1848 C  CD2 . TYR A 1 274 ? 11.793  0.765   5.882   1.00 76.24 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CD2 1 
ATOM   1849 C  CE1 . TYR A 1 274 ? 9.053   0.334   5.971   1.00 76.92 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE1 1 
ATOM   1850 C  CE2 . TYR A 1 274 ? 10.957  1.375   4.938   1.00 75.76 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CE2 1 
ATOM   1851 C  CZ  . TYR A 1 274 ? 9.585   1.155   4.993   1.00 76.88 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A CZ  1 
ATOM   1852 O  OH  . TYR A 1 274 ? 8.731   1.760   4.093   1.00 75.83 ? ? ? ? ? ? 274  TYR A OH  1 
ATOM   1853 N  N   . GLN A 1 275 ? 13.584  -3.781  9.317   1.00 80.11 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A N   1 
ATOM   1854 C  CA  . GLN A 1 275 ? 14.084  -4.279  10.597  1.00 81.19 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A CA  1 
ATOM   1855 C  C   . GLN A 1 275 ? 15.591  -4.498  10.547  1.00 81.18 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A C   1 
ATOM   1856 O  O   . GLN A 1 275 ? 16.157  -4.716  9.474   1.00 81.11 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A O   1 
ATOM   1857 C  CB  . GLN A 1 275 ? 13.389  -5.588  10.963  1.00 82.09 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A CB  1 
ATOM   1858 C  CG  . GLN A 1 275 ? 13.707  -6.735  10.020  1.00 83.94 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A CG  1 
ATOM   1859 C  CD  . GLN A 1 275 ? 12.957  -7.994  10.383  1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A CD  1 
ATOM   1860 O  OE1 . GLN A 1 275 ? 11.725  -8.026  10.349  1.00 85.97 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A OE1 1 
ATOM   1861 N  NE2 . GLN A 1 275 ? 13.692  -9.040  10.739  1.00 85.48 ? ? ? ? ? ? 275  GLN A NE2 1 
ATOM   1862 N  N   . GLY A 1 276 ? 16.230  -4.453  11.715  1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 276  GLY A N   1 
ATOM   1863 C  CA  . GLY A 1 276 ? 17.670  -4.634  11.794  1.00 80.05 ? ? ? ? ? ? 276  GLY A CA  1 
ATOM   1864 C  C   . GLY A 1 276 ? 18.397  -3.310  11.635  1.00 79.53 ? ? ? ? ? ? 276  GLY A C   1 
ATOM   1865 O  O   . GLY A 1 276 ? 18.385  -2.473  12.540  1.00 80.55 ? ? ? ? ? ? 276  GLY A O   1 
ATOM   1866 N  N   . ASP A 1 277 ? 19.036  -3.119  10.484  1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A N   1 
ATOM   1867 C  CA  . ASP A 1 277 ? 19.758  -1.883  10.201  1.00 76.24 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A CA  1 
ATOM   1868 C  C   . ASP A 1 277 ? 18.927  -0.998  9.287   1.00 74.08 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A C   1 
ATOM   1869 O  O   . ASP A 1 277 ? 19.166  0.207   9.182   1.00 73.78 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A O   1 
ATOM   1870 C  CB  . ASP A 1 277 ? 21.114  -2.192  9.562   1.00 78.18 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A CB  1 
ATOM   1871 C  CG  . ASP A 1 277 ? 22.169  -2.564  10.595  1.00 80.70 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A CG  1 
ATOM   1872 O  OD1 . ASP A 1 277 ? 21.837  -3.346  11.513  1.00 81.14 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A OD1 1 
ATOM   1873 O  OD2 . ASP A 1 277 ? 23.322  -2.080  10.492  1.00 81.97 ? ? ? ? ? ? 277  ASP A OD2 1 
ATOM   1874 N  N   . ALA A 1 278 ? 17.945  -1.605  8.629   1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 278  ALA A N   1 
ATOM   1875 C  CA  . ALA A 1 278 ? 17.054  -0.870  7.746   1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 278  ALA A CA  1 
ATOM   1876 C  C   . ALA A 1 278 ? 16.254  0.100   8.606   1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 278  ALA A C   1 
ATOM   1877 O  O   . ALA A 1 278 ? 15.847  1.164   8.148   1.00 64.65 ? ? ? ? ? ? 278  ALA A O   1 
ATOM   1878 C  CB  . ALA A 1 278 ? 16.124  -1.826  7.036   1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 278  ALA A CB  1 
ATOM   1879 N  N   . SER A 1 279 ? 16.033  -0.281  9.861   1.00 63.95 ? ? ? ? ? ? 279  SER A N   1 
ATOM   1880 C  CA  . SER A 1 279 ? 15.294  0.556   10.798  1.00 62.64 ? ? ? ? ? ? 279  SER A CA  1 
ATOM   1881 C  C   . SER A 1 279 ? 16.107  1.813   11.103  1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 279  SER A C   1 
ATOM   1882 O  O   . SER A 1 279 ? 15.551  2.877   11.371  1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 279  SER A O   1 
ATOM   1883 C  CB  . SER A 1 279 ? 15.017  -0.213  12.092  1.00 62.83 ? ? ? ? ? ? 279  SER A CB  1 
ATOM   1884 O  OG  . SER A 1 279 ? 16.223  -0.587  12.735  1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 279  SER A OG  1 
ATOM   1885 N  N   . LEU A 1 280 ? 17.430  1.680   11.065  1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A N   1 
ATOM   1886 C  CA  . LEU A 1 280 ? 18.314  2.811   11.313  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A CA  1 
ATOM   1887 C  C   . LEU A 1 280 ? 18.114  3.838   10.202  1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A C   1 
ATOM   1888 O  O   . LEU A 1 280 ? 18.216  5.044   10.429  1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A O   1 
ATOM   1889 C  CB  . LEU A 1 280 ? 19.772  2.345   11.350  1.00 62.74 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . LEU A 1 280 ? 20.141  1.419   12.514  1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A CG  1 
ATOM   1891 C  CD1 . LEU A 1 280 ? 21.495  0.775   12.267  1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A CD1 1 
ATOM   1892 C  CD2 . LEU A 1 280 ? 20.145  2.215   13.807  1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 280  LEU A CD2 1 
ATOM   1893 N  N   . GLU A 1 281 ? 17.819  3.354   8.999   1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A N   1 
ATOM   1894 C  CA  . GLU A 1 281 ? 17.583  4.243   7.874   1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CA  1 
ATOM   1895 C  C   . GLU A 1 281 ? 16.355  5.098   8.171   1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A C   1 
ATOM   1896 O  O   . GLU A 1 281 ? 16.363  6.305   7.938   1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A O   1 
ATOM   1897 C  CB  . GLU A 1 281 ? 17.360  3.443   6.592   1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CB  1 
ATOM   1898 C  CG  . GLU A 1 281 ? 18.359  3.763   5.491   1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CG  1 
ATOM   1899 C  CD  . GLU A 1 281 ? 18.452  5.253   5.200   1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A CD  1 
ATOM   1900 O  OE1 . GLU A 1 281 ? 17.416  5.859   4.838   1.00 73.61 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE1 1 
ATOM   1901 O  OE2 . GLU A 1 281 ? 19.561  5.817   5.335   1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 281  GLU A OE2 1 
ATOM   1902 N  N   . LEU A 1 282 ? 15.301  4.467   8.686   1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A N   1 
ATOM   1903 C  CA  . LEU A 1 282 ? 14.077  5.184   9.031   1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CA  1 
ATOM   1904 C  C   . LEU A 1 282 ? 14.399  6.240   10.071  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A C   1 
ATOM   1905 O  O   . LEU A 1 282 ? 13.929  7.376   9.996   1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A O   1 
ATOM   1906 C  CB  . LEU A 1 282 ? 13.039  4.233   9.622   1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CB  1 
ATOM   1907 C  CG  . LEU A 1 282 ? 12.359  3.214   8.711   1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CG  1 
ATOM   1908 C  CD1 . LEU A 1 282 ? 11.492  2.295   9.557   1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD1 1 
ATOM   1909 C  CD2 . LEU A 1 282 ? 11.526  3.933   7.659   1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 282  LEU A CD2 1 
ATOM   1910 N  N   . GLN A 1 283 ? 15.204  5.842   11.049  1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A N   1 
ATOM   1911 C  CA  . GLN A 1 283 ? 15.597  6.730   12.131  1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A CA  1 
ATOM   1912 C  C   . GLN A 1 283 ? 16.273  7.969   11.563  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A C   1 
ATOM   1913 O  O   . GLN A 1 283 ? 15.903  9.095   11.897  1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A O   1 
ATOM   1914 C  CB  . GLN A 1 283 ? 16.547  6.004   13.088  1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A CB  1 
ATOM   1915 C  CG  . GLN A 1 283 ? 16.757  6.720   14.416  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A CG  1 
ATOM   1916 C  CD  . GLN A 1 283 ? 17.563  5.892   15.399  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A CD  1 
ATOM   1917 O  OE1 . GLN A 1 283 ? 18.786  5.789   15.292  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A OE1 1 
ATOM   1918 N  NE2 . GLN A 1 283 ? 16.876  5.283   16.355  1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 283  GLN A NE2 1 
ATOM   1919 N  N   . LYS A 1 284 ? 17.258  7.750   10.696  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A N   1 
ATOM   1920 C  CA  . LYS A 1 284 ? 17.988  8.848   10.074  1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A CA  1 
ATOM   1921 C  C   . LYS A 1 284 ? 17.073  9.819   9.341   1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A C   1 
ATOM   1922 O  O   . LYS A 1 284 ? 17.317  11.027  9.346   1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A O   1 
ATOM   1923 C  CB  . LYS A 1 284 ? 19.048  8.300   9.117   1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A CB  1 
ATOM   1924 C  CG  . LYS A 1 284 ? 20.479  8.537   9.594   1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A CG  1 
ATOM   1925 C  CD  . LYS A 1 284 ? 20.666  8.147   11.069  1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A CD  1 
ATOM   1926 C  CE  . LYS A 1 284 ? 20.439  6.659   11.298  1.00 62.98 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A CE  1 
ATOM   1927 N  NZ  . LYS A 1 284 ? 20.516  6.301   12.739  1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 284  LYS A NZ  1 
ATOM   1928 N  N   . GLU A 1 285 ? 16.020  9.303   8.715   1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A N   1 
ATOM   1929 C  CA  . GLU A 1 285 ? 15.096  10.176  8.006   1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CA  1 
ATOM   1930 C  C   . GLU A 1 285 ? 14.515  11.161  9.006   1.00 49.56 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A C   1 
ATOM   1931 O  O   . GLU A 1 285 ? 14.347  12.342  8.709   1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A O   1 
ATOM   1932 C  CB  . GLU A 1 285 ? 13.960  9.377   7.366   1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . GLU A 1 285 ? 14.405  8.374   6.322   1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CG  1 
ATOM   1934 C  CD  . GLU A 1 285 ? 13.235  7.735   5.602   1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A CD  1 
ATOM   1935 O  OE1 . GLU A 1 285 ? 12.302  7.258   6.281   1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A OE1 1 
ATOM   1936 O  OE2 . GLU A 1 285 ? 13.250  7.702   4.355   1.00 59.33 ? ? ? ? ? ? 285  GLU A OE2 1 
ATOM   1937 N  N   . ALA A 1 286 ? 14.213  10.660  10.198  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A N   1 
ATOM   1938 C  CA  . ALA A 1 286 ? 13.650  11.492  11.250  1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CA  1 
ATOM   1939 C  C   . ALA A 1 286 ? 14.737  12.410  11.800  1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A C   1 
ATOM   1940 O  O   . ALA A 1 286 ? 14.537  13.613  11.936  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A O   1 
ATOM   1941 C  CB  . ALA A 1 286 ? 13.076  10.610  12.365  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 286  ALA A CB  1 
ATOM   1942 N  N   . VAL A 1 287 ? 15.889  11.830  12.109  1.00 48.67 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A N   1 
ATOM   1943 C  CA  . VAL A 1 287 ? 17.012  12.591  12.640  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CA  1 
ATOM   1944 C  C   . VAL A 1 287 ? 17.286  13.851  11.808  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A C   1 
ATOM   1945 O  O   . VAL A 1 287 ? 17.631  14.895  12.360  1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A O   1 
ATOM   1946 C  CB  . VAL A 1 287 ? 18.291  11.718  12.691  1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CB  1 
ATOM   1947 C  CG1 . VAL A 1 287 ? 19.496  12.567  13.048  1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG1 1 
ATOM   1948 C  CG2 . VAL A 1 287 ? 18.116  10.607  13.720  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 287  VAL A CG2 1 
ATOM   1949 N  N   . ASP A 1 288 ? 17.115  13.749  10.488  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A N   1 
ATOM   1950 C  CA  . ASP A 1 288 ? 17.347  14.872  9.578   1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CA  1 
ATOM   1951 C  C   . ASP A 1 288 ? 16.421  16.068  9.806   1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A C   1 
ATOM   1952 O  O   . ASP A 1 288 ? 16.805  17.208  9.551   1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A O   1 
ATOM   1953 C  CB  . ASP A 1 288 ? 17.235  14.407  8.122   1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CB  1 
ATOM   1954 C  CG  . ASP A 1 288 ? 18.447  13.602  7.667   1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A CG  1 
ATOM   1955 O  OD1 . ASP A 1 288 ? 19.254  13.181  8.528   1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A OD1 1 
ATOM   1956 O  OD2 . ASP A 1 288 ? 18.591  13.381  6.445   1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 288  ASP A OD2 1 
ATOM   1957 N  N   . VAL A 1 289 ? 15.206  15.817  10.278  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A N   1 
ATOM   1958 C  CA  . VAL A 1 289 ? 14.265  16.901  10.540  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CA  1 
ATOM   1959 C  C   . VAL A 1 289 ? 14.292  17.262  12.024  1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A C   1 
ATOM   1960 O  O   . VAL A 1 289 ? 14.298  18.437  12.396  1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A O   1 
ATOM   1961 C  CB  . VAL A 1 289 ? 12.827  16.498  10.150  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CB  1 
ATOM   1962 C  CG1 . VAL A 1 289 ? 11.841  17.554  10.615  1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CG1 1 
ATOM   1963 C  CG2 . VAL A 1 289 ? 12.736  16.310  8.648   1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CG2 1 
ATOM   1964 N  N   . PHE A 1 290 ? 14.310  16.229  12.862  1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A N   1 
ATOM   1965 C  CA  . PHE A 1 290 ? 14.332  16.386  14.312  1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CA  1 
ATOM   1966 C  C   . PHE A 1 290 ? 15.514  15.570  14.838  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A C   1 
ATOM   1967 O  O   . PHE A 1 290 ? 15.443  14.343  14.938  1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A O   1 
ATOM   1968 C  CB  . PHE A 1 290 ? 13.026  15.855  14.899  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CB  1 
ATOM   1969 C  CG  . PHE A 1 290 ? 12.770  16.295  16.307  1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CG  1 
ATOM   1970 C  CD1 . PHE A 1 290 ? 12.366  17.599  16.577  1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD1 1 
ATOM   1971 C  CD2 . PHE A 1 290 ? 12.925  15.405  17.366  1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CD2 1 
ATOM   1972 C  CE1 . PHE A 1 290 ? 12.119  18.010  17.884  1.00 57.79 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE1 1 
ATOM   1973 C  CE2 . PHE A 1 290 ? 12.681  15.806  18.676  1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CE2 1 
ATOM   1974 C  CZ  . PHE A 1 290 ? 12.277  17.110  18.935  1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 290  PHE A CZ  1 
ATOM   1975 N  N   . PRO A 1 291 ? 16.621  16.244  15.181  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A N   1 
ATOM   1976 C  CA  . PRO A 1 291 ? 17.822  15.573  15.689  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CA  1 
ATOM   1977 C  C   . PRO A 1 291 ? 17.582  14.543  16.790  1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A C   1 
ATOM   1978 O  O   . PRO A 1 291 ? 18.141  13.443  16.752  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A O   1 
ATOM   1979 C  CB  . PRO A 1 291 ? 18.691  16.738  16.165  1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . PRO A 1 291 ? 18.324  17.827  15.203  1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CG  1 
ATOM   1981 C  CD  . PRO A 1 291 ? 16.816  17.704  15.137  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 291  PRO A CD  1 
ATOM   1982 N  N   . ASN A 1 292 ? 16.754  14.893  17.768  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A N   1 
ATOM   1983 C  CA  . ASN A 1 292 ? 16.488  13.980  18.874  1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CA  1 
ATOM   1984 C  C   . ASN A 1 292 ? 15.337  13.029  18.565  1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A C   1 
ATOM   1985 O  O   . ASN A 1 292 ? 14.247  13.134  19.132  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A O   1 
ATOM   1986 C  CB  . ASN A 1 292 ? 16.202  14.764  20.155  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CB  1 
ATOM   1987 C  CG  . ASN A 1 292 ? 16.307  13.897  21.400  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A CG  1 
ATOM   1988 O  OD1 . ASN A 1 292 ? 17.131  12.978  21.464  1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A OD1 1 
ATOM   1989 N  ND2 . ASN A 1 292 ? 15.483  14.191  22.400  1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 292  ASN A ND2 1 
ATOM   1990 N  N   . SER A 1 293 ? 15.605  12.100  17.655  1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 293  SER A N   1 
ATOM   1991 C  CA  . SER A 1 293 ? 14.630  11.108  17.242  1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 293  SER A CA  1 
ATOM   1992 C  C   . SER A 1 293 ? 15.240  9.719   17.360  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 293  SER A C   1 
ATOM   1993 O  O   . SER A 1 293 ? 16.425  9.531   17.083  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 293  SER A O   1 
ATOM   1994 C  CB  . SER A 1 293 ? 14.205  11.362  15.793  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 293  SER A CB  1 
ATOM   1995 O  OG  . SER A 1 293 ? 13.483  12.572  15.684  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 293  SER A OG  1 
ATOM   1996 N  N   . VAL A 1 294 ? 14.432  8.753   17.786  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A N   1 
ATOM   1997 C  CA  . VAL A 1 294 ? 14.888  7.374   17.923  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A CA  1 
ATOM   1998 C  C   . VAL A 1 294 ? 13.806  6.399   17.483  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A C   1 
ATOM   1999 O  O   . VAL A 1 294 ? 12.626  6.574   17.801  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A O   1 
ATOM   2000 C  CB  . VAL A 1 294 ? 15.267  7.021   19.384  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A CB  1 
ATOM   2001 C  CG1 . VAL A 1 294 ? 15.537  5.528   19.498  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A CG1 1 
ATOM   2002 C  CG2 . VAL A 1 294 ? 16.504  7.781   19.805  1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 294  VAL A CG2 1 
ATOM   2003 N  N   . ALA A 1 295 ? 14.221  5.374   16.747  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A N   1 
ATOM   2004 C  CA  . ALA A 1 295 ? 13.305  4.351   16.274  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CA  1 
ATOM   2005 C  C   . ALA A 1 295 ? 13.193  3.313   17.377  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A C   1 
ATOM   2006 O  O   . ALA A 1 295 ? 14.175  2.648   17.711  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A O   1 
ATOM   2007 C  CB  . ALA A 1 295 ? 13.842  3.707   15.000  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 295  ALA A CB  1 
ATOM   2008 N  N   . ALA A 1 296 ? 12.005  3.174   17.951  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 296  ALA A N   1 
ATOM   2009 C  CA  . ALA A 1 296 ? 11.818  2.192   19.016  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 296  ALA A CA  1 
ATOM   2010 C  C   . ALA A 1 296 ? 11.966  0.757   18.509  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 296  ALA A C   1 
ATOM   2011 O  O   . ALA A 1 296 ? 11.895  0.486   17.318  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 296  ALA A O   1 
ATOM   2012 C  CB  . ALA A 1 296 ? 10.453  2.371   19.667  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 296  ALA A CB  1 
ATOM   2013 N  N   . TYR A 1 297 ? 12.198  -0.155  19.440  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A N   1 
ATOM   2014 C  CA  . TYR A 1 297 ? 12.327  -1.567  19.137  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CA  1 
ATOM   2015 C  C   . TYR A 1 297 ? 11.885  -2.297  20.389  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A C   1 
ATOM   2016 O  O   . TYR A 1 297 ? 11.953  -1.745  21.491  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A O   1 
ATOM   2017 C  CB  . TYR A 1 297 ? 13.773  -1.925  18.765  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CB  1 
ATOM   2018 C  CG  . TYR A 1 297 ? 14.818  -1.529  19.780  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CG  1 
ATOM   2019 C  CD1 . TYR A 1 297 ? 15.062  -2.317  20.906  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CD1 1 
ATOM   2020 C  CD2 . TYR A 1 297 ? 15.578  -0.377  19.605  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CD2 1 
ATOM   2021 C  CE1 . TYR A 1 297 ? 16.041  -1.966  21.830  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CE1 1 
ATOM   2022 C  CE2 . TYR A 1 297 ? 16.561  -0.013  20.522  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CE2 1 
ATOM   2023 C  CZ  . TYR A 1 297 ? 16.789  -0.811  21.629  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A CZ  1 
ATOM   2024 O  OH  . TYR A 1 297 ? 17.766  -0.462  22.528  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 297  TYR A OH  1 
ATOM   2025 N  N   . ASP A 1 298 ? 11.415  -3.526  20.218  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A N   1 
ATOM   2026 C  CA  . ASP A 1 298 ? 10.933  -4.312  21.341  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A CA  1 
ATOM   2027 C  C   . ASP A 1 298 ? 11.906  -4.346  22.517  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A C   1 
ATOM   2028 O  O   . ASP A 1 298 ? 13.089  -4.658  22.358  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A O   1 
ATOM   2029 C  CB  . ASP A 1 298 ? 10.592  -5.732  20.871  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . ASP A 1 298 ? 9.271   -5.796  20.088  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A CG  1 
ATOM   2031 O  OD1 . ASP A 1 298 ? 8.796   -4.739  19.601  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A OD1 1 
ATOM   2032 O  OD2 . ASP A 1 298 ? 8.713   -6.910  19.957  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 298  ASP A OD2 1 
ATOM   2033 N  N   . PHE A 1 299 ? 11.380  -3.993  23.691  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A N   1 
ATOM   2034 C  CA  . PHE A 1 299 ? 12.111  -3.967  24.955  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CA  1 
ATOM   2035 C  C   . PHE A 1 299 ? 13.035  -2.772  25.145  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A C   1 
ATOM   2036 O  O   . PHE A 1 299 ? 13.857  -2.749  26.062  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A O   1 
ATOM   2037 C  CB  . PHE A 1 299 ? 12.867  -5.280  25.154  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . PHE A 1 299 ? 11.964  -6.478  25.195  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CG  1 
ATOM   2039 C  CD1 . PHE A 1 299 ? 11.009  -6.608  26.203  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CD1 1 
ATOM   2040 C  CD2 . PHE A 1 299 ? 12.025  -7.447  24.203  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CD2 1 
ATOM   2041 C  CE1 . PHE A 1 299 ? 10.127  -7.684  26.215  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CE1 1 
ATOM   2042 C  CE2 . PHE A 1 299 ? 11.146  -8.529  24.208  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CE2 1 
ATOM   2043 C  CZ  . PHE A 1 299 ? 10.196  -8.646  25.213  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 299  PHE A CZ  1 
ATOM   2044 N  N   . LEU A 1 300 ? 12.902  -1.778  24.274  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A N   1 
ATOM   2045 C  CA  . LEU A 1 300 ? 13.689  -0.566  24.415  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A CA  1 
ATOM   2046 C  C   . LEU A 1 300 ? 13.067  0.180   25.594  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A C   1 
ATOM   2047 O  O   . LEU A 1 300 ? 11.839  0.292   25.689  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A O   1 
ATOM   2048 C  CB  . LEU A 1 300 ? 13.576  0.297   23.163  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A CB  1 
ATOM   2049 C  CG  . LEU A 1 300 ? 13.915  1.779   23.366  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A CG  1 
ATOM   2050 C  CD1 . LEU A 1 300 ? 15.426  1.965   23.541  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A CD1 1 
ATOM   2051 C  CD2 . LEU A 1 300 ? 13.402  2.576   22.173  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 300  LEU A CD2 1 
ATOM   2052 N  N   . GLU A 1 301 ? 13.899  0.670   26.504  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A N   1 
ATOM   2053 C  CA  . GLU A 1 301 ? 13.380  1.411   27.645  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CA  1 
ATOM   2054 C  C   . GLU A 1 301 ? 13.952  2.818   27.617  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A C   1 
ATOM   2055 O  O   . GLU A 1 301 ? 15.168  2.998   27.589  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A O   1 
ATOM   2056 C  CB  . GLU A 1 301 ? 13.752  0.733   28.960  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CB  1 
ATOM   2057 C  CG  . GLU A 1 301 ? 12.981  1.305   30.130  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CG  1 
ATOM   2058 C  CD  . GLU A 1 301 ? 13.446  0.771   31.462  1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A CD  1 
ATOM   2059 O  OE1 . GLU A 1 301 ? 13.477  -0.467  31.644  1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A OE1 1 
ATOM   2060 O  OE2 . GLU A 1 301 ? 13.777  1.601   32.332  1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 301  GLU A OE2 1 
ATOM   2061 N  N   . VAL A 1 302 ? 13.070  3.809   27.627  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A N   1 
ATOM   2062 C  CA  . VAL A 1 302 ? 13.481  5.205   27.575  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CA  1 
ATOM   2063 C  C   . VAL A 1 302 ? 13.066  5.990   28.815  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A C   1 
ATOM   2064 O  O   . VAL A 1 302 ? 11.882  6.096   29.129  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A O   1 
ATOM   2065 C  CB  . VAL A 1 302 ? 12.884  5.886   26.330  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CB  1 
ATOM   2066 C  CG1 . VAL A 1 302 ? 13.147  7.385   26.365  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CG1 1 
ATOM   2067 C  CG2 . VAL A 1 302 ? 13.481  5.262   25.077  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 302  VAL A CG2 1 
ATOM   2068 N  N   . ASN A 1 303 ? 14.047  6.551   29.513  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A N   1 
ATOM   2069 C  CA  . ASN A 1 303 ? 13.763  7.325   30.714  1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A CA  1 
ATOM   2070 C  C   . ASN A 1 303 ? 13.220  8.713   30.380  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A C   1 
ATOM   2071 O  O   . ASN A 1 303 ? 13.653  9.343   29.419  1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A O   1 
ATOM   2072 C  CB  . ASN A 1 303 ? 15.028  7.442   31.573  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A CB  1 
ATOM   2073 C  CG  . ASN A 1 303 ? 14.788  8.218   32.863  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A CG  1 
ATOM   2074 O  OD1 . ASN A 1 303 ? 15.080  9.417   32.947  1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A OD1 1 
ATOM   2075 N  ND2 . ASN A 1 303 ? 14.238  7.540   33.870  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 303  ASN A ND2 1 
ATOM   2076 N  N   . VAL A 1 304 ? 12.246  9.165   31.164  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N   1 
ATOM   2077 C  CA  . VAL A 1 304 ? 11.642  10.480  30.977  1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA  1 
ATOM   2078 C  C   . VAL A 1 304 ? 12.104  11.352  32.142  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C   1 
ATOM   2079 O  O   . VAL A 1 304 ? 11.503  11.336  33.218  1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O   1 
ATOM   2080 C  CB  . VAL A 1 304 ? 10.095  10.408  30.995  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB  1 
ATOM   2081 C  CG1 . VAL A 1 304 ? 9.512   11.790  30.760  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1 1 
ATOM   2082 C  CG2 . VAL A 1 304 ? 9.596   9.424   29.937  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2 1 
ATOM   2083 N  N   . PRO A 1 305 ? 13.196  12.108  31.948  1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A N   1 
ATOM   2084 C  CA  . PRO A 1 305 ? 13.748  12.987  32.985  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A CA  1 
ATOM   2085 C  C   . PRO A 1 305 ? 12.962  14.279  33.195  1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A C   1 
ATOM   2086 O  O   . PRO A 1 305 ? 12.306  14.776  32.273  1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A O   1 
ATOM   2087 C  CB  . PRO A 1 305 ? 15.166  13.283  32.482  1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A CB  1 
ATOM   2088 C  CG  . PRO A 1 305 ? 15.451  12.189  31.482  1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A CG  1 
ATOM   2089 C  CD  . PRO A 1 305 ? 14.123  12.005  30.810  1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 305  PRO A CD  1 
ATOM   2090 N  N   . ARG A 1 306 ? 13.031  14.801  34.422  1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A N   1 
ATOM   2091 C  CA  . ARG A 1 306 ? 12.394  16.069  34.783  1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CA  1 
ATOM   2092 C  C   . ARG A 1 306 ? 13.349  17.094  34.186  1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A C   1 
ATOM   2093 O  O   . ARG A 1 306 ? 14.474  17.270  34.667  1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A O   1 
ATOM   2094 C  CB  . ARG A 1 306 ? 12.340  16.262  36.306  1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CB  1 
ATOM   2095 C  CG  . ARG A 1 306 ? 11.351  15.385  37.059  1.00 63.76 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CG  1 
ATOM   2096 C  CD  . ARG A 1 306 ? 10.039  16.109  37.340  1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CD  1 
ATOM   2097 N  NE  . ARG A 1 306 ? 9.229   15.403  38.331  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NE  1 
ATOM   2098 C  CZ  . ARG A 1 306 ? 8.052   15.832  38.774  1.00 64.37 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CZ  1 
ATOM   2099 N  NH1 . ARG A 1 306 ? 7.546   16.965  38.308  1.00 64.39 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NH1 1 
ATOM   2100 N  NH2 . ARG A 1 306 ? 7.382   15.136  39.686  1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NH2 1 
ATOM   2101 N  N   . GLY A 1 307 ? 12.902  17.747  33.120  1.00 70.23 ? ? ? ? ? ? 307  GLY A N   1 
ATOM   2102 C  CA  . GLY A 1 307 ? 13.733  18.727  32.446  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 307  GLY A CA  1 
ATOM   2103 C  C   . GLY A 1 307 ? 14.247  19.839  33.339  1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 307  GLY A C   1 
ATOM   2104 O  O   . GLY A 1 307 ? 13.733  19.970  34.476  1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 307  GLY A O   1 
ATOM   2105 N  N   . MSE B 1 1   ? 0.887   -36.893 7.586   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B N   1 
ATOM   2106 C  CA  . MSE B 1 1   ? 0.092   -36.418 8.747   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B CA  1 
ATOM   2107 C  C   . MSE B 1 1   ? 0.958   -36.302 9.990   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B C   1 
ATOM   2108 O  O   . MSE B 1 1   ? 1.555   -37.285 10.433  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B O   1 
ATOM   2109 C  CB  . MSE B 1 1   ? -1.066  -37.376 9.033   1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B CB  1 
ATOM   2110 C  CG  . MSE B 1 1   ? -1.925  -36.957 10.222  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B CG  1 
ATOM   2111 SE SE  . MSE B 1 1   ? -3.275  -38.305 10.708  1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B SE  1 
ATOM   2112 C  CE  . MSE B 1 1   ? -4.212  -38.393 9.009   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 1    MSE B CE  1 
ATOM   2113 N  N   . GLU B 1 2   ? 1.017   -35.098 10.555  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B N   1 
ATOM   2114 C  CA  . GLU B 1 2   ? 1.806   -34.865 11.754  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B CA  1 
ATOM   2115 C  C   . GLU B 1 2   ? 1.088   -33.934 12.724  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B C   1 
ATOM   2116 O  O   . GLU B 1 2   ? 0.200   -33.172 12.341  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B O   1 
ATOM   2117 C  CB  . GLU B 1 2   ? 3.166   -34.228 11.406  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . GLU B 1 2   ? 3.895   -34.841 10.217  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B CG  1 
ATOM   2119 C  CD  . GLU B 1 2   ? 3.336   -34.386 8.883   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B CD  1 
ATOM   2120 O  OE1 . GLU B 1 2   ? 3.090   -33.170 8.724   1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B OE1 1 
ATOM   2121 O  OE2 . GLU B 1 2   ? 3.158   -35.236 7.983   1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 2    GLU B OE2 1 
ATOM   2122 N  N   . LEU B 1 3   ? 1.490   -34.015 13.988  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . LEU B 1 3   ? 0.972   -33.160 15.047  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . LEU B 1 3   ? 2.152   -32.278 15.440  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B C   1 
ATOM   2125 O  O   . LEU B 1 3   ? 3.250   -32.778 15.716  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . LEU B 1 3   ? 0.541   -33.991 16.255  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . LEU B 1 3   ? -0.730  -34.825 16.103  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CG  1 
ATOM   2128 C  CD1 . LEU B 1 3   ? -0.807  -35.851 17.218  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD1 1 
ATOM   2129 C  CD2 . LEU B 1 3   ? -1.946  -33.899 16.122  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 3    LEU B CD2 1 
ATOM   2130 N  N   . LEU B 1 4   ? 1.939   -30.967 15.427  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B N   1 
ATOM   2131 C  CA  . LEU B 1 4   ? 2.977   -30.019 15.804  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CA  1 
ATOM   2132 C  C   . LEU B 1 4   ? 2.428   -29.186 16.954  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B C   1 
ATOM   2133 O  O   . LEU B 1 4   ? 1.540   -28.349 16.761  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B O   1 
ATOM   2134 C  CB  . LEU B 1 4   ? 3.332   -29.107 14.629  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CB  1 
ATOM   2135 C  CG  . LEU B 1 4   ? 4.450   -28.093 14.901  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CG  1 
ATOM   2136 C  CD1 . LEU B 1 4   ? 5.735   -28.823 15.255  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD1 1 
ATOM   2137 C  CD2 . LEU B 1 4   ? 4.667   -27.234 13.668  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 4    LEU B CD2 1 
ATOM   2138 N  N   . PHE B 1 5   ? 2.946   -29.425 18.153  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B N   1 
ATOM   2139 C  CA  . PHE B 1 5   ? 2.481   -28.694 19.315  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CA  1 
ATOM   2140 C  C   . PHE B 1 5   ? 3.003   -27.255 19.355  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B C   1 
ATOM   2141 O  O   . PHE B 1 5   ? 4.204   -27.009 19.473  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B O   1 
ATOM   2142 C  CB  . PHE B 1 5   ? 2.847   -29.473 20.581  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . PHE B 1 5   ? 2.125   -30.793 20.691  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CG  1 
ATOM   2144 C  CD1 . PHE B 1 5   ? 2.531   -31.898 19.937  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CD1 1 
ATOM   2145 C  CD2 . PHE B 1 5   ? 0.976   -30.905 21.474  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CD2 1 
ATOM   2146 C  CE1 . PHE B 1 5   ? 1.801   -33.087 19.958  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CE1 1 
ATOM   2147 C  CE2 . PHE B 1 5   ? 0.232   -32.097 21.500  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CE2 1 
ATOM   2148 C  CZ  . PHE B 1 5   ? 0.649   -33.186 20.739  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 5    PHE B CZ  1 
ATOM   2149 N  N   . LEU B 1 6   ? 2.088   -26.302 19.230  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B N   1 
ATOM   2150 C  CA  . LEU B 1 6   ? 2.462   -24.899 19.254  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CA  1 
ATOM   2151 C  C   . LEU B 1 6   ? 2.517   -24.363 20.684  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B C   1 
ATOM   2152 O  O   . LEU B 1 6   ? 3.387   -23.558 21.019  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B O   1 
ATOM   2153 C  CB  . LEU B 1 6   ? 1.480   -24.103 18.405  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CB  1 
ATOM   2154 C  CG  . LEU B 1 6   ? 1.501   -24.491 16.921  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CG  1 
ATOM   2155 C  CD1 . LEU B 1 6   ? 0.241   -23.988 16.225  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD1 1 
ATOM   2156 C  CD2 . LEU B 1 6   ? 2.737   -23.909 16.268  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD2 1 
ATOM   2157 N  N   . GLY B 1 7   ? 1.595   -24.820 21.527  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 7    GLY B N   1 
ATOM   2158 C  CA  . GLY B 1 7   ? 1.565   -24.390 22.913  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 7    GLY B CA  1 
ATOM   2159 C  C   . GLY B 1 7   ? 1.160   -25.579 23.761  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 7    GLY B C   1 
ATOM   2160 O  O   . GLY B 1 7   ? 0.182   -26.244 23.434  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 7    GLY B O   1 
ATOM   2161 N  N   . THR B 1 8   ? 1.885   -25.851 24.845  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 8    THR B N   1 
ATOM   2162 C  CA  . THR B 1 8   ? 1.576   -27.006 25.678  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CA  1 
ATOM   2163 C  C   . THR B 1 8   ? 1.361   -26.676 27.138  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 8    THR B C   1 
ATOM   2164 O  O   . THR B 1 8   ? 1.293   -27.580 27.972  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 8    THR B O   1 
ATOM   2165 C  CB  . THR B 1 8   ? 2.700   -28.061 25.589  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CB  1 
ATOM   2166 O  OG1 . THR B 1 8   ? 3.921   -27.506 26.098  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 8    THR B OG1 1 
ATOM   2167 C  CG2 . THR B 1 8   ? 2.925   -28.482 24.147  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CG2 1 
ATOM   2168 N  N   . GLY B 1 9   ? 1.254   -25.386 27.445  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B N   1 
ATOM   2169 C  CA  . GLY B 1 9   ? 1.051   -24.956 28.820  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B CA  1 
ATOM   2170 C  C   . GLY B 1 9   ? -0.408  -24.942 29.238  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B C   1 
ATOM   2171 O  O   . GLY B 1 9   ? -1.275  -25.478 28.547  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 9    GLY B O   1 
ATOM   2172 N  N   . ALA B 1 10  ? -0.691  -24.323 30.378  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B N   1 
ATOM   2173 C  CA  . ALA B 1 10  ? -2.058  -24.259 30.873  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B CA  1 
ATOM   2174 C  C   . ALA B 1 10  ? -2.314  -22.974 31.644  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B C   1 
ATOM   2175 O  O   . ALA B 1 10  ? -1.413  -22.432 32.278  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B O   1 
ATOM   2176 C  CB  . ALA B 1 10  ? -2.340  -25.459 31.769  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B CB  1 
ATOM   2177 N  N   . GLY B 1 11  ? -3.550  -22.492 31.583  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 11   GLY B N   1 
ATOM   2178 C  CA  . GLY B 1 11  ? -3.913  -21.291 32.313  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 11   GLY B CA  1 
ATOM   2179 C  C   . GLY B 1 11  ? -3.373  -19.998 31.753  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 11   GLY B C   1 
ATOM   2180 O  O   . GLY B 1 11  ? -4.109  -19.209 31.163  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 11   GLY B O   1 
ATOM   2181 N  N   . ILE B 1 12  ? -2.085  -19.765 31.954  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B N   1 
ATOM   2182 C  CA  . ILE B 1 12  ? -1.455  -18.553 31.460  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CA  1 
ATOM   2183 C  C   . ILE B 1 12  ? -0.124  -18.934 30.839  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B C   1 
ATOM   2184 O  O   . ILE B 1 12  ? 0.435   -19.985 31.148  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B O   1 
ATOM   2185 C  CB  . ILE B 1 12  ? -1.213  -17.519 32.598  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CB  1 
ATOM   2186 C  CG1 . ILE B 1 12  ? -0.224  -18.075 33.620  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CG1 1 
ATOM   2187 C  CG2 . ILE B 1 12  ? -2.531  -17.181 33.289  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CG2 1 
ATOM   2188 C  CD1 . ILE B 1 12  ? 0.166   -17.065 34.684  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 12   ILE B CD1 1 
ATOM   2189 N  N   . PRO B 1 13  ? 0.401   -18.076 29.957  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B N   1 
ATOM   2190 C  CA  . PRO B 1 13  ? 1.671   -18.289 29.261  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B CA  1 
ATOM   2191 C  C   . PRO B 1 13  ? 2.863   -18.316 30.201  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B C   1 
ATOM   2192 O  O   . PRO B 1 13  ? 2.865   -17.655 31.228  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B O   1 
ATOM   2193 C  CB  . PRO B 1 13  ? 1.761   -17.091 28.308  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B CB  1 
ATOM   2194 C  CG  . PRO B 1 13  ? 0.362   -16.553 28.249  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B CG  1 
ATOM   2195 C  CD  . PRO B 1 13  ? -0.159  -16.757 29.625  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 13   PRO B CD  1 
ATOM   2196 N  N   . ALA B 1 14  ? 3.875   -19.087 29.830  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B N   1 
ATOM   2197 C  CA  . ALA B 1 14  ? 5.106   -19.178 30.594  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B CA  1 
ATOM   2198 C  C   . ALA B 1 14  ? 6.208   -19.125 29.550  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B C   1 
ATOM   2199 O  O   . ALA B 1 14  ? 5.986   -19.500 28.398  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B O   1 
ATOM   2200 C  CB  . ALA B 1 14  ? 5.165   -20.490 31.363  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 14   ALA B CB  1 
ATOM   2201 N  N   . LYS B 1 15  ? 7.386   -18.648 29.928  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B N   1 
ATOM   2202 C  CA  . LYS B 1 15  ? 8.480   -18.575 28.972  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CA  1 
ATOM   2203 C  C   . LYS B 1 15  ? 8.706   -19.923 28.289  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B C   1 
ATOM   2204 O  O   . LYS B 1 15  ? 8.992   -19.986 27.095  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B O   1 
ATOM   2205 C  CB  . LYS B 1 15  ? 9.764   -18.125 29.667  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CB  1 
ATOM   2206 C  CG  . LYS B 1 15  ? 9.807   -16.644 30.036  1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CG  1 
ATOM   2207 C  CD  . LYS B 1 15  ? 11.134  -16.321 30.713  1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CD  1 
ATOM   2208 C  CE  . LYS B 1 15  ? 11.380  -14.828 30.806  1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B CE  1 
ATOM   2209 N  NZ  . LYS B 1 15  ? 12.759  -14.545 31.313  1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 15   LYS B NZ  1 
ATOM   2210 N  N   . ALA B 1 16  ? 8.548   -21.001 29.045  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 16   ALA B N   1 
ATOM   2211 C  CA  . ALA B 1 16  ? 8.751   -22.345 28.522  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 16   ALA B CA  1 
ATOM   2212 C  C   . ALA B 1 16  ? 7.586   -22.932 27.704  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 16   ALA B C   1 
ATOM   2213 O  O   . ALA B 1 16  ? 7.809   -23.661 26.737  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 16   ALA B O   1 
ATOM   2214 C  CB  . ALA B 1 16  ? 9.078   -23.279 29.673  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 16   ALA B CB  1 
ATOM   2215 N  N   . ARG B 1 17  ? 6.352   -22.632 28.102  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B N   1 
ATOM   2216 C  CA  . ARG B 1 17  ? 5.182   -23.175 27.413  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B CA  1 
ATOM   2217 C  C   . ARG B 1 17  ? 4.099   -22.130 27.171  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B C   1 
ATOM   2218 O  O   . ARG B 1 17  ? 3.649   -21.471 28.108  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B O   1 
ATOM   2219 C  CB  . ARG B 1 17  ? 4.544   -24.300 28.234  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B CB  1 
ATOM   2220 C  CG  . ARG B 1 17  ? 5.458   -25.421 28.696  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B CG  1 
ATOM   2221 C  CD  . ARG B 1 17  ? 4.660   -26.323 29.614  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B CD  1 
ATOM   2222 N  NE  . ARG B 1 17  ? 5.426   -27.449 30.136  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B NE  1 
ATOM   2223 C  CZ  . ARG B 1 17  ? 5.761   -28.527 29.436  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B CZ  1 
ATOM   2224 N  NH1 . ARG B 1 17  ? 5.394   -28.640 28.168  1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B NH1 1 
ATOM   2225 N  NH2 . ARG B 1 17  ? 6.463   -29.493 30.013  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 17   ARG B NH2 1 
ATOM   2226 N  N   . ASN B 1 18  ? 3.678   -21.974 25.923  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B N   1 
ATOM   2227 C  CA  . ASN B 1 18  ? 2.610   -21.034 25.647  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B CA  1 
ATOM   2228 C  C   . ASN B 1 18  ? 1.307   -21.756 25.929  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B C   1 
ATOM   2229 O  O   . ASN B 1 18  ? 1.293   -22.981 26.095  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B O   1 
ATOM   2230 C  CB  . ASN B 1 18  ? 2.608   -20.567 24.189  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B CB  1 
ATOM   2231 C  CG  . ASN B 1 18  ? 1.535   -19.524 23.930  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B CG  1 
ATOM   2232 O  OD1 . ASN B 1 18  ? 1.269   -18.679 24.790  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B OD1 1 
ATOM   2233 N  ND2 . ASN B 1 18  ? 0.916   -19.571 22.750  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 18   ASN B ND2 1 
ATOM   2234 N  N   . VAL B 1 19  ? 0.220   -20.999 26.001  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B N   1 
ATOM   2235 C  CA  . VAL B 1 19  ? -1.075  -21.605 26.225  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CA  1 
ATOM   2236 C  C   . VAL B 1 19  ? -1.356  -22.534 25.051  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B C   1 
ATOM   2237 O  O   . VAL B 1 19  ? -0.714  -22.449 24.001  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B O   1 
ATOM   2238 C  CB  . VAL B 1 19  ? -2.183  -20.553 26.387  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CB  1 
ATOM   2239 C  CG1 . VAL B 1 19  ? -2.139  -20.012 27.811  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CG1 1 
ATOM   2240 C  CG2 . VAL B 1 19  ? -1.999  -19.421 25.386  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 19   VAL B CG2 1 
ATOM   2241 N  N   . THR B 1 20  ? -2.346  -23.394 25.228  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 20   THR B N   1 
ATOM   2242 C  CA  . THR B 1 20  ? -2.655  -24.432 24.268  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CA  1 
ATOM   2243 C  C   . THR B 1 20  ? -3.063  -24.212 22.817  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 20   THR B C   1 
ATOM   2244 O  O   . THR B 1 20  ? -3.851  -23.325 22.468  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 20   THR B O   1 
ATOM   2245 C  CB  . THR B 1 20  ? -3.675  -25.427 24.892  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CB  1 
ATOM   2246 O  OG1 . THR B 1 20  ? -3.715  -26.621 24.102  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 20   THR B OG1 1 
ATOM   2247 C  CG2 . THR B 1 20  ? -5.056  -24.820 24.940  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 20   THR B CG2 1 
ATOM   2248 N  N   . SER B 1 21  ? -2.486  -25.074 21.983  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 21   SER B N   1 
ATOM   2249 C  CA  . SER B 1 21  ? -2.759  -25.155 20.559  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 21   SER B CA  1 
ATOM   2250 C  C   . SER B 1 21  ? -1.921  -26.240 19.897  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 21   SER B C   1 
ATOM   2251 O  O   . SER B 1 21  ? -0.702  -26.292 20.060  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 21   SER B O   1 
ATOM   2252 C  CB  . SER B 1 21  ? -2.513  -23.834 19.850  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 21   SER B CB  1 
ATOM   2253 O  OG  . SER B 1 21  ? -3.019  -23.940 18.530  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 21   SER B OG  1 
ATOM   2254 N  N   . VAL B 1 22  ? -2.585  -27.121 19.159  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B N   1 
ATOM   2255 C  CA  . VAL B 1 22  ? -1.892  -28.194 18.456  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B CA  1 
ATOM   2256 C  C   . VAL B 1 22  ? -2.299  -28.162 16.995  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B C   1 
ATOM   2257 O  O   . VAL B 1 22  ? -3.495  -28.070 16.676  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B O   1 
ATOM   2258 C  CB  . VAL B 1 22  ? -2.260  -29.590 19.003  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B CB  1 
ATOM   2259 C  CG1 . VAL B 1 22  ? -1.378  -30.650 18.347  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B CG1 1 
ATOM   2260 C  CG2 . VAL B 1 22  ? -2.113  -29.621 20.508  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 22   VAL B CG2 1 
ATOM   2261 N  N   . ALA B 1 23  ? -1.309  -28.231 16.107  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 23   ALA B N   1 
ATOM   2262 C  CA  . ALA B 1 23  ? -1.579  -28.234 14.680  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 23   ALA B CA  1 
ATOM   2263 C  C   . ALA B 1 23  ? -1.554  -29.649 14.108  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 23   ALA B C   1 
ATOM   2264 O  O   . ALA B 1 23  ? -0.589  -30.399 14.306  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 23   ALA B O   1 
ATOM   2265 C  CB  . ALA B 1 23  ? -0.559  -27.376 13.950  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 23   ALA B CB  1 
ATOM   2266 N  N   . LEU B 1 24  ? -2.630  -30.020 13.425  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B N   1 
ATOM   2267 C  CA  . LEU B 1 24  ? -2.695  -31.318 12.775  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CA  1 
ATOM   2268 C  C   . LEU B 1 24  ? -2.370  -30.967 11.325  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B C   1 
ATOM   2269 O  O   . LEU B 1 24  ? -3.216  -30.463 10.593  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B O   1 
ATOM   2270 C  CB  . LEU B 1 24  ? -4.098  -31.925 12.885  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CB  1 
ATOM   2271 C  CG  . LEU B 1 24  ? -4.284  -33.289 12.199  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CG  1 
ATOM   2272 C  CD1 . LEU B 1 24  ? -3.361  -34.306 12.850  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD1 1 
ATOM   2273 C  CD2 . LEU B 1 24  ? -5.747  -33.756 12.311  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 24   LEU B CD2 1 
ATOM   2274 N  N   . LYS B 1 25  ? -1.122  -31.189 10.930  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B N   1 
ATOM   2275 C  CA  . LYS B 1 25  ? -0.694  -30.885 9.571   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CA  1 
ATOM   2276 C  C   . LYS B 1 25  ? -1.170  -31.960 8.617   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B C   1 
ATOM   2277 O  O   . LYS B 1 25  ? -0.921  -33.148 8.829   1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B O   1 
ATOM   2278 C  CB  . LYS B 1 25  ? 0.833   -30.774 9.508   1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CB  1 
ATOM   2279 C  CG  . LYS B 1 25  ? 1.407   -29.721 10.446  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CG  1 
ATOM   2280 C  CD  . LYS B 1 25  ? 2.925   -29.835 10.553  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CD  1 
ATOM   2281 C  CE  . LYS B 1 25  ? 3.608   -29.561 9.221   1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B CE  1 
ATOM   2282 N  NZ  . LYS B 1 25  ? 5.096   -29.598 9.362   1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 25   LYS B NZ  1 
ATOM   2283 N  N   . LEU B 1 26  ? -1.844  -31.529 7.557   1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B N   1 
ATOM   2284 C  CA  . LEU B 1 26  ? -2.387  -32.433 6.551   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CA  1 
ATOM   2285 C  C   . LEU B 1 26  ? -2.025  -31.916 5.165   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B C   1 
ATOM   2286 O  O   . LEU B 1 26  ? -2.852  -31.910 4.250   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B O   1 
ATOM   2287 C  CB  . LEU B 1 26  ? -3.914  -32.504 6.696   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CB  1 
ATOM   2288 C  CG  . LEU B 1 26  ? -4.415  -32.982 8.061   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CG  1 
ATOM   2289 C  CD1 . LEU B 1 26  ? -5.925  -32.810 8.137   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD1 1 
ATOM   2290 C  CD2 . LEU B 1 26  ? -4.030  -34.435 8.285   1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 26   LEU B CD2 1 
ATOM   2291 N  N   . LEU B 1 27  ? -0.781  -31.483 5.016   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B N   1 
ATOM   2292 C  CA  . LEU B 1 27  ? -0.321  -30.931 3.754   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CA  1 
ATOM   2293 C  C   . LEU B 1 27  ? -0.393  -31.918 2.605   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B C   1 
ATOM   2294 O  O   . LEU B 1 27  ? -0.804  -31.573 1.503   1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B O   1 
ATOM   2295 C  CB  . LEU B 1 27  ? 1.107   -30.414 3.915   1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CB  1 
ATOM   2296 C  CG  . LEU B 1 27  ? 1.195   -29.337 4.999   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CG  1 
ATOM   2297 C  CD1 . LEU B 1 27  ? 2.651   -28.927 5.210   1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CD1 1 
ATOM   2298 C  CD2 . LEU B 1 27  ? 0.341   -28.144 4.586   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 27   LEU B CD2 1 
ATOM   2299 N  N   . GLU B 1 28  ? 0.003   -33.151 2.869   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B N   1 
ATOM   2300 C  CA  . GLU B 1 28  ? -0.009  -34.179 1.845   1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B CA  1 
ATOM   2301 C  C   . GLU B 1 28  ? -1.436  -34.651 1.581   1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B C   1 
ATOM   2302 O  O   . GLU B 1 28  ? -1.803  -34.969 0.448   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B O   1 
ATOM   2303 C  CB  . GLU B 1 28  ? 0.844   -35.361 2.302   1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B CB  1 
ATOM   2304 C  CG  . GLU B 1 28  ? 1.697   -35.965 1.218   1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B CG  1 
ATOM   2305 C  CD  . GLU B 1 28  ? 2.857   -35.068 0.831   1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B CD  1 
ATOM   2306 O  OE1 . GLU B 1 28  ? 2.607   -33.949 0.328   1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B OE1 1 
ATOM   2307 O  OE2 . GLU B 1 28  ? 4.020   -35.482 1.036   1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 28   GLU B OE2 1 
ATOM   2308 N  N   . GLU B 1 29  ? -2.239  -34.684 2.638   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B N   1 
ATOM   2309 C  CA  . GLU B 1 29  ? -3.615  -35.146 2.536   1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CA  1 
ATOM   2310 C  C   . GLU B 1 29  ? -4.606  -34.142 1.969   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B C   1 
ATOM   2311 O  O   . GLU B 1 29  ? -5.457  -34.514 1.162   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B O   1 
ATOM   2312 C  CB  . GLU B 1 29  ? -4.117  -35.620 3.906   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CB  1 
ATOM   2313 C  CG  . GLU B 1 29  ? -3.327  -36.772 4.519   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CG  1 
ATOM   2314 C  CD  . GLU B 1 29  ? -1.977  -36.345 5.087   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B CD  1 
ATOM   2315 O  OE1 . GLU B 1 29  ? -1.707  -35.127 5.168   1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE1 1 
ATOM   2316 O  OE2 . GLU B 1 29  ? -1.186  -37.234 5.468   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 29   GLU B OE2 1 
ATOM   2317 N  N   . ARG B 1 30  ? -4.501  -32.878 2.377   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B N   1 
ATOM   2318 C  CA  . ARG B 1 30  ? -5.439  -31.847 1.918   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CA  1 
ATOM   2319 C  C   . ARG B 1 30  ? -4.779  -30.503 1.620   1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B C   1 
ATOM   2320 O  O   . ARG B 1 30  ? -5.478  -29.516 1.398   1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B O   1 
ATOM   2321 C  CB  . ARG B 1 30  ? -6.512  -31.587 2.990   1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CB  1 
ATOM   2322 C  CG  . ARG B 1 30  ? -7.193  -32.810 3.552   1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CG  1 
ATOM   2323 C  CD  . ARG B 1 30  ? -8.021  -32.460 4.789   1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CD  1 
ATOM   2324 N  NE  . ARG B 1 30  ? -9.104  -31.517 4.514   1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NE  1 
ATOM   2325 C  CZ  . ARG B 1 30  ? -10.288 -31.851 4.004   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B CZ  1 
ATOM   2326 N  NH1 . ARG B 1 30  ? -10.561 -33.115 3.702   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH1 1 
ATOM   2327 N  NH2 . ARG B 1 30  ? -11.210 -30.920 3.814   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 30   ARG B NH2 1 
ATOM   2328 N  N   . ARG B 1 31  ? -3.451  -30.455 1.626   1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B N   1 
ATOM   2329 C  CA  . ARG B 1 31  ? -2.733  -29.200 1.398   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CA  1 
ATOM   2330 C  C   . ARG B 1 31  ? -3.143  -28.190 2.463   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B C   1 
ATOM   2331 O  O   . ARG B 1 31  ? -3.256  -26.992 2.183   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B O   1 
ATOM   2332 C  CB  . ARG B 1 31  ? -3.050  -28.608 0.020   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CB  1 
ATOM   2333 C  CG  . ARG B 1 31  ? -2.567  -29.429 -1.166  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CG  1 
ATOM   2334 C  CD  . ARG B 1 31  ? -2.473  -28.573 -2.439  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CD  1 
ATOM   2335 N  NE  . ARG B 1 31  ? -1.404  -27.571 -2.355  1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NE  1 
ATOM   2336 C  CZ  . ARG B 1 31  ? -1.593  -26.264 -2.169  1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B CZ  1 
ATOM   2337 N  NH1 . ARG B 1 31  ? -2.821  -25.768 -2.050  1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NH1 1 
ATOM   2338 N  NH2 . ARG B 1 31  ? -0.545  -25.450 -2.089  1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 31   ARG B NH2 1 
ATOM   2339 N  N   . SER B 1 32  ? -3.361  -28.664 3.687   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 32   SER B N   1 
ATOM   2340 C  CA  . SER B 1 32  ? -3.782  -27.764 4.749   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 32   SER B CA  1 
ATOM   2341 C  C   . SER B 1 32  ? -3.436  -28.248 6.143   1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 32   SER B C   1 
ATOM   2342 O  O   . SER B 1 32  ? -2.943  -29.368 6.336   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 32   SER B O   1 
ATOM   2343 C  CB  . SER B 1 32  ? -5.296  -27.549 4.679   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 32   SER B CB  1 
ATOM   2344 O  OG  . SER B 1 32  ? -5.968  -28.678 5.214   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 32   SER B OG  1 
ATOM   2345 N  N   . VAL B 1 33  ? -3.720  -27.375 7.108   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B N   1 
ATOM   2346 C  CA  . VAL B 1 33  ? -3.494  -27.625 8.524   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CA  1 
ATOM   2347 C  C   . VAL B 1 33  ? -4.778  -27.346 9.310   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B C   1 
ATOM   2348 O  O   . VAL B 1 33  ? -5.508  -26.389 9.016   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B O   1 
ATOM   2349 C  CB  . VAL B 1 33  ? -2.379  -26.708 9.091   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CB  1 
ATOM   2350 C  CG1 . VAL B 1 33  ? -2.144  -27.034 10.561  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG1 1 
ATOM   2351 C  CG2 . VAL B 1 33  ? -1.092  -26.889 8.288   1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 33   VAL B CG2 1 
ATOM   2352 N  N   . TRP B 1 34  ? -5.052  -28.197 10.293  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B N   1 
ATOM   2353 C  CA  . TRP B 1 34  ? -6.221  -28.046 11.159  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CA  1 
ATOM   2354 C  C   . TRP B 1 34  ? -5.677  -27.798 12.558  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B C   1 
ATOM   2355 O  O   . TRP B 1 34  ? -4.762  -28.496 13.022  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B O   1 
ATOM   2356 C  CB  . TRP B 1 34  ? -7.068  -29.321 11.207  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CB  1 
ATOM   2357 C  CG  . TRP B 1 34  ? -7.804  -29.669 9.961   1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CG  1 
ATOM   2358 C  CD1 . TRP B 1 34  ? -7.754  -29.017 8.758   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD1 1 
ATOM   2359 C  CD2 . TRP B 1 34  ? -8.690  -30.785 9.781   1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CD2 1 
ATOM   2360 N  NE1 . TRP B 1 34  ? -8.555  -29.661 7.840   1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B NE1 1 
ATOM   2361 C  CE2 . TRP B 1 34  ? -9.139  -30.749 8.440   1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE2 1 
ATOM   2362 C  CE3 . TRP B 1 34  ? -9.145  -31.813 10.623  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CE3 1 
ATOM   2363 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? -10.019 -31.703 7.917   1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ2 1 
ATOM   2364 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? -10.023 -32.765 10.105  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CZ3 1 
ATOM   2365 C  CH2 . TRP B 1 34  ? -10.450 -32.703 8.762   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 34   TRP B CH2 1 
ATOM   2366 N  N   . LEU B 1 35  ? -6.249  -26.815 13.236  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B N   1 
ATOM   2367 C  CA  . LEU B 1 35  ? -5.824  -26.479 14.580  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CA  1 
ATOM   2368 C  C   . LEU B 1 35  ? -6.811  -26.961 15.635  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B C   1 
ATOM   2369 O  O   . LEU B 1 35  ? -8.025  -26.880 15.450  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B O   1 
ATOM   2370 C  CB  . LEU B 1 35  ? -5.664  -24.963 14.678  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CB  1 
ATOM   2371 C  CG  . LEU B 1 35  ? -4.285  -24.343 14.902  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CG  1 
ATOM   2372 C  CD1 . LEU B 1 35  ? -3.178  -25.043 14.100  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CD1 1 
ATOM   2373 C  CD2 . LEU B 1 35  ? -4.401  -22.869 14.558  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 35   LEU B CD2 1 
ATOM   2374 N  N   . PHE B 1 36  ? -6.282  -27.490 16.732  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B N   1 
ATOM   2375 C  CA  . PHE B 1 36  ? -7.106  -27.926 17.841  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CA  1 
ATOM   2376 C  C   . PHE B 1 36  ? -6.752  -27.000 18.974  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B C   1 
ATOM   2377 O  O   . PHE B 1 36  ? -5.654  -27.056 19.529  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B O   1 
ATOM   2378 C  CB  . PHE B 1 36  ? -6.875  -29.413 18.149  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CB  1 
ATOM   2379 C  CG  . PHE B 1 36  ? -7.516  -30.296 17.128  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CG  1 
ATOM   2380 C  CD1 . PHE B 1 36  ? -6.907  -30.504 15.891  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CD1 1 
ATOM   2381 C  CD2 . PHE B 1 36  ? -8.823  -30.754 17.316  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CD2 1 
ATOM   2382 C  CE1 . PHE B 1 36  ? -7.595  -31.143 14.849  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CE1 1 
ATOM   2383 C  CE2 . PHE B 1 36  ? -9.515  -31.393 16.281  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CE2 1 
ATOM   2384 C  CZ  . PHE B 1 36  ? -8.903  -31.584 15.047  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 36   PHE B CZ  1 
ATOM   2385 N  N   . ASP B 1 37  ? -7.697  -26.102 19.247  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B N   1 
ATOM   2386 C  CA  . ASP B 1 37  ? -7.596  -25.042 20.242  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B CA  1 
ATOM   2387 C  C   . ASP B 1 37  ? -6.666  -23.918 19.756  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B C   1 
ATOM   2388 O  O   . ASP B 1 37  ? -5.846  -24.114 18.850  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B O   1 
ATOM   2389 C  CB  . ASP B 1 37  ? -7.214  -25.609 21.606  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B CB  1 
ATOM   2390 C  CG  . ASP B 1 37  ? -8.404  -26.309 22.282  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B CG  1 
ATOM   2391 O  OD1 . ASP B 1 37  ? -9.540  -25.788 22.162  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B OD1 1 
ATOM   2392 O  OD2 . ASP B 1 37  ? -8.218  -27.366 22.927  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 37   ASP B OD2 1 
ATOM   2393 N  N   . CYS B 1 38  ? -6.802  -22.727 20.327  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B N   1 
ATOM   2394 C  CA  . CYS B 1 38  ? -6.017  -21.607 19.833  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B CA  1 
ATOM   2395 C  C   . CYS B 1 38  ? -5.832  -20.519 20.894  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B C   1 
ATOM   2396 O  O   . CYS B 1 38  ? -6.458  -19.462 20.828  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B O   1 
ATOM   2397 C  CB  . CYS B 1 38  ? -6.744  -21.063 18.593  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B CB  1 
ATOM   2398 S  SG  . CYS B 1 38  ? -5.918  -19.800 17.605  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 38   CYS B SG  1 
ATOM   2399 N  N   . GLY B 1 39  ? -4.973  -20.799 21.873  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 39   GLY B N   1 
ATOM   2400 C  CA  . GLY B 1 39  ? -4.708  -19.851 22.933  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 39   GLY B CA  1 
ATOM   2401 C  C   . GLY B 1 39  ? -4.010  -18.616 22.400  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 39   GLY B C   1 
ATOM   2402 O  O   . GLY B 1 39  ? -3.549  -18.599 21.253  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 39   GLY B O   1 
ATOM   2403 N  N   . GLU B 1 40  ? -3.948  -17.574 23.223  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B N   1 
ATOM   2404 C  CA  . GLU B 1 40  ? -3.306  -16.337 22.813  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CA  1 
ATOM   2405 C  C   . GLU B 1 40  ? -1.865  -16.593 22.365  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B C   1 
ATOM   2406 O  O   . GLU B 1 40  ? -1.153  -17.423 22.946  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B O   1 
ATOM   2407 C  CB  . GLU B 1 40  ? -3.312  -15.317 23.960  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CB  1 
ATOM   2408 C  CG  . GLU B 1 40  ? -2.686  -13.980 23.572  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CG  1 
ATOM   2409 C  CD  . GLU B 1 40  ? -2.774  -12.929 24.668  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CD  1 
ATOM   2410 O  OE1 . GLU B 1 40  ? -3.054  -13.281 25.828  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE1 1 
ATOM   2411 O  OE2 . GLU B 1 40  ? -2.539  -11.741 24.368  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE2 1 
ATOM   2412 N  N   . ALA B 1 41  ? -1.460  -15.883 21.318  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B N   1 
ATOM   2413 C  CA  . ALA B 1 41  ? -0.113  -15.984 20.761  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CA  1 
ATOM   2414 C  C   . ALA B 1 41  ? 0.134   -17.251 19.946  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B C   1 
ATOM   2415 O  O   . ALA B 1 41  ? 1.273   -17.594 19.648  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B O   1 
ATOM   2416 C  CB  . ALA B 1 41  ? 0.928   -15.861 21.871  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 41   ALA B CB  1 
ATOM   2417 N  N   . THR B 1 42  ? -0.923  -17.959 19.581  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 42   THR B N   1 
ATOM   2418 C  CA  . THR B 1 42  ? -0.728  -19.138 18.760  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 42   THR B CA  1 
ATOM   2419 C  C   . THR B 1 42  ? -0.096  -18.745 17.413  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 42   THR B C   1 
ATOM   2420 O  O   . THR B 1 42  ? 0.784   -19.442 16.908  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 42   THR B O   1 
ATOM   2421 C  CB  . THR B 1 42  ? -2.064  -19.878 18.533  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 42   THR B CB  1 
ATOM   2422 O  OG1 . THR B 1 42  ? -2.474  -20.492 19.767  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 42   THR B OG1 1 
ATOM   2423 C  CG2 . THR B 1 42  ? -1.908  -20.960 17.452  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 42   THR B CG2 1 
ATOM   2424 N  N   . GLN B 1 43  ? -0.519  -17.623 16.832  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B N   1 
ATOM   2425 C  CA  . GLN B 1 43  ? 0.044   -17.226 15.545  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B CA  1 
ATOM   2426 C  C   . GLN B 1 43  ? 1.511   -16.838 15.690  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B C   1 
ATOM   2427 O  O   . GLN B 1 43  ? 2.287   -16.956 14.734  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B O   1 
ATOM   2428 C  CB  . GLN B 1 43  ? -0.739  -16.071 14.928  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B CB  1 
ATOM   2429 C  CG  . GLN B 1 43  ? -0.605  -14.745 15.653  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B CG  1 
ATOM   2430 C  CD  . GLN B 1 43  ? -1.148  -13.590 14.830  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B CD  1 
ATOM   2431 O  OE1 . GLN B 1 43  ? -0.705  -13.356 13.703  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B OE1 1 
ATOM   2432 N  NE2 . GLN B 1 43  ? -2.111  -12.865 15.386  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 43   GLN B NE2 1 
ATOM   2433 N  N   . HIS B 1 44  ? 1.884   -16.382 16.885  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B N   1 
ATOM   2434 C  CA  . HIS B 1 44  ? 3.269   -15.995 17.170  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B CA  1 
ATOM   2435 C  C   . HIS B 1 44  ? 4.139   -17.245 17.198  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B C   1 
ATOM   2436 O  O   . HIS B 1 44  ? 5.267   -17.247 16.696  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B O   1 
ATOM   2437 C  CB  . HIS B 1 44  ? 3.366   -15.275 18.521  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B CB  1 
ATOM   2438 C  CG  . HIS B 1 44  ? 2.619   -13.980 18.573  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B CG  1 
ATOM   2439 N  ND1 . HIS B 1 44  ? 1.250   -13.905 18.429  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B ND1 1 
ATOM   2440 C  CD2 . HIS B 1 44  ? 3.048   -12.708 18.760  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B CD2 1 
ATOM   2441 C  CE1 . HIS B 1 44  ? 0.867   -12.644 18.527  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B CE1 1 
ATOM   2442 N  NE2 . HIS B 1 44  ? 1.939   -11.897 18.729  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 44   HIS B NE2 1 
ATOM   2443 N  N   . GLN B 1 45  ? 3.627   -18.309 17.807  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B N   1 
ATOM   2444 C  CA  . GLN B 1 45  ? 4.377   -19.560 17.849  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B CA  1 
ATOM   2445 C  C   . GLN B 1 45  ? 4.583   -20.035 16.411  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B C   1 
ATOM   2446 O  O   . GLN B 1 45  ? 5.666   -20.485 16.043  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B O   1 
ATOM   2447 C  CB  . GLN B 1 45  ? 3.602   -20.617 18.646  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B CB  1 
ATOM   2448 C  CG  . GLN B 1 45  ? 3.480   -20.309 20.141  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B CG  1 
ATOM   2449 C  CD  . GLN B 1 45  ? 4.830   -20.315 20.848  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B CD  1 
ATOM   2450 O  OE1 . GLN B 1 45  ? 5.612   -19.375 20.724  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B OE1 1 
ATOM   2451 N  NE2 . GLN B 1 45  ? 5.115   -21.391 21.580  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 45   GLN B NE2 1 
ATOM   2452 N  N   . MSE B 1 46  ? 3.534   -19.917 15.600  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B N   1 
ATOM   2453 C  CA  . MSE B 1 46  ? 3.588   -20.339 14.202  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B CA  1 
ATOM   2454 C  C   . MSE B 1 46  ? 4.673   -19.628 13.390  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B C   1 
ATOM   2455 O  O   . MSE B 1 46  ? 5.175   -20.179 12.409  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B O   1 
ATOM   2456 C  CB  . MSE B 1 46  ? 2.219   -20.140 13.537  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B CB  1 
ATOM   2457 C  CG  . MSE B 1 46  ? 1.190   -21.210 13.902  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B CG  1 
ATOM   2458 SE SE  . MSE B 1 46  ? -0.651  -20.724 13.414  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B SE  1 
ATOM   2459 C  CE  . MSE B 1 46  ? -0.425  -20.429 11.499  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 46   MSE B CE  1 
ATOM   2460 N  N   . LEU B 1 47  ? 5.035   -18.412 13.797  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B N   1 
ATOM   2461 C  CA  . LEU B 1 47  ? 6.077   -17.656 13.104  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CA  1 
ATOM   2462 C  C   . LEU B 1 47  ? 7.406   -18.394 13.171  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B C   1 
ATOM   2463 O  O   . LEU B 1 47  ? 8.302   -18.134 12.376  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B O   1 
ATOM   2464 C  CB  . LEU B 1 47  ? 6.242   -16.266 13.721  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CB  1 
ATOM   2465 C  CG  . LEU B 1 47  ? 5.098   -15.286 13.482  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CG  1 
ATOM   2466 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 5.387   -13.972 14.207  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD1 1 
ATOM   2467 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 4.939   -15.065 11.988  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 47   LEU B CD2 1 
ATOM   2468 N  N   . HIS B 1 48  ? 7.529   -19.313 14.122  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B N   1 
ATOM   2469 C  CA  . HIS B 1 48  ? 8.756   -20.087 14.269  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B CA  1 
ATOM   2470 C  C   . HIS B 1 48  ? 8.620   -21.432 13.579  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B C   1 
ATOM   2471 O  O   . HIS B 1 48  ? 9.410   -22.344 13.821  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B O   1 
ATOM   2472 C  CB  . HIS B 1 48  ? 9.072   -20.292 15.750  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B CB  1 
ATOM   2473 C  CG  . HIS B 1 48  ? 9.240   -19.010 16.504  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B CG  1 
ATOM   2474 N  ND1 . HIS B 1 48  ? 10.305  -18.160 16.294  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B ND1 1 
ATOM   2475 C  CD2 . HIS B 1 48  ? 8.447   -18.401 17.418  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B CD2 1 
ATOM   2476 C  CE1 . HIS B 1 48  ? 10.160  -17.081 17.044  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B CE1 1 
ATOM   2477 N  NE2 . HIS B 1 48  ? 9.041   -17.202 17.735  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 48   HIS B NE2 1 
ATOM   2478 N  N   . THR B 1 49  ? 7.622   -21.553 12.711  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 49   THR B N   1 
ATOM   2479 C  CA  . THR B 1 49  ? 7.395   -22.806 12.000  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CA  1 
ATOM   2480 C  C   . THR B 1 49  ? 7.142   -22.535 10.529  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 49   THR B C   1 
ATOM   2481 O  O   . THR B 1 49  ? 7.114   -21.383 10.098  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 49   THR B O   1 
ATOM   2482 C  CB  . THR B 1 49  ? 6.165   -23.560 12.564  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CB  1 
ATOM   2483 O  OG1 . THR B 1 49  ? 4.964   -22.871 12.188  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 49   THR B OG1 1 
ATOM   2484 C  CG2 . THR B 1 49  ? 6.238   -23.646 14.083  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 49   THR B CG2 1 
ATOM   2485 N  N   . THR B 1 50  ? 6.948   -23.603 9.765   1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 50   THR B N   1 
ATOM   2486 C  CA  . THR B 1 50  ? 6.670   -23.482 8.337   1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CA  1 
ATOM   2487 C  C   . THR B 1 50  ? 5.173   -23.287 8.093   1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 50   THR B C   1 
ATOM   2488 O  O   . THR B 1 50  ? 4.739   -23.110 6.953   1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 50   THR B O   1 
ATOM   2489 C  CB  . THR B 1 50  ? 7.121   -24.736 7.567   1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CB  1 
ATOM   2490 O  OG1 . THR B 1 50  ? 6.644   -25.906 8.242   1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 50   THR B OG1 1 
ATOM   2491 C  CG2 . THR B 1 50  ? 8.640   -24.790 7.475   1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 50   THR B CG2 1 
ATOM   2492 N  N   . ILE B 1 51  ? 4.390   -23.311 9.168   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B N   1 
ATOM   2493 C  CA  . ILE B 1 51  ? 2.942   -23.142 9.069   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CA  1 
ATOM   2494 C  C   . ILE B 1 51  ? 2.538   -21.671 8.972   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B C   1 
ATOM   2495 O  O   . ILE B 1 51  ? 2.891   -20.872 9.828   1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B O   1 
ATOM   2496 C  CB  . ILE B 1 51  ? 2.243   -23.765 10.291  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CB  1 
ATOM   2497 C  CG1 . ILE B 1 51  ? 2.693   -25.221 10.446  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CG1 1 
ATOM   2498 C  CG2 . ILE B 1 51  ? 0.718   -23.675 10.134  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CG2 1 
ATOM   2499 C  CD1 . ILE B 1 51  ? 2.247   -25.866 11.744  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 51   ILE B CD1 1 
ATOM   2500 N  N   . LYS B 1 52  ? 1.797   -21.328 7.922   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . LYS B 1 52  ? 1.324   -19.964 7.716   1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . LYS B 1 52  ? -0.187  -19.939 7.904   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B C   1 
ATOM   2503 O  O   . LYS B 1 52  ? -0.869  -20.930 7.643   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . LYS B 1 52  ? 1.666   -19.482 6.305   1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . LYS B 1 52  ? 3.054   -18.852 6.150   1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B CG  1 
ATOM   2506 C  CD  . LYS B 1 52  ? 4.167   -19.823 6.499   1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B CD  1 
ATOM   2507 C  CE  . LYS B 1 52  ? 5.530   -19.314 6.025   1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B CE  1 
ATOM   2508 N  NZ  . LYS B 1 52  ? 5.919   -18.013 6.634   1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 52   LYS B NZ  1 
ATOM   2509 N  N   . PRO B 1 53  ? -0.734  -18.806 8.368   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B N   1 
ATOM   2510 C  CA  . PRO B 1 53  ? -2.185  -18.710 8.573   1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CA  1 
ATOM   2511 C  C   . PRO B 1 53  ? -3.014  -19.152 7.369   1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B C   1 
ATOM   2512 O  O   . PRO B 1 53  ? -4.040  -19.797 7.534   1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B O   1 
ATOM   2513 C  CB  . PRO B 1 53  ? -2.388  -17.236 8.908   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CB  1 
ATOM   2514 C  CG  . PRO B 1 53  ? -1.143  -16.901 9.654   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CG  1 
ATOM   2515 C  CD  . PRO B 1 53  ? -0.052  -17.588 8.841   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 53   PRO B CD  1 
ATOM   2516 N  N   . ARG B 1 54  ? -2.558  -18.823 6.161   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B N   1 
ATOM   2517 C  CA  . ARG B 1 54  ? -3.282  -19.186 4.940   1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B CA  1 
ATOM   2518 C  C   . ARG B 1 54  ? -3.527  -20.680 4.789   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B C   1 
ATOM   2519 O  O   . ARG B 1 54  ? -4.523  -21.091 4.193   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B O   1 
ATOM   2520 C  CB  . ARG B 1 54  ? -2.532  -18.692 3.706   1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B CB  1 
ATOM   2521 C  CG  . ARG B 1 54  ? -1.214  -19.409 3.464   1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B CG  1 
ATOM   2522 C  CD  . ARG B 1 54  ? -0.484  -18.878 2.233   1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B CD  1 
ATOM   2523 N  NE  . ARG B 1 54  ? -0.236  -17.444 2.332   1.00 53.68 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B NE  1 
ATOM   2524 C  CZ  . ARG B 1 54  ? -1.103  -16.505 1.961   1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B CZ  1 
ATOM   2525 N  NH1 . ARG B 1 54  ? -2.279  -16.849 1.450   1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B NH1 1 
ATOM   2526 N  NH2 . ARG B 1 54  ? -0.800  -15.221 2.117   1.00 57.51 ? ? ? ? ? ? 54   ARG B NH2 1 
ATOM   2527 N  N   . LYS B 1 55  ? -2.614  -21.493 5.313   1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B N   1 
ATOM   2528 C  CA  . LYS B 1 55  ? -2.743  -22.945 5.217   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CA  1 
ATOM   2529 C  C   . LYS B 1 55  ? -3.786  -23.522 6.164   1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B C   1 
ATOM   2530 O  O   . LYS B 1 55  ? -4.191  -24.667 6.005   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B O   1 
ATOM   2531 C  CB  . LYS B 1 55  ? -1.400  -23.627 5.492   1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CB  1 
ATOM   2532 C  CG  . LYS B 1 55  ? -0.444  -23.641 4.296   1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CG  1 
ATOM   2533 C  CD  . LYS B 1 55  ? -1.066  -24.399 3.128   1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CD  1 
ATOM   2534 C  CE  . LYS B 1 55  ? -0.046  -24.753 2.063   1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B CE  1 
ATOM   2535 N  NZ  . LYS B 1 55  ? 0.631   -23.552 1.490   1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 55   LYS B NZ  1 
ATOM   2536 N  N   . ILE B 1 56  ? -4.210  -22.748 7.158   1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B N   1 
ATOM   2537 C  CA  . ILE B 1 56  ? -5.202  -23.257 8.093   1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CA  1 
ATOM   2538 C  C   . ILE B 1 56  ? -6.590  -23.304 7.458   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B C   1 
ATOM   2539 O  O   . ILE B 1 56  ? -7.111  -22.290 6.992   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B O   1 
ATOM   2540 C  CB  . ILE B 1 56  ? -5.238  -22.415 9.382   1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CB  1 
ATOM   2541 C  CG1 . ILE B 1 56  ? -3.851  -22.431 10.033  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG1 1 
ATOM   2542 C  CG2 . ILE B 1 56  ? -6.278  -22.980 10.344  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CG2 1 
ATOM   2543 C  CD1 . ILE B 1 56  ? -3.787  -21.729 11.358  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 56   ILE B CD1 1 
ATOM   2544 N  N   . GLU B 1 57  ? -7.174  -24.497 7.455   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B N   1 
ATOM   2545 C  CA  . GLU B 1 57  ? -8.490  -24.752 6.876   1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B CA  1 
ATOM   2546 C  C   . GLU B 1 57  ? -9.586  -24.816 7.936   1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B C   1 
ATOM   2547 O  O   . GLU B 1 57  ? -10.710 -24.364 7.711   1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B O   1 
ATOM   2548 C  CB  . GLU B 1 57  ? -8.455  -26.088 6.123   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B CB  1 
ATOM   2549 C  CG  . GLU B 1 57  ? -9.733  -26.455 5.383   1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B CG  1 
ATOM   2550 C  CD  . GLU B 1 57  ? -9.720  -27.899 4.882   1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B CD  1 
ATOM   2551 O  OE1 . GLU B 1 57  ? -8.723  -28.627 5.125   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B OE1 1 
ATOM   2552 O  OE2 . GLU B 1 57  ? -10.715 -28.307 4.251   1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 57   GLU B OE2 1 
ATOM   2553 N  N   . LYS B 1 58  ? -9.254  -25.401 9.082   1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B N   1 
ATOM   2554 C  CA  . LYS B 1 58  ? -10.215 -25.554 10.172  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CA  1 
ATOM   2555 C  C   . LYS B 1 58  ? -9.569  -25.403 11.537  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B C   1 
ATOM   2556 O  O   . LYS B 1 58  ? -8.397  -25.731 11.729  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B O   1 
ATOM   2557 C  CB  . LYS B 1 58  ? -10.873 -26.942 10.125  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CB  1 
ATOM   2558 C  CG  . LYS B 1 58  ? -11.573 -27.267 8.817   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CG  1 
ATOM   2559 C  CD  . LYS B 1 58  ? -12.137 -28.686 8.818   1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CD  1 
ATOM   2560 C  CE  . LYS B 1 58  ? -12.866 -28.985 7.514   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B CE  1 
ATOM   2561 N  NZ  . LYS B 1 58  ? -13.996 -28.032 7.255   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 58   LYS B NZ  1 
ATOM   2562 N  N   . ILE B 1 59  ? -10.358 -24.915 12.485  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B N   1 
ATOM   2563 C  CA  . ILE B 1 59  ? -9.912  -24.761 13.859  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CA  1 
ATOM   2564 C  C   . ILE B 1 59  ? -11.016 -25.340 14.737  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B C   1 
ATOM   2565 O  O   . ILE B 1 59  ? -12.184 -24.935 14.634  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B O   1 
ATOM   2566 C  CB  . ILE B 1 59  ? -9.667  -23.273 14.222  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CB  1 
ATOM   2567 C  CG1 . ILE B 1 59  ? -8.534  -22.707 13.353  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CG1 1 
ATOM   2568 C  CG2 . ILE B 1 59  ? -9.309  -23.143 15.720  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CG2 1 
ATOM   2569 C  CD1 . ILE B 1 59  ? -8.381  -21.190 13.453  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CD1 1 
ATOM   2570 N  N   . PHE B 1 60  ? -10.650 -26.304 15.579  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B N   1 
ATOM   2571 C  CA  . PHE B 1 60  ? -11.607 -26.942 16.479  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CA  1 
ATOM   2572 C  C   . PHE B 1 60  ? -11.344 -26.541 17.922  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B C   1 
ATOM   2573 O  O   . PHE B 1 60  ? -10.236 -26.711 18.425  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B O   1 
ATOM   2574 C  CB  . PHE B 1 60  ? -11.528 -28.466 16.356  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CB  1 
ATOM   2575 C  CG  . PHE B 1 60  ? -11.862 -28.981 14.995  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CG  1 
ATOM   2576 C  CD1 . PHE B 1 60  ? -10.911 -28.971 13.976  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CD1 1 
ATOM   2577 C  CD2 . PHE B 1 60  ? -13.134 -29.491 14.728  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CD2 1 
ATOM   2578 C  CE1 . PHE B 1 60  ? -11.221 -29.465 12.710  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CE1 1 
ATOM   2579 C  CE2 . PHE B 1 60  ? -13.456 -29.988 13.463  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CE2 1 
ATOM   2580 C  CZ  . PHE B 1 60  ? -12.494 -29.974 12.454  1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CZ  1 
ATOM   2581 N  N   . ILE B 1 61  ? -12.360 -26.007 18.589  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B N   1 
ATOM   2582 C  CA  . ILE B 1 61  ? -12.207 -25.598 19.979  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B CA  1 
ATOM   2583 C  C   . ILE B 1 61  ? -12.865 -26.624 20.879  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B C   1 
ATOM   2584 O  O   . ILE B 1 61  ? -14.015 -27.015 20.657  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B O   1 
ATOM   2585 C  CB  . ILE B 1 61  ? -12.834 -24.215 20.222  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B CB  1 
ATOM   2586 C  CG1 . ILE B 1 61  ? -12.222 -23.195 19.254  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B CG1 1 
ATOM   2587 C  CG2 . ILE B 1 61  ? -12.612 -23.791 21.664  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B CG2 1 
ATOM   2588 C  CD1 . ILE B 1 61  ? -10.676 -23.078 19.352  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 61   ILE B CD1 1 
ATOM   2589 N  N   . THR B 1 62  ? -12.131 -27.064 21.892  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 62   THR B N   1 
ATOM   2590 C  CA  . THR B 1 62  ? -12.641 -28.068 22.812  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 62   THR B CA  1 
ATOM   2591 C  C   . THR B 1 62  ? -13.384 -27.491 24.008  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 62   THR B C   1 
ATOM   2592 O  O   . THR B 1 62  ? -14.352 -28.083 24.487  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 62   THR B O   1 
ATOM   2593 C  CB  . THR B 1 62  ? -11.497 -28.959 23.359  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 62   THR B CB  1 
ATOM   2594 O  OG1 . THR B 1 62  ? -10.509 -28.135 23.988  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 62   THR B OG1 1 
ATOM   2595 C  CG2 . THR B 1 62  ? -10.858 -29.745 22.243  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 62   THR B CG2 1 
ATOM   2596 N  N   . HIS B 1 63  ? -12.935 -26.341 24.491  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B N   1 
ATOM   2597 C  CA  . HIS B 1 63  ? -13.550 -25.730 25.657  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B CA  1 
ATOM   2598 C  C   . HIS B 1 63  ? -13.414 -24.206 25.590  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B C   1 
ATOM   2599 O  O   . HIS B 1 63  ? -12.368 -23.691 25.193  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B O   1 
ATOM   2600 C  CB  . HIS B 1 63  ? -12.867 -26.276 26.917  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B CB  1 
ATOM   2601 C  CG  . HIS B 1 63  ? -13.714 -26.201 28.148  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B CG  1 
ATOM   2602 N  ND1 . HIS B 1 63  ? -13.383 -26.852 29.319  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B ND1 1 
ATOM   2603 C  CD2 . HIS B 1 63  ? -14.885 -25.563 28.391  1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B CD2 1 
ATOM   2604 C  CE1 . HIS B 1 63  ? -14.314 -26.619 30.228  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B CE1 1 
ATOM   2605 N  NE2 . HIS B 1 63  ? -15.236 -25.839 29.691  1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 63   HIS B NE2 1 
ATOM   2606 N  N   . MSE B 1 64  ? -14.471 -23.489 25.969  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B N   1 
ATOM   2607 C  CA  . MSE B 1 64  ? -14.432 -22.034 25.937  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B CA  1 
ATOM   2608 C  C   . MSE B 1 64  ? -13.666 -21.443 27.119  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B C   1 
ATOM   2609 O  O   . MSE B 1 64  ? -14.208 -20.674 27.898  1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B O   1 
ATOM   2610 C  CB  . MSE B 1 64  ? -15.850 -21.437 25.897  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B CB  1 
ATOM   2611 C  CG  . MSE B 1 64  ? -16.604 -21.629 24.581  1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B CG  1 
ATOM   2612 SE SE  . MSE B 1 64  ? -15.694 -20.925 23.009  1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B SE  1 
ATOM   2613 C  CE  . MSE B 1 64  ? -16.003 -19.014 23.258  1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 64   MSE B CE  1 
ATOM   2614 N  N   . HIS B 1 65  ? -12.409 -21.830 27.264  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B N   1 
ATOM   2615 C  CA  . HIS B 1 65  ? -11.562 -21.286 28.319  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CA  1 
ATOM   2616 C  C   . HIS B 1 65  ? -10.680 -20.295 27.578  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B C   1 
ATOM   2617 O  O   . HIS B 1 65  ? -10.335 -20.517 26.415  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B O   1 
ATOM   2618 C  CB  . HIS B 1 65  ? -10.689 -22.374 28.948  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CB  1 
ATOM   2619 C  CG  . HIS B 1 65  ? -11.399 -23.217 29.960  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CG  1 
ATOM   2620 N  ND1 . HIS B 1 65  ? -10.879 -24.403 30.436  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B ND1 1 
ATOM   2621 C  CD2 . HIS B 1 65  ? -12.575 -23.035 30.606  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CD2 1 
ATOM   2622 C  CE1 . HIS B 1 65  ? -11.704 -24.914 31.331  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B CE1 1 
ATOM   2623 N  NE2 . HIS B 1 65  ? -12.741 -24.103 31.454  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 65   HIS B NE2 1 
ATOM   2624 N  N   . GLY B 1 66  ? -10.326 -19.203 28.240  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B N   1 
ATOM   2625 C  CA  . GLY B 1 66  ? -9.491  -18.199 27.605  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B CA  1 
ATOM   2626 C  C   . GLY B 1 66  ? -8.193  -18.746 27.031  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B C   1 
ATOM   2627 O  O   . GLY B 1 66  ? -7.760  -18.323 25.947  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B O   1 
ATOM   2628 N  N   . ASP B 1 67  ? -7.572  -19.693 27.733  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B N   1 
ATOM   2629 C  CA  . ASP B 1 67  ? -6.306  -20.248 27.254  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CA  1 
ATOM   2630 C  C   . ASP B 1 67  ? -6.492  -21.155 26.048  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B C   1 
ATOM   2631 O  O   . ASP B 1 67  ? -5.532  -21.755 25.551  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B O   1 
ATOM   2632 C  CB  . ASP B 1 67  ? -5.552  -20.973 28.392  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CB  1 
ATOM   2633 C  CG  . ASP B 1 67  ? -6.325  -22.148 28.975  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CG  1 
ATOM   2634 O  OD1 . ASP B 1 67  ? -7.575  -22.141 28.916  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B OD1 1 
ATOM   2635 O  OD2 . ASP B 1 67  ? -5.674  -23.072 29.516  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B OD2 1 
ATOM   2636 N  N   . HIS B 1 68  ? -7.729  -21.233 25.561  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B N   1 
ATOM   2637 C  CA  . HIS B 1 68  ? -8.026  -22.054 24.396  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B CA  1 
ATOM   2638 C  C   . HIS B 1 68  ? -8.542  -21.252 23.219  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B C   1 
ATOM   2639 O  O   . HIS B 1 68  ? -8.606  -21.768 22.103  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B O   1 
ATOM   2640 C  CB  . HIS B 1 68  ? -9.074  -23.125 24.725  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B CB  1 
ATOM   2641 C  CG  . HIS B 1 68  ? -8.611  -24.143 25.716  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B CG  1 
ATOM   2642 N  ND1 . HIS B 1 68  ? -8.695  -25.498 25.481  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B ND1 1 
ATOM   2643 C  CD2 . HIS B 1 68  ? -8.067  -24.009 26.949  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B CD2 1 
ATOM   2644 C  CE1 . HIS B 1 68  ? -8.221  -26.155 26.523  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B CE1 1 
ATOM   2645 N  NE2 . HIS B 1 68  ? -7.833  -25.276 27.428  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 68   HIS B NE2 1 
ATOM   2646 N  N   . VAL B 1 69  ? -8.892  -19.989 23.440  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B N   1 
ATOM   2647 C  CA  . VAL B 1 69  ? -9.470  -19.220 22.350  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B CA  1 
ATOM   2648 C  C   . VAL B 1 69  ? -8.986  -17.799 22.082  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B C   1 
ATOM   2649 O  O   . VAL B 1 69  ? -9.209  -17.281 20.994  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B O   1 
ATOM   2650 C  CB  . VAL B 1 69  ? -11.006 -19.144 22.526  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B CB  1 
ATOM   2651 C  CG1 . VAL B 1 69  ? -11.581 -20.543 22.642  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B CG1 1 
ATOM   2652 C  CG2 . VAL B 1 69  ? -11.345 -18.316 23.778  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 69   VAL B CG2 1 
ATOM   2653 N  N   . TYR B 1 70  ? -8.334  -17.162 23.046  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B N   1 
ATOM   2654 C  CA  . TYR B 1 70  ? -7.911  -15.781 22.838  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CA  1 
ATOM   2655 C  C   . TYR B 1 70  ? -6.972  -15.524 21.672  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B C   1 
ATOM   2656 O  O   . TYR B 1 70  ? -6.705  -14.370 21.338  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B O   1 
ATOM   2657 C  CB  . TYR B 1 70  ? -7.328  -15.192 24.128  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CB  1 
ATOM   2658 C  CG  . TYR B 1 70  ? -8.374  -14.957 25.200  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CG  1 
ATOM   2659 C  CD1 . TYR B 1 70  ? -9.729  -14.794 24.865  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CD1 1 
ATOM   2660 C  CD2 . TYR B 1 70  ? -8.019  -14.905 26.547  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CD2 1 
ATOM   2661 C  CE1 . TYR B 1 70  ? -10.706 -14.591 25.855  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CE1 1 
ATOM   2662 C  CE2 . TYR B 1 70  ? -8.985  -14.703 27.545  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CE2 1 
ATOM   2663 C  CZ  . TYR B 1 70  ? -10.320 -14.549 27.194  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B CZ  1 
ATOM   2664 O  OH  . TYR B 1 70  ? -11.261 -14.380 28.183  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 70   TYR B OH  1 
ATOM   2665 N  N   . GLY B 1 71  ? -6.489  -16.589 21.034  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 71   GLY B N   1 
ATOM   2666 C  CA  . GLY B 1 71  ? -5.601  -16.410 19.896  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 71   GLY B CA  1 
ATOM   2667 C  C   . GLY B 1 71  ? -6.363  -16.403 18.574  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 71   GLY B C   1 
ATOM   2668 O  O   . GLY B 1 71  ? -5.788  -16.101 17.522  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 71   GLY B O   1 
ATOM   2669 N  N   . LEU B 1 72  ? -7.654  -16.729 18.626  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B N   1 
ATOM   2670 C  CA  . LEU B 1 72  ? -8.499  -16.792 17.432  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CA  1 
ATOM   2671 C  C   . LEU B 1 72  ? -8.669  -15.487 16.647  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B C   1 
ATOM   2672 O  O   . LEU B 1 72  ? -8.417  -15.452 15.443  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B O   1 
ATOM   2673 C  CB  . LEU B 1 72  ? -9.894  -17.332 17.788  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CB  1 
ATOM   2674 C  CG  . LEU B 1 72  ? -10.178 -18.833 17.636  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CG  1 
ATOM   2675 C  CD1 . LEU B 1 72  ? -11.601 -19.120 18.100  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD1 1 
ATOM   2676 C  CD2 . LEU B 1 72  ? -10.009 -19.263 16.176  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 72   LEU B CD2 1 
ATOM   2677 N  N   . PRO B 1 73  ? -9.097  -14.398 17.312  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B N   1 
ATOM   2678 C  CA  . PRO B 1 73  ? -9.279  -13.133 16.585  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B CA  1 
ATOM   2679 C  C   . PRO B 1 73  ? -8.021  -12.730 15.820  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B C   1 
ATOM   2680 O  O   . PRO B 1 73  ? -8.077  -12.424 14.628  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B O   1 
ATOM   2681 C  CB  . PRO B 1 73  ? -9.628  -12.137 17.695  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B CB  1 
ATOM   2682 C  CG  . PRO B 1 73  ? -10.245 -13.010 18.767  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B CG  1 
ATOM   2683 C  CD  . PRO B 1 73  ? -9.338  -14.213 18.755  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 73   PRO B CD  1 
ATOM   2684 N  N   . GLY B 1 74  ? -6.890  -12.742 16.517  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B N   1 
ATOM   2685 C  CA  . GLY B 1 74  ? -5.627  -12.385 15.903  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B CA  1 
ATOM   2686 C  C   . GLY B 1 74  ? -5.275  -13.265 14.721  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B C   1 
ATOM   2687 O  O   . GLY B 1 74  ? -4.860  -12.770 13.673  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 74   GLY B O   1 
ATOM   2688 N  N   . LEU B 1 75  ? -5.447  -14.574 14.873  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B N   1 
ATOM   2689 C  CA  . LEU B 1 75  ? -5.126  -15.491 13.789  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CA  1 
ATOM   2690 C  C   . LEU B 1 75  ? -6.016  -15.253 12.571  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B C   1 
ATOM   2691 O  O   . LEU B 1 75  ? -5.525  -15.188 11.445  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B O   1 
ATOM   2692 C  CB  . LEU B 1 75  ? -5.250  -16.941 14.261  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CB  1 
ATOM   2693 C  CG  . LEU B 1 75  ? -4.914  -17.999 13.205  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CG  1 
ATOM   2694 C  CD1 . LEU B 1 75  ? -3.552  -17.679 12.570  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD1 1 
ATOM   2695 C  CD2 . LEU B 1 75  ? -4.904  -19.383 13.845  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 75   LEU B CD2 1 
ATOM   2696 N  N   . LEU B 1 76  ? -7.321  -15.116 12.793  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B N   1 
ATOM   2697 C  CA  . LEU B 1 76  ? -8.243  -14.880 11.693  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CA  1 
ATOM   2698 C  C   . LEU B 1 76  ? -7.895  -13.573 10.991  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B C   1 
ATOM   2699 O  O   . LEU B 1 76  ? -7.955  -13.476 9.759   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B O   1 
ATOM   2700 C  CB  . LEU B 1 76  ? -9.693  -14.832 12.198  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CB  1 
ATOM   2701 C  CG  . LEU B 1 76  ? -10.205 -16.127 12.843  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CG  1 
ATOM   2702 C  CD1 . LEU B 1 76  ? -11.702 -16.026 13.154  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CD1 1 
ATOM   2703 C  CD2 . LEU B 1 76  ? -9.954  -17.275 11.894  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 76   LEU B CD2 1 
ATOM   2704 N  N   . GLY B 1 77  ? -7.522  -12.576 11.785  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B N   1 
ATOM   2705 C  CA  . GLY B 1 77  ? -7.165  -11.280 11.240  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B CA  1 
ATOM   2706 C  C   . GLY B 1 77  ? -5.889  -11.336 10.422  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B C   1 
ATOM   2707 O  O   . GLY B 1 77  ? -5.832  -10.785 9.323   1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 77   GLY B O   1 
ATOM   2708 N  N   . SER B 1 78  ? -4.858  -11.999 10.938  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 78   SER B N   1 
ATOM   2709 C  CA  . SER B 1 78  ? -3.610  -12.088 10.192  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 78   SER B CA  1 
ATOM   2710 C  C   . SER B 1 78  ? -3.784  -12.824 8.868   1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 78   SER B C   1 
ATOM   2711 O  O   . SER B 1 78  ? -3.179  -12.457 7.859   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 78   SER B O   1 
ATOM   2712 C  CB  . SER B 1 78  ? -2.534  -12.776 11.024  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 78   SER B CB  1 
ATOM   2713 O  OG  . SER B 1 78  ? -2.133  -11.948 12.093  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 78   SER B OG  1 
ATOM   2714 N  N   . ARG B 1 79  ? -4.616  -13.860 8.868   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B N   1 
ATOM   2715 C  CA  . ARG B 1 79  ? -4.853  -14.638 7.658   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B CA  1 
ATOM   2716 C  C   . ARG B 1 79  ? -5.454  -13.727 6.586   1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B C   1 
ATOM   2717 O  O   . ARG B 1 79  ? -5.169  -13.867 5.397   1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B O   1 
ATOM   2718 C  CB  . ARG B 1 79  ? -5.814  -15.787 7.970   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B CB  1 
ATOM   2719 C  CG  . ARG B 1 79  ? -5.945  -16.856 6.892   1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B CG  1 
ATOM   2720 C  CD  . ARG B 1 79  ? -6.724  -18.030 7.473   1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B CD  1 
ATOM   2721 N  NE  . ARG B 1 79  ? -6.864  -19.195 6.595   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B NE  1 
ATOM   2722 C  CZ  . ARG B 1 79  ? -7.697  -19.279 5.560   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B CZ  1 
ATOM   2723 N  NH1 . ARG B 1 79  ? -8.483  -18.256 5.233   1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B NH1 1 
ATOM   2724 N  NH2 . ARG B 1 79  ? -7.775  -20.413 4.875   1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 79   ARG B NH2 1 
ATOM   2725 N  N   . SER B 1 80  ? -6.288  -12.793 7.024   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 80   SER B N   1 
ATOM   2726 C  CA  . SER B 1 80  ? -6.944  -11.874 6.114   1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 80   SER B CA  1 
ATOM   2727 C  C   . SER B 1 80  ? -5.947  -10.825 5.643   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 80   SER B C   1 
ATOM   2728 O  O   . SER B 1 80  ? -5.880  -10.507 4.462   1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 80   SER B O   1 
ATOM   2729 C  CB  . SER B 1 80  ? -8.141  -11.219 6.808   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 80   SER B CB  1 
ATOM   2730 O  OG  . SER B 1 80  ? -8.846  -10.374 5.919   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 80   SER B OG  1 
ATOM   2731 N  N   . PHE B 1 81  ? -5.163  -10.305 6.578   1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B N   1 
ATOM   2732 C  CA  . PHE B 1 81  ? -4.140  -9.309  6.283   1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CA  1 
ATOM   2733 C  C   . PHE B 1 81  ? -3.148  -9.860  5.268   1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B C   1 
ATOM   2734 O  O   . PHE B 1 81  ? -2.640  -9.127  4.420   1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B O   1 
ATOM   2735 C  CB  . PHE B 1 81  ? -3.413  -8.936  7.583   1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CB  1 
ATOM   2736 C  CG  . PHE B 1 81  ? -2.257  -7.981  7.405   1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CG  1 
ATOM   2737 C  CD1 . PHE B 1 81  ? -1.049  -8.411  6.870   1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CD1 1 
ATOM   2738 C  CD2 . PHE B 1 81  ? -2.363  -6.662  7.837   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CD2 1 
ATOM   2739 C  CE1 . PHE B 1 81  ? 0.041   -7.541  6.776   1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CE1 1 
ATOM   2740 C  CE2 . PHE B 1 81  ? -1.280  -5.782  7.749   1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CE2 1 
ATOM   2741 C  CZ  . PHE B 1 81  ? -0.077  -6.222  7.219   1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 81   PHE B CZ  1 
ATOM   2742 N  N   . GLN B 1 82  ? -2.877  -11.157 5.360   1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B N   1 
ATOM   2743 C  CA  . GLN B 1 82  ? -1.924  -11.801 4.467   1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B CA  1 
ATOM   2744 C  C   . GLN B 1 82  ? -2.504  -12.244 3.130   1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B C   1 
ATOM   2745 O  O   . GLN B 1 82  ? -1.806  -12.851 2.314   1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B O   1 
ATOM   2746 C  CB  . GLN B 1 82  ? -1.275  -12.994 5.171   1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B CB  1 
ATOM   2747 C  CG  . GLN B 1 82  ? -0.160  -12.599 6.128   1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B CG  1 
ATOM   2748 C  CD  . GLN B 1 82  ? 0.350   -13.773 6.946   1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B CD  1 
ATOM   2749 O  OE1 . GLN B 1 82  ? -0.288  -14.189 7.914   1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B OE1 1 
ATOM   2750 N  NE2 . GLN B 1 82  ? 1.501   -14.323 6.551   1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 82   GLN B NE2 1 
ATOM   2751 N  N   . GLY B 1 83  ? -3.779  -11.952 2.902   1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 83   GLY B N   1 
ATOM   2752 C  CA  . GLY B 1 83  ? -4.391  -12.315 1.633   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 83   GLY B CA  1 
ATOM   2753 C  C   . GLY B 1 83  ? -4.875  -13.745 1.443   1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 83   GLY B C   1 
ATOM   2754 O  O   . GLY B 1 83  ? -5.002  -14.194 0.302   1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 83   GLY B O   1 
ATOM   2755 N  N   . GLY B 1 84  ? -5.136  -14.467 2.532   1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 84   GLY B N   1 
ATOM   2756 C  CA  . GLY B 1 84  ? -5.635  -15.825 2.402   1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 84   GLY B CA  1 
ATOM   2757 C  C   . GLY B 1 84  ? -7.029  -15.735 1.808   1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 84   GLY B C   1 
ATOM   2758 O  O   . GLY B 1 84  ? -7.815  -14.878 2.208   1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 84   GLY B O   1 
ATOM   2759 N  N   . GLU B 1 85  ? -7.361  -16.602 0.859   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B N   1 
ATOM   2760 C  CA  . GLU B 1 85  ? -8.682  -16.520 0.250   1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B CA  1 
ATOM   2761 C  C   . GLU B 1 85  ? -9.535  -17.771 0.393   1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B C   1 
ATOM   2762 O  O   . GLU B 1 85  ? -10.729 -17.754 0.085   1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B O   1 
ATOM   2763 C  CB  . GLU B 1 85  ? -8.542  -16.139 -1.225  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B CB  1 
ATOM   2764 C  CG  . GLU B 1 85  ? -7.610  -14.947 -1.447  1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B CG  1 
ATOM   2765 C  CD  . GLU B 1 85  ? -7.762  -14.314 -2.821  1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B CD  1 
ATOM   2766 O  OE1 . GLU B 1 85  ? -8.725  -13.541 -3.017  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B OE1 1 
ATOM   2767 O  OE2 . GLU B 1 85  ? -6.921  -14.595 -3.703  1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 85   GLU B OE2 1 
ATOM   2768 N  N   . ASP B 1 86  ? -8.930  -18.851 0.870   1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B N   1 
ATOM   2769 C  CA  . ASP B 1 86  ? -9.656  -20.097 1.056   1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B CA  1 
ATOM   2770 C  C   . ASP B 1 86  ? -10.554 -20.038 2.275   1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B C   1 
ATOM   2771 O  O   . ASP B 1 86  ? -10.273 -19.344 3.250   1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B O   1 
ATOM   2772 C  CB  . ASP B 1 86  ? -8.694  -21.276 1.212   1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B CB  1 
ATOM   2773 C  CG  . ASP B 1 86  ? -7.918  -21.555 -0.047  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B CG  1 
ATOM   2774 O  OD1 . ASP B 1 86  ? -8.490  -21.390 -1.142  1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B OD1 1 
ATOM   2775 O  OD2 . ASP B 1 86  ? -6.741  -21.947 0.051   1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 86   ASP B OD2 1 
ATOM   2776 N  N   . GLU B 1 87  ? -11.645 -20.782 2.215   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B N   1 
ATOM   2777 C  CA  . GLU B 1 87  ? -12.581 -20.818 3.314   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CA  1 
ATOM   2778 C  C   . GLU B 1 87  ? -11.937 -21.413 4.557   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B C   1 
ATOM   2779 O  O   . GLU B 1 87  ? -11.066 -22.280 4.470   1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B O   1 
ATOM   2780 C  CB  . GLU B 1 87  ? -13.796 -21.651 2.924   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CB  1 
ATOM   2781 C  CG  . GLU B 1 87  ? -14.738 -21.922 4.069   1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CG  1 
ATOM   2782 C  CD  . GLU B 1 87  ? -15.927 -22.744 3.639   1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B CD  1 
ATOM   2783 O  OE1 . GLU B 1 87  ? -15.712 -23.761 2.944   1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE1 1 
ATOM   2784 O  OE2 . GLU B 1 87  ? -17.067 -22.383 4.001   1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 87   GLU B OE2 1 
ATOM   2785 N  N   . LEU B 1 88  ? -12.361 -20.926 5.715   1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B N   1 
ATOM   2786 C  CA  . LEU B 1 88  ? -11.871 -21.440 6.983   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CA  1 
ATOM   2787 C  C   . LEU B 1 88  ? -13.087 -21.643 7.861   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B C   1 
ATOM   2788 O  O   . LEU B 1 88  ? -13.955 -20.780 7.918   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B O   1 
ATOM   2789 C  CB  . LEU B 1 88  ? -10.906 -20.452 7.655   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CB  1 
ATOM   2790 C  CG  . LEU B 1 88  ? -10.321 -20.953 8.987   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CG  1 
ATOM   2791 C  CD1 . LEU B 1 88  ? -8.907  -20.441 9.166   1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CD1 1 
ATOM   2792 C  CD2 . LEU B 1 88  ? -11.204 -20.511 10.135  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 88   LEU B CD2 1 
ATOM   2793 N  N   . THR B 1 89  ? -13.171 -22.786 8.528   1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 89   THR B N   1 
ATOM   2794 C  CA  . THR B 1 89  ? -14.303 -23.028 9.407   1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 89   THR B CA  1 
ATOM   2795 C  C   . THR B 1 89  ? -13.819 -23.207 10.847  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 89   THR B C   1 
ATOM   2796 O  O   . THR B 1 89  ? -12.802 -23.862 11.095  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 89   THR B O   1 
ATOM   2797 C  CB  . THR B 1 89  ? -15.113 -24.279 8.963   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 89   THR B CB  1 
ATOM   2798 O  OG1 . THR B 1 89  ? -15.436 -24.170 7.570   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 89   THR B OG1 1 
ATOM   2799 C  CG2 . THR B 1 89  ? -16.420 -24.380 9.753   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 89   THR B CG2 1 
ATOM   2800 N  N   . VAL B 1 90  ? -14.525 -22.588 11.788  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B N   1 
ATOM   2801 C  CA  . VAL B 1 90  ? -14.182 -22.708 13.201  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CA  1 
ATOM   2802 C  C   . VAL B 1 90  ? -15.315 -23.502 13.825  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B C   1 
ATOM   2803 O  O   . VAL B 1 90  ? -16.492 -23.233 13.564  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B O   1 
ATOM   2804 C  CB  . VAL B 1 90  ? -14.099 -21.335 13.909  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CB  1 
ATOM   2805 C  CG1 . VAL B 1 90  ? -13.751 -21.531 15.393  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG1 1 
ATOM   2806 C  CG2 . VAL B 1 90  ? -13.060 -20.451 13.232  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 90   VAL B CG2 1 
ATOM   2807 N  N   . TYR B 1 91  ? -14.956 -24.505 14.615  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B N   1 
ATOM   2808 C  CA  . TYR B 1 91  ? -15.941 -25.338 15.286  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CA  1 
ATOM   2809 C  C   . TYR B 1 91  ? -15.717 -25.121 16.770  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B C   1 
ATOM   2810 O  O   . TYR B 1 91  ? -14.578 -25.078 17.231  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B O   1 
ATOM   2811 C  CB  . TYR B 1 91  ? -15.733 -26.825 14.954  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CB  1 
ATOM   2812 C  CG  . TYR B 1 91  ? -15.727 -27.158 13.477  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CG  1 
ATOM   2813 C  CD1 . TYR B 1 91  ? -14.624 -26.859 12.674  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CD1 1 
ATOM   2814 C  CD2 . TYR B 1 91  ? -16.827 -27.782 12.883  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CD2 1 
ATOM   2815 C  CE1 . TYR B 1 91  ? -14.616 -27.172 11.313  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CE1 1 
ATOM   2816 C  CE2 . TYR B 1 91  ? -16.833 -28.094 11.524  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CE2 1 
ATOM   2817 C  CZ  . TYR B 1 91  ? -15.730 -27.790 10.743  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B CZ  1 
ATOM   2818 O  OH  . TYR B 1 91  ? -15.741 -28.093 9.397   1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 91   TYR B OH  1 
ATOM   2819 N  N   . GLY B 1 92  ? -16.791 -24.969 17.526  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 92   GLY B N   1 
ATOM   2820 C  CA  . GLY B 1 92  ? -16.613 -24.774 18.946  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 92   GLY B CA  1 
ATOM   2821 C  C   . GLY B 1 92  ? -17.900 -24.839 19.728  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 92   GLY B C   1 
ATOM   2822 O  O   . GLY B 1 92  ? -18.979 -24.922 19.140  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 92   GLY B O   1 
ATOM   2823 N  N   . PRO B 1 93  ? -17.805 -24.829 21.069  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B N   1 
ATOM   2824 C  CA  . PRO B 1 93  ? -18.959 -24.881 21.966  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CA  1 
ATOM   2825 C  C   . PRO B 1 93  ? -19.699 -23.551 21.855  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B C   1 
ATOM   2826 O  O   . PRO B 1 93  ? -19.120 -22.543 21.422  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B O   1 
ATOM   2827 C  CB  . PRO B 1 93  ? -18.324 -25.047 23.351  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CB  1 
ATOM   2828 C  CG  . PRO B 1 93  ? -16.932 -25.583 23.069  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CG  1 
ATOM   2829 C  CD  . PRO B 1 93  ? -16.549 -24.810 21.843  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 93   PRO B CD  1 
ATOM   2830 N  N   . LYS B 1 94  ? -20.968 -23.555 22.246  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B N   1 
ATOM   2831 C  CA  . LYS B 1 94  ? -21.796 -22.353 22.214  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CA  1 
ATOM   2832 C  C   . LYS B 1 94  ? -21.052 -21.178 22.811  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B C   1 
ATOM   2833 O  O   . LYS B 1 94  ? -20.457 -21.290 23.880  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B O   1 
ATOM   2834 C  CB  . LYS B 1 94  ? -23.083 -22.574 23.005  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CB  1 
ATOM   2835 C  CG  . LYS B 1 94  ? -24.123 -23.384 22.265  1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CG  1 
ATOM   2836 C  CD  . LYS B 1 94  ? -24.654 -22.608 21.070  1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CD  1 
ATOM   2837 C  CE  . LYS B 1 94  ? -25.821 -23.340 20.427  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B CE  1 
ATOM   2838 N  NZ  . LYS B 1 94  ? -26.341 -22.612 19.240  1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 94   LYS B NZ  1 
ATOM   2839 N  N   . GLY B 1 95  ? -21.091 -20.051 22.112  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 95   GLY B N   1 
ATOM   2840 C  CA  . GLY B 1 95  ? -20.403 -18.868 22.587  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 95   GLY B CA  1 
ATOM   2841 C  C   . GLY B 1 95  ? -19.258 -18.505 21.662  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 95   GLY B C   1 
ATOM   2842 O  O   . GLY B 1 95  ? -18.783 -17.366 21.660  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 95   GLY B O   1 
ATOM   2843 N  N   . ILE B 1 96  ? -18.822 -19.471 20.860  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B N   1 
ATOM   2844 C  CA  . ILE B 1 96  ? -17.717 -19.243 19.934  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B CA  1 
ATOM   2845 C  C   . ILE B 1 96  ? -18.142 -18.276 18.828  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B C   1 
ATOM   2846 O  O   . ILE B 1 96  ? -17.345 -17.477 18.351  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B O   1 
ATOM   2847 C  CB  . ILE B 1 96  ? -17.225 -20.581 19.316  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B CB  1 
ATOM   2848 C  CG1 . ILE B 1 96  ? -15.957 -20.345 18.494  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B CG1 1 
ATOM   2849 C  CG2 . ILE B 1 96  ? -18.310 -21.201 18.458  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B CG2 1 
ATOM   2850 C  CD1 . ILE B 1 96  ? -14.759 -19.940 19.323  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 96   ILE B CD1 1 
ATOM   2851 N  N   . LYS B 1 97  ? -19.407 -18.347 18.432  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B N   1 
ATOM   2852 C  CA  . LYS B 1 97  ? -19.930 -17.463 17.400  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B CA  1 
ATOM   2853 C  C   . LYS B 1 97  ? -19.836 -16.008 17.885  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B C   1 
ATOM   2854 O  O   . LYS B 1 97  ? -19.220 -15.163 17.245  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B O   1 
ATOM   2855 C  CB  . LYS B 1 97  ? -21.389 -17.814 17.118  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B CB  1 
ATOM   2856 C  CG  . LYS B 1 97  ? -21.995 -17.131 15.905  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B CG  1 
ATOM   2857 C  CD  . LYS B 1 97  ? -21.983 -18.068 14.717  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B CD  1 
ATOM   2858 C  CE  . LYS B 1 97  ? -22.859 -17.563 13.582  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B CE  1 
ATOM   2859 N  NZ  . LYS B 1 97  ? -22.824 -18.500 12.408  1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 97   LYS B NZ  1 
ATOM   2860 N  N   . ALA B 1 98  ? -20.450 -15.733 19.030  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B N   1 
ATOM   2861 C  CA  . ALA B 1 98  ? -20.450 -14.391 19.602  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B CA  1 
ATOM   2862 C  C   . ALA B 1 98  ? -19.040 -13.876 19.807  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B C   1 
ATOM   2863 O  O   . ALA B 1 98  ? -18.741 -12.734 19.462  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B O   1 
ATOM   2864 C  CB  . ALA B 1 98  ? -21.193 -14.385 20.930  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 98   ALA B CB  1 
ATOM   2865 N  N   . PHE B 1 99  ? -18.176 -14.711 20.375  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B N   1 
ATOM   2866 C  CA  . PHE B 1 99  ? -16.802 -14.296 20.622  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CA  1 
ATOM   2867 C  C   . PHE B 1 99  ? -16.133 -13.817 19.343  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B C   1 
ATOM   2868 O  O   . PHE B 1 99  ? -15.555 -12.727 19.302  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B O   1 
ATOM   2869 C  CB  . PHE B 1 99  ? -15.984 -15.439 21.212  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CB  1 
ATOM   2870 C  CG  . PHE B 1 99  ? -14.521 -15.112 21.373  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CG  1 
ATOM   2871 C  CD1 . PHE B 1 99  ? -14.123 -13.997 22.097  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD1 1 
ATOM   2872 C  CD2 . PHE B 1 99  ? -13.544 -15.922 20.800  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CD2 1 
ATOM   2873 C  CE1 . PHE B 1 99  ? -12.773 -13.689 22.250  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE1 1 
ATOM   2874 C  CE2 . PHE B 1 99  ? -12.190 -15.624 20.950  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CE2 1 
ATOM   2875 C  CZ  . PHE B 1 99  ? -11.805 -14.503 21.678  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 99   PHE B CZ  1 
ATOM   2876 N  N   . ILE B 1 100 ? -16.223 -14.634 18.298  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B N   1 
ATOM   2877 C  CA  . ILE B 1 100 ? -15.611 -14.300 17.019  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CA  1 
ATOM   2878 C  C   . ILE B 1 100 ? -16.291 -13.127 16.311  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B C   1 
ATOM   2879 O  O   . ILE B 1 100 ? -15.630 -12.160 15.921  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B O   1 
ATOM   2880 C  CB  . ILE B 1 100 ? -15.620 -15.518 16.067  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CB  1 
ATOM   2881 C  CG1 . ILE B 1 100 ? -14.735 -16.634 16.638  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CG1 1 
ATOM   2882 C  CG2 . ILE B 1 100 ? -15.139 -15.102 14.684  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CG2 1 
ATOM   2883 C  CD1 . ILE B 1 100 ? -14.854 -17.948 15.882  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CD1 1 
ATOM   2884 N  N   . GLU B 1 101 ? -17.609 -13.200 16.148  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B N   1 
ATOM   2885 C  CA  . GLU B 1 101 ? -18.306 -12.128 15.445  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CA  1 
ATOM   2886 C  C   . GLU B 1 101 ? -18.157 -10.756 16.100  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B C   1 
ATOM   2887 O  O   . GLU B 1 101 ? -17.986 -9.759  15.406  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B O   1 
ATOM   2888 C  CB  . GLU B 1 101 ? -19.785 -12.495 15.241  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CB  1 
ATOM   2889 C  CG  . GLU B 1 101 ? -19.926 -13.777 14.432  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CG  1 
ATOM   2890 C  CD  . GLU B 1 101 ? -21.310 -14.001 13.859  1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B CD  1 
ATOM   2891 O  OE1 . GLU B 1 101 ? -22.301 -13.767 14.581  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B OE1 1 
ATOM   2892 O  OE2 . GLU B 1 101 ? -21.404 -14.436 12.689  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 101  GLU B OE2 1 
ATOM   2893 N  N   . THR B 1 102 ? -18.199 -10.705 17.426  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 102  THR B N   1 
ATOM   2894 C  CA  . THR B 1 102 ? -18.052 -9.440  18.129  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CA  1 
ATOM   2895 C  C   . THR B 1 102 ? -16.630 -8.899  17.988  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 102  THR B C   1 
ATOM   2896 O  O   . THR B 1 102 ? -16.430 -7.691  17.822  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 102  THR B O   1 
ATOM   2897 C  CB  . THR B 1 102 ? -18.387 -9.584  19.626  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CB  1 
ATOM   2898 O  OG1 . THR B 1 102 ? -19.734 -10.048 19.766  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 102  THR B OG1 1 
ATOM   2899 C  CG2 . THR B 1 102 ? -18.260 -8.242  20.331  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 102  THR B CG2 1 
ATOM   2900 N  N   . SER B 1 103 ? -15.641 -9.786  18.051  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 103  SER B N   1 
ATOM   2901 C  CA  . SER B 1 103 ? -14.252 -9.344  17.926  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 103  SER B CA  1 
ATOM   2902 C  C   . SER B 1 103 ? -13.996 -8.734  16.565  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 103  SER B C   1 
ATOM   2903 O  O   . SER B 1 103 ? -13.469 -7.630  16.462  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 103  SER B O   1 
ATOM   2904 C  CB  . SER B 1 103 ? -13.282 -10.506 18.148  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 103  SER B CB  1 
ATOM   2905 O  OG  . SER B 1 103 ? -13.335 -10.954 19.493  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 103  SER B OG  1 
ATOM   2906 N  N   . LEU B 1 104 ? -14.378 -9.448  15.514  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B N   1 
ATOM   2907 C  CA  . LEU B 1 104 ? -14.166 -8.950  14.164  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CA  1 
ATOM   2908 C  C   . LEU B 1 104 ? -14.954 -7.676  13.899  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B C   1 
ATOM   2909 O  O   . LEU B 1 104 ? -14.486 -6.787  13.180  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B O   1 
ATOM   2910 C  CB  . LEU B 1 104 ? -14.542 -10.024 13.137  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CB  1 
ATOM   2911 C  CG  . LEU B 1 104 ? -13.729 -11.325 13.259  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CG  1 
ATOM   2912 C  CD1 . LEU B 1 104 ? -14.166 -12.326 12.202  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CD1 1 
ATOM   2913 C  CD2 . LEU B 1 104 ? -12.248 -11.016 13.116  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 104  LEU B CD2 1 
ATOM   2914 N  N   . ALA B 1 105 ? -16.147 -7.582  14.482  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 105  ALA B N   1 
ATOM   2915 C  CA  . ALA B 1 105 ? -16.986 -6.408  14.286  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 105  ALA B CA  1 
ATOM   2916 C  C   . ALA B 1 105 ? -16.418 -5.143  14.935  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 105  ALA B C   1 
ATOM   2917 O  O   . ALA B 1 105 ? -16.314 -4.110  14.276  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 105  ALA B O   1 
ATOM   2918 C  CB  . ALA B 1 105 ? -18.408 -6.676  14.806  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 105  ALA B CB  1 
ATOM   2919 N  N   . VAL B 1 106 ? -16.043 -5.210  16.214  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B N   1 
ATOM   2920 C  CA  . VAL B 1 106 ? -15.512 -4.018  16.879  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CA  1 
ATOM   2921 C  C   . VAL B 1 106 ? -14.155 -3.575  16.342  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B C   1 
ATOM   2922 O  O   . VAL B 1 106 ? -13.781 -2.415  16.492  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B O   1 
ATOM   2923 C  CB  . VAL B 1 106 ? -15.374 -4.198  18.422  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CB  1 
ATOM   2924 C  CG1 . VAL B 1 106 ? -16.699 -4.605  19.021  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CG1 1 
ATOM   2925 C  CG2 . VAL B 1 106 ? -14.285 -5.211  18.744  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 106  VAL B CG2 1 
ATOM   2926 N  N   . THR B 1 107 ? -13.408 -4.486  15.726  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 107  THR B N   1 
ATOM   2927 C  CA  . THR B 1 107 ? -12.105 -4.111  15.183  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 107  THR B CA  1 
ATOM   2928 C  C   . THR B 1 107 ? -12.226 -3.725  13.714  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 107  THR B C   1 
ATOM   2929 O  O   . THR B 1 107 ? -11.218 -3.506  13.035  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 107  THR B O   1 
ATOM   2930 C  CB  . THR B 1 107 ? -11.079 -5.252  15.321  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 107  THR B CB  1 
ATOM   2931 O  OG1 . THR B 1 107 ? -11.513 -6.387  14.563  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 107  THR B OG1 1 
ATOM   2932 C  CG2 . THR B 1 107 ? -10.924 -5.649  16.794  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 107  THR B CG2 1 
ATOM   2933 N  N   . LYS B 1 108 ? -13.468 -3.643  13.236  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B N   1 
ATOM   2934 C  CA  . LYS B 1 108 ? -13.763 -3.278  11.852  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CA  1 
ATOM   2935 C  C   . LYS B 1 108 ? -13.009 -4.137  10.840  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B C   1 
ATOM   2936 O  O   . LYS B 1 108 ? -12.560 -3.649  9.803   1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B O   1 
ATOM   2937 C  CB  . LYS B 1 108 ? -13.439 -1.798  11.611  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CB  1 
ATOM   2938 C  CG  . LYS B 1 108 ? -14.172 -0.831  12.534  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CG  1 
ATOM   2939 C  CD  . LYS B 1 108 ? -15.679 -1.006  12.454  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CD  1 
ATOM   2940 C  CE  . LYS B 1 108 ? -16.382 -0.053  13.409  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B CE  1 
ATOM   2941 N  NZ  . LYS B 1 108 ? -17.859 -0.248  13.417  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 108  LYS B NZ  1 
ATOM   2942 N  N   . THR B 1 109 ? -12.894 -5.425  11.139  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 109  THR B N   1 
ATOM   2943 C  CA  . THR B 1 109 ? -12.192 -6.364  10.276  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CA  1 
ATOM   2944 C  C   . THR B 1 109 ? -13.064 -6.914  9.151   1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 109  THR B C   1 
ATOM   2945 O  O   . THR B 1 109 ? -14.158 -7.428  9.387   1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 109  THR B O   1 
ATOM   2946 C  CB  . THR B 1 109 ? -11.661 -7.562  11.092  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CB  1 
ATOM   2947 O  OG1 . THR B 1 109 ? -10.727 -7.097  12.074  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 109  THR B OG1 1 
ATOM   2948 C  CG2 . THR B 1 109 ? -10.989 -8.580  10.176  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 109  THR B CG2 1 
ATOM   2949 N  N   . HIS B 1 110 ? -12.563 -6.811  7.926   1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B N   1 
ATOM   2950 C  CA  . HIS B 1 110 ? -13.271 -7.320  6.760   1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B CA  1 
ATOM   2951 C  C   . HIS B 1 110 ? -12.414 -8.427  6.162   1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B C   1 
ATOM   2952 O  O   . HIS B 1 110 ? -11.425 -8.169  5.481   1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B O   1 
ATOM   2953 C  CB  . HIS B 1 110 ? -13.502 -6.189  5.754   1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B CB  1 
ATOM   2954 C  CG  . HIS B 1 110 ? -14.258 -5.028  6.328   1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B CG  1 
ATOM   2955 N  ND1 . HIS B 1 110 ? -15.554 -5.139  6.786   1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B ND1 1 
ATOM   2956 C  CD2 . HIS B 1 110 ? -13.880 -3.750  6.575   1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B CD2 1 
ATOM   2957 C  CE1 . HIS B 1 110 ? -15.941 -3.981  7.293   1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B CE1 1 
ATOM   2958 N  NE2 . HIS B 1 110 ? -14.943 -3.122  7.179   1.00 50.47 ? ? ? ? ? ? 110  HIS B NE2 1 
ATOM   2959 N  N   . LEU B 1 111 ? -12.803 -9.665  6.436   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B N   1 
ATOM   2960 C  CA  . LEU B 1 111 ? -12.071 -10.834 5.971   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B CA  1 
ATOM   2961 C  C   . LEU B 1 111 ? -11.968 -10.995 4.457   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B C   1 
ATOM   2962 O  O   . LEU B 1 111 ? -12.944 -10.833 3.728   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B O   1 
ATOM   2963 C  CB  . LEU B 1 111 ? -12.699 -12.088 6.582   1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B CB  1 
ATOM   2964 C  CG  . LEU B 1 111 ? -12.170 -12.634 7.916   1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B CG  1 
ATOM   2965 C  CD1 . LEU B 1 111 ? -11.542 -11.555 8.773   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B CD1 1 
ATOM   2966 C  CD2 . LEU B 1 111 ? -13.329 -13.308 8.633   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 111  LEU B CD2 1 
ATOM   2967 N  N   . THR B 1 112 ? -10.773 -11.340 3.990   1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 112  THR B N   1 
ATOM   2968 C  CA  . THR B 1 112 ? -10.546 -11.542 2.565   1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 112  THR B CA  1 
ATOM   2969 C  C   . THR B 1 112 ? -10.933 -12.956 2.141   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 112  THR B C   1 
ATOM   2970 O  O   . THR B 1 112 ? -10.704 -13.349 1.006   1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 112  THR B O   1 
ATOM   2971 C  CB  . THR B 1 112 ? -9.066  -11.335 2.201   1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 112  THR B CB  1 
ATOM   2972 O  OG1 . THR B 1 112 ? -8.263  -12.249 2.958   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 112  THR B OG1 1 
ATOM   2973 C  CG2 . THR B 1 112 ? -8.639  -9.905  2.489   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 112  THR B CG2 1 
ATOM   2974 N  N   . TYR B 1 113 ? -11.517 -13.719 3.055   1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B N   1 
ATOM   2975 C  CA  . TYR B 1 113 ? -11.903 -15.089 2.749   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CA  1 
ATOM   2976 C  C   . TYR B 1 113 ? -13.221 -15.434 3.427   1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B C   1 
ATOM   2977 O  O   . TYR B 1 113 ? -13.650 -14.745 4.343   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B O   1 
ATOM   2978 C  CB  . TYR B 1 113 ? -10.810 -16.045 3.230   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CB  1 
ATOM   2979 C  CG  . TYR B 1 113 ? -10.503 -15.908 4.709   1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CG  1 
ATOM   2980 C  CD1 . TYR B 1 113 ? -11.212 -16.641 5.668   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CD1 1 
ATOM   2981 C  CD2 . TYR B 1 113 ? -9.517  -15.024 5.154   1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CD2 1 
ATOM   2982 C  CE1 . TYR B 1 113 ? -10.944 -16.494 7.037   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CE1 1 
ATOM   2983 C  CE2 . TYR B 1 113 ? -9.243  -14.872 6.513   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CE2 1 
ATOM   2984 C  CZ  . TYR B 1 113 ? -9.958  -15.608 7.446   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B CZ  1 
ATOM   2985 O  OH  . TYR B 1 113 ? -9.681  -15.449 8.785   1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 113  TYR B OH  1 
ATOM   2986 N  N   . PRO B 1 114 ? -13.888 -16.506 2.970   1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B N   1 
ATOM   2987 C  CA  . PRO B 1 114 ? -15.164 -16.919 3.571   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CA  1 
ATOM   2988 C  C   . PRO B 1 114 ? -14.885 -17.531 4.949   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B C   1 
ATOM   2989 O  O   . PRO B 1 114 ? -13.928 -18.291 5.109   1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B O   1 
ATOM   2990 C  CB  . PRO B 1 114 ? -15.696 -17.968 2.589   1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CB  1 
ATOM   2991 C  CG  . PRO B 1 114 ? -14.964 -17.653 1.288   1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CG  1 
ATOM   2992 C  CD  . PRO B 1 114 ? -13.589 -17.296 1.763   1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CD  1 
ATOM   2993 N  N   . LEU B 1 115 ? -15.710 -17.195 5.934   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B N   1 
ATOM   2994 C  CA  . LEU B 1 115 ? -15.543 -17.718 7.285   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CA  1 
ATOM   2995 C  C   . LEU B 1 115 ? -16.813 -18.391 7.775   1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B C   1 
ATOM   2996 O  O   . LEU B 1 115 ? -17.855 -17.751 7.892   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B O   1 
ATOM   2997 C  CB  . LEU B 1 115 ? -15.177 -16.595 8.259   1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CB  1 
ATOM   2998 C  CG  . LEU B 1 115 ? -15.103 -16.984 9.744   1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CG  1 
ATOM   2999 C  CD1 . LEU B 1 115 ? -13.984 -18.003 9.955   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD1 1 
ATOM   3000 C  CD2 . LEU B 1 115 ? -14.857 -15.744 10.598  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD2 1 
ATOM   3001 N  N   . ALA B 1 116 ? -16.723 -19.685 8.064   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 116  ALA B N   1 
ATOM   3002 C  CA  . ALA B 1 116 ? -17.868 -20.426 8.569   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 116  ALA B CA  1 
ATOM   3003 C  C   . ALA B 1 116 ? -17.618 -20.733 10.045  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 116  ALA B C   1 
ATOM   3004 O  O   . ALA B 1 116 ? -16.503 -21.095 10.434  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 116  ALA B O   1 
ATOM   3005 C  CB  . ALA B 1 116 ? -18.047 -21.731 7.777   1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 116  ALA B CB  1 
ATOM   3006 N  N   . ILE B 1 117 ? -18.650 -20.573 10.866  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B N   1 
ATOM   3007 C  CA  . ILE B 1 117 ? -18.539 -20.857 12.288  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B CA  1 
ATOM   3008 C  C   . ILE B 1 117 ? -19.635 -21.849 12.666  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B C   1 
ATOM   3009 O  O   . ILE B 1 117 ? -20.809 -21.619 12.382  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B O   1 
ATOM   3010 C  CB  . ILE B 1 117 ? -18.725 -19.589 13.133  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B CB  1 
ATOM   3011 C  CG1 . ILE B 1 117 ? -17.748 -18.502 12.671  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B CG1 1 
ATOM   3012 C  CG2 . ILE B 1 117 ? -18.521 -19.921 14.605  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B CG2 1 
ATOM   3013 C  CD1 . ILE B 1 117 ? -17.928 -17.179 13.385  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 117  ILE B CD1 1 
ATOM   3014 N  N   . GLN B 1 118 ? -19.249 -22.948 13.307  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B N   1 
ATOM   3015 C  CA  . GLN B 1 118 ? -20.215 -23.955 13.711  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B CA  1 
ATOM   3016 C  C   . GLN B 1 118 ? -20.219 -24.172 15.217  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B C   1 
ATOM   3017 O  O   . GLN B 1 118 ? -19.206 -24.584 15.793  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B O   1 
ATOM   3018 C  CB  . GLN B 1 118 ? -19.901 -25.295 13.039  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B CB  1 
ATOM   3019 C  CG  . GLN B 1 118 ? -19.598 -25.205 11.559  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B CG  1 
ATOM   3020 C  CD  . GLN B 1 118 ? -20.796 -25.522 10.693  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B CD  1 
ATOM   3021 O  OE1 . GLN B 1 118 ? -21.846 -24.876 10.795  1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B OE1 1 
ATOM   3022 N  NE2 . GLN B 1 118 ? -20.646 -26.523 9.828   1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 118  GLN B NE2 1 
ATOM   3023 N  N   . GLU B 1 119 ? -21.346 -23.886 15.861  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B N   1 
ATOM   3024 C  CA  . GLU B 1 119 ? -21.448 -24.144 17.287  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CA  1 
ATOM   3025 C  C   . GLU B 1 119 ? -21.940 -25.586 17.312  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B C   1 
ATOM   3026 O  O   . GLU B 1 119 ? -23.097 -25.882 17.003  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B O   1 
ATOM   3027 C  CB  . GLU B 1 119 ? -22.423 -23.177 17.952  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CB  1 
ATOM   3028 C  CG  . GLU B 1 119 ? -21.948 -21.724 17.840  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CG  1 
ATOM   3029 C  CD  . GLU B 1 119 ? -22.647 -20.787 18.809  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CD  1 
ATOM   3030 O  OE1 . GLU B 1 119 ? -23.896 -20.746 18.791  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE1 1 
ATOM   3031 O  OE2 . GLU B 1 119 ? -21.945 -20.094 19.583  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE2 1 
ATOM   3032 N  N   . ILE B 1 120 ? -21.017 -26.478 17.653  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B N   1 
ATOM   3033 C  CA  . ILE B 1 120 ? -21.242 -27.918 17.656  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CA  1 
ATOM   3034 C  C   . ILE B 1 120 ? -22.044 -28.541 18.789  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B C   1 
ATOM   3035 O  O   . ILE B 1 120 ? -22.214 -27.962 19.859  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B O   1 
ATOM   3036 C  CB  . ILE B 1 120 ? -19.884 -28.664 17.614  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CB  1 
ATOM   3037 C  CG1 . ILE B 1 120 ? -19.179 -28.529 18.970  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG1 1 
ATOM   3038 C  CG2 . ILE B 1 120 ? -19.000 -28.069 16.531  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CG2 1 
ATOM   3039 C  CD1 . ILE B 1 120 ? -17.910 -29.350 19.105  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 120  ILE B CD1 1 
ATOM   3040 N  N   . GLU B 1 121 ? -22.508 -29.757 18.518  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B N   1 
ATOM   3041 C  CA  . GLU B 1 121 ? -23.252 -30.578 19.461  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CA  1 
ATOM   3042 C  C   . GLU B 1 121 ? -22.666 -31.970 19.286  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B C   1 
ATOM   3043 O  O   . GLU B 1 121 ? -22.081 -32.271 18.244  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B O   1 
ATOM   3044 C  CB  . GLU B 1 121 ? -24.740 -30.621 19.115  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CB  1 
ATOM   3045 C  CG  . GLU B 1 121 ? -25.442 -29.280 19.209  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CG  1 
ATOM   3046 C  CD  . GLU B 1 121 ? -26.954 -29.424 19.319  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B CD  1 
ATOM   3047 O  OE1 . GLU B 1 121 ? -27.564 -30.072 18.434  1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B OE1 1 
ATOM   3048 O  OE2 . GLU B 1 121 ? -27.528 -28.886 20.295  1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 121  GLU B OE2 1 
ATOM   3049 N  N   . GLU B 1 122 ? -22.818 -32.820 20.291  1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B N   1 
ATOM   3050 C  CA  . GLU B 1 122 ? -22.286 -34.172 20.197  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CA  1 
ATOM   3051 C  C   . GLU B 1 122 ? -22.750 -34.846 18.910  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B C   1 
ATOM   3052 O  O   . GLU B 1 122 ? -23.924 -34.789 18.553  1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B O   1 
ATOM   3053 C  CB  . GLU B 1 122 ? -22.710 -34.997 21.415  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CB  1 
ATOM   3054 C  CG  . GLU B 1 122 ? -22.202 -36.423 21.384  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CG  1 
ATOM   3055 C  CD  . GLU B 1 122 ? -22.293 -37.098 22.730  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B CD  1 
ATOM   3056 O  OE1 . GLU B 1 122 ? -21.479 -36.777 23.620  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE1 1 
ATOM   3057 O  OE2 . GLU B 1 122 ? -23.190 -37.947 22.906  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 122  GLU B OE2 1 
ATOM   3058 N  N   . GLY B 1 123 ? -21.810 -35.474 18.209  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N   1 
ATOM   3059 C  CA  . GLY B 1 123 ? -22.130 -36.151 16.965  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA  1 
ATOM   3060 C  C   . GLY B 1 123 ? -21.089 -35.849 15.906  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C   1 
ATOM   3061 O  O   . GLY B 1 123 ? -19.981 -35.421 16.222  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O   1 
ATOM   3062 N  N   . ILE B 1 124 ? -21.434 -36.077 14.647  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B N   1 
ATOM   3063 C  CA  . ILE B 1 124 ? -20.512 -35.814 13.551  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CA  1 
ATOM   3064 C  C   . ILE B 1 124 ? -20.503 -34.311 13.265  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B C   1 
ATOM   3065 O  O   . ILE B 1 124 ? -21.546 -33.749 12.905  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B O   1 
ATOM   3066 C  CB  . ILE B 1 124 ? -20.958 -36.569 12.284  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CB  1 
ATOM   3067 C  CG1 . ILE B 1 124 ? -21.084 -38.066 12.594  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG1 1 
ATOM   3068 C  CG2 . ILE B 1 124 ? -19.962 -36.329 11.153  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CG2 1 
ATOM   3069 C  CD1 . ILE B 1 124 ? -21.643 -38.887 11.436  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 124  ILE B CD1 1 
ATOM   3070 N  N   . VAL B 1 125 ? -19.347 -33.655 13.424  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B N   1 
ATOM   3071 C  CA  . VAL B 1 125 ? -19.273 -32.209 13.179  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CA  1 
ATOM   3072 C  C   . VAL B 1 125 ? -18.724 -31.844 11.817  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B C   1 
ATOM   3073 O  O   . VAL B 1 125 ? -18.844 -30.701 11.370  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B O   1 
ATOM   3074 C  CB  . VAL B 1 125 ? -18.464 -31.468 14.280  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CB  1 
ATOM   3075 C  CG1 . VAL B 1 125 ? -19.157 -31.660 15.623  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG1 1 
ATOM   3076 C  CG2 . VAL B 1 125 ? -17.022 -31.976 14.337  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 125  VAL B CG2 1 
ATOM   3077 N  N   . PHE B 1 126 ? -18.118 -32.816 11.150  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B N   1 
ATOM   3078 C  CA  . PHE B 1 126 ? -17.598 -32.594 9.812   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CA  1 
ATOM   3079 C  C   . PHE B 1 126 ? -17.338 -33.906 9.107   1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B C   1 
ATOM   3080 O  O   . PHE B 1 126 ? -16.849 -34.860 9.708   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B O   1 
ATOM   3081 C  CB  . PHE B 1 126 ? -16.289 -31.803 9.810   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CB  1 
ATOM   3082 C  CG  . PHE B 1 126 ? -15.665 -31.722 8.445   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CG  1 
ATOM   3083 C  CD1 . PHE B 1 126 ? -16.232 -30.920 7.457   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CD1 1 
ATOM   3084 C  CD2 . PHE B 1 126 ? -14.585 -32.537 8.108   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CD2 1 
ATOM   3085 C  CE1 . PHE B 1 126 ? -15.740 -30.932 6.148   1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CE1 1 
ATOM   3086 C  CE2 . PHE B 1 126 ? -14.079 -32.564 6.800   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CE2 1 
ATOM   3087 C  CZ  . PHE B 1 126 ? -14.660 -31.759 5.816   1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 126  PHE B CZ  1 
ATOM   3088 N  N   . GLU B 1 127 ? -17.656 -33.949 7.821   1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B N   1 
ATOM   3089 C  CA  . GLU B 1 127 ? -17.417 -35.150 7.052   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CA  1 
ATOM   3090 C  C   . GLU B 1 127 ? -17.422 -34.882 5.562   1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B C   1 
ATOM   3091 O  O   . GLU B 1 127 ? -18.226 -34.093 5.061   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B O   1 
ATOM   3092 C  CB  . GLU B 1 127 ? -18.463 -36.224 7.376   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CB  1 
ATOM   3093 C  CG  . GLU B 1 127 ? -18.325 -37.478 6.516   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CG  1 
ATOM   3094 C  CD  . GLU B 1 127 ? -19.364 -38.541 6.847   1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B CD  1 
ATOM   3095 O  OE1 . GLU B 1 127 ? -20.366 -38.210 7.520   1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE1 1 
ATOM   3096 O  OE2 . GLU B 1 127 ? -19.182 -39.709 6.425   1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 127  GLU B OE2 1 
ATOM   3097 N  N   . ASP B 1 128 ? -16.481 -35.516 4.868   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B N   1 
ATOM   3098 C  CA  . ASP B 1 128 ? -16.388 -35.439 3.425   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B CA  1 
ATOM   3099 C  C   . ASP B 1 128 ? -15.908 -36.828 3.033   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B C   1 
ATOM   3100 O  O   . ASP B 1 128 ? -15.913 -37.726 3.878   1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B O   1 
ATOM   3101 C  CB  . ASP B 1 128 ? -15.440 -34.313 2.957   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B CB  1 
ATOM   3102 C  CG  . ASP B 1 128 ? -13.964 -34.563 3.287   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B CG  1 
ATOM   3103 O  OD1 . ASP B 1 128 ? -13.584 -35.644 3.797   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B OD1 1 
ATOM   3104 O  OD2 . ASP B 1 128 ? -13.173 -33.642 3.007   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 128  ASP B OD2 1 
ATOM   3105 N  N   . ASP B 1 129 ? -15.506 -37.035 1.787   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B N   1 
ATOM   3106 C  CA  . ASP B 1 129 ? -15.065 -38.371 1.381   1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CA  1 
ATOM   3107 C  C   . ASP B 1 129 ? -13.706 -38.790 1.914   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B C   1 
ATOM   3108 O  O   . ASP B 1 129 ? -13.283 -39.924 1.697   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B O   1 
ATOM   3109 C  CB  . ASP B 1 129 ? -15.030 -38.491 -0.143  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CB  1 
ATOM   3110 C  CG  . ASP B 1 129 ? -16.412 -38.530 -0.752  1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CG  1 
ATOM   3111 O  OD1 . ASP B 1 129 ? -17.373 -38.878 -0.029  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B OD1 1 
ATOM   3112 O  OD2 . ASP B 1 129 ? -16.535 -38.229 -1.957  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B OD2 1 
ATOM   3113 N  N   . GLN B 1 130 ? -13.024 -37.893 2.615   1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B N   1 
ATOM   3114 C  CA  . GLN B 1 130 ? -11.688 -38.205 3.110   1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B CA  1 
ATOM   3115 C  C   . GLN B 1 130 ? -11.585 -38.328 4.625   1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B C   1 
ATOM   3116 O  O   . GLN B 1 130 ? -10.830 -39.153 5.138   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B O   1 
ATOM   3117 C  CB  . GLN B 1 130 ? -10.712 -37.132 2.607   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B CB  1 
ATOM   3118 C  CG  . GLN B 1 130 ? -9.235  -37.394 2.903   1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B CG  1 
ATOM   3119 C  CD  . GLN B 1 130 ? -8.331  -36.292 2.367   1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B CD  1 
ATOM   3120 O  OE1 . GLN B 1 130 ? -8.652  -35.106 2.464   1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B OE1 1 
ATOM   3121 N  NE2 . GLN B 1 130 ? -7.185  -36.680 1.814   1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 130  GLN B NE2 1 
ATOM   3122 N  N   . PHE B 1 131 ? -12.361 -37.518 5.335   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B N   1 
ATOM   3123 C  CA  . PHE B 1 131 ? -12.320 -37.488 6.792   1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CA  1 
ATOM   3124 C  C   . PHE B 1 131 ? -13.695 -37.389 7.436   1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B C   1 
ATOM   3125 O  O   . PHE B 1 131 ? -14.654 -36.916 6.835   1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B O   1 
ATOM   3126 C  CB  . PHE B 1 131 ? -11.533 -36.255 7.266   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CB  1 
ATOM   3127 C  CG  . PHE B 1 131 ? -10.039 -36.359 7.108   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CG  1 
ATOM   3128 C  CD1 . PHE B 1 131 ? -9.256  -36.888 8.126   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CD1 1 
ATOM   3129 C  CD2 . PHE B 1 131 ? -9.417  -35.886 5.964   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CD2 1 
ATOM   3130 C  CE1 . PHE B 1 131 ? -7.870  -36.940 8.011   1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CE1 1 
ATOM   3131 C  CE2 . PHE B 1 131 ? -8.031  -35.934 5.836   1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CE2 1 
ATOM   3132 C  CZ  . PHE B 1 131 ? -7.257  -36.462 6.866   1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 131  PHE B CZ  1 
ATOM   3133 N  N   . ILE B 1 132 ? -13.768 -37.819 8.686   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B N   1 
ATOM   3134 C  CA  . ILE B 1 132 ? -14.987 -37.692 9.448   1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B CA  1 
ATOM   3135 C  C   . ILE B 1 132 ? -14.557 -37.356 10.872  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B C   1 
ATOM   3136 O  O   . ILE B 1 132 ? -13.779 -38.086 11.506  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B O   1 
ATOM   3137 C  CB  . ILE B 1 132 ? -15.853 -38.971 9.416   1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B CB  1 
ATOM   3138 C  CG1 . ILE B 1 132 ? -17.133 -38.728 10.225  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B CG1 1 
ATOM   3139 C  CG2 . ILE B 1 132 ? -15.070 -40.170 9.936   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B CG2 1 
ATOM   3140 C  CD1 . ILE B 1 132 ? -18.112 -39.901 10.208  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 132  ILE B CD1 1 
ATOM   3141 N  N   . VAL B 1 133 ? -15.041 -36.216 11.351  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B N   1 
ATOM   3142 C  CA  . VAL B 1 133 ? -14.716 -35.754 12.691  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CA  1 
ATOM   3143 C  C   . VAL B 1 133 ? -15.931 -35.858 13.596  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B C   1 
ATOM   3144 O  O   . VAL B 1 133 ? -17.009 -35.336 13.280  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B O   1 
ATOM   3145 C  CB  . VAL B 1 133 ? -14.249 -34.287 12.661  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CB  1 
ATOM   3146 C  CG1 . VAL B 1 133 ? -13.813 -33.853 14.058  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG1 1 
ATOM   3147 C  CG2 . VAL B 1 133 ? -13.118 -34.129 11.642  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 133  VAL B CG2 1 
ATOM   3148 N  N   . THR B 1 134 ? -15.768 -36.528 14.726  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 134  THR B N   1 
ATOM   3149 C  CA  . THR B 1 134 ? -16.881 -36.662 15.643  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 134  THR B CA  1 
ATOM   3150 C  C   . THR B 1 134 ? -16.509 -35.967 16.937  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 134  THR B C   1 
ATOM   3151 O  O   . THR B 1 134 ? -15.337 -35.978 17.340  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 134  THR B O   1 
ATOM   3152 C  CB  . THR B 1 134 ? -17.213 -38.153 15.904  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 134  THR B CB  1 
ATOM   3153 O  OG1 . THR B 1 134 ? -16.077 -38.800 16.478  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 134  THR B OG1 1 
ATOM   3154 C  CG2 . THR B 1 134 ? -17.542 -38.858 14.605  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 134  THR B CG2 1 
ATOM   3155 N  N   . ALA B 1 135 ? -17.499 -35.330 17.561  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 135  ALA B N   1 
ATOM   3156 C  CA  . ALA B 1 135 ? -17.305 -34.623 18.826  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 135  ALA B CA  1 
ATOM   3157 C  C   . ALA B 1 135 ? -18.157 -35.303 19.884  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 135  ALA B C   1 
ATOM   3158 O  O   . ALA B 1 135 ? -19.292 -35.697 19.613  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 135  ALA B O   1 
ATOM   3159 C  CB  . ALA B 1 135 ? -17.709 -33.166 18.686  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 135  ALA B CB  1 
ATOM   3160 N  N   . VAL B 1 136 ? -17.618 -35.426 21.092  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B N   1 
ATOM   3161 C  CA  . VAL B 1 136 ? -18.321 -36.081 22.187  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B CA  1 
ATOM   3162 C  C   . VAL B 1 136 ? -18.203 -35.295 23.490  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B C   1 
ATOM   3163 O  O   . VAL B 1 136 ? -17.139 -34.761 23.800  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B O   1 
ATOM   3164 C  CB  . VAL B 1 136 ? -17.744 -37.513 22.416  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B CB  1 
ATOM   3165 C  CG1 . VAL B 1 136 ? -18.123 -38.022 23.781  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B CG1 1 
ATOM   3166 C  CG2 . VAL B 1 136 ? -18.262 -38.462 21.344  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 136  VAL B CG2 1 
ATOM   3167 N  N   . SER B 1 137 ? -19.300 -35.212 24.238  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 137  SER B N   1 
ATOM   3168 C  CA  . SER B 1 137 ? -19.282 -34.530 25.528  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 137  SER B CA  1 
ATOM   3169 C  C   . SER B 1 137 ? -18.499 -35.478 26.416  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 137  SER B C   1 
ATOM   3170 O  O   . SER B 1 137 ? -18.969 -36.565 26.737  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 137  SER B O   1 
ATOM   3171 C  CB  . SER B 1 137 ? -20.697 -34.372 26.083  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 137  SER B CB  1 
ATOM   3172 O  OG  . SER B 1 137 ? -21.513 -33.652 25.182  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 137  SER B OG  1 
ATOM   3173 N  N   . VAL B 1 138 ? -17.300 -35.080 26.810  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B N   1 
ATOM   3174 C  CA  . VAL B 1 138 ? -16.478 -35.958 27.623  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CA  1 
ATOM   3175 C  C   . VAL B 1 138 ? -16.879 -36.040 29.085  1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B C   1 
ATOM   3176 O  O   . VAL B 1 138 ? -17.152 -37.129 29.596  1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B O   1 
ATOM   3177 C  CB  . VAL B 1 138 ? -14.993 -35.571 27.504  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CB  1 
ATOM   3178 C  CG1 . VAL B 1 138 ? -14.448 -36.078 26.183  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG1 1 
ATOM   3179 C  CG2 . VAL B 1 138 ? -14.837 -34.052 27.577  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 138  VAL B CG2 1 
ATOM   3180 N  N   . ILE B 1 139 ? -16.919 -34.900 29.763  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B N   1 
ATOM   3181 C  CA  . ILE B 1 139 ? -17.290 -34.898 31.170  1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B CA  1 
ATOM   3182 C  C   . ILE B 1 139 ? -18.779 -34.606 31.321  1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B C   1 
ATOM   3183 O  O   . ILE B 1 139 ? -19.287 -33.598 30.827  1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B O   1 
ATOM   3184 C  CB  . ILE B 1 139 ? -16.464 -33.865 31.966  1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B CB  1 
ATOM   3185 C  CG1 . ILE B 1 139 ? -14.977 -34.035 31.642  1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B CG1 1 
ATOM   3186 C  CG2 . ILE B 1 139 ? -16.700 -34.045 33.455  1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B CG2 1 
ATOM   3187 C  CD1 . ILE B 1 139 ? -14.459 -35.465 31.801  1.00 66.06 ? ? ? ? ? ? 139  ILE B CD1 1 
ATOM   3188 N  N   . HIS B 1 140 ? -19.461 -35.516 32.008  1.00 68.88 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B N   1 
ATOM   3189 C  CA  . HIS B 1 140 ? -20.898 -35.443 32.248  1.00 71.95 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B CA  1 
ATOM   3190 C  C   . HIS B 1 140 ? -21.514 -34.048 32.216  1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B C   1 
ATOM   3191 O  O   . HIS B 1 140 ? -22.286 -33.729 31.312  1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B O   1 
ATOM   3192 C  CB  . HIS B 1 140 ? -21.223 -36.128 33.576  1.00 75.02 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B CB  1 
ATOM   3193 C  CG  . HIS B 1 140 ? -20.695 -37.526 33.673  1.00 78.00 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B CG  1 
ATOM   3194 N  ND1 . HIS B 1 140 ? -19.350 -37.820 33.594  1.00 78.90 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B ND1 1 
ATOM   3195 C  CD2 . HIS B 1 140 ? -21.330 -38.712 33.835  1.00 79.46 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B CD2 1 
ATOM   3196 C  CE1 . HIS B 1 140 ? -19.179 -39.126 33.704  1.00 80.08 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B CE1 1 
ATOM   3197 N  NE2 . HIS B 1 140 ? -20.365 -39.690 33.851  1.00 80.46 ? ? ? ? ? ? 140  HIS B NE2 1 
ATOM   3198 N  N   . GLY B 1 141 ? -21.183 -33.215 33.195  1.00 71.64 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B N   1 
ATOM   3199 C  CA  . GLY B 1 141 ? -21.753 -31.881 33.220  1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B CA  1 
ATOM   3200 C  C   . GLY B 1 141 ? -20.811 -30.769 32.801  1.00 72.55 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B C   1 
ATOM   3201 O  O   . GLY B 1 141 ? -20.806 -29.705 33.419  1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 141  GLY B O   1 
ATOM   3202 N  N   . VAL B 1 142 ? -20.018 -30.993 31.754  1.00 71.86 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B N   1 
ATOM   3203 C  CA  . VAL B 1 142 ? -19.078 -29.971 31.288  1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B CA  1 
ATOM   3204 C  C   . VAL B 1 142 ? -19.392 -29.544 29.849  1.00 68.03 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B C   1 
ATOM   3205 O  O   . VAL B 1 142 ? -19.793 -30.367 29.023  1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B O   1 
ATOM   3206 C  CB  . VAL B 1 142 ? -17.607 -30.485 31.365  1.00 71.94 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B CB  1 
ATOM   3207 C  CG1 . VAL B 1 142 ? -17.302 -31.404 30.186  1.00 73.98 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B CG1 1 
ATOM   3208 C  CG2 . VAL B 1 142 ? -16.642 -29.311 31.392  1.00 72.51 ? ? ? ? ? ? 142  VAL B CG2 1 
ATOM   3209 N  N   . GLU B 1 143 ? -19.218 -28.258 29.556  1.00 64.76 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B N   1 
ATOM   3210 C  CA  . GLU B 1 143 ? -19.478 -27.747 28.211  1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CA  1 
ATOM   3211 C  C   . GLU B 1 143 ? -18.214 -27.889 27.355  1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B C   1 
ATOM   3212 O  O   . GLU B 1 143 ? -17.837 -26.991 26.602  1.00 57.19 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B O   1 
ATOM   3213 C  CB  . GLU B 1 143 ? -19.914 -26.280 28.283  1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CB  1 
ATOM   3214 C  CG  . GLU B 1 143 ? -20.363 -25.689 26.952  1.00 70.09 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CG  1 
ATOM   3215 C  CD  . GLU B 1 143 ? -21.476 -26.489 26.291  1.00 72.65 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CD  1 
ATOM   3216 O  OE1 . GLU B 1 143 ? -22.426 -26.884 27.001  1.00 74.97 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE1 1 
ATOM   3217 O  OE2 . GLU B 1 143 ? -21.409 -26.711 25.062  1.00 73.37 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE2 1 
ATOM   3218 N  N   . ALA B 1 144 ? -17.566 -29.039 27.491  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B N   1 
ATOM   3219 C  CA  . ALA B 1 144 ? -16.349 -29.335 26.761  1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B CA  1 
ATOM   3220 C  C   . ALA B 1 144 ? -16.593 -30.496 25.808  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B C   1 
ATOM   3221 O  O   . ALA B 1 144 ? -17.492 -31.305 26.021  1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B O   1 
ATOM   3222 C  CB  . ALA B 1 144 ? -15.235 -29.683 27.738  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 144  ALA B CB  1 
ATOM   3223 N  N   . PHE B 1 145 ? -15.784 -30.574 24.758  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B N   1 
ATOM   3224 C  CA  . PHE B 1 145 ? -15.907 -31.636 23.774  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CA  1 
ATOM   3225 C  C   . PHE B 1 145 ? -14.556 -32.253 23.443  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B C   1 
ATOM   3226 O  O   . PHE B 1 145 ? -13.532 -31.566 23.400  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B O   1 
ATOM   3227 C  CB  . PHE B 1 145 ? -16.508 -31.094 22.471  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CB  1 
ATOM   3228 C  CG  . PHE B 1 145 ? -17.948 -30.680 22.584  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CG  1 
ATOM   3229 C  CD1 . PHE B 1 145 ? -18.961 -31.633 22.560  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CD1 1 
ATOM   3230 C  CD2 . PHE B 1 145 ? -18.291 -29.335 22.712  1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CD2 1 
ATOM   3231 C  CE1 . PHE B 1 145 ? -20.302 -31.252 22.660  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CE1 1 
ATOM   3232 C  CE2 . PHE B 1 145 ? -19.624 -28.943 22.813  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CE2 1 
ATOM   3233 C  CZ  . PHE B 1 145 ? -20.632 -29.906 22.786  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 145  PHE B CZ  1 
ATOM   3234 N  N   . GLY B 1 146 ? -14.575 -33.559 23.219  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B N   1 
ATOM   3235 C  CA  . GLY B 1 146 ? -13.386 -34.268 22.805  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B CA  1 
ATOM   3236 C  C   . GLY B 1 146 ? -13.660 -34.458 21.323  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B C   1 
ATOM   3237 O  O   . GLY B 1 146 ? -14.832 -34.491 20.904  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 146  GLY B O   1 
ATOM   3238 N  N   . TYR B 1 147 ? -12.612 -34.563 20.517  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B N   1 
ATOM   3239 C  CA  . TYR B 1 147 ? -12.773 -34.748 19.081  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CA  1 
ATOM   3240 C  C   . TYR B 1 147 ? -11.979 -35.930 18.584  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B C   1 
ATOM   3241 O  O   . TYR B 1 147 ? -10.866 -36.194 19.058  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B O   1 
ATOM   3242 C  CB  . TYR B 1 147 ? -12.243 -33.552 18.298  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CB  1 
ATOM   3243 C  CG  . TYR B 1 147 ? -12.983 -32.261 18.461  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CG  1 
ATOM   3244 C  CD1 . TYR B 1 147 ? -14.183 -32.032 17.785  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CD1 1 
ATOM   3245 C  CD2 . TYR B 1 147 ? -12.460 -31.239 19.251  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CD2 1 
ATOM   3246 C  CE1 . TYR B 1 147 ? -14.842 -30.810 17.889  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CE1 1 
ATOM   3247 C  CE2 . TYR B 1 147 ? -13.114 -30.014 19.363  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CE2 1 
ATOM   3248 C  CZ  . TYR B 1 147 ? -14.301 -29.808 18.677  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B CZ  1 
ATOM   3249 O  OH  . TYR B 1 147 ? -14.929 -28.593 18.767  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 147  TYR B OH  1 
ATOM   3250 N  N   . ARG B 1 148 ? -12.550 -36.634 17.617  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B N   1 
ATOM   3251 C  CA  . ARG B 1 148 ? -11.851 -37.729 16.974  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B CA  1 
ATOM   3252 C  C   . ARG B 1 148 ? -11.805 -37.398 15.491  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B C   1 
ATOM   3253 O  O   . ARG B 1 148 ? -12.847 -37.282 14.840  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B O   1 
ATOM   3254 C  CB  . ARG B 1 148 ? -12.553 -39.077 17.154  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B CB  1 
ATOM   3255 C  CG  . ARG B 1 148 ? -11.935 -40.162 16.256  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B CG  1 
ATOM   3256 C  CD  . ARG B 1 148 ? -12.411 -41.561 16.619  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B CD  1 
ATOM   3257 N  NE  . ARG B 1 148 ? -11.756 -42.606 15.834  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B NE  1 
ATOM   3258 C  CZ  . ARG B 1 148 ? -11.266 -43.728 16.355  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B CZ  1 
ATOM   3259 N  NH1 . ARG B 1 148 ? -11.350 -43.944 17.662  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B NH1 1 
ATOM   3260 N  NH2 . ARG B 1 148 ? -10.707 -44.645 15.575  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 148  ARG B NH2 1 
ATOM   3261 N  N   . VAL B 1 149 ? -10.596 -37.190 14.976  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B N   1 
ATOM   3262 C  CA  . VAL B 1 149 ? -10.407 -36.933 13.557  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CA  1 
ATOM   3263 C  C   . VAL B 1 149 ? -10.140 -38.318 12.966  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B C   1 
ATOM   3264 O  O   . VAL B 1 149 ? -9.121  -38.944 13.277  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B O   1 
ATOM   3265 C  CB  . VAL B 1 149 ? -9.181  -36.029 13.289  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CB  1 
ATOM   3266 C  CG1 . VAL B 1 149 ? -8.891  -35.973 11.801  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG1 1 
ATOM   3267 C  CG2 . VAL B 1 149 ? -9.447  -34.616 13.814  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 149  VAL B CG2 1 
ATOM   3268 N  N   . GLN B 1 150 ? -11.062 -38.808 12.143  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B N   1 
ATOM   3269 C  CA  . GLN B 1 150 ? -10.893 -40.120 11.539  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B CA  1 
ATOM   3270 C  C   . GLN B 1 150 ? -10.679 -40.002 10.042  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B C   1 
ATOM   3271 O  O   . GLN B 1 150 ? -11.539 -39.511 9.307   1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B O   1 
ATOM   3272 C  CB  . GLN B 1 150 ? -12.114 -41.009 11.819  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B CB  1 
ATOM   3273 C  CG  . GLN B 1 150 ? -12.037 -42.428 11.229  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B CG  1 
ATOM   3274 C  CD  . GLN B 1 150 ? -10.926 -43.279 11.846  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B CD  1 
ATOM   3275 O  OE1 . GLN B 1 150 ? -9.951  -43.636 11.174  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B OE1 1 
ATOM   3276 N  NE2 . GLN B 1 150 ? -11.067 -43.603 13.119  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 150  GLN B NE2 1 
ATOM   3277 N  N   . GLU B 1 151 ? -9.504  -40.427 9.600   1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B N   1 
ATOM   3278 C  CA  . GLU B 1 151 ? -9.185  -40.416 8.183   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CA  1 
ATOM   3279 C  C   . GLU B 1 151 ? -9.884  -41.666 7.688   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B C   1 
ATOM   3280 O  O   . GLU B 1 151 ? -9.758  -42.728 8.303   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B O   1 
ATOM   3281 C  CB  . GLU B 1 151 ? -7.675  -40.553 7.976   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CB  1 
ATOM   3282 C  CG  . GLU B 1 151 ? -7.250  -40.680 6.524   1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CG  1 
ATOM   3283 C  CD  . GLU B 1 151 ? -5.736  -40.789 6.387   1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B CD  1 
ATOM   3284 O  OE1 . GLU B 1 151 ? -5.140  -41.601 7.119   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE1 1 
ATOM   3285 O  OE2 . GLU B 1 151 ? -5.148  -40.069 5.553   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 151  GLU B OE2 1 
ATOM   3286 N  N   . LYS B 1 152 ? -10.637 -41.548 6.604   1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B N   1 
ATOM   3287 C  CA  . LYS B 1 152 ? -11.335 -42.708 6.075   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B CA  1 
ATOM   3288 C  C   . LYS B 1 152 ? -10.364 -43.560 5.276   1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B C   1 
ATOM   3289 O  O   . LYS B 1 152 ? -9.368  -43.048 4.759   1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B O   1 
ATOM   3290 C  CB  . LYS B 1 152 ? -12.485 -42.261 5.175   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B CB  1 
ATOM   3291 C  CG  . LYS B 1 152 ? -13.602 -41.538 5.915   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B CG  1 
ATOM   3292 C  CD  . LYS B 1 152 ? -14.689 -41.089 4.954   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B CD  1 
ATOM   3293 C  CE  . LYS B 1 152 ? -15.898 -40.547 5.713   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B CE  1 
ATOM   3294 N  NZ  . LYS B 1 152 ? -16.984 -40.202 4.765   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 152  LYS B NZ  1 
ATOM   3295 N  N   . ASP B 1 153 ? -10.639 -44.857 5.179   1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B N   1 
ATOM   3296 C  CA  . ASP B 1 153 ? -9.769  -45.729 4.407   1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CA  1 
ATOM   3297 C  C   . ASP B 1 153 ? -9.650  -45.134 3.016   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B C   1 
ATOM   3298 O  O   . ASP B 1 153 ? -10.641 -44.719 2.427   1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B O   1 
ATOM   3299 C  CB  . ASP B 1 153 ? -10.344 -47.139 4.324   1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CB  1 
ATOM   3300 C  CG  . ASP B 1 153 ? -10.344 -47.845 5.661   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B CG  1 
ATOM   3301 O  OD1 . ASP B 1 153 ? -9.658  -47.371 6.593   1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD1 1 
ATOM   3302 O  OD2 . ASP B 1 153 ? -11.021 -48.889 5.779   1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 153  ASP B OD2 1 
ATOM   3303 N  N   . VAL B 1 154 ? -8.429  -45.092 2.497   1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B N   1 
ATOM   3304 C  CA  . VAL B 1 154 ? -8.172  -44.515 1.184   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CA  1 
ATOM   3305 C  C   . VAL B 1 154 ? -8.177  -45.558 0.071   1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B C   1 
ATOM   3306 O  O   . VAL B 1 154 ? -7.508  -46.592 0.169   1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B O   1 
ATOM   3307 C  CB  . VAL B 1 154 ? -6.801  -43.791 1.161   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CB  1 
ATOM   3308 C  CG1 . VAL B 1 154 ? -6.664  -42.974 -0.117  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CG1 1 
ATOM   3309 C  CG2 . VAL B 1 154 ? -6.648  -42.907 2.397   1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CG2 1 
ATOM   3310 N  N   . PRO B 1 155 ? -8.932  -45.297 -1.009  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B N   1 
ATOM   3311 C  CA  . PRO B 1 155 ? -9.000  -46.233 -2.137  1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B CA  1 
ATOM   3312 C  C   . PRO B 1 155 ? -7.585  -46.490 -2.650  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B C   1 
ATOM   3313 O  O   . PRO B 1 155 ? -6.762  -45.575 -2.693  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B O   1 
ATOM   3314 C  CB  . PRO B 1 155 ? -9.853  -45.482 -3.158  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B CB  1 
ATOM   3315 C  CG  . PRO B 1 155 ? -10.748 -44.644 -2.293  1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B CG  1 
ATOM   3316 C  CD  . PRO B 1 155 ? -9.781  -44.120 -1.255  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 155  PRO B CD  1 
ATOM   3317 N  N   . GLY B 1 156 ? -7.307  -47.733 -3.024  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 156  GLY B N   1 
ATOM   3318 C  CA  . GLY B 1 156 ? -5.987  -48.073 -3.519  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 156  GLY B CA  1 
ATOM   3319 C  C   . GLY B 1 156 ? -5.539  -47.194 -4.669  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 156  GLY B C   1 
ATOM   3320 O  O   . GLY B 1 156 ? -6.309  -46.904 -5.584  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 156  GLY B O   1 
ATOM   3321 N  N   . SER B 1 157 ? -4.285  -46.760 -4.620  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 157  SER B N   1 
ATOM   3322 C  CA  . SER B 1 157 ? -3.742  -45.919 -5.676  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 157  SER B CA  1 
ATOM   3323 C  C   . SER B 1 157 ? -3.526  -46.728 -6.960  1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 157  SER B C   1 
ATOM   3324 O  O   . SER B 1 157 ? -3.299  -47.941 -6.931  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 157  SER B O   1 
ATOM   3325 C  CB  . SER B 1 157 ? -2.431  -45.285 -5.221  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 157  SER B CB  1 
ATOM   3326 O  OG  . SER B 1 157 ? -1.541  -46.275 -4.740  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 157  SER B OG  1 
ATOM   3327 N  N   . LEU B 1 158 ? -3.608  -46.036 -8.085  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B N   1 
ATOM   3328 C  CA  . LEU B 1 158 ? -3.452  -46.642 -9.392  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CA  1 
ATOM   3329 C  C   . LEU B 1 158 ? -1.994  -47.010 -9.701  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B C   1 
ATOM   3330 O  O   . LEU B 1 158 ? -1.079  -46.241 -9.411  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B O   1 
ATOM   3331 C  CB  . LEU B 1 158 ? -3.975  -45.661 -10.436 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CB  1 
ATOM   3332 C  CG  . LEU B 1 158 ? -4.028  -46.072 -11.901 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CG  1 
ATOM   3333 C  CD1 . LEU B 1 158 ? -5.037  -47.198 -12.088 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CD1 1 
ATOM   3334 C  CD2 . LEU B 1 158 ? -4.424  -44.854 -12.732 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 158  LEU B CD2 1 
ATOM   3335 N  N   . LYS B 1 159 ? -1.783  -48.193 -10.277 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B N   1 
ATOM   3336 C  CA  . LYS B 1 159 ? -0.436  -48.644 -10.660 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B CA  1 
ATOM   3337 C  C   . LYS B 1 159 ? -0.180  -48.090 -12.065 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B C   1 
ATOM   3338 O  O   . LYS B 1 159 ? -0.196  -48.817 -13.057 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B O   1 
ATOM   3339 C  CB  . LYS B 1 159 ? -0.380  -50.178 -10.654 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B CB  1 
ATOM   3340 C  CG  . LYS B 1 159 ? -0.607  -50.769 -9.271  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B CG  1 
ATOM   3341 C  CD  . LYS B 1 159 ? -0.594  -52.294 -9.266  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B CD  1 
ATOM   3342 C  CE  . LYS B 1 159 ? -0.904  -52.832 -7.872  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B CE  1 
ATOM   3343 N  NZ  . LYS B 1 159 ? -1.047  -54.322 -7.832  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 159  LYS B NZ  1 
ATOM   3344 N  N   . ALA B 1 160 ? 0.054   -46.785 -12.136 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 160  ALA B N   1 
ATOM   3345 C  CA  . ALA B 1 160 ? 0.246   -46.099 -13.407 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 160  ALA B CA  1 
ATOM   3346 C  C   . ALA B 1 160 ? 1.448   -46.507 -14.250 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 160  ALA B C   1 
ATOM   3347 O  O   . ALA B 1 160 ? 1.366   -46.492 -15.477 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 160  ALA B O   1 
ATOM   3348 C  CB  . ALA B 1 160 ? 0.259   -44.584 -13.174 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 160  ALA B CB  1 
ATOM   3349 N  N   . ASP B 1 161 ? 2.566   -46.862 -13.623 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B N   1 
ATOM   3350 C  CA  . ASP B 1 161 ? 3.731   -47.269 -14.409 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B CA  1 
ATOM   3351 C  C   . ASP B 1 161 ? 3.414   -48.546 -15.176 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B C   1 
ATOM   3352 O  O   . ASP B 1 161 ? 3.761   -48.678 -16.349 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B O   1 
ATOM   3353 C  CB  . ASP B 1 161 ? 4.953   -47.496 -13.514 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B CB  1 
ATOM   3354 C  CG  . ASP B 1 161 ? 5.506   -46.206 -12.947 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B CG  1 
ATOM   3355 O  OD1 . ASP B 1 161 ? 5.374   -45.149 -13.611 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B OD1 1 
ATOM   3356 O  OD2 . ASP B 1 161 ? 6.085   -46.257 -11.841 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 161  ASP B OD2 1 
ATOM   3357 N  N   . VAL B 1 162 ? 2.747   -49.482 -14.508 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B N   1 
ATOM   3358 C  CA  . VAL B 1 162 ? 2.365   -50.731 -15.147 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CA  1 
ATOM   3359 C  C   . VAL B 1 162 ? 1.473   -50.460 -16.365 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B C   1 
ATOM   3360 O  O   . VAL B 1 162 ? 1.662   -51.057 -17.429 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B O   1 
ATOM   3361 C  CB  . VAL B 1 162 ? 1.640   -51.647 -14.145 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CB  1 
ATOM   3362 C  CG1 . VAL B 1 162 ? 1.106   -52.888 -14.845 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CG1 1 
ATOM   3363 C  CG2 . VAL B 1 162 ? 2.601   -52.043 -13.042 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 162  VAL B CG2 1 
ATOM   3364 N  N   . LEU B 1 163 ? 0.509   -49.552 -16.218 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B N   1 
ATOM   3365 C  CA  . LEU B 1 163 ? -0.386  -49.218 -17.328 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B CA  1 
ATOM   3366 C  C   . LEU B 1 163 ? 0.398   -48.633 -18.505 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B C   1 
ATOM   3367 O  O   . LEU B 1 163 ? 0.194   -49.020 -19.659 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B O   1 
ATOM   3368 C  CB  . LEU B 1 163 ? -1.453  -48.222 -16.868 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B CB  1 
ATOM   3369 C  CG  . LEU B 1 163 ? -2.416  -48.759 -15.803 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B CG  1 
ATOM   3370 C  CD1 . LEU B 1 163 ? -3.283  -47.629 -15.299 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B CD1 1 
ATOM   3371 C  CD2 . LEU B 1 163 ? -3.270  -49.889 -16.394 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 163  LEU B CD2 1 
ATOM   3372 N  N   . LYS B 1 164 ? 1.293   -47.696 -18.212 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B N   1 
ATOM   3373 C  CA  . LYS B 1 164 ? 2.110   -47.079 -19.255 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CA  1 
ATOM   3374 C  C   . LYS B 1 164 ? 2.972   -48.154 -19.908 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B C   1 
ATOM   3375 O  O   . LYS B 1 164 ? 3.142   -48.186 -21.125 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B O   1 
ATOM   3376 C  CB  . LYS B 1 164 ? 3.011   -46.000 -18.654 1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CB  1 
ATOM   3377 C  CG  . LYS B 1 164 ? 2.254   -44.850 -18.024 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CG  1 
ATOM   3378 C  CD  . LYS B 1 164 ? 3.191   -43.921 -17.275 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CD  1 
ATOM   3379 C  CE  . LYS B 1 164 ? 2.436   -42.723 -16.710 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B CE  1 
ATOM   3380 N  NZ  . LYS B 1 164 ? 3.267   -41.964 -15.725 1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 164  LYS B NZ  1 
ATOM   3381 N  N   . GLU B 1 165 ? 3.501   -49.047 -19.085 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B N   1 
ATOM   3382 C  CA  . GLU B 1 165 ? 4.345   -50.123 -19.578 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CA  1 
ATOM   3383 C  C   . GLU B 1 165 ? 3.561   -51.084 -20.459 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B C   1 
ATOM   3384 O  O   . GLU B 1 165 ? 4.137   -51.832 -21.247 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B O   1 
ATOM   3385 C  CB  . GLU B 1 165 ? 4.984   -50.844 -18.393 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CB  1 
ATOM   3386 C  CG  . GLU B 1 165 ? 6.292   -50.195 -17.955 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CG  1 
ATOM   3387 C  CD  . GLU B 1 165 ? 6.461   -50.122 -16.454 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B CD  1 
ATOM   3388 O  OE1 . GLU B 1 165 ? 6.038   -51.067 -15.754 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE1 1 
ATOM   3389 O  OE2 . GLU B 1 165 ? 7.039   -49.116 -15.977 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 165  GLU B OE2 1 
ATOM   3390 N  N   . MSE B 1 166 ? 2.237   -51.049 -20.330 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B N   1 
ATOM   3391 C  CA  . MSE B 1 166 ? 1.367   -51.895 -21.136 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B CA  1 
ATOM   3392 C  C   . MSE B 1 166 ? 0.887   -51.084 -22.315 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B C   1 
ATOM   3393 O  O   . MSE B 1 166 ? -0.034  -51.473 -23.032 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B O   1 
ATOM   3394 C  CB  . MSE B 1 166 ? 0.176   -52.376 -20.314 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B CB  1 
ATOM   3395 C  CG  . MSE B 1 166 ? 0.515   -53.548 -19.420 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B CG  1 
ATOM   3396 SE SE  . MSE B 1 166 ? -0.941  -53.952 -18.223 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B SE  1 
ATOM   3397 C  CE  . MSE B 1 166 ? -2.161  -54.818 -19.486 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 166  MSE B CE  1 
ATOM   3398 N  N   . ASN B 1 167 ? 1.539   -49.946 -22.502 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B N   1 
ATOM   3399 C  CA  . ASN B 1 167 ? 1.225   -49.043 -23.591 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CA  1 
ATOM   3400 C  C   . ASN B 1 167 ? -0.154  -48.411 -23.430 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B C   1 
ATOM   3401 O  O   . ASN B 1 167 ? -0.875  -48.221 -24.403 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B O   1 
ATOM   3402 C  CB  . ASN B 1 167 ? 1.324   -49.777 -24.931 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CB  1 
ATOM   3403 C  CG  . ASN B 1 167 ? 1.433   -48.824 -26.105 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CG  1 
ATOM   3404 O  OD1 . ASN B 1 167 ? 1.725   -47.638 -25.928 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B OD1 1 
ATOM   3405 N  ND2 . ASN B 1 167 ? 1.213   -49.337 -27.313 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B ND2 1 
ATOM   3406 N  N   . ILE B 1 168 ? -0.514  -48.098 -22.190 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B N   1 
ATOM   3407 C  CA  . ILE B 1 168 ? -1.787  -47.446 -21.907 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B CA  1 
ATOM   3408 C  C   . ILE B 1 168 ? -1.436  -46.069 -21.344 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B C   1 
ATOM   3409 O  O   . ILE B 1 168 ? -1.221  -45.913 -20.142 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B O   1 
ATOM   3410 C  CB  . ILE B 1 168 ? -2.621  -48.204 -20.854 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B CB  1 
ATOM   3411 C  CG1 . ILE B 1 168 ? -2.730  -49.687 -21.221 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B CG1 1 
ATOM   3412 C  CG2 . ILE B 1 168 ? -4.012  -47.586 -20.782 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B CG2 1 
ATOM   3413 C  CD1 . ILE B 1 168 ? -3.535  -50.506 -20.235 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 168  ILE B CD1 1 
ATOM   3414 N  N   . PRO B 1 169 ? -1.365  -45.055 -22.219 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B N   1 
ATOM   3415 C  CA  . PRO B 1 169 ? -1.038  -43.660 -21.889 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B CA  1 
ATOM   3416 C  C   . PRO B 1 169 ? -2.074  -43.001 -20.978 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B C   1 
ATOM   3417 O  O   . PRO B 1 169 ? -3.267  -43.332 -21.025 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B O   1 
ATOM   3418 C  CB  . PRO B 1 169 ? -0.999  -42.967 -23.256 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B CB  1 
ATOM   3419 C  CG  . PRO B 1 169 ? -0.903  -44.084 -24.249 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B CG  1 
ATOM   3420 C  CD  . PRO B 1 169 ? -1.716  -45.182 -23.642 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 169  PRO B CD  1 
ATOM   3421 N  N   . PRO B 1 170 ? -1.631  -42.057 -20.135 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B N   1 
ATOM   3422 C  CA  . PRO B 1 170 ? -2.564  -41.375 -19.237 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CA  1 
ATOM   3423 C  C   . PRO B 1 170 ? -3.695  -40.736 -20.041 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B C   1 
ATOM   3424 O  O   . PRO B 1 170 ? -3.511  -40.342 -21.199 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B O   1 
ATOM   3425 C  CB  . PRO B 1 170 ? -1.675  -40.351 -18.538 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CB  1 
ATOM   3426 C  CG  . PRO B 1 170 ? -0.356  -41.082 -18.448 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CG  1 
ATOM   3427 C  CD  . PRO B 1 170 ? -0.236  -41.689 -19.830 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 170  PRO B CD  1 
ATOM   3428 N  N   . GLY B 1 171 ? -4.865  -40.655 -19.421 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 171  GLY B N   1 
ATOM   3429 C  CA  . GLY B 1 171 ? -6.022  -40.085 -20.081 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 171  GLY B CA  1 
ATOM   3430 C  C   . GLY B 1 171 ? -7.309  -40.478 -19.379 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 171  GLY B C   1 
ATOM   3431 O  O   . GLY B 1 171 ? -7.277  -41.016 -18.269 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 171  GLY B O   1 
ATOM   3432 N  N   . PRO B 1 172 ? -8.467  -40.233 -20.012 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B N   1 
ATOM   3433 C  CA  . PRO B 1 172 ? -9.791  -40.551 -19.461 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B CA  1 
ATOM   3434 C  C   . PRO B 1 172 ? -9.920  -41.988 -18.959 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B C   1 
ATOM   3435 O  O   . PRO B 1 172 ? -10.507 -42.240 -17.908 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B O   1 
ATOM   3436 C  CB  . PRO B 1 172 ? -10.727 -40.283 -20.636 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B CB  1 
ATOM   3437 C  CG  . PRO B 1 172 ? -10.015 -39.208 -21.400 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B CG  1 
ATOM   3438 C  CD  . PRO B 1 172 ? -8.584  -39.683 -21.373 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 172  PRO B CD  1 
ATOM   3439 N  N   . VAL B 1 173 ? -9.370  -42.924 -19.726 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B N   1 
ATOM   3440 C  CA  . VAL B 1 173 ? -9.437  -44.334 -19.379 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CA  1 
ATOM   3441 C  C   . VAL B 1 173 ? -8.866  -44.593 -17.983 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B C   1 
ATOM   3442 O  O   . VAL B 1 173 ? -9.302  -45.513 -17.290 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B O   1 
ATOM   3443 C  CB  . VAL B 1 173 ? -8.695  -45.197 -20.427 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CB  1 
ATOM   3444 C  CG1 . VAL B 1 173 ? -7.180  -44.999 -20.309 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CG1 1 
ATOM   3445 C  CG2 . VAL B 1 173 ? -9.069  -46.653 -20.250 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 173  VAL B CG2 1 
ATOM   3446 N  N   . TYR B 1 174 ? -7.902  -43.778 -17.565 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B N   1 
ATOM   3447 C  CA  . TYR B 1 174 ? -7.321  -43.942 -16.239 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CA  1 
ATOM   3448 C  C   . TYR B 1 174 ? -8.372  -43.783 -15.139 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B C   1 
ATOM   3449 O  O   . TYR B 1 174 ? -8.315  -44.469 -14.113 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B O   1 
ATOM   3450 C  CB  . TYR B 1 174 ? -6.190  -42.934 -16.018 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CB  1 
ATOM   3451 C  CG  . TYR B 1 174 ? -4.823  -43.422 -16.449 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CG  1 
ATOM   3452 C  CD1 . TYR B 1 174 ? -4.657  -44.148 -17.626 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CD1 1 
ATOM   3453 C  CD2 . TYR B 1 174 ? -3.689  -43.125 -15.691 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CD2 1 
ATOM   3454 C  CE1 . TYR B 1 174 ? -3.395  -44.568 -18.042 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CE1 1 
ATOM   3455 C  CE2 . TYR B 1 174 ? -2.422  -43.536 -16.098 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CE2 1 
ATOM   3456 C  CZ  . TYR B 1 174 ? -2.282  -44.253 -17.273 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B CZ  1 
ATOM   3457 O  OH  . TYR B 1 174 ? -1.031  -44.624 -17.702 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 174  TYR B OH  1 
ATOM   3458 N  N   . GLN B 1 175 ? -9.327  -42.881 -15.352 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B N   1 
ATOM   3459 C  CA  . GLN B 1 175 ? -10.389 -42.651 -14.376 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CA  1 
ATOM   3460 C  C   . GLN B 1 175 ? -11.292 -43.871 -14.240 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B C   1 
ATOM   3461 O  O   . GLN B 1 175 ? -11.676 -44.247 -13.134 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B O   1 
ATOM   3462 C  CB  . GLN B 1 175 ? -11.221 -41.429 -14.777 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CB  1 
ATOM   3463 C  CG  . GLN B 1 175 ? -10.714 -40.128 -14.182 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CG  1 
ATOM   3464 C  CD  . GLN B 1 175 ? -9.206  -39.980 -14.299 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B CD  1 
ATOM   3465 O  OE1 . GLN B 1 175 ? -8.649  -39.981 -15.404 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B OE1 1 
ATOM   3466 N  NE2 . GLN B 1 175 ? -8.534  -39.858 -13.154 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 175  GLN B NE2 1 
ATOM   3467 N  N   . LYS B 1 176 ? -11.626 -44.485 -15.370 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B N   1 
ATOM   3468 C  CA  . LYS B 1 176 ? -12.476 -45.667 -15.363 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CA  1 
ATOM   3469 C  C   . LYS B 1 176 ? -11.760 -46.829 -14.689 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B C   1 
ATOM   3470 O  O   . LYS B 1 176 ? -12.357 -47.561 -13.900 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B O   1 
ATOM   3471 C  CB  . LYS B 1 176 ? -12.857 -46.059 -16.789 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CB  1 
ATOM   3472 C  CG  . LYS B 1 176 ? -13.575 -44.960 -17.543 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CG  1 
ATOM   3473 C  CD  . LYS B 1 176 ? -13.910 -45.386 -18.953 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CD  1 
ATOM   3474 C  CE  . LYS B 1 176 ? -14.219 -44.168 -19.811 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B CE  1 
ATOM   3475 N  NZ  . LYS B 1 176 ? -15.248 -43.282 -19.195 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 176  LYS B NZ  1 
ATOM   3476 N  N   . ILE B 1 177 ? -10.479 -46.999 -15.008 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B N   1 
ATOM   3477 C  CA  . ILE B 1 177 ? -9.687  -48.071 -14.419 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B CA  1 
ATOM   3478 C  C   . ILE B 1 177 ? -9.682  -47.874 -12.913 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B C   1 
ATOM   3479 O  O   . ILE B 1 177 ? -9.883  -48.813 -12.143 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B O   1 
ATOM   3480 C  CB  . ILE B 1 177 ? -8.228  -48.043 -14.964 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B CB  1 
ATOM   3481 C  CG1 . ILE B 1 177 ? -8.221  -48.472 -16.436 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B CG1 1 
ATOM   3482 C  CG2 . ILE B 1 177 ? -7.332  -48.947 -14.135 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B CG2 1 
ATOM   3483 C  CD1 . ILE B 1 177 ? -6.860  -48.400 -17.092 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 177  ILE B CD1 1 
ATOM   3484 N  N   . LYS B 1 178 ? -9.476  -46.630 -12.502 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B N   1 
ATOM   3485 C  CA  . LYS B 1 178 ? -9.441  -46.275 -11.095 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CA  1 
ATOM   3486 C  C   . LYS B 1 178 ? -10.737 -46.695 -10.390 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B C   1 
ATOM   3487 O  O   . LYS B 1 178 ? -10.714 -47.093 -9.224  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B O   1 
ATOM   3488 C  CB  . LYS B 1 178 ? -9.217  -44.764 -10.975 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CB  1 
ATOM   3489 C  CG  . LYS B 1 178 ? -9.164  -44.225 -9.563  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CG  1 
ATOM   3490 C  CD  . LYS B 1 178 ? -7.787  -44.360 -8.947  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CD  1 
ATOM   3491 C  CE  . LYS B 1 178 ? -7.792  -43.830 -7.519  1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B CE  1 
ATOM   3492 N  NZ  . LYS B 1 178 ? -6.455  -43.942 -6.880  1.00 55.76 ? ? ? ? ? ? 178  LYS B NZ  1 
ATOM   3493 N  N   . LYS B 1 179 ? -11.863 -46.619 -11.095 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B N   1 
ATOM   3494 C  CA  . LYS B 1 179 ? -13.147 -46.999 -10.503 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B CA  1 
ATOM   3495 C  C   . LYS B 1 179 ? -13.386 -48.505 -10.515 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B C   1 
ATOM   3496 O  O   . LYS B 1 179 ? -14.423 -48.974 -10.057 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B O   1 
ATOM   3497 C  CB  . LYS B 1 179 ? -14.300 -46.310 -11.236 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B CB  1 
ATOM   3498 C  CG  . LYS B 1 179 ? -14.291 -44.795 -11.117 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B CG  1 
ATOM   3499 C  CD  . LYS B 1 179 ? -15.388 -44.197 -11.971 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B CD  1 
ATOM   3500 C  CE  . LYS B 1 179 ? -15.300 -42.683 -12.017 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B CE  1 
ATOM   3501 N  NZ  . LYS B 1 179 ? -16.241 -42.124 -13.036 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 179  LYS B NZ  1 
ATOM   3502 N  N   . GLY B 1 180 ? -12.434 -49.265 -11.040 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 180  GLY B N   1 
ATOM   3503 C  CA  . GLY B 1 180 ? -12.604 -50.706 -11.077 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 180  GLY B CA  1 
ATOM   3504 C  C   . GLY B 1 180 ? -13.452 -51.170 -12.244 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 180  GLY B C   1 
ATOM   3505 O  O   . GLY B 1 180 ? -13.954 -52.293 -12.258 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 180  GLY B O   1 
ATOM   3506 N  N   . GLU B 1 181 ? -13.618 -50.301 -13.229 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B N   1 
ATOM   3507 C  CA  . GLU B 1 181 ? -14.400 -50.635 -14.408 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CA  1 
ATOM   3508 C  C   . GLU B 1 181 ? -13.603 -51.518 -15.365 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B C   1 
ATOM   3509 O  O   . GLU B 1 181 ? -12.372 -51.547 -15.324 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B O   1 
ATOM   3510 C  CB  . GLU B 1 181 ? -14.806 -49.360 -15.141 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CB  1 
ATOM   3511 C  CG  . GLU B 1 181 ? -15.766 -48.474 -14.373 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CG  1 
ATOM   3512 C  CD  . GLU B 1 181 ? -16.054 -47.168 -15.089 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B CD  1 
ATOM   3513 O  OE1 . GLU B 1 181 ? -16.064 -47.162 -16.339 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B OE1 1 
ATOM   3514 O  OE2 . GLU B 1 181 ? -16.283 -46.149 -14.403 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 181  GLU B OE2 1 
ATOM   3515 N  N   . THR B 1 182 ? -14.313 -52.262 -16.204 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 182  THR B N   1 
ATOM   3516 C  CA  . THR B 1 182 ? -13.664 -53.085 -17.211 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 182  THR B CA  1 
ATOM   3517 C  C   . THR B 1 182 ? -13.586 -52.125 -18.376 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 182  THR B C   1 
ATOM   3518 O  O   . THR B 1 182 ? -14.554 -51.421 -18.664 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 182  THR B O   1 
ATOM   3519 C  CB  . THR B 1 182 ? -14.505 -54.299 -17.601 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 182  THR B CB  1 
ATOM   3520 O  OG1 . THR B 1 182 ? -14.419 -55.283 -16.563 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 182  THR B OG1 1 
ATOM   3521 C  CG2 . THR B 1 182 ? -14.007 -54.893 -18.914 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 182  THR B CG2 1 
ATOM   3522 N  N   . VAL B 1 183 ? -12.435 -52.074 -19.033 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B N   1 
ATOM   3523 C  CA  . VAL B 1 183 ? -12.259 -51.142 -20.133 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B CA  1 
ATOM   3524 C  C   . VAL B 1 183 ? -11.802 -51.788 -21.440 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B C   1 
ATOM   3525 O  O   . VAL B 1 183 ? -11.138 -52.828 -21.437 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B O   1 
ATOM   3526 C  CB  . VAL B 1 183 ? -11.250 -50.043 -19.714 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B CB  1 
ATOM   3527 C  CG1 . VAL B 1 183 ? -10.982 -49.103 -20.863 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B CG1 1 
ATOM   3528 C  CG2 . VAL B 1 183 ? -11.801 -49.270 -18.531 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 183  VAL B CG2 1 
ATOM   3529 N  N   . THR B 1 184 ? -12.175 -51.163 -22.554 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 184  THR B N   1 
ATOM   3530 C  CA  . THR B 1 184 ? -11.792 -51.628 -23.883 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CA  1 
ATOM   3531 C  C   . THR B 1 184 ? -10.723 -50.669 -24.384 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 184  THR B C   1 
ATOM   3532 O  O   . THR B 1 184 ? -11.019 -49.506 -24.666 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 184  THR B O   1 
ATOM   3533 C  CB  . THR B 1 184 ? -12.957 -51.565 -24.890 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CB  1 
ATOM   3534 O  OG1 . THR B 1 184 ? -14.044 -52.385 -24.439 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 184  THR B OG1 1 
ATOM   3535 C  CG2 . THR B 1 184 ? -12.486 -52.051 -26.264 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 184  THR B CG2 1 
ATOM   3536 N  N   . LEU B 1 185 ? -9.489  -51.147 -24.500 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B N   1 
ATOM   3537 C  CA  . LEU B 1 185 ? -8.403  -50.286 -24.959 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B CA  1 
ATOM   3538 C  C   . LEU B 1 185 ? -8.463  -50.053 -26.456 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B C   1 
ATOM   3539 O  O   . LEU B 1 185 ? -9.107  -50.798 -27.194 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B O   1 
ATOM   3540 C  CB  . LEU B 1 185 ? -7.047  -50.890 -24.586 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B CB  1 
ATOM   3541 C  CG  . LEU B 1 185 ? -6.842  -51.176 -23.101 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B CG  1 
ATOM   3542 C  CD1 . LEU B 1 185 ? -5.462  -51.763 -22.905 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B CD1 1 
ATOM   3543 C  CD2 . LEU B 1 185 ? -7.002  -49.902 -22.284 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 185  LEU B CD2 1 
ATOM   3544 N  N   . GLU B 1 186 ? -7.777  -49.008 -26.899 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B N   1 
ATOM   3545 C  CA  . GLU B 1 186 ? -7.745  -48.642 -28.307 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B CA  1 
ATOM   3546 C  C   . GLU B 1 186 ? -7.350  -49.787 -29.237 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B C   1 
ATOM   3547 O  O   . GLU B 1 186 ? -7.874  -49.897 -30.345 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B O   1 
ATOM   3548 C  CB  . GLU B 1 186 ? -6.774  -47.479 -28.516 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B CB  1 
ATOM   3549 C  CG  . GLU B 1 186 ? -6.835  -46.871 -29.902 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B CG  1 
ATOM   3550 C  CD  . GLU B 1 186 ? -5.606  -46.040 -30.219 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B CD  1 
ATOM   3551 O  OE1 . GLU B 1 186 ? -5.211  -45.203 -29.373 1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B OE1 1 
ATOM   3552 O  OE2 . GLU B 1 186 ? -5.040  -46.223 -31.320 1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 186  GLU B OE2 1 
ATOM   3553 N  N   . ASP B 1 187 ? -6.426  -50.637 -28.800 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B N   1 
ATOM   3554 C  CA  . ASP B 1 187 ? -5.985  -51.741 -29.645 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B CA  1 
ATOM   3555 C  C   . ASP B 1 187 ? -6.867  -52.981 -29.522 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B C   1 
ATOM   3556 O  O   . ASP B 1 187 ? -6.566  -54.033 -30.088 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B O   1 
ATOM   3557 C  CB  . ASP B 1 187 ? -4.517  -52.080 -29.343 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B CB  1 
ATOM   3558 C  CG  . ASP B 1 187 ? -4.335  -52.772 -28.009 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B CG  1 
ATOM   3559 O  OD1 . ASP B 1 187 ? -5.205  -52.607 -27.132 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B OD1 1 
ATOM   3560 O  OD2 . ASP B 1 187 ? -3.309  -53.470 -27.841 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 187  ASP B OD2 1 
ATOM   3561 N  N   . GLY B 1 188 ? -7.960  -52.858 -28.775 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 188  GLY B N   1 
ATOM   3562 C  CA  . GLY B 1 188 ? -8.878  -53.978 -28.645 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 188  GLY B CA  1 
ATOM   3563 C  C   . GLY B 1 188 ? -8.779  -54.814 -27.389 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 188  GLY B C   1 
ATOM   3564 O  O   . GLY B 1 188 ? -9.678  -55.611 -27.117 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 188  GLY B O   1 
ATOM   3565 N  N   . ARG B 1 189 ? -7.698  -54.657 -26.631 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B N   1 
ATOM   3566 C  CA  . ARG B 1 189 ? -7.529  -55.418 -25.400 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B CA  1 
ATOM   3567 C  C   . ARG B 1 189 ? -8.610  -55.042 -24.397 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B C   1 
ATOM   3568 O  O   . ARG B 1 189 ? -9.077  -53.905 -24.370 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B O   1 
ATOM   3569 C  CB  . ARG B 1 189 ? -6.158  -55.143 -24.770 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B CB  1 
ATOM   3570 C  CG  . ARG B 1 189 ? -4.981  -55.856 -25.426 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B CG  1 
ATOM   3571 C  CD  . ARG B 1 189 ? -3.669  -55.405 -24.795 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B CD  1 
ATOM   3572 N  NE  . ARG B 1 189 ? -3.403  -53.997 -25.089 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B NE  1 
ATOM   3573 C  CZ  . ARG B 1 189 ? -2.511  -53.245 -24.449 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B CZ  1 
ATOM   3574 N  NH1 . ARG B 1 189 ? -1.791  -53.763 -23.468 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B NH1 1 
ATOM   3575 N  NH2 . ARG B 1 189 ? -2.345  -51.974 -24.792 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 189  ARG B NH2 1 
ATOM   3576 N  N   . ILE B 1 190 ? -8.999  -56.005 -23.571 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B N   1 
ATOM   3577 C  CA  . ILE B 1 190 ? -10.003 -55.768 -22.546 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B CA  1 
ATOM   3578 C  C   . ILE B 1 190 ? -9.286  -55.862 -21.215 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B C   1 
ATOM   3579 O  O   . ILE B 1 190 ? -8.693  -56.888 -20.894 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B O   1 
ATOM   3580 C  CB  . ILE B 1 190 ? -11.126 -56.812 -22.611 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B CB  1 
ATOM   3581 C  CG1 . ILE B 1 190 ? -11.726 -56.823 -24.021 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B CG1 1 
ATOM   3582 C  CG2 . ILE B 1 190 ? -12.190 -56.493 -21.577 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B CG2 1 
ATOM   3583 C  CD1 . ILE B 1 190 ? -12.201 -55.463 -24.492 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 190  ILE B CD1 1 
ATOM   3584 N  N   . ILE B 1 191 ? -9.326  -54.774 -20.455 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B N   1 
ATOM   3585 C  CA  . ILE B 1 191 ? -8.646  -54.716 -19.171 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B CA  1 
ATOM   3586 C  C   . ILE B 1 191 ? -9.599  -54.544 -18.006 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B C   1 
ATOM   3587 O  O   . ILE B 1 191 ? -10.576 -53.801 -18.074 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B O   1 
ATOM   3588 C  CB  . ILE B 1 191 ? -7.579  -53.564 -19.165 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B CB  1 
ATOM   3589 C  CG1 . ILE B 1 191 ? -6.222  -54.112 -19.621 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B CG1 1 
ATOM   3590 C  CG2 . ILE B 1 191 ? -7.428  -52.958 -17.780 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B CG2 1 
ATOM   3591 C  CD1 . ILE B 1 191 ? -6.199  -54.587 -21.045 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 191  ILE B CD1 1 
ATOM   3592 N  N   . ASN B 1 192 ? -9.295  -55.251 -16.931 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B N   1 
ATOM   3593 C  CA  . ASN B 1 192 ? -10.082 -55.196 -15.718 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B CA  1 
ATOM   3594 C  C   . ASN B 1 192 ? -9.380  -54.218 -14.776 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B C   1 
ATOM   3595 O  O   . ASN B 1 192 ? -8.310  -54.524 -14.245 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B O   1 
ATOM   3596 C  CB  . ASN B 1 192 ? -10.135 -56.583 -15.094 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B CB  1 
ATOM   3597 C  CG  . ASN B 1 192 ? -11.275 -56.734 -14.132 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B CG  1 
ATOM   3598 O  OD1 . ASN B 1 192 ? -12.444 -56.696 -14.525 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B OD1 1 
ATOM   3599 N  ND2 . ASN B 1 192 ? -10.951 -56.898 -12.855 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 192  ASN B ND2 1 
ATOM   3600 N  N   . GLY B 1 193 ? -9.986  -53.046 -14.583 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 193  GLY B N   1 
ATOM   3601 C  CA  . GLY B 1 193 ? -9.410  -52.015 -13.731 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 193  GLY B CA  1 
ATOM   3602 C  C   . GLY B 1 193 ? -8.897  -52.440 -12.367 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 193  GLY B C   1 
ATOM   3603 O  O   . GLY B 1 193 ? -7.846  -51.968 -11.914 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 193  GLY B O   1 
ATOM   3604 N  N   . ASN B 1 194 ? -9.630  -53.329 -11.706 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B N   1 
ATOM   3605 C  CA  . ASN B 1 194 ? -9.241  -53.806 -10.384 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B CA  1 
ATOM   3606 C  C   . ASN B 1 194 ? -7.877  -54.484 -10.339 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B C   1 
ATOM   3607 O  O   . ASN B 1 194 ? -7.227  -54.493 -9.293  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B O   1 
ATOM   3608 C  CB  . ASN B 1 194 ? -10.293 -54.772 -9.834  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B CB  1 
ATOM   3609 C  CG  . ASN B 1 194 ? -11.495 -54.056 -9.236  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B CG  1 
ATOM   3610 O  OD1 . ASN B 1 194 ? -12.455 -54.693 -8.816  1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B OD1 1 
ATOM   3611 N  ND2 . ASN B 1 194 ? -11.441 -52.728 -9.191  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 194  ASN B ND2 1 
ATOM   3612 N  N   . ASP B 1 195 ? -7.436  -55.054 -11.456 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B N   1 
ATOM   3613 C  CA  . ASP B 1 195 ? -6.139  -55.722 -11.469 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CA  1 
ATOM   3614 C  C   . ASP B 1 195 ? -4.997  -54.716 -11.400 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B C   1 
ATOM   3615 O  O   . ASP B 1 195 ? -3.840  -55.100 -11.279 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B O   1 
ATOM   3616 C  CB  . ASP B 1 195 ? -5.957  -56.564 -12.736 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CB  1 
ATOM   3617 C  CG  . ASP B 1 195 ? -6.993  -57.661 -12.874 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B CG  1 
ATOM   3618 O  OD1 . ASP B 1 195 ? -7.484  -58.164 -11.842 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD1 1 
ATOM   3619 O  OD2 . ASP B 1 195 ? -7.303  -58.030 -14.026 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 195  ASP B OD2 1 
ATOM   3620 N  N   . PHE B 1 196 ? -5.318  -53.430 -11.459 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B N   1 
ATOM   3621 C  CA  . PHE B 1 196 ? -4.286  -52.408 -11.447 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CA  1 
ATOM   3622 C  C   . PHE B 1 196 ? -4.367  -51.385 -10.323 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B C   1 
ATOM   3623 O  O   . PHE B 1 196 ? -3.861  -50.270 -10.443 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B O   1 
ATOM   3624 C  CB  . PHE B 1 196 ? -4.276  -51.727 -12.811 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CB  1 
ATOM   3625 C  CG  . PHE B 1 196 ? -3.993  -52.679 -13.931 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CG  1 
ATOM   3626 C  CD1 . PHE B 1 196 ? -2.697  -53.157 -14.145 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CD1 1 
ATOM   3627 C  CD2 . PHE B 1 196 ? -5.033  -53.197 -14.698 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CD2 1 
ATOM   3628 C  CE1 . PHE B 1 196 ? -2.449  -54.139 -15.099 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CE1 1 
ATOM   3629 C  CE2 . PHE B 1 196 ? -4.796  -54.176 -15.652 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CE2 1 
ATOM   3630 C  CZ  . PHE B 1 196 ? -3.498  -54.653 -15.854 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 196  PHE B CZ  1 
ATOM   3631 N  N   . LEU B 1 197 ? -4.978  -51.782 -9.217  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B N   1 
ATOM   3632 C  CA  . LEU B 1 197 ? -5.109  -50.909 -8.065  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CA  1 
ATOM   3633 C  C   . LEU B 1 197 ? -4.450  -51.563 -6.861  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B C   1 
ATOM   3634 O  O   . LEU B 1 197 ? -4.579  -52.767 -6.658  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B O   1 
ATOM   3635 C  CB  . LEU B 1 197 ? -6.585  -50.668 -7.744  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CB  1 
ATOM   3636 C  CG  . LEU B 1 197 ? -7.448  -50.048 -8.842  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CG  1 
ATOM   3637 C  CD1 . LEU B 1 197 ? -8.904  -50.016 -8.384  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CD1 1 
ATOM   3638 C  CD2 . LEU B 1 197 ? -6.947  -48.641 -9.163  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 197  LEU B CD2 1 
ATOM   3639 N  N   . GLU B 1 198 ? -3.735  -50.775 -6.067  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B N   1 
ATOM   3640 C  CA  . GLU B 1 198 ? -3.111  -51.317 -4.874  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B CA  1 
ATOM   3641 C  C   . GLU B 1 198 ? -4.185  -51.446 -3.802  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B C   1 
ATOM   3642 O  O   . GLU B 1 198 ? -5.270  -50.882 -3.934  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B O   1 
ATOM   3643 C  CB  . GLU B 1 198 ? -1.984  -50.403 -4.407  1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B CB  1 
ATOM   3644 C  CG  . GLU B 1 198 ? -0.879  -50.276 -5.440  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B CG  1 
ATOM   3645 C  CD  . GLU B 1 198 ? 0.341   -49.577 -4.895  1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B CD  1 
ATOM   3646 O  OE1 . GLU B 1 198 ? 0.149   -48.547 -4.205  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B OE1 1 
ATOM   3647 O  OE2 . GLU B 1 198 ? 1.477   -50.047 -5.153  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 198  GLU B OE2 1 
ATOM   3648 N  N   . PRO B 1 199 ? -3.907  -52.205 -2.733  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B N   1 
ATOM   3649 C  CA  . PRO B 1 199 ? -4.904  -52.367 -1.670  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B CA  1 
ATOM   3650 C  C   . PRO B 1 199 ? -5.238  -51.013 -1.042  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B C   1 
ATOM   3651 O  O   . PRO B 1 199 ? -4.421  -50.092 -1.068  1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B O   1 
ATOM   3652 C  CB  . PRO B 1 199 ? -4.210  -53.293 -0.670  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B CB  1 
ATOM   3653 C  CG  . PRO B 1 199 ? -3.161  -53.998 -1.488  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B CG  1 
ATOM   3654 C  CD  . PRO B 1 199 ? -2.656  -52.901 -2.389  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 199  PRO B CD  1 
ATOM   3655 N  N   . PRO B 1 200 ? -6.448  -50.874 -0.475  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B N   1 
ATOM   3656 C  CA  . PRO B 1 200 ? -6.857  -49.614 0.157   1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B CA  1 
ATOM   3657 C  C   . PRO B 1 200 ? -5.945  -49.266 1.337   1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B C   1 
ATOM   3658 O  O   . PRO B 1 200 ? -5.418  -50.150 2.008   1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B O   1 
ATOM   3659 C  CB  . PRO B 1 200 ? -8.280  -49.904 0.628   1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B CB  1 
ATOM   3660 C  CG  . PRO B 1 200 ? -8.745  -51.004 -0.274  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B CG  1 
ATOM   3661 C  CD  . PRO B 1 200 ? -7.527  -51.873 -0.399  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 200  PRO B CD  1 
ATOM   3662 N  N   . LYS B 1 201 ? -5.758  -47.975 1.580   1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B N   1 
ATOM   3663 C  CA  . LYS B 1 201 ? -4.936  -47.519 2.694   1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B CA  1 
ATOM   3664 C  C   . LYS B 1 201 ? -5.845  -47.384 3.915   1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B C   1 
ATOM   3665 O  O   . LYS B 1 201 ? -6.910  -46.765 3.831   1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B O   1 
ATOM   3666 C  CB  . LYS B 1 201 ? -4.327  -46.152 2.378   1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B CB  1 
ATOM   3667 C  CG  . LYS B 1 201 ? -3.391  -46.130 1.186   1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B CG  1 
ATOM   3668 C  CD  . LYS B 1 201 ? -2.956  -44.703 0.868   1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B CD  1 
ATOM   3669 C  CE  . LYS B 1 201 ? -1.874  -44.669 -0.200  1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B CE  1 
ATOM   3670 N  NZ  . LYS B 1 201 ? -0.633  -45.363 0.253   1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 201  LYS B NZ  1 
ATOM   3671 N  N   . LYS B 1 202 ? -5.440  -47.959 5.042   1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B N   1 
ATOM   3672 C  CA  . LYS B 1 202 ? -6.255  -47.860 6.248   1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B CA  1 
ATOM   3673 C  C   . LYS B 1 202 ? -6.113  -46.450 6.811   1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B C   1 
ATOM   3674 O  O   . LYS B 1 202 ? -5.003  -45.930 6.928   1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B O   1 
ATOM   3675 C  CB  . LYS B 1 202 ? -5.814  -48.877 7.309   1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B CB  1 
ATOM   3676 C  CG  . LYS B 1 202 ? -6.991  -49.537 8.034   1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B CG  1 
ATOM   3677 C  CD  . LYS B 1 202 ? -6.778  -49.627 9.550   1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B CD  1 
ATOM   3678 C  CE  . LYS B 1 202 ? -8.010  -50.228 10.237  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B CE  1 
ATOM   3679 N  NZ  . LYS B 1 202 ? -7.987  -50.089 11.725  1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 202  LYS B NZ  1 
ATOM   3680 N  N   . GLY B 1 203 ? -7.241  -45.834 7.148   1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B N   1 
ATOM   3681 C  CA  . GLY B 1 203 ? -7.209  -44.485 7.682   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B CA  1 
ATOM   3682 C  C   . GLY B 1 203 ? -6.632  -44.383 9.085   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B C   1 
ATOM   3683 O  O   . GLY B 1 203 ? -6.821  -45.265 9.923   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 203  GLY B O   1 
ATOM   3684 N  N   . ARG B 1 204 ? -5.913  -43.296 9.332   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B N   1 
ATOM   3685 C  CA  . ARG B 1 204 ? -5.316  -43.043 10.634  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B CA  1 
ATOM   3686 C  C   . ARG B 1 204 ? -6.315  -42.242 11.453  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B C   1 
ATOM   3687 O  O   . ARG B 1 204 ? -7.312  -41.740 10.917  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B O   1 
ATOM   3688 C  CB  . ARG B 1 204 ? -4.022  -42.243 10.467  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B CB  1 
ATOM   3689 C  CG  . ARG B 1 204 ? -2.901  -43.025 9.794   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B CG  1 
ATOM   3690 C  CD  . ARG B 1 204 ? -1.860  -42.102 9.182   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B CD  1 
ATOM   3691 N  NE  . ARG B 1 204 ? -2.393  -41.370 8.035   1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B NE  1 
ATOM   3692 C  CZ  . ARG B 1 204 ? -1.667  -40.584 7.247   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B CZ  1 
ATOM   3693 N  NH1 . ARG B 1 204 ? -0.361  -40.424 7.479   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B NH1 1 
ATOM   3694 N  NH2 . ARG B 1 204 ? -2.239  -39.962 6.225   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 204  ARG B NH2 1 
ATOM   3695 N  N   . SER B 1 205 ? -6.071  -42.128 12.753  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 205  SER B N   1 
ATOM   3696 C  CA  . SER B 1 205 ? -6.967  -41.350 13.591  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 205  SER B CA  1 
ATOM   3697 C  C   . SER B 1 205 ? -6.266  -40.729 14.786  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 205  SER B C   1 
ATOM   3698 O  O   . SER B 1 205 ? -5.425  -41.363 15.432  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 205  SER B O   1 
ATOM   3699 C  CB  . SER B 1 205 ? -8.141  -42.209 14.068  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 205  SER B CB  1 
ATOM   3700 O  OG  . SER B 1 205 ? -7.698  -43.352 14.779  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 205  SER B OG  1 
ATOM   3701 N  N   . VAL B 1 206 ? -6.611  -39.472 15.059  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B N   1 
ATOM   3702 C  CA  . VAL B 1 206 ? -6.068  -38.744 16.197  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CA  1 
ATOM   3703 C  C   . VAL B 1 206 ? -7.238  -38.251 17.041  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B C   1 
ATOM   3704 O  O   . VAL B 1 206 ? -8.236  -37.762 16.502  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B O   1 
ATOM   3705 C  CB  . VAL B 1 206 ? -5.229  -37.545 15.738  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CB  1 
ATOM   3706 C  CG1 . VAL B 1 206 ? -4.674  -36.790 16.952  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CG1 1 
ATOM   3707 C  CG2 . VAL B 1 206 ? -4.106  -38.029 14.851  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CG2 1 
ATOM   3708 N  N   . VAL B 1 207 ? -7.123  -38.395 18.357  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B N   1 
ATOM   3709 C  CA  . VAL B 1 207 ? -8.173  -37.964 19.274  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B CA  1 
ATOM   3710 C  C   . VAL B 1 207 ? -7.660  -36.855 20.195  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B C   1 
ATOM   3711 O  O   . VAL B 1 207 ? -6.545  -36.950 20.735  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B O   1 
ATOM   3712 C  CB  . VAL B 1 207 ? -8.651  -39.139 20.154  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B CB  1 
ATOM   3713 C  CG1 . VAL B 1 207 ? -9.600  -38.632 21.223  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B CG1 1 
ATOM   3714 C  CG2 . VAL B 1 207 ? -9.327  -40.199 19.299  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 207  VAL B CG2 1 
ATOM   3715 N  N   . PHE B 1 208 ? -8.465  -35.804 20.359  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B N   1 
ATOM   3716 C  CA  . PHE B 1 208 ? -8.114  -34.680 21.226  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CA  1 
ATOM   3717 C  C   . PHE B 1 208 ? -9.143  -34.629 22.354  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B C   1 
ATOM   3718 O  O   . PHE B 1 208 ? -10.325 -34.359 22.113  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B O   1 
ATOM   3719 C  CB  . PHE B 1 208 ? -8.125  -33.369 20.440  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CB  1 
ATOM   3720 C  CG  . PHE B 1 208 ? -7.179  -33.352 19.266  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CG  1 
ATOM   3721 C  CD1 . PHE B 1 208 ? -7.593  -33.788 18.014  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CD1 1 
ATOM   3722 C  CD2 . PHE B 1 208 ? -5.866  -32.909 19.418  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CD2 1 
ATOM   3723 C  CE1 . PHE B 1 208 ? -6.726  -33.784 16.934  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CE1 1 
ATOM   3724 C  CE2 . PHE B 1 208 ? -4.987  -32.904 18.343  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CE2 1 
ATOM   3725 C  CZ  . PHE B 1 208 ? -5.413  -33.340 17.099  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 208  PHE B CZ  1 
ATOM   3726 N  N   . SER B 1 209 ? -8.692  -34.882 23.582  1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 209  SER B N   1 
ATOM   3727 C  CA  . SER B 1 209 ? -9.573  -34.929 24.757  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 209  SER B CA  1 
ATOM   3728 C  C   . SER B 1 209 ? -10.345 -33.683 25.168  1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 209  SER B C   1 
ATOM   3729 O  O   . SER B 1 209 ? -11.547 -33.766 25.415  1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 209  SER B O   1 
ATOM   3730 C  CB  . SER B 1 209 ? -8.799  -35.433 25.970  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 209  SER B CB  1 
ATOM   3731 O  OG  . SER B 1 209 ? -8.345  -36.757 25.756  1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 209  SER B OG  1 
ATOM   3732 N  N   . GLY B 1 210 ? -9.668  -32.544 25.281  1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 210  GLY B N   1 
ATOM   3733 C  CA  . GLY B 1 210 ? -10.360 -31.324 25.674  1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 210  GLY B CA  1 
ATOM   3734 C  C   . GLY B 1 210 ? -10.529 -31.065 27.170  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 210  GLY B C   1 
ATOM   3735 O  O   . GLY B 1 210 ? -10.928 -29.964 27.570  1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 210  GLY B O   1 
ATOM   3736 N  N   . ASP B 1 211 ? -10.240 -32.065 27.999  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B N   1 
ATOM   3737 C  CA  . ASP B 1 211 ? -10.358 -31.919 29.451  1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B CA  1 
ATOM   3738 C  C   . ASP B 1 211 ? -9.388  -32.860 30.171  1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B C   1 
ATOM   3739 O  O   . ASP B 1 211 ? -8.973  -33.876 29.612  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B O   1 
ATOM   3740 C  CB  . ASP B 1 211 ? -11.785 -32.228 29.906  1.00 54.09 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B CB  1 
ATOM   3741 C  CG  . ASP B 1 211 ? -11.975 -32.014 31.398  1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B CG  1 
ATOM   3742 O  OD1 . ASP B 1 211 ? -12.089 -30.841 31.821  1.00 58.77 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B OD1 1 
ATOM   3743 O  OD2 . ASP B 1 211 ? -11.995 -33.015 32.150  1.00 55.48 ? ? ? ? ? ? 211  ASP B OD2 1 
ATOM   3744 N  N   . THR B 1 212 ? -9.037  -32.533 31.413  1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 212  THR B N   1 
ATOM   3745 C  CA  . THR B 1 212 ? -8.108  -33.362 32.179  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 212  THR B CA  1 
ATOM   3746 C  C   . THR B 1 212 ? -8.732  -34.644 32.741  1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 212  THR B C   1 
ATOM   3747 O  O   . THR B 1 212 ? -8.054  -35.663 32.887  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 212  THR B O   1 
ATOM   3748 C  CB  . THR B 1 212 ? -7.469  -32.552 33.330  1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 212  THR B CB  1 
ATOM   3749 O  OG1 . THR B 1 212 ? -6.576  -31.575 32.777  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 212  THR B OG1 1 
ATOM   3750 C  CG2 . THR B 1 212 ? -6.685  -33.463 34.272  1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 212  THR B CG2 1 
ATOM   3751 N  N   . ARG B 1 213 ? -10.021 -34.601 33.050  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B N   1 
ATOM   3752 C  CA  . ARG B 1 213 ? -10.695 -35.774 33.588  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B CA  1 
ATOM   3753 C  C   . ARG B 1 213 ? -10.920 -36.813 32.496  1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B C   1 
ATOM   3754 O  O   . ARG B 1 213 ? -10.949 -36.481 31.311  1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B O   1 
ATOM   3755 C  CB  . ARG B 1 213 ? -12.028 -35.361 34.206  1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B CB  1 
ATOM   3756 C  CG  . ARG B 1 213 ? -11.863 -34.456 35.412  1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B CG  1 
ATOM   3757 C  CD  . ARG B 1 213 ? -13.198 -33.941 35.932  1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B CD  1 
ATOM   3758 N  NE  . ARG B 1 213 ? -13.857 -33.034 34.992  1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B NE  1 
ATOM   3759 C  CZ  . ARG B 1 213 ? -13.336 -31.888 34.554  1.00 65.64 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B CZ  1 
ATOM   3760 N  NH1 . ARG B 1 213 ? -12.136 -31.494 34.964  1.00 67.40 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B NH1 1 
ATOM   3761 N  NH2 . ARG B 1 213 ? -14.021 -31.128 33.707  1.00 66.91 ? ? ? ? ? ? 213  ARG B NH2 1 
ATOM   3762 N  N   . VAL B 1 214 ? -11.048 -38.074 32.892  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B N   1 
ATOM   3763 C  CA  . VAL B 1 214 ? -11.296 -39.142 31.930  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CA  1 
ATOM   3764 C  C   . VAL B 1 214 ? -12.684 -39.722 32.174  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B C   1 
ATOM   3765 O  O   . VAL B 1 214 ? -13.324 -39.416 33.177  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B O   1 
ATOM   3766 C  CB  . VAL B 1 214 ? -10.246 -40.283 32.037  1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CB  1 
ATOM   3767 C  CG1 . VAL B 1 214 ? -8.899  -39.803 31.523  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CG1 1 
ATOM   3768 C  CG2 . VAL B 1 214 ? -10.123 -40.757 33.484  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CG2 1 
ATOM   3769 N  N   . SER B 1 215 ? -13.142 -40.560 31.251  1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 215  SER B N   1 
ATOM   3770 C  CA  . SER B 1 215 ? -14.453 -41.184 31.360  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 215  SER B CA  1 
ATOM   3771 C  C   . SER B 1 215 ? -14.542 -42.292 30.328  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 215  SER B C   1 
ATOM   3772 O  O   . SER B 1 215 ? -13.671 -42.413 29.469  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 215  SER B O   1 
ATOM   3773 C  CB  . SER B 1 215 ? -15.551 -40.150 31.100  1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 215  SER B CB  1 
ATOM   3774 O  OG  . SER B 1 215 ? -15.421 -39.592 29.805  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 215  SER B OG  1 
ATOM   3775 N  N   . ASP B 1 216 ? -15.587 -43.106 30.409  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B N   1 
ATOM   3776 C  CA  . ASP B 1 216 ? -15.757 -44.183 29.449  1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CA  1 
ATOM   3777 C  C   . ASP B 1 216 ? -16.016 -43.587 28.079  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B C   1 
ATOM   3778 O  O   . ASP B 1 216 ? -15.681 -44.182 27.055  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B O   1 
ATOM   3779 C  CB  . ASP B 1 216 ? -16.913 -45.086 29.868  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CB  1 
ATOM   3780 C  CG  . ASP B 1 216 ? -16.543 -45.992 31.022  1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B CG  1 
ATOM   3781 O  OD1 . ASP B 1 216 ? -15.491 -45.745 31.651  1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B OD1 1 
ATOM   3782 O  OD2 . ASP B 1 216 ? -17.301 -46.944 31.303  1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 216  ASP B OD2 1 
ATOM   3783 N  N   . LYS B 1 217 ? -16.607 -42.400 28.060  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B N   1 
ATOM   3784 C  CA  . LYS B 1 217 ? -16.875 -41.743 26.796  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CA  1 
ATOM   3785 C  C   . LYS B 1 217 ? -15.540 -41.471 26.112  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B C   1 
ATOM   3786 O  O   . LYS B 1 217 ? -15.407 -41.663 24.909  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B O   1 
ATOM   3787 C  CB  . LYS B 1 217 ? -17.666 -40.446 27.019  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CB  1 
ATOM   3788 C  CG  . LYS B 1 217 ? -19.087 -40.706 27.538  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CG  1 
ATOM   3789 C  CD  . LYS B 1 217 ? -19.989 -39.479 27.478  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CD  1 
ATOM   3790 C  CE  . LYS B 1 217 ? -20.300 -39.064 26.038  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B CE  1 
ATOM   3791 N  NZ  . LYS B 1 217 ? -20.705 -40.224 25.215  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 217  LYS B NZ  1 
ATOM   3792 N  N   . LEU B 1 218 ? -14.544 -41.054 26.892  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B N   1 
ATOM   3793 C  CA  . LEU B 1 218 ? -13.215 -40.780 26.345  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B CA  1 
ATOM   3794 C  C   . LEU B 1 218 ? -12.629 -42.084 25.819  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B C   1 
ATOM   3795 O  O   . LEU B 1 218 ? -12.115 -42.145 24.700  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B O   1 
ATOM   3796 C  CB  . LEU B 1 218 ? -12.287 -40.224 27.425  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B CB  1 
ATOM   3797 C  CG  . LEU B 1 218 ? -11.248 -39.170 27.014  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B CG  1 
ATOM   3798 C  CD1 . LEU B 1 218 ? -10.128 -39.172 28.034  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B CD1 1 
ATOM   3799 C  CD2 . LEU B 1 218 ? -10.690 -39.451 25.634  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 218  LEU B CD2 1 
ATOM   3800 N  N   . LYS B 1 219 ? -12.717 -43.134 26.629  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B N   1 
ATOM   3801 C  CA  . LYS B 1 219 ? -12.187 -44.427 26.230  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CA  1 
ATOM   3802 C  C   . LYS B 1 219 ? -12.738 -44.894 24.890  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B C   1 
ATOM   3803 O  O   . LYS B 1 219 ? -11.976 -45.296 24.010  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B O   1 
ATOM   3804 C  CB  . LYS B 1 219 ? -12.470 -45.482 27.300  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CB  1 
ATOM   3805 C  CG  . LYS B 1 219 ? -11.991 -46.879 26.909  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CG  1 
ATOM   3806 C  CD  . LYS B 1 219 ? -11.966 -47.834 28.095  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CD  1 
ATOM   3807 C  CE  . LYS B 1 219 ? -13.316 -47.926 28.788  1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CE  1 
ATOM   3808 N  NZ  . LYS B 1 219 ? -13.231 -48.715 30.045  1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 219  LYS B NZ  1 
ATOM   3809 N  N   . GLU B 1 220 ? -14.056 -44.844 24.721  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B N   1 
ATOM   3810 C  CA  . GLU B 1 220 ? -14.650 -45.284 23.469  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B CA  1 
ATOM   3811 C  C   . GLU B 1 220 ? -14.322 -44.347 22.325  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B C   1 
ATOM   3812 O  O   . GLU B 1 220 ? -14.143 -44.790 21.201  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B O   1 
ATOM   3813 C  CB  . GLU B 1 220 ? -16.176 -45.423 23.602  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B CB  1 
ATOM   3814 C  CG  . GLU B 1 220 ? -16.616 -46.541 24.537  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B CG  1 
ATOM   3815 C  CD  . GLU B 1 220 ? -15.871 -47.848 24.273  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B CD  1 
ATOM   3816 O  OE1 . GLU B 1 220 ? -15.733 -48.239 23.093  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B OE1 1 
ATOM   3817 O  OE2 . GLU B 1 220 ? -15.433 -48.486 25.250  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 220  GLU B OE2 1 
ATOM   3818 N  N   . LEU B 1 221 ? -14.253 -43.050 22.607  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B N   1 
ATOM   3819 C  CA  . LEU B 1 221 ? -13.943 -42.068 21.579  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CA  1 
ATOM   3820 C  C   . LEU B 1 221 ? -12.562 -42.355 20.986  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B C   1 
ATOM   3821 O  O   . LEU B 1 221 ? -12.342 -42.217 19.778  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B O   1 
ATOM   3822 C  CB  . LEU B 1 221 ? -13.941 -40.659 22.186  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CB  1 
ATOM   3823 C  CG  . LEU B 1 221 ? -14.191 -39.419 21.313  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CG  1 
ATOM   3824 C  CD1 . LEU B 1 221 ? -13.084 -38.409 21.544  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CD1 1 
ATOM   3825 C  CD2 . LEU B 1 221 ? -14.302 -39.778 19.849  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 221  LEU B CD2 1 
ATOM   3826 N  N   . ALA B 1 222 ? -11.639 -42.755 21.852  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 222  ALA B N   1 
ATOM   3827 C  CA  . ALA B 1 222 ? -10.263 -43.029 21.449  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 222  ALA B CA  1 
ATOM   3828 C  C   . ALA B 1 222 ? -9.975  -44.495 21.093  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 222  ALA B C   1 
ATOM   3829 O  O   . ALA B 1 222 ? -8.823  -44.858 20.831  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 222  ALA B O   1 
ATOM   3830 C  CB  . ALA B 1 222 ? -9.310  -42.568 22.564  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 222  ALA B CB  1 
ATOM   3831 N  N   . ARG B 1 223 ? -11.012 -45.329 21.064  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B N   1 
ATOM   3832 C  CA  . ARG B 1 223 ? -10.818 -46.745 20.760  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B CA  1 
ATOM   3833 C  C   . ARG B 1 223 ? -10.028 -47.003 19.479  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B C   1 
ATOM   3834 O  O   . ARG B 1 223 ? -10.425 -46.587 18.385  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B O   1 
ATOM   3835 C  CB  . ARG B 1 223 ? -12.168 -47.469 20.693  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B CB  1 
ATOM   3836 C  CG  . ARG B 1 223 ? -12.059 -48.955 20.370  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B CG  1 
ATOM   3837 C  CD  . ARG B 1 223 ? -12.874 -49.796 21.352  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B CD  1 
ATOM   3838 N  NE  . ARG B 1 223 ? -12.032 -50.335 22.416  1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B NE  1 
ATOM   3839 C  CZ  . ARG B 1 223 ? -12.264 -50.180 23.715  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B CZ  1 
ATOM   3840 N  NH1 . ARG B 1 223 ? -13.313 -49.498 24.134  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B NH1 1 
ATOM   3841 N  NH2 . ARG B 1 223 ? -11.441 -50.713 24.599  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 223  ARG B NH2 1 
ATOM   3842 N  N   . ASP B 1 224 ? -8.899  -47.695 19.641  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B N   1 
ATOM   3843 C  CA  . ASP B 1 224 ? -8.018  -48.042 18.532  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B CA  1 
ATOM   3844 C  C   . ASP B 1 224 ? -7.459  -46.860 17.749  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B C   1 
ATOM   3845 O  O   . ASP B 1 224 ? -7.125  -47.022 16.586  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B O   1 
ATOM   3846 C  CB  . ASP B 1 224 ? -8.737  -48.955 17.531  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B CB  1 
ATOM   3847 C  CG  . ASP B 1 224 ? -9.248  -50.226 18.164  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B CG  1 
ATOM   3848 O  OD1 . ASP B 1 224 ? -8.641  -50.693 19.148  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B OD1 1 
ATOM   3849 O  OD2 . ASP B 1 224 ? -10.255 -50.768 17.671  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 224  ASP B OD2 1 
ATOM   3850 N  N   . CYS B 1 225 ? -7.351  -45.676 18.342  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B N   1 
ATOM   3851 C  CA  . CYS B 1 225 ? -6.825  -44.562 17.557  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B CA  1 
ATOM   3852 C  C   . CYS B 1 225 ? -5.298  -44.630 17.498  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B C   1 
ATOM   3853 O  O   . CYS B 1 225 ? -4.671  -45.300 18.315  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B O   1 
ATOM   3854 C  CB  . CYS B 1 225 ? -7.270  -43.212 18.136  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B CB  1 
ATOM   3855 S  SG  . CYS B 1 225 ? -6.524  -42.752 19.702  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 225  CYS B SG  1 
ATOM   3856 N  N   . ASP B 1 226 ? -4.703  -43.959 16.518  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B N   1 
ATOM   3857 C  CA  . ASP B 1 226 ? -3.250  -43.958 16.409  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CA  1 
ATOM   3858 C  C   . ASP B 1 226 ? -2.650  -43.103 17.523  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B C   1 
ATOM   3859 O  O   . ASP B 1 226 ? -1.735  -43.549 18.215  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B O   1 
ATOM   3860 C  CB  . ASP B 1 226 ? -2.827  -43.446 15.031  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CB  1 
ATOM   3861 C  CG  . ASP B 1 226 ? -3.188  -44.426 13.915  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B CG  1 
ATOM   3862 O  OD1 . ASP B 1 226 ? -2.490  -45.455 13.777  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B OD1 1 
ATOM   3863 O  OD2 . ASP B 1 226 ? -4.177  -44.186 13.192  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 226  ASP B OD2 1 
ATOM   3864 N  N   . VAL B 1 227 ? -3.183  -41.896 17.723  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B N   1 
ATOM   3865 C  CA  . VAL B 1 227 ? -2.675  -41.016 18.771  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CA  1 
ATOM   3866 C  C   . VAL B 1 227 ? -3.762  -40.334 19.595  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B C   1 
ATOM   3867 O  O   . VAL B 1 227 ? -4.691  -39.737 19.048  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B O   1 
ATOM   3868 C  CB  . VAL B 1 227 ? -1.776  -39.890 18.198  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CB  1 
ATOM   3869 C  CG1 . VAL B 1 227 ? -1.234  -39.047 19.337  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CG1 1 
ATOM   3870 C  CG2 . VAL B 1 227 ? -0.625  -40.477 17.390  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 227  VAL B CG2 1 
ATOM   3871 N  N   . MSE B 1 228 ? -3.623  -40.413 20.916  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B N   1 
ATOM   3872 C  CA  . MSE B 1 228 ? -4.554  -39.765 21.828  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B CA  1 
ATOM   3873 C  C   . MSE B 1 228 ? -3.822  -38.587 22.482  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B C   1 
ATOM   3874 O  O   . MSE B 1 228 ? -2.807  -38.777 23.162  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B O   1 
ATOM   3875 C  CB  . MSE B 1 228 ? -5.027  -40.742 22.907  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B CB  1 
ATOM   3876 C  CG  . MSE B 1 228 ? -6.125  -40.183 23.817  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B CG  1 
ATOM   3877 SE SE  . MSE B 1 228 ? -6.710  -41.422 25.225  1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B SE  1 
ATOM   3878 C  CE  . MSE B 1 228 ? -6.467  -40.313 26.801  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 228  MSE B CE  1 
ATOM   3879 N  N   . VAL B 1 229 ? -4.324  -37.375 22.248  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B N   1 
ATOM   3880 C  CA  . VAL B 1 229 ? -3.742  -36.162 22.820  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CA  1 
ATOM   3881 C  C   . VAL B 1 229 ? -4.637  -35.786 23.994  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B C   1 
ATOM   3882 O  O   . VAL B 1 229 ? -5.823  -35.468 23.807  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B O   1 
ATOM   3883 C  CB  . VAL B 1 229 ? -3.742  -34.993 21.808  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CB  1 
ATOM   3884 C  CG1 . VAL B 1 229 ? -3.065  -33.763 22.422  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CG1 1 
ATOM   3885 C  CG2 . VAL B 1 229 ? -3.052  -35.398 20.536  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 229  VAL B CG2 1 
ATOM   3886 N  N   . HIS B 1 230 ? -4.074  -35.813 25.197  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B N   1 
ATOM   3887 C  CA  . HIS B 1 230 ? -4.831  -35.525 26.407  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B CA  1 
ATOM   3888 C  C   . HIS B 1 230 ? -4.268  -34.394 27.268  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B C   1 
ATOM   3889 O  O   . HIS B 1 230 ? -3.057  -34.178 27.316  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B O   1 
ATOM   3890 C  CB  . HIS B 1 230 ? -4.919  -36.802 27.234  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B CB  1 
ATOM   3891 C  CG  . HIS B 1 230 ? -5.873  -36.715 28.378  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B CG  1 
ATOM   3892 N  ND1 . HIS B 1 230 ? -5.463  -36.500 29.676  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B ND1 1 
ATOM   3893 C  CD2 . HIS B 1 230 ? -7.222  -36.805 28.419  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B CD2 1 
ATOM   3894 C  CE1 . HIS B 1 230 ? -6.519  -36.463 30.466  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B CE1 1 
ATOM   3895 N  NE2 . HIS B 1 230 ? -7.599  -36.644 29.728  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 230  HIS B NE2 1 
ATOM   3896 N  N   . GLU B 1 231 ? -5.150  -33.666 27.947  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B N   1 
ATOM   3897 C  CA  . GLU B 1 231 ? -4.692  -32.585 28.816  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CA  1 
ATOM   3898 C  C   . GLU B 1 231 ? -4.302  -33.222 30.138  1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B C   1 
ATOM   3899 O  O   . GLU B 1 231 ? -5.134  -33.805 30.831  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B O   1 
ATOM   3900 C  CB  . GLU B 1 231 ? -5.788  -31.544 29.011  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CB  1 
ATOM   3901 C  CG  . GLU B 1 231 ? -6.317  -31.003 27.695  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CG  1 
ATOM   3902 C  CD  . GLU B 1 231 ? -6.910  -29.614 27.819  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B CD  1 
ATOM   3903 O  OE1 . GLU B 1 231 ? -7.544  -29.317 28.858  1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B OE1 1 
ATOM   3904 O  OE2 . GLU B 1 231 ? -6.752  -28.822 26.864  1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 231  GLU B OE2 1 
ATOM   3905 N  N   . ALA B 1 232 ? -3.024  -33.116 30.476  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B N   1 
ATOM   3906 C  CA  . ALA B 1 232 ? -2.495  -33.733 31.680  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B CA  1 
ATOM   3907 C  C   . ALA B 1 232 ? -2.778  -33.050 33.010  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B C   1 
ATOM   3908 O  O   . ALA B 1 232 ? -2.943  -33.727 34.023  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B O   1 
ATOM   3909 C  CB  . ALA B 1 232 ? -0.995  -33.931 31.521  1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 232  ALA B CB  1 
ATOM   3910 N  N   . THR B 1 233 ? -2.828  -31.724 33.030  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 233  THR B N   1 
ATOM   3911 C  CA  . THR B 1 233 ? -3.060  -31.039 34.292  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 233  THR B CA  1 
ATOM   3912 C  C   . THR B 1 233 ? -4.041  -29.886 34.230  1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 233  THR B C   1 
ATOM   3913 O  O   . THR B 1 233 ? -4.398  -29.396 33.158  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 233  THR B O   1 
ATOM   3914 C  CB  . THR B 1 233 ? -1.742  -30.479 34.875  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 233  THR B CB  1 
ATOM   3915 O  OG1 . THR B 1 233 ? -1.285  -29.393 34.060  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 233  THR B OG1 1 
ATOM   3916 C  CG2 . THR B 1 233 ? -0.670  -31.555 34.912  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 233  THR B CG2 1 
ATOM   3917 N  N   . PHE B 1 234 ? -4.469  -29.465 35.414  1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B N   1 
ATOM   3918 C  CA  . PHE B 1 234 ? -5.379  -28.342 35.567  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CA  1 
ATOM   3919 C  C   . PHE B 1 234 ? -4.491  -27.135 35.835  1.00 57.87 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B C   1 
ATOM   3920 O  O   . PHE B 1 234 ? -3.422  -27.265 36.434  1.00 58.47 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B O   1 
ATOM   3921 C  CB  . PHE B 1 234 ? -6.307  -28.542 36.775  1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CB  1 
ATOM   3922 C  CG  . PHE B 1 234 ? -7.295  -29.667 36.618  1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CG  1 
ATOM   3923 C  CD1 . PHE B 1 234 ? -8.214  -29.665 35.575  1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD1 1 
ATOM   3924 C  CD2 . PHE B 1 234 ? -7.325  -30.714 37.537  1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CD2 1 
ATOM   3925 C  CE1 . PHE B 1 234 ? -9.155  -30.692 35.447  1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE1 1 
ATOM   3926 C  CE2 . PHE B 1 234 ? -8.259  -31.745 37.421  1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CE2 1 
ATOM   3927 C  CZ  . PHE B 1 234 ? -9.176  -31.734 36.373  1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 234  PHE B CZ  1 
ATOM   3928 N  N   . ALA B 1 235 ? -4.924  -25.966 35.382  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B N   1 
ATOM   3929 C  CA  . ALA B 1 235 ? -4.169  -24.744 35.614  1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B CA  1 
ATOM   3930 C  C   . ALA B 1 235 ? -4.595  -24.236 36.988  1.00 66.09 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B C   1 
ATOM   3931 O  O   . ALA B 1 235 ? -5.477  -23.381 37.098  1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B O   1 
ATOM   3932 C  CB  . ALA B 1 235 ? -4.494  -23.714 34.541  1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 235  ALA B CB  1 
ATOM   3933 N  N   . LYS B 1 236 ? -3.981  -24.775 38.035  1.00 66.74 ? ? ? ? ? ? 236  LYS B N   1 
ATOM   3934 C  CA  . LYS B 1 236 ? -4.320  -24.372 39.395  1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 236  LYS B CA  1 
ATOM   3935 C  C   . LYS B 1 236 ? -3.386  -25.019 40.410  1.00 68.12 ? ? ? ? ? ? 236  LYS B C   1 
ATOM   3936 O  O   . LYS B 1 236 ? -3.791  -25.897 41.172  1.00 68.47 ? ? ? ? ? ? 236  LYS B O   1 
ATOM   3937 C  CB  . LYS B 1 236 ? -5.767  -24.749 39.702  1.00 67.23 ? ? ? ? ? ? 236  LYS B CB  1 
ATOM   3938 N  N   . HIS B 1 247 ? -0.964  -35.886 38.706  1.00 71.47 ? ? ? ? ? ? 247  HIS B N   1 
ATOM   3939 C  CA  . HIS B 1 247 ? -0.424  -37.195 39.066  1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CA  1 
ATOM   3940 C  C   . HIS B 1 247 ? -1.344  -38.321 38.586  1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 247  HIS B C   1 
ATOM   3941 O  O   . HIS B 1 247 ? -1.114  -38.913 37.528  1.00 70.83 ? ? ? ? ? ? 247  HIS B O   1 
ATOM   3942 C  CB  . HIS B 1 247 ? -0.225  -37.284 40.585  1.00 71.38 ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CB  1 
ATOM   3943 N  N   . SER B 1 248 ? -2.381  -38.611 39.371  1.00 68.83 ? ? ? ? ? ? 248  SER B N   1 
ATOM   3944 C  CA  . SER B 1 248 ? -3.342  -39.657 39.031  1.00 65.80 ? ? ? ? ? ? 248  SER B CA  1 
ATOM   3945 C  C   . SER B 1 248 ? -4.035  -39.306 37.711  1.00 63.62 ? ? ? ? ? ? 248  SER B C   1 
ATOM   3946 O  O   . SER B 1 248 ? -4.471  -40.191 36.971  1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 248  SER B O   1 
ATOM   3947 C  CB  . SER B 1 248 ? -4.381  -39.804 40.149  1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 248  SER B CB  1 
ATOM   3948 O  OG  . SER B 1 248 ? -5.156  -40.980 39.986  1.00 66.05 ? ? ? ? ? ? 248  SER B OG  1 
ATOM   3949 N  N   . THR B 1 249 ? -4.137  -38.010 37.424  1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 249  THR B N   1 
ATOM   3950 C  CA  . THR B 1 249 ? -4.756  -37.557 36.184  1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 249  THR B CA  1 
ATOM   3951 C  C   . THR B 1 249 ? -4.000  -38.237 35.045  1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 249  THR B C   1 
ATOM   3952 O  O   . THR B 1 249 ? -4.589  -38.917 34.206  1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 249  THR B O   1 
ATOM   3953 C  CB  . THR B 1 249 ? -4.634  -36.026 36.014  1.00 59.90 ? ? ? ? ? ? 249  THR B CB  1 
ATOM   3954 O  OG1 . THR B 1 249 ? -3.249  -35.657 35.956  1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 249  THR B OG1 1 
ATOM   3955 C  CG2 . THR B 1 249 ? -5.290  -35.305 37.179  1.00 61.19 ? ? ? ? ? ? 249  THR B CG2 1 
ATOM   3956 N  N   . THR B 1 250 ? -2.684  -38.056 35.041  1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 250  THR B N   1 
ATOM   3957 C  CA  . THR B 1 250 ? -1.825  -38.648 34.030  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 250  THR B CA  1 
ATOM   3958 C  C   . THR B 1 250 ? -1.957  -40.167 34.037  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 250  THR B C   1 
ATOM   3959 O  O   . THR B 1 250 ? -2.055  -40.799 32.985  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 250  THR B O   1 
ATOM   3960 C  CB  . THR B 1 250 ? -0.364  -38.251 34.279  1.00 49.10 ? ? ? ? ? ? 250  THR B CB  1 
ATOM   3961 O  OG1 . THR B 1 250 ? -0.221  -36.845 34.050  1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 250  THR B OG1 1 
ATOM   3962 C  CG2 . THR B 1 250 ? 0.571   -39.011 33.358  1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 250  THR B CG2 1 
ATOM   3963 N  N   . GLU B 1 251 ? -1.967  -40.748 35.230  1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B N   1 
ATOM   3964 C  CA  . GLU B 1 251 ? -2.093  -42.190 35.362  1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B CA  1 
ATOM   3965 C  C   . GLU B 1 251 ? -3.409  -42.695 34.784  1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B C   1 
ATOM   3966 O  O   . GLU B 1 251 ? -3.458  -43.776 34.207  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B O   1 
ATOM   3967 C  CB  . GLU B 1 251 ? -1.994  -42.602 36.831  1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B CB  1 
ATOM   3968 C  CG  . GLU B 1 251 ? -2.468  -44.029 37.106  1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B CG  1 
ATOM   3969 C  CD  . GLU B 1 251 ? -2.368  -44.398 38.575  1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B CD  1 
ATOM   3970 O  OE1 . GLU B 1 251 ? -2.640  -43.512 39.423  1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B OE1 1 
ATOM   3971 O  OE2 . GLU B 1 251 ? -2.033  -45.567 38.880  1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 251  GLU B OE2 1 
ATOM   3972 N  N   . GLN B 1 252 ? -4.475  -41.917 34.955  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B N   1 
ATOM   3973 C  CA  . GLN B 1 252 ? -5.790  -42.299 34.440  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CA  1 
ATOM   3974 C  C   . GLN B 1 252 ? -5.817  -42.186 32.928  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B C   1 
ATOM   3975 O  O   . GLN B 1 252 ? -6.423  -43.006 32.247  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B O   1 
ATOM   3976 C  CB  . GLN B 1 252 ? -6.881  -41.406 35.038  1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CB  1 
ATOM   3977 C  CG  . GLN B 1 252 ? -7.232  -41.753 36.473  1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CG  1 
ATOM   3978 C  CD  . GLN B 1 252 ? -7.732  -43.183 36.605  1.00 58.75 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B CD  1 
ATOM   3979 O  OE1 . GLN B 1 252 ? -8.801  -43.532 36.092  1.00 60.74 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B OE1 1 
ATOM   3980 N  NE2 . GLN B 1 252 ? -6.953  -44.023 37.284  1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 252  GLN B NE2 1 
ATOM   3981 N  N   . ALA B 1 253 ? -5.157  -41.158 32.410  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 253  ALA B N   1 
ATOM   3982 C  CA  . ALA B 1 253 ? -5.088  -40.951 30.973  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 253  ALA B CA  1 
ATOM   3983 C  C   . ALA B 1 253 ? -4.419  -42.179 30.378  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 253  ALA B C   1 
ATOM   3984 O  O   . ALA B 1 253 ? -4.858  -42.709 29.358  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 253  ALA B O   1 
ATOM   3985 C  CB  . ALA B 1 253 ? -4.268  -39.706 30.664  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 253  ALA B CB  1 
ATOM   3986 N  N   . ALA B 1 254 ? -3.360  -42.634 31.043  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 254  ALA B N   1 
ATOM   3987 C  CA  . ALA B 1 254 ? -2.599  -43.793 30.594  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 254  ALA B CA  1 
ATOM   3988 C  C   . ALA B 1 254 ? -3.443  -45.058 30.660  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 254  ALA B C   1 
ATOM   3989 O  O   . ALA B 1 254 ? -3.377  -45.904 29.770  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 254  ALA B O   1 
ATOM   3990 C  CB  . ALA B 1 254 ? -1.325  -43.947 31.442  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 254  ALA B CB  1 
ATOM   3991 N  N   . VAL B 1 255 ? -4.241  -45.196 31.712  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B N   1 
ATOM   3992 C  CA  . VAL B 1 255 ? -5.096  -46.376 31.834  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B CA  1 
ATOM   3993 C  C   . VAL B 1 255 ? -6.157  -46.353 30.735  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B C   1 
ATOM   3994 O  O   . VAL B 1 255 ? -6.496  -47.384 30.155  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B O   1 
ATOM   3995 C  CB  . VAL B 1 255 ? -5.778  -46.429 33.221  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B CB  1 
ATOM   3996 C  CG1 . VAL B 1 255 ? -6.916  -47.451 33.213  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B CG1 1 
ATOM   3997 C  CG2 . VAL B 1 255 ? -4.743  -46.801 34.281  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 255  VAL B CG2 1 
ATOM   3998 N  N   . THR B 1 256 ? -6.667  -45.163 30.447  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 256  THR B N   1 
ATOM   3999 C  CA  . THR B 1 256 ? -7.671  -45.006 29.408  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 256  THR B CA  1 
ATOM   4000 C  C   . THR B 1 256 ? -7.076  -45.424 28.055  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 256  THR B C   1 
ATOM   4001 O  O   . THR B 1 256 ? -7.655  -46.244 27.338  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 256  THR B O   1 
ATOM   4002 C  CB  . THR B 1 256 ? -8.153  -43.538 29.338  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 256  THR B CB  1 
ATOM   4003 O  OG1 . THR B 1 256 ? -8.722  -43.167 30.600  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 256  THR B OG1 1 
ATOM   4004 C  CG2 . THR B 1 256 ? -9.205  -43.361 28.249  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 256  THR B CG2 1 
ATOM   4005 N  N   . ALA B 1 257 ? -5.913  -44.870 27.718  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B N   1 
ATOM   4006 C  CA  . ALA B 1 257 ? -5.255  -45.188 26.451  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CA  1 
ATOM   4007 C  C   . ALA B 1 257 ? -5.013  -46.687 26.325  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B C   1 
ATOM   4008 O  O   . ALA B 1 257 ? -5.142  -47.262 25.241  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B O   1 
ATOM   4009 C  CB  . ALA B 1 257 ? -3.926  -44.439 26.343  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CB  1 
ATOM   4010 N  N   . LYS B 1 258 ? -4.655  -47.310 27.442  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B N   1 
ATOM   4011 C  CA  . LYS B 1 258 ? -4.390  -48.739 27.478  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B CA  1 
ATOM   4012 C  C   . LYS B 1 258 ? -5.658  -49.528 27.161  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B C   1 
ATOM   4013 O  O   . LYS B 1 258 ? -5.654  -50.413 26.305  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B O   1 
ATOM   4014 C  CB  . LYS B 1 258 ? -3.871  -49.139 28.861  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B CB  1 
ATOM   4015 C  CG  . LYS B 1 258 ? -3.563  -50.623 29.007  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B CG  1 
ATOM   4016 C  CD  . LYS B 1 258 ? -3.184  -50.956 30.442  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B CD  1 
ATOM   4017 C  CE  . LYS B 1 258 ? -2.890  -52.442 30.619  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B CE  1 
ATOM   4018 N  NZ  . LYS B 1 258 ? -2.747  -52.800 32.065  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 258  LYS B NZ  1 
ATOM   4019 N  N   . GLU B 1 259 ? -6.744  -49.196 27.849  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B N   1 
ATOM   4020 C  CA  . GLU B 1 259 ? -8.014  -49.885 27.645  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CA  1 
ATOM   4021 C  C   . GLU B 1 259 ? -8.626  -49.604 26.269  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B C   1 
ATOM   4022 O  O   . GLU B 1 259 ? -9.213  -50.496 25.647  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B O   1 
ATOM   4023 C  CB  . GLU B 1 259 ? -8.999  -49.493 28.751  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CB  1 
ATOM   4024 C  CG  . GLU B 1 259 ? -8.498  -49.832 30.149  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CG  1 
ATOM   4025 C  CD  . GLU B 1 259 ? -9.500  -49.495 31.241  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B CD  1 
ATOM   4026 O  OE1 . GLU B 1 259 ? -10.103 -48.401 31.190  1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B OE1 1 
ATOM   4027 O  OE2 . GLU B 1 259 ? -9.670  -50.320 32.165  1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 259  GLU B OE2 1 
ATOM   4028 N  N   . ALA B 1 260 ? -8.482  -48.369 25.795  1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 260  ALA B N   1 
ATOM   4029 C  CA  . ALA B 1 260 ? -9.021  -47.984 24.496  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CA  1 
ATOM   4030 C  C   . ALA B 1 260 ? -8.160  -48.567 23.391  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 260  ALA B C   1 
ATOM   4031 O  O   . ALA B 1 260 ? -8.550  -48.597 22.221  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 260  ALA B O   1 
ATOM   4032 C  CB  . ALA B 1 260 ? -9.055  -46.461 24.378  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CB  1 
ATOM   4033 N  N   . ARG B 1 261 ? -6.978  -49.032 23.778  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B N   1 
ATOM   4034 C  CA  . ARG B 1 261 ? -6.027  -49.596 22.836  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B CA  1 
ATOM   4035 C  C   . ARG B 1 261 ? -5.545  -48.529 21.860  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B C   1 
ATOM   4036 O  O   . ARG B 1 261 ? -5.430  -48.759 20.660  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B O   1 
ATOM   4037 C  CB  . ARG B 1 261 ? -6.642  -50.773 22.075  1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B CB  1 
ATOM   4038 C  CG  . ARG B 1 261 ? -7.029  -51.942 22.962  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B CG  1 
ATOM   4039 C  CD  . ARG B 1 261 ? -7.208  -53.206 22.134  1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B CD  1 
ATOM   4040 N  NE  . ARG B 1 261 ? -7.604  -54.357 22.946  1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B NE  1 
ATOM   4041 C  CZ  . ARG B 1 261 ? -8.763  -54.459 23.597  1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B CZ  1 
ATOM   4042 N  NH1 . ARG B 1 261 ? -9.653  -53.476 23.538  1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B NH1 1 
ATOM   4043 N  NH2 . ARG B 1 261 ? -9.035  -55.550 24.305  1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 261  ARG B NH2 1 
ATOM   4044 N  N   . ALA B 1 262 ? -5.285  -47.341 22.383  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 262  ALA B N   1 
ATOM   4045 C  CA  . ALA B 1 262 ? -4.753  -46.268 21.559  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 262  ALA B CA  1 
ATOM   4046 C  C   . ALA B 1 262 ? -3.310  -46.709 21.292  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 262  ALA B C   1 
ATOM   4047 O  O   . ALA B 1 262 ? -2.757  -47.484 22.068  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 262  ALA B O   1 
ATOM   4048 C  CB  . ALA B 1 262 ? -4.772  -44.966 22.336  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 262  ALA B CB  1 
ATOM   4049 N  N   . LYS B 1 263 ? -2.697  -46.236 20.213  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B N   1 
ATOM   4050 C  CA  . LYS B 1 263 ? -1.322  -46.626 19.914  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B CA  1 
ATOM   4051 C  C   . LYS B 1 263 ? -0.271  -45.751 20.596  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B C   1 
ATOM   4052 O  O   . LYS B 1 263 ? 0.845   -46.198 20.864  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B O   1 
ATOM   4053 C  CB  . LYS B 1 263 ? -1.086  -46.621 18.401  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B CB  1 
ATOM   4054 C  CG  . LYS B 1 263 ? -1.958  -47.616 17.646  1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B CG  1 
ATOM   4055 C  CD  . LYS B 1 263 ? -1.483  -47.788 16.208  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B CD  1 
ATOM   4056 C  CE  . LYS B 1 263 ? -2.382  -48.744 15.420  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B CE  1 
ATOM   4057 N  NZ  . LYS B 1 263 ? -3.744  -48.177 15.185  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 263  LYS B NZ  1 
ATOM   4058 N  N   . GLN B 1 264 ? -0.623  -44.502 20.875  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B N   1 
ATOM   4059 C  CA  . GLN B 1 264 ? 0.305   -43.577 21.514  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B CA  1 
ATOM   4060 C  C   . GLN B 1 264 ? -0.466  -42.559 22.325  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B C   1 
ATOM   4061 O  O   . GLN B 1 264 ? -1.556  -42.150 21.933  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B O   1 
ATOM   4062 C  CB  . GLN B 1 264 ? 1.130   -42.855 20.449  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B CB  1 
ATOM   4063 C  CG  . GLN B 1 264 ? 2.188   -41.919 20.995  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B CG  1 
ATOM   4064 C  CD  . GLN B 1 264 ? 3.109   -41.382 19.909  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B CD  1 
ATOM   4065 O  OE1 . GLN B 1 264 ? 4.248   -40.999 20.185  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B OE1 1 
ATOM   4066 N  NE2 . GLN B 1 264 ? 2.621   -41.348 18.669  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 264  GLN B NE2 1 
ATOM   4067 N  N   . LEU B 1 265 ? 0.091   -42.165 23.463  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B N   1 
ATOM   4068 C  CA  . LEU B 1 265 ? -0.541  -41.173 24.317  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B CA  1 
ATOM   4069 C  C   . LEU B 1 265 ? 0.376   -39.961 24.467  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B C   1 
ATOM   4070 O  O   . LEU B 1 265 ? 1.535   -40.095 24.862  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B O   1 
ATOM   4071 C  CB  . LEU B 1 265 ? -0.836  -41.758 25.701  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B CB  1 
ATOM   4072 C  CG  . LEU B 1 265 ? -1.260  -40.766 26.797  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B CG  1 
ATOM   4073 C  CD1 . LEU B 1 265 ? -2.574  -40.088 26.417  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B CD1 1 
ATOM   4074 C  CD2 . LEU B 1 265 ? -1.406  -41.492 28.124  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 265  LEU B CD2 1 
ATOM   4075 N  N   . ILE B 1 266 ? -0.150  -38.786 24.136  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B N   1 
ATOM   4076 C  CA  . ILE B 1 266 ? 0.591   -37.544 24.262  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CA  1 
ATOM   4077 C  C   . ILE B 1 266 ? -0.125  -36.662 25.283  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B C   1 
ATOM   4078 O  O   . ILE B 1 266 ? -1.326  -36.368 25.145  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B O   1 
ATOM   4079 C  CB  . ILE B 1 266 ? 0.684   -36.800 22.921  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CB  1 
ATOM   4080 C  CG1 . ILE B 1 266 ? 1.372   -37.694 21.885  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CG1 1 
ATOM   4081 C  CG2 . ILE B 1 266 ? 1.491   -35.509 23.099  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CG2 1 
ATOM   4082 C  CD1 . ILE B 1 266 ? 1.453   -37.090 20.517  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 266  ILE B CD1 1 
ATOM   4083 N  N   . LEU B 1 267 ? 0.621   -36.262 26.310  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B N   1 
ATOM   4084 C  CA  . LEU B 1 267 ? 0.114   -35.424 27.384  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CA  1 
ATOM   4085 C  C   . LEU B 1 267 ? 0.487   -33.973 27.140  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B C   1 
ATOM   4086 O  O   . LEU B 1 267 ? 1.671   -33.650 26.971  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B O   1 
ATOM   4087 C  CB  . LEU B 1 267 ? 0.715   -35.869 28.718  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CB  1 
ATOM   4088 C  CG  . LEU B 1 267 ? 0.463   -37.311 29.158  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CG  1 
ATOM   4089 C  CD1 . LEU B 1 267 ? 1.382   -37.649 30.321  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CD1 1 
ATOM   4090 C  CD2 . LEU B 1 267 ? -0.996  -37.488 29.552  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 267  LEU B CD2 1 
ATOM   4091 N  N   . THR B 1 268 ? -0.512  -33.094 27.124  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 268  THR B N   1 
ATOM   4092 C  CA  . THR B 1 268 ? -0.255  -31.674 26.916  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 268  THR B CA  1 
ATOM   4093 C  C   . THR B 1 268 ? -1.021  -30.859 27.975  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 268  THR B C   1 
ATOM   4094 O  O   . THR B 1 268 ? -1.562  -31.435 28.920  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 268  THR B O   1 
ATOM   4095 C  CB  . THR B 1 268 ? -0.634  -31.253 25.461  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 268  THR B CB  1 
ATOM   4096 O  OG1 . THR B 1 268 ? -0.106  -29.952 25.188  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 268  THR B OG1 1 
ATOM   4097 C  CG2 . THR B 1 268 ? -2.150  -31.251 25.252  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 268  THR B CG2 1 
ATOM   4098 N  N   . HIS B 1 269 ? -1.056  -29.535 27.833  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B N   1 
ATOM   4099 C  CA  . HIS B 1 269 ? -1.743  -28.672 28.802  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B CA  1 
ATOM   4100 C  C   . HIS B 1 269 ? -1.140  -28.910 30.197  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B C   1 
ATOM   4101 O  O   . HIS B 1 269 ? -1.836  -29.275 31.144  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B O   1 
ATOM   4102 C  CB  . HIS B 1 269 ? -3.259  -28.972 28.787  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B CB  1 
ATOM   4103 C  CG  . HIS B 1 269 ? -4.093  -27.974 29.533  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B CG  1 
ATOM   4104 N  ND1 . HIS B 1 269 ? -4.382  -28.095 30.875  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B ND1 1 
ATOM   4105 C  CD2 . HIS B 1 269 ? -4.692  -26.830 29.122  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B CD2 1 
ATOM   4106 C  CE1 . HIS B 1 269 ? -5.122  -27.069 31.259  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B CE1 1 
ATOM   4107 N  NE2 . HIS B 1 269 ? -5.324  -26.287 30.215  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 269  HIS B NE2 1 
ATOM   4108 N  N   . ILE B 1 270 ? 0.172   -28.691 30.298  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B N   1 
ATOM   4109 C  CA  . ILE B 1 270 ? 0.947   -28.879 31.529  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CA  1 
ATOM   4110 C  C   . ILE B 1 270 ? 1.189   -27.538 32.238  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B C   1 
ATOM   4111 O  O   . ILE B 1 270 ? 1.764   -26.620 31.656  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B O   1 
ATOM   4112 C  CB  . ILE B 1 270 ? 2.317   -29.512 31.194  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CB  1 
ATOM   4113 C  CG1 . ILE B 1 270 ? 2.103   -30.887 30.552  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG1 1 
ATOM   4114 C  CG2 . ILE B 1 270 ? 3.183   -29.595 32.446  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CG2 1 
ATOM   4115 C  CD1 . ILE B 1 270 ? 3.356   -31.478 29.951  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 270  ILE B CD1 1 
ATOM   4116 N  N   . SER B 1 271 ? 0.771   -27.440 33.498  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 271  SER B N   1 
ATOM   4117 C  CA  . SER B 1 271 ? 0.920   -26.199 34.253  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 271  SER B CA  1 
ATOM   4118 C  C   . SER B 1 271 ? 2.350   -25.892 34.672  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 271  SER B C   1 
ATOM   4119 O  O   . SER B 1 271 ? 3.205   -26.774 34.702  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 271  SER B O   1 
ATOM   4120 C  CB  . SER B 1 271 ? 0.024   -26.214 35.496  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 271  SER B CB  1 
ATOM   4121 O  OG  . SER B 1 271 ? 0.468   -27.170 36.440  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 271  SER B OG  1 
ATOM   4122 N  N   . ALA B 1 272 ? 2.592   -24.627 35.002  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 272  ALA B N   1 
ATOM   4123 C  CA  . ALA B 1 272 ? 3.910   -24.166 35.421  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 272  ALA B CA  1 
ATOM   4124 C  C   . ALA B 1 272 ? 4.452   -24.986 36.588  1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 272  ALA B C   1 
ATOM   4125 O  O   . ALA B 1 272 ? 5.664   -25.137 36.740  1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 272  ALA B O   1 
ATOM   4126 C  CB  . ALA B 1 272 ? 3.840   -22.695 35.803  1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 272  ALA B CB  1 
ATOM   4127 N  N   . ARG B 1 273 ? 3.549   -25.514 37.408  1.00 59.08 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B N   1 
ATOM   4128 C  CA  . ARG B 1 273 ? 3.933   -26.323 38.558  1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CA  1 
ATOM   4129 C  C   . ARG B 1 273 ? 4.918   -27.423 38.155  1.00 65.72 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B C   1 
ATOM   4130 O  O   . ARG B 1 273 ? 5.699   -27.905 38.979  1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B O   1 
ATOM   4131 C  CB  . ARG B 1 273 ? 2.688   -26.952 39.189  1.00 66.29 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CB  1 
ATOM   4132 C  CG  . ARG B 1 273 ? 1.623   -25.939 39.583  1.00 71.57 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CG  1 
ATOM   4133 C  CD  . ARG B 1 273 ? 0.410   -26.608 40.219  1.00 74.63 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CD  1 
ATOM   4134 N  NE  . ARG B 1 273 ? -0.566  -25.635 40.709  1.00 78.58 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NE  1 
ATOM   4135 C  CZ  . ARG B 1 273 ? -0.319  -24.728 41.653  1.00 80.47 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CZ  1 
ATOM   4136 N  NH1 . ARG B 1 273 ? 0.881   -24.658 42.220  1.00 81.04 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH1 1 
ATOM   4137 N  NH2 . ARG B 1 273 ? -1.275  -23.888 42.039  1.00 80.59 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH2 1 
ATOM   4138 N  N   . TYR B 1 274 ? 4.875   -27.816 36.886  1.00 66.99 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B N   1 
ATOM   4139 C  CA  . TYR B 1 274 ? 5.757   -28.856 36.372  1.00 68.75 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CA  1 
ATOM   4140 C  C   . TYR B 1 274 ? 6.853   -28.258 35.491  1.00 69.98 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B C   1 
ATOM   4141 O  O   . TYR B 1 274 ? 6.598   -27.819 34.369  1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B O   1 
ATOM   4142 C  CB  . TYR B 1 274 ? 4.950   -29.881 35.573  1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CB  1 
ATOM   4143 C  CG  . TYR B 1 274 ? 3.850   -30.547 36.368  1.00 69.30 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CG  1 
ATOM   4144 C  CD1 . TYR B 1 274 ? 2.781   -29.806 36.871  1.00 69.59 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CD1 1 
ATOM   4145 C  CD2 . TYR B 1 274 ? 3.884   -31.915 36.630  1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CD2 1 
ATOM   4146 C  CE1 . TYR B 1 274 ? 1.772   -30.409 37.619  1.00 70.53 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CE1 1 
ATOM   4147 C  CE2 . TYR B 1 274 ? 2.877   -32.532 37.375  1.00 70.76 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CE2 1 
ATOM   4148 C  CZ  . TYR B 1 274 ? 1.825   -31.772 37.868  1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B CZ  1 
ATOM   4149 O  OH  . TYR B 1 274 ? 0.831   -32.371 38.611  1.00 71.94 ? ? ? ? ? ? 274  TYR B OH  1 
ATOM   4150 N  N   . GLN B 1 275 ? 8.075   -28.245 36.012  1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B N   1 
ATOM   4151 C  CA  . GLN B 1 275 ? 9.212   -27.701 35.283  1.00 72.61 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B CA  1 
ATOM   4152 C  C   . GLN B 1 275 ? 10.361  -28.687 35.115  1.00 72.18 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B C   1 
ATOM   4153 O  O   . GLN B 1 275 ? 10.716  -29.415 36.044  1.00 72.90 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B O   1 
ATOM   4154 C  CB  . GLN B 1 275 ? 9.740   -26.454 35.987  1.00 74.26 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B CB  1 
ATOM   4155 C  CG  . GLN B 1 275 ? 8.930   -25.204 35.749  1.00 76.70 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B CG  1 
ATOM   4156 C  CD  . GLN B 1 275 ? 9.566   -24.000 36.401  1.00 78.28 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B CD  1 
ATOM   4157 O  OE1 . GLN B 1 275 ? 9.643   -23.916 37.628  1.00 79.62 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B OE1 1 
ATOM   4158 N  NE2 . GLN B 1 275 ? 10.042  -23.064 35.585  1.00 78.49 ? ? ? ? ? ? 275  GLN B NE2 1 
ATOM   4159 N  N   . GLY B 1 276 ? 10.939  -28.693 33.918  1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 276  GLY B N   1 
ATOM   4160 C  CA  . GLY B 1 276 ? 12.062  -29.563 33.626  1.00 69.16 ? ? ? ? ? ? 276  GLY B CA  1 
ATOM   4161 C  C   . GLY B 1 276 ? 11.879  -31.024 33.980  1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 276  GLY B C   1 
ATOM   4162 O  O   . GLY B 1 276 ? 11.267  -31.786 33.228  1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 276  GLY B O   1 
ATOM   4163 N  N   . ASP B 1 277 ? 12.415  -31.424 35.126  1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B N   1 
ATOM   4164 C  CA  . ASP B 1 277 ? 12.313  -32.812 35.546  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B CA  1 
ATOM   4165 C  C   . ASP B 1 277 ? 10.907  -33.214 35.941  1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B C   1 
ATOM   4166 O  O   . ASP B 1 277 ? 10.516  -34.366 35.768  1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B O   1 
ATOM   4167 C  CB  . ASP B 1 277 ? 13.287  -33.083 36.689  1.00 65.03 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B CB  1 
ATOM   4168 C  CG  . ASP B 1 277 ? 14.708  -33.280 36.198  1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B CG  1 
ATOM   4169 O  OD1 . ASP B 1 277 ? 15.180  -32.451 35.390  1.00 66.19 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B OD1 1 
ATOM   4170 O  OD2 . ASP B 1 277 ? 15.350  -34.267 36.619  1.00 69.14 ? ? ? ? ? ? 277  ASP B OD2 1 
ATOM   4171 N  N   . ALA B 1 278 ? 10.143  -32.269 36.471  1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 278  ALA B N   1 
ATOM   4172 C  CA  . ALA B 1 278 ? 8.777   -32.567 36.863  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 278  ALA B CA  1 
ATOM   4173 C  C   . ALA B 1 278 ? 8.035   -33.128 35.647  1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 278  ALA B C   1 
ATOM   4174 O  O   . ALA B 1 278 ? 7.313   -34.116 35.755  1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 278  ALA B O   1 
ATOM   4175 C  CB  . ALA B 1 278 ? 8.090   -31.307 37.369  1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 278  ALA B CB  1 
ATOM   4176 N  N   . SER B 1 279 ? 8.231   -32.499 34.490  1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 279  SER B N   1 
ATOM   4177 C  CA  . SER B 1 279 ? 7.582   -32.936 33.254  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CA  1 
ATOM   4178 C  C   . SER B 1 279 ? 7.891   -34.398 32.968  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 279  SER B C   1 
ATOM   4179 O  O   . SER B 1 279 ? 6.991   -35.179 32.659  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 279  SER B O   1 
ATOM   4180 C  CB  . SER B 1 279 ? 8.042   -32.077 32.074  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 279  SER B CB  1 
ATOM   4181 O  OG  . SER B 1 279 ? 7.611   -30.735 32.232  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 279  SER B OG  1 
ATOM   4182 N  N   . LEU B 1 280 ? 9.168   -34.760 33.070  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B N   1 
ATOM   4183 C  CA  . LEU B 1 280 ? 9.593   -36.133 32.832  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B CA  1 
ATOM   4184 C  C   . LEU B 1 280 ? 8.973   -37.088 33.831  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B C   1 
ATOM   4185 O  O   . LEU B 1 280 ? 8.753   -38.258 33.523  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B O   1 
ATOM   4186 C  CB  . LEU B 1 280 ? 11.115  -36.249 32.891  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B CB  1 
ATOM   4187 C  CG  . LEU B 1 280 ? 11.824  -35.822 31.608  1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B CG  1 
ATOM   4188 C  CD1 . LEU B 1 280 ? 13.320  -35.967 31.790  1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B CD1 1 
ATOM   4189 C  CD2 . LEU B 1 280 ? 11.336  -36.680 30.442  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 280  LEU B CD2 1 
ATOM   4190 N  N   . GLU B 1 281 ? 8.707   -36.598 35.036  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B N   1 
ATOM   4191 C  CA  . GLU B 1 281 ? 8.067   -37.429 36.044  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CA  1 
ATOM   4192 C  C   . GLU B 1 281 ? 6.627   -37.679 35.608  1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B C   1 
ATOM   4193 O  O   . GLU B 1 281 ? 6.103   -38.779 35.786  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B O   1 
ATOM   4194 C  CB  . GLU B 1 281 ? 8.104   -36.757 37.418  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CB  1 
ATOM   4195 C  CG  . GLU B 1 281 ? 9.323   -37.148 38.239  1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CG  1 
ATOM   4196 C  CD  . GLU B 1 281 ? 9.437   -38.661 38.403  1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B CD  1 
ATOM   4197 O  OE1 . GLU B 1 281 ? 8.520   -39.266 39.011  1.00 59.57 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE1 1 
ATOM   4198 O  OE2 . GLU B 1 281 ? 10.436  -39.242 37.914  1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 281  GLU B OE2 1 
ATOM   4199 N  N   . LEU B 1 282 ? 5.995   -36.654 35.037  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B N   1 
ATOM   4200 C  CA  . LEU B 1 282 ? 4.629   -36.780 34.526  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B CA  1 
ATOM   4201 C  C   . LEU B 1 282 ? 4.635   -37.880 33.473  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B C   1 
ATOM   4202 O  O   . LEU B 1 282 ? 3.815   -38.802 33.504  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B O   1 
ATOM   4203 C  CB  . LEU B 1 282 ? 4.160   -35.479 33.862  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B CB  1 
ATOM   4204 C  CG  . LEU B 1 282 ? 3.204   -34.572 34.634  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B CG  1 
ATOM   4205 C  CD1 . LEU B 1 282 ? 2.618   -33.525 33.698  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B CD1 1 
ATOM   4206 C  CD2 . LEU B 1 282 ? 2.088   -35.406 35.232  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 282  LEU B CD2 1 
ATOM   4207 N  N   . GLN B 1 283 ? 5.578   -37.775 32.541  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B N   1 
ATOM   4208 C  CA  . GLN B 1 283 ? 5.705   -38.755 31.474  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B CA  1 
ATOM   4209 C  C   . GLN B 1 283 ? 5.891   -40.154 32.063  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B C   1 
ATOM   4210 O  O   . GLN B 1 283 ? 5.238   -41.113 31.641  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B O   1 
ATOM   4211 C  CB  . GLN B 1 283 ? 6.896   -38.391 30.583  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B CB  1 
ATOM   4212 C  CG  . GLN B 1 283 ? 6.997   -39.203 29.306  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B CG  1 
ATOM   4213 C  CD  . GLN B 1 283 ? 8.098   -38.707 28.390  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B CD  1 
ATOM   4214 O  OE1 . GLN B 1 283 ? 9.215   -39.238 28.387  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B OE1 1 
ATOM   4215 N  NE2 . GLN B 1 283 ? 7.796   -37.676 27.617  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 283  GLN B NE2 1 
ATOM   4216 N  N   . LYS B 1 284 ? 6.776   -40.263 33.050  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B N   1 
ATOM   4217 C  CA  . LYS B 1 284 ? 7.052   -41.544 33.694  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B CA  1 
ATOM   4218 C  C   . LYS B 1 284 ? 5.787   -42.157 34.294  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B C   1 
ATOM   4219 O  O   . LYS B 1 284 ? 5.576   -43.366 34.208  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B O   1 
ATOM   4220 C  CB  . LYS B 1 284 ? 8.103   -41.369 34.789  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B CB  1 
ATOM   4221 C  CG  . LYS B 1 284 ? 9.179   -42.439 34.773  1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B CG  1 
ATOM   4222 C  CD  . LYS B 1 284 ? 10.100  -42.289 33.550  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B CD  1 
ATOM   4223 C  CE  . LYS B 1 284 ? 10.919  -40.996 33.614  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B CE  1 
ATOM   4224 N  NZ  . LYS B 1 284 ? 11.821  -40.835 32.438  1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 284  LYS B NZ  1 
ATOM   4225 N  N   . GLU B 1 285 ? 4.952   -41.323 34.907  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B N   1 
ATOM   4226 C  CA  . GLU B 1 285 ? 3.707   -41.810 35.496  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CA  1 
ATOM   4227 C  C   . GLU B 1 285 ? 2.890   -42.533 34.439  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B C   1 
ATOM   4228 O  O   . GLU B 1 285 ? 2.382   -43.633 34.672  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B O   1 
ATOM   4229 C  CB  . GLU B 1 285 ? 2.881   -40.658 36.065  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CB  1 
ATOM   4230 C  CG  . GLU B 1 285 ? 3.313   -40.198 37.440  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CG  1 
ATOM   4231 C  CD  . GLU B 1 285 ? 2.367   -39.160 38.030  1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B CD  1 
ATOM   4232 O  OE1 . GLU B 1 285 ? 2.396   -37.992 37.586  1.00 55.88 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B OE1 1 
ATOM   4233 O  OE2 . GLU B 1 285 ? 1.584   -39.521 38.936  1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 285  GLU B OE2 1 
ATOM   4234 N  N   . ALA B 1 286 ? 2.775   -41.911 33.273  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B N   1 
ATOM   4235 C  CA  . ALA B 1 286 ? 2.026   -42.492 32.167  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B CA  1 
ATOM   4236 C  C   . ALA B 1 286 ? 2.737   -43.728 31.620  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B C   1 
ATOM   4237 O  O   . ALA B 1 286 ? 2.124   -44.783 31.457  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B O   1 
ATOM   4238 C  CB  . ALA B 1 286 ? 1.844   -41.451 31.058  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 286  ALA B CB  1 
ATOM   4239 N  N   . VAL B 1 287 ? 4.035   -43.590 31.348  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B N   1 
ATOM   4240 C  CA  . VAL B 1 287 ? 4.837   -44.685 30.810  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B CA  1 
ATOM   4241 C  C   . VAL B 1 287 ? 4.721   -45.968 31.624  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B C   1 
ATOM   4242 O  O   . VAL B 1 287 ? 4.708   -47.055 31.061  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B O   1 
ATOM   4243 C  CB  . VAL B 1 287 ? 6.351   -44.296 30.713  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B CB  1 
ATOM   4244 C  CG1 . VAL B 1 287 ? 7.194   -45.521 30.354  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B CG1 1 
ATOM   4245 C  CG2 . VAL B 1 287 ? 6.549   -43.222 29.667  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 287  VAL B CG2 1 
ATOM   4246 N  N   . ASP B 1 288 ? 4.643   -45.849 32.946  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B N   1 
ATOM   4247 C  CA  . ASP B 1 288 ? 4.532   -47.035 33.788  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CA  1 
ATOM   4248 C  C   . ASP B 1 288 ? 3.286   -47.857 33.490  1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B C   1 
ATOM   4249 O  O   . ASP B 1 288 ? 3.269   -49.065 33.722  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B O   1 
ATOM   4250 C  CB  . ASP B 1 288 ? 4.546   -46.661 35.268  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CB  1 
ATOM   4251 C  CG  . ASP B 1 288 ? 5.922   -46.282 35.754  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B CG  1 
ATOM   4252 O  OD1 . ASP B 1 288 ? 6.914   -46.770 35.168  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B OD1 1 
ATOM   4253 O  OD2 . ASP B 1 288 ? 6.014   -45.508 36.732  1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 288  ASP B OD2 1 
ATOM   4254 N  N   . VAL B 1 289 ? 2.246   -47.202 32.986  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B N   1 
ATOM   4255 C  CA  . VAL B 1 289 ? 1.012   -47.895 32.646  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CA  1 
ATOM   4256 C  C   . VAL B 1 289 ? 0.939   -48.134 31.142  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B C   1 
ATOM   4257 O  O   . VAL B 1 289 ? 0.611   -49.229 30.693  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B O   1 
ATOM   4258 C  CB  . VAL B 1 289 ? -0.229  -47.076 33.063  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CB  1 
ATOM   4259 C  CG1 . VAL B 1 289 ? -1.501  -47.801 32.639  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CG1 1 
ATOM   4260 C  CG2 . VAL B 1 289 ? -0.229  -46.857 34.565  1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CG2 1 
ATOM   4261 N  N   . PHE B 1 290 ? 1.266   -47.103 30.369  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B N   1 
ATOM   4262 C  CA  . PHE B 1 290 ? 1.209   -47.161 28.908  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CA  1 
ATOM   4263 C  C   . PHE B 1 290 ? 2.577   -46.720 28.369  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B C   1 
ATOM   4264 O  O   . PHE B 1 290 ? 2.830   -45.533 28.188  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B O   1 
ATOM   4265 C  CB  . PHE B 1 290 ? 0.099   -46.212 28.426  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CB  1 
ATOM   4266 C  CG  . PHE B 1 290 ? -0.250  -46.362 26.979  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CG  1 
ATOM   4267 C  CD1 . PHE B 1 290 ? -0.949  -47.479 26.528  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CD1 1 
ATOM   4268 C  CD2 . PHE B 1 290 ? 0.116   -45.388 26.062  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CD2 1 
ATOM   4269 C  CE1 . PHE B 1 290 ? -1.280  -47.623 25.183  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CE1 1 
ATOM   4270 C  CE2 . PHE B 1 290 ? -0.208  -45.521 24.712  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CE2 1 
ATOM   4271 C  CZ  . PHE B 1 290 ? -0.908  -46.641 24.271  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 290  PHE B CZ  1 
ATOM   4272 N  N   . PRO B 1 291 ? 3.468   -47.684 28.088  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B N   1 
ATOM   4273 C  CA  . PRO B 1 291 ? 4.817   -47.396 27.584  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CA  1 
ATOM   4274 C  C   . PRO B 1 291 ? 4.936   -46.287 26.551  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B C   1 
ATOM   4275 O  O   . PRO B 1 291 ? 5.775   -45.400 26.681  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B O   1 
ATOM   4276 C  CB  . PRO B 1 291 ? 5.280   -48.746 27.031  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CB  1 
ATOM   4277 C  CG  . PRO B 1 291 ? 4.580   -49.729 27.916  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CG  1 
ATOM   4278 C  CD  . PRO B 1 291 ? 3.186   -49.131 28.021  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 291  PRO B CD  1 
ATOM   4279 N  N   . ASN B 1 292 ? 4.091   -46.325 25.528  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B N   1 
ATOM   4280 C  CA  . ASN B 1 292 ? 4.180   -45.334 24.469  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B CA  1 
ATOM   4281 C  C   . ASN B 1 292 ? 3.498   -43.994 24.791  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B C   1 
ATOM   4282 O  O   . ASN B 1 292 ? 2.610   -43.538 24.064  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B O   1 
ATOM   4283 C  CB  . ASN B 1 292 ? 3.628   -45.946 23.181  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B CB  1 
ATOM   4284 C  CG  . ASN B 1 292 ? 4.147   -45.259 21.946  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B CG  1 
ATOM   4285 O  OD1 . ASN B 1 292 ? 5.308   -44.854 21.893  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B OD1 1 
ATOM   4286 N  ND2 . ASN B 1 292 ? 3.297   -45.138 20.930  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 292  ASN B ND2 1 
ATOM   4287 N  N   . SER B 1 293 ? 3.942   -43.365 25.879  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 293  SER B N   1 
ATOM   4288 C  CA  . SER B 1 293 ? 3.408   -42.076 26.325  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 293  SER B CA  1 
ATOM   4289 C  C   . SER B 1 293 ? 4.453   -40.966 26.204  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 293  SER B C   1 
ATOM   4290 O  O   . SER B 1 293 ? 5.654   -41.191 26.401  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 293  SER B O   1 
ATOM   4291 C  CB  . SER B 1 293 ? 2.933   -42.173 27.775  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 293  SER B CB  1 
ATOM   4292 O  OG  . SER B 1 293 ? 1.831   -43.053 27.896  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 293  SER B OG  1 
ATOM   4293 N  N   . VAL B 1 294 ? 3.984   -39.760 25.909  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B N   1 
ATOM   4294 C  CA  . VAL B 1 294 ? 4.857   -38.606 25.716  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B CA  1 
ATOM   4295 C  C   . VAL B 1 294 ? 4.375   -37.358 26.448  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B C   1 
ATOM   4296 O  O   . VAL B 1 294 ? 3.180   -37.048 26.422  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B O   1 
ATOM   4297 C  CB  . VAL B 1 294 ? 4.925   -38.233 24.213  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B CB  1 
ATOM   4298 C  CG1 . VAL B 1 294 ? 5.732   -36.963 24.014  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B CG1 1 
ATOM   4299 C  CG2 . VAL B 1 294 ? 5.489   -39.391 23.401  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 294  VAL B CG2 1 
ATOM   4300 N  N   . ALA B 1 295 ? 5.291   -36.647 27.107  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B N   1 
ATOM   4301 C  CA  . ALA B 1 295 ? 4.933   -35.382 27.756  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CA  1 
ATOM   4302 C  C   . ALA B 1 295 ? 5.353   -34.338 26.720  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B C   1 
ATOM   4303 O  O   . ALA B 1 295 ? 6.545   -34.049 26.534  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B O   1 
ATOM   4304 C  CB  . ALA B 1 295 ? 5.700   -35.187 29.058  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 295  ALA B CB  1 
ATOM   4305 N  N   . ALA B 1 296 ? 4.372   -33.801 26.011  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 296  ALA B N   1 
ATOM   4306 C  CA  . ALA B 1 296 ? 4.650   -32.830 24.964  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 296  ALA B CA  1 
ATOM   4307 C  C   . ALA B 1 296 ? 5.333   -31.564 25.452  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 296  ALA B C   1 
ATOM   4308 O  O   . ALA B 1 296 ? 5.304   -31.241 26.628  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 296  ALA B O   1 
ATOM   4309 C  CB  . ALA B 1 296 ? 3.363   -32.467 24.242  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 296  ALA B CB  1 
ATOM   4310 N  N   . TYR B 1 297 ? 5.973   -30.864 24.527  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B N   1 
ATOM   4311 C  CA  . TYR B 1 297 ? 6.620   -29.597 24.831  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CA  1 
ATOM   4312 C  C   . TYR B 1 297 ? 6.490   -28.749 23.577  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B C   1 
ATOM   4313 O  O   . TYR B 1 297 ? 6.335   -29.278 22.474  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B O   1 
ATOM   4314 C  CB  . TYR B 1 297 ? 8.092   -29.803 25.235  1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CB  1 
ATOM   4315 C  CG  . TYR B 1 297 ? 8.867   -30.754 24.355  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CG  1 
ATOM   4316 C  CD1 . TYR B 1 297 ? 9.451   -30.326 23.163  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CD1 1 
ATOM   4317 C  CD2 . TYR B 1 297 ? 9.017   -32.091 24.724  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CD2 1 
ATOM   4318 C  CE1 . TYR B 1 297 ? 10.177  -31.218 22.352  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CE1 1 
ATOM   4319 C  CE2 . TYR B 1 297 ? 9.732   -32.989 23.928  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CE2 1 
ATOM   4320 C  CZ  . TYR B 1 297 ? 10.311  -32.547 22.748  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B CZ  1 
ATOM   4321 O  OH  . TYR B 1 297 ? 11.038  -33.439 21.992  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 297  TYR B OH  1 
ATOM   4322 N  N   . ASP B 1 298 ? 6.533   -27.435 23.741  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B N   1 
ATOM   4323 C  CA  . ASP B 1 298 ? 6.378   -26.541 22.607  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CA  1 
ATOM   4324 C  C   . ASP B 1 298 ? 7.319   -26.850 21.440  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B C   1 
ATOM   4325 O  O   . ASP B 1 298 ? 8.534   -27.012 21.609  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B O   1 
ATOM   4326 C  CB  . ASP B 1 298 ? 6.521   -25.083 23.071  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CB  1 
ATOM   4327 C  CG  . ASP B 1 298 ? 5.323   -24.607 23.914  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B CG  1 
ATOM   4328 O  OD1 . ASP B 1 298 ? 4.584   -25.455 24.465  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD1 1 
ATOM   4329 O  OD2 . ASP B 1 298 ? 5.129   -23.378 24.038  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 298  ASP B OD2 1 
ATOM   4330 N  N   . PHE B 1 299 ? 6.716   -26.936 20.258  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B N   1 
ATOM   4331 C  CA  . PHE B 1 299 ? 7.383   -27.224 18.999  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CA  1 
ATOM   4332 C  C   . PHE B 1 299 ? 7.718   -28.698 18.798  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B C   1 
ATOM   4333 O  O   . PHE B 1 299 ? 8.381   -29.066 17.841  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B O   1 
ATOM   4334 C  CB  . PHE B 1 299 ? 8.605   -26.321 18.837  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CB  1 
ATOM   4335 C  CG  . PHE B 1 299 ? 8.245   -24.858 18.796  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CG  1 
ATOM   4336 C  CD1 . PHE B 1 299 ? 7.561   -24.329 17.704  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CD1 1 
ATOM   4337 C  CD2 . PHE B 1 299 ? 8.508   -24.031 19.882  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CD2 1 
ATOM   4338 C  CE1 . PHE B 1 299 ? 7.140   -22.999 17.695  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CE1 1 
ATOM   4339 C  CE2 . PHE B 1 299 ? 8.090   -22.699 19.878  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CE2 1 
ATOM   4340 C  CZ  . PHE B 1 299 ? 7.404   -22.187 18.780  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 299  PHE B CZ  1 
ATOM   4341 N  N   . LEU B 1 300 ? 7.258   -29.550 19.701  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B N   1 
ATOM   4342 C  CA  . LEU B 1 300 ? 7.468   -30.976 19.511  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CA  1 
ATOM   4343 C  C   . LEU B 1 300 ? 6.626   -31.351 18.295  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B C   1 
ATOM   4344 O  O   . LEU B 1 300 ? 5.534   -30.815 18.105  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B O   1 
ATOM   4345 C  CB  . LEU B 1 300 ? 6.953   -31.772 20.708  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CB  1 
ATOM   4346 C  CG  . LEU B 1 300 ? 6.672   -33.235 20.350  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CG  1 
ATOM   4347 C  CD1 . LEU B 1 300 ? 7.981   -33.962 20.088  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD1 1 
ATOM   4348 C  CD2 . LEU B 1 300 ? 5.893   -33.902 21.472  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 300  LEU B CD2 1 
ATOM   4349 N  N   . GLU B 1 301 ? 7.132   -32.251 17.462  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B N   1 
ATOM   4350 C  CA  . GLU B 1 301 ? 6.381   -32.696 16.299  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B CA  1 
ATOM   4351 C  C   . GLU B 1 301 ? 6.328   -34.219 16.318  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B C   1 
ATOM   4352 O  O   . GLU B 1 301 ? 7.358   -34.885 16.452  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B O   1 
ATOM   4353 C  CB  . GLU B 1 301 ? 7.024   -32.197 14.997  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B CB  1 
ATOM   4354 C  CG  . GLU B 1 301 ? 6.351   -32.729 13.737  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B CG  1 
ATOM   4355 C  CD  . GLU B 1 301 ? 6.482   -31.787 12.547  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B CD  1 
ATOM   4356 O  OE1 . GLU B 1 301 ? 7.613   -31.371 12.220  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B OE1 1 
ATOM   4357 O  OE2 . GLU B 1 301 ? 5.446   -31.460 11.931  1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 301  GLU B OE2 1 
ATOM   4358 N  N   . VAL B 1 302 ? 5.121   -34.762 16.199  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B N   1 
ATOM   4359 C  CA  . VAL B 1 302 ? 4.923   -36.202 16.217  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CA  1 
ATOM   4360 C  C   . VAL B 1 302 ? 4.361   -36.684 14.889  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B C   1 
ATOM   4361 O  O   . VAL B 1 302 ? 3.302   -36.236 14.452  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B O   1 
ATOM   4362 C  CB  . VAL B 1 302 ? 3.949   -36.607 17.339  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CB  1 
ATOM   4363 C  CG1 . VAL B 1 302 ? 3.748   -38.117 17.334  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CG1 1 
ATOM   4364 C  CG2 . VAL B 1 302 ? 4.481   -36.133 18.690  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 302  VAL B CG2 1 
ATOM   4365 N  N   . ASN B 1 303 ? 5.071   -37.601 14.246  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B N   1 
ATOM   4366 C  CA  . ASN B 1 303 ? 4.628   -38.137 12.968  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B CA  1 
ATOM   4367 C  C   . ASN B 1 303 ? 3.539   -39.194 13.204  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B C   1 
ATOM   4368 O  O   . ASN B 1 303 ? 3.533   -39.881 14.222  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B O   1 
ATOM   4369 C  CB  . ASN B 1 303 ? 5.815   -38.764 12.225  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B CB  1 
ATOM   4370 C  CG  . ASN B 1 303 ? 5.476   -39.159 10.791  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B CG  1 
ATOM   4371 O  OD1 . ASN B 1 303 ? 6.036   -40.118 10.254  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B OD1 1 
ATOM   4372 N  ND2 . ASN B 1 303 ? 4.567   -38.416 10.162  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 303  ASN B ND2 1 
ATOM   4373 N  N   . VAL B 1 304 ? 2.610   -39.305 12.267  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B N   1 
ATOM   4374 C  CA  . VAL B 1 304 ? 1.544   -40.295 12.374  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CA  1 
ATOM   4375 C  C   . VAL B 1 304 ? 1.571   -41.078 11.067  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B C   1 
ATOM   4376 O  O   . VAL B 1 304 ? 0.896   -40.730 10.105  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B O   1 
ATOM   4377 C  CB  . VAL B 1 304 ? 0.165   -39.627 12.556  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CB  1 
ATOM   4378 C  CG1 . VAL B 1 304 ? -0.905  -40.695 12.771  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG1 1 
ATOM   4379 C  CG2 . VAL B 1 304 ? 0.202   -38.686 13.744  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG2 1 
ATOM   4380 N  N   . PRO B 1 305 ? 2.380   -42.143 11.017  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B N   1 
ATOM   4381 C  CA  . PRO B 1 305 ? 2.524   -42.993 9.830   1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B CA  1 
ATOM   4382 C  C   . PRO B 1 305 ? 1.377   -43.981 9.676   1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B C   1 
ATOM   4383 O  O   . PRO B 1 305 ? 0.745   -44.360 10.662  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B O   1 
ATOM   4384 C  CB  . PRO B 1 305 ? 3.846   -43.731 10.079  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B CB  1 
ATOM   4385 C  CG  . PRO B 1 305 ? 4.436   -43.079 11.331  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B CG  1 
ATOM   4386 C  CD  . PRO B 1 305 ? 3.249   -42.620 12.101  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 305  PRO B CD  1 
ATOM   4387 N  N   . ARG B 1 306 ? 1.120   -44.403 8.441   1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B N   1 
ATOM   4388 C  CA  . ARG B 1 306 ? 0.074   -45.387 8.180   1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CA  1 
ATOM   4389 C  C   . ARG B 1 306 ? 0.623   -46.766 8.544   1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B C   1 
ATOM   4390 O  O   . ARG B 1 306 ? 1.837   -46.978 8.548   1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B O   1 
ATOM   4391 C  CB  . ARG B 1 306 ? -0.327  -45.386 6.703   1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CB  1 
ATOM   4392 C  CG  . ARG B 1 306 ? -1.169  -44.203 6.257   1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CG  1 
ATOM   4393 C  CD  . ARG B 1 306 ? -2.445  -44.680 5.564   1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CD  1 
ATOM   4394 N  NE  . ARG B 1 306 ? -3.236  -43.580 5.014   1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NE  1 
ATOM   4395 C  CZ  . ARG B 1 306 ? -2.808  -42.761 4.055   1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CZ  1 
ATOM   4396 N  NH1 . ARG B 1 306 ? -1.594  -42.914 3.535   1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NH1 1 
ATOM   4397 N  NH2 . ARG B 1 306 ? -3.594  -41.788 3.611   1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NH2 1 
ATOM   4398 N  N   . GLY B 1 307 ? -0.270  -47.702 8.849   1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 307  GLY B N   1 
ATOM   4399 C  CA  . GLY B 1 307 ? 0.163   -49.044 9.194   1.00 59.60 ? ? ? ? ? ? 307  GLY B CA  1 
ATOM   4400 C  C   . GLY B 1 307 ? 1.111   -49.051 10.377  1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 307  GLY B C   1 
ATOM   4401 O  O   . GLY B 1 307 ? 1.225   -48.001 11.049  1.00 63.71 ? ? ? ? ? ? 307  GLY B O   1 
HETATM 4402 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? -4.730  0.982   13.026  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 400  ZN  A ZN  1 
HETATM 4403 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? -1.884  -0.301  14.090  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 401  ZN  A ZN  1 
HETATM 4404 P  P   . PO4 E 3 .   ? -3.170  -0.983  10.843  1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 945  PO4 A P   1 
HETATM 4405 O  O1  . PO4 E 3 .   ? -2.680  -1.079  9.439   1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 945  PO4 A O1  1 
HETATM 4406 O  O2  . PO4 E 3 .   ? -3.816  0.343   11.053  1.00 61.92 ? ? ? ? ? ? 945  PO4 A O2  1 
HETATM 4407 O  O3  . PO4 E 3 .   ? -2.022  -1.134  11.776  1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 945  PO4 A O3  1 
HETATM 4408 O  O4  . PO4 E 3 .   ? -4.163  -2.063  11.100  1.00 63.72 ? ? ? ? ? ? 945  PO4 A O4  1 
HETATM 4409 O  O1  . MES F 4 .   ? -7.648  -24.804 2.919   1.00 68.92 ? ? ? ? ? ? 801  MES B O1  1 
HETATM 4410 C  C2  . MES F 4 .   ? -6.544  -24.075 3.542   1.00 70.28 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C2  1 
HETATM 4411 C  C3  . MES F 4 .   ? -5.790  -23.493 2.525   1.00 71.88 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C3  1 
HETATM 4412 N  N4  . MES F 4 .   ? -5.280  -24.502 1.624   1.00 73.26 ? ? ? ? ? ? 801  MES B N4  1 
HETATM 4413 C  C5  . MES F 4 .   ? -6.358  -25.186 1.006   1.00 72.09 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C5  1 
HETATM 4414 C  C6  . MES F 4 .   ? -7.188  -25.802 1.950   1.00 70.07 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C6  1 
HETATM 4415 C  C7  . MES F 4 .   ? -4.506  -23.930 0.585   1.00 74.61 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C7  1 
HETATM 4416 C  C8  . MES F 4 .   ? -3.360  -23.212 0.923   1.00 77.77 ? ? ? ? ? ? 801  MES B C8  1 
HETATM 4417 S  S   . MES F 4 .   ? -2.667  -22.297 0.062   1.00 77.96 ? ? ? ? ? ? 801  MES B S   1 
HETATM 4418 O  O1S . MES F 4 .   ? -2.218  -23.010 -1.525  1.00 77.76 ? ? ? ? ? ? 801  MES B O1S 1 
HETATM 4419 O  O2S . MES F 4 .   ? -3.723  -20.884 -0.315  1.00 78.92 ? ? ? ? ? ? 801  MES B O2S 1 
HETATM 4420 O  O3S . MES F 4 .   ? -1.168  -21.582 0.744   1.00 77.68 ? ? ? ? ? ? 801  MES B O3S 1 
HETATM 4421 C  C1  . GOL G 5 .   ? 7.690   -46.900 22.538  1.00 71.83 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B C1  1 
HETATM 4422 O  O1  . GOL G 5 .   ? 7.861   -45.316 22.327  1.00 67.30 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B O1  1 
HETATM 4423 C  C2  . GOL G 5 .   ? 8.083   -47.616 23.668  1.00 73.81 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B C2  1 
HETATM 4424 O  O2  . GOL G 5 .   ? 8.427   -46.795 24.676  1.00 73.69 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B O2  1 
HETATM 4425 C  C3  . GOL G 5 .   ? 8.007   -48.795 23.444  1.00 75.28 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B C3  1 
HETATM 4426 O  O3  . GOL G 5 .   ? 7.748   -50.136 22.692  1.00 79.26 ? ? ? ? ? ? 601  GOL B O3  1 
HETATM 4427 C  C1  . GOL H 5 .   ? 14.960  -8.581  26.269  1.00 66.22 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A C1  1 
HETATM 4428 O  O1  . GOL H 5 .   ? 15.408  -7.359  27.216  1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A O1  1 
HETATM 4429 C  C2  . GOL H 5 .   ? 14.502  -9.826  26.710  1.00 67.30 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A C2  1 
HETATM 4430 O  O2  . GOL H 5 .   ? 14.610  -9.943  28.047  1.00 68.65 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A O2  1 
HETATM 4431 C  C3  . GOL H 5 .   ? 14.124  -10.480 25.765  1.00 68.09 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A C3  1 
HETATM 4432 O  O3  . GOL H 5 .   ? 13.784  -10.888 24.294  1.00 69.26 ? ? ? ? ? ? 602  GOL A O3  1 
HETATM 4433 C  C1  . GOL I 5 .   ? -2.402  -1.307  40.457  1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A C1  1 
HETATM 4434 O  O1  . GOL I 5 .   ? -3.949  -1.456  40.045  1.00 64.70 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A O1  1 
HETATM 4435 C  C2  . GOL I 5 .   ? -1.935  -0.977  41.729  1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A C2  1 
HETATM 4436 O  O2  . GOL I 5 .   ? -2.638  0.032   42.264  1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A O2  1 
HETATM 4437 C  C3  . GOL I 5 .   ? -1.017  -1.699  42.023  1.00 66.44 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A C3  1 
HETATM 4438 O  O3  . GOL I 5 .   ? 0.058   -2.821  41.923  1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 603  GOL A O3  1 
HETATM 4439 O  O   . HOH J 6 .   ? -2.960  -16.302 17.458  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 946  HOH A O   1 
HETATM 4440 O  O   . HOH J 6 .   ? -5.844  -11.730 24.826  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 947  HOH A O   1 
HETATM 4441 O  O   . HOH J 6 .   ? -0.492  -1.648  8.852   1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 948  HOH A O   1 
HETATM 4442 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.574   -2.895  16.082  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 949  HOH A O   1 
HETATM 4443 O  O   . HOH J 6 .   ? -3.127  -8.033  18.140  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 950  HOH A O   1 
HETATM 4444 O  O   . HOH J 6 .   ? -3.554  -5.480  41.411  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 951  HOH A O   1 
HETATM 4445 O  O   . HOH J 6 .   ? 2.759   -11.201 31.775  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 952  HOH A O   1 
HETATM 4446 O  O   . HOH J 6 .   ? 3.018   -6.003  22.706  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 953  HOH A O   1 
HETATM 4447 O  O   . HOH J 6 .   ? 12.301  -5.258  32.453  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 954  HOH A O   1 
HETATM 4448 O  O   . HOH J 6 .   ? -8.368  -4.493  12.908  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 955  HOH A O   1 
HETATM 4449 O  O   . HOH J 6 .   ? -21.278 1.696   24.074  1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 956  HOH A O   1 
HETATM 4450 O  O   . HOH J 6 .   ? -8.028  -11.856 21.742  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 957  HOH A O   1 
HETATM 4451 O  O   . HOH J 6 .   ? 12.020  -4.785  18.014  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 958  HOH A O   1 
HETATM 4452 O  O   . HOH J 6 .   ? -7.530  2.582   37.278  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 959  HOH A O   1 
HETATM 4453 O  O   . HOH J 6 .   ? 9.790   -9.182  20.179  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 960  HOH A O   1 
HETATM 4454 O  O   . HOH J 6 .   ? -19.084 -1.235  23.719  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 961  HOH A O   1 
HETATM 4455 O  O   . HOH J 6 .   ? 13.944  -3.786  28.520  1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 962  HOH A O   1 
HETATM 4456 O  O   . HOH J 6 .   ? 9.034   5.842   38.268  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 963  HOH A O   1 
HETATM 4457 O  O   . HOH J 6 .   ? 5.826   -5.565  38.049  1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 964  HOH A O   1 
HETATM 4458 O  O   . HOH J 6 .   ? 16.650  -0.047  26.537  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 965  HOH A O   1 
HETATM 4459 O  O   . HOH J 6 .   ? -5.058  6.104   16.920  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 966  HOH A O   1 
HETATM 4460 O  O   . HOH J 6 .   ? -15.373 6.783   21.575  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 967  HOH A O   1 
HETATM 4461 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.855   -13.207 32.159  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 968  HOH A O   1 
HETATM 4462 O  O   . HOH J 6 .   ? -15.234 3.417   18.072  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 969  HOH A O   1 
HETATM 4463 O  O   . HOH J 6 .   ? -11.711 2.648   16.853  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 970  HOH A O   1 
HETATM 4464 O  O   . HOH J 6 .   ? -3.254  -10.357 16.831  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 971  HOH A O   1 
HETATM 4465 O  O   . HOH J 6 .   ? 8.155   -12.690 10.801  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 972  HOH A O   1 
HETATM 4466 O  O   . HOH J 6 .   ? -10.960 11.313  36.141  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 973  HOH A O   1 
HETATM 4467 O  O   . HOH J 6 .   ? 5.284   -6.405  13.670  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 974  HOH A O   1 
HETATM 4468 O  O   . HOH J 6 .   ? -14.439 12.696  20.347  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 975  HOH A O   1 
HETATM 4469 O  O   . HOH J 6 .   ? -3.266  16.274  29.433  1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 976  HOH A O   1 
HETATM 4470 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.294   10.877  6.938   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 977  HOH A O   1 
HETATM 4471 O  O   . HOH J 6 .   ? -13.167 13.233  27.391  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 978  HOH A O   1 
HETATM 4472 O  O   . HOH J 6 .   ? 7.061   11.866  3.922   1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 979  HOH A O   1 
HETATM 4473 O  O   . HOH J 6 .   ? 4.787   0.827   20.046  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 980  HOH A O   1 
HETATM 4474 O  O   . HOH J 6 .   ? -13.900 10.432  18.223  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 981  HOH A O   1 
HETATM 4475 O  O   . HOH J 6 .   ? 12.529  16.403  5.024   1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 982  HOH A O   1 
HETATM 4476 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.260   1.707   46.010  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 983  HOH A O   1 
HETATM 4477 O  O   . HOH J 6 .   ? 13.947  -4.646  15.633  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 984  HOH A O   1 
HETATM 4478 O  O   . HOH J 6 .   ? 9.326   3.288   37.242  1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 985  HOH A O   1 
HETATM 4479 O  O   . HOH J 6 .   ? 4.720   21.511  28.921  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 986  HOH A O   1 
HETATM 4480 O  O   . HOH J 6 .   ? 12.334  6.867   1.991   1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 987  HOH A O   1 
HETATM 4481 O  O   . HOH J 6 .   ? 13.821  0.219   15.388  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 988  HOH A O   1 
HETATM 4482 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.559   3.597   16.875  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 989  HOH A O   1 
HETATM 4483 O  O   . HOH J 6 .   ? 7.538   -10.933 34.380  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 990  HOH A O   1 
HETATM 4484 O  O   . HOH J 6 .   ? 4.097   -4.827  8.616   1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 991  HOH A O   1 
HETATM 4485 O  O   . HOH J 6 .   ? -11.541 9.671   15.067  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 992  HOH A O   1 
HETATM 4486 O  O   . HOH J 6 .   ? 4.901   -10.642 33.469  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 993  HOH A O   1 
HETATM 4487 O  O   . HOH J 6 .   ? -14.986 3.815   14.029  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 994  HOH A O   1 
HETATM 4488 O  O   . HOH J 6 .   ? 4.394   5.360   -1.440  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 995  HOH A O   1 
HETATM 4489 O  O   . HOH J 6 .   ? 10.936  10.083  38.413  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 996  HOH A O   1 
HETATM 4490 O  O   . HOH J 6 .   ? -5.961  0.754   41.129  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 997  HOH A O   1 
HETATM 4491 O  O   . HOH J 6 .   ? 9.900   -11.925 22.795  1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 998  HOH A O   1 
HETATM 4492 O  O   . HOH J 6 .   ? -15.701 -10.319 35.887  1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 999  HOH A O   1 
HETATM 4493 O  O   . HOH J 6 .   ? 1.031   11.094  3.184   1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O   1 
HETATM 4494 O  O   . HOH J 6 .   ? -6.513  3.150   40.083  1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O   1 
HETATM 4495 O  O   . HOH J 6 .   ? 15.377  17.722  18.510  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O   1 
HETATM 4496 O  O   . HOH J 6 .   ? -6.294  8.141   41.180  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O   1 
HETATM 4497 O  O   . HOH J 6 .   ? 7.002   -5.115  11.957  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O   1 
HETATM 4498 O  O   . HOH J 6 .   ? -5.654  -6.670  48.306  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O   1 
HETATM 4499 O  O   . HOH J 6 .   ? -21.199 -4.849  26.575  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O   1 
HETATM 4500 O  O   . HOH J 6 .   ? -4.087  -0.797  13.540  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O   1 
HETATM 4501 O  O   . HOH J 6 .   ? 9.348   -6.494  11.780  1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O   1 
HETATM 4502 O  O   . HOH J 6 .   ? -3.540  -6.103  44.342  1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O   1 
HETATM 4503 O  O   . HOH J 6 .   ? -17.373 -0.029  33.857  1.00 49.52 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O   1 
HETATM 4504 O  O   . HOH J 6 .   ? -4.578  -15.621 30.162  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O   1 
HETATM 4505 O  O   . HOH J 6 .   ? 0.730   -10.191 38.263  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O   1 
HETATM 4506 O  O   . HOH J 6 .   ? -2.671  -11.982 47.698  1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O   1 
HETATM 4507 O  O   . HOH J 6 .   ? 13.282  -18.875 15.033  1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O   1 
HETATM 4508 O  O   . HOH J 6 .   ? -6.445  11.465  46.645  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O   1 
HETATM 4509 O  O   . HOH J 6 .   ? -6.973  -16.309 31.120  1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O   1 
HETATM 4510 O  O   . HOH J 6 .   ? 11.420  7.030   38.811  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O   1 
HETATM 4511 O  O   . HOH K 6 .   ? -6.164  -12.810 19.013  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 802  HOH B O   1 
HETATM 4512 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.804   -35.338 27.325  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 803  HOH B O   1 
HETATM 4513 O  O   . HOH K 6 .   ? -5.160  -17.574 25.695  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 804  HOH B O   1 
HETATM 4514 O  O   . HOH K 6 .   ? -7.882  -45.230 12.800  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 805  HOH B O   1 
HETATM 4515 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.279   -42.006 16.014  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 806  HOH B O   1 
HETATM 4516 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.655   -17.023 12.137  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 807  HOH B O   1 
HETATM 4517 O  O   . HOH K 6 .   ? -13.227 -25.360 6.459   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 808  HOH B O   1 
HETATM 4518 O  O   . HOH K 6 .   ? -0.159  -21.714 21.205  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 809  HOH B O   1 
HETATM 4519 O  O   . HOH K 6 .   ? -0.661  -16.516 5.715   1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 810  HOH B O   1 
HETATM 4520 O  O   . HOH K 6 .   ? -1.711  -10.028 26.287  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 811  HOH B O   1 
HETATM 4521 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.901   -34.543 5.292   1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 812  HOH B O   1 
HETATM 4522 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.012  -32.794 17.380  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 813  HOH B O   1 
HETATM 4523 O  O   . HOH K 6 .   ? -8.589  -58.940 -24.093 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 814  HOH B O   1 
HETATM 4524 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.413   -31.700 28.645  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 815  HOH B O   1 
HETATM 4525 O  O   . HOH K 6 .   ? -9.145  -40.738 3.624   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 816  HOH B O   1 
HETATM 4526 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.015   -26.195 11.351  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 817  HOH B O   1 
HETATM 4527 O  O   . HOH K 6 .   ? -3.326  -9.893  13.983  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 818  HOH B O   1 
HETATM 4528 O  O   . HOH K 6 .   ? -15.478 -47.092 20.441  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 819  HOH B O   1 
HETATM 4529 O  O   . HOH K 6 .   ? -6.062  -19.376 2.365   1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 820  HOH B O   1 
HETATM 4530 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.846   -41.570 30.210  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 821  HOH B O   1 
HETATM 4531 O  O   . HOH K 6 .   ? -1.355  -28.426 23.412  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 822  HOH B O   1 
HETATM 4532 O  O   . HOH K 6 .   ? -14.778 -39.648 13.642  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 823  HOH B O   1 
HETATM 4533 O  O   . HOH K 6 .   ? -23.850 -23.203 14.546  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 824  HOH B O   1 
HETATM 4534 O  O   . HOH K 6 .   ? -17.083 -24.317 26.657  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 825  HOH B O   1 
HETATM 4535 O  O   . HOH K 6 .   ? -23.963 -31.842 22.688  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 826  HOH B O   1 
HETATM 4536 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.708   -26.314 26.219  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 827  HOH B O   1 
HETATM 4537 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.763   -32.427 6.689   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 828  HOH B O   1 
HETATM 4538 O  O   . HOH K 6 .   ? -22.544 -17.611 20.290  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 829  HOH B O   1 
HETATM 4539 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.267   -18.293 10.308  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 830  HOH B O   1 
HETATM 4540 O  O   . HOH K 6 .   ? -19.774 -15.406 10.257  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 831  HOH B O   1 
HETATM 4541 O  O   . HOH K 6 .   ? 6.519   -51.757 -13.076 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 832  HOH B O   1 
HETATM 4542 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.008   -22.211 30.333  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 833  HOH B O   1 
HETATM 4543 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.128   -48.285 24.848  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 834  HOH B O   1 
HETATM 4544 O  O   . HOH K 6 .   ? -21.115 -19.247 9.658   1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 835  HOH B O   1 
HETATM 4545 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.846   -27.297 10.705  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 836  HOH B O   1 
HETATM 4546 O  O   . HOH K 6 .   ? -10.111 -52.186 21.171  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 837  HOH B O   1 
HETATM 4547 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.631   -51.299 -3.921  1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 838  HOH B O   1 
HETATM 4548 O  O   . HOH K 6 .   ? -19.370 -42.190 7.273   1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 839  HOH B O   1 
HETATM 4549 O  O   . HOH K 6 .   ? -7.306  -56.883 -16.529 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 840  HOH B O   1 
HETATM 4550 O  O   . HOH K 6 .   ? -6.340  -39.323 3.325   1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 841  HOH B O   1 
HETATM 4551 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.701   -45.609 -22.307 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 842  HOH B O   1 
HETATM 4552 O  O   . HOH K 6 .   ? -20.402 -28.427 12.047  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 843  HOH B O   1 
HETATM 4553 O  O   . HOH K 6 .   ? -18.336 -28.186 8.467   1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 844  HOH B O   1 
HETATM 4554 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.993   -49.007 -13.509 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 845  HOH B O   1 
HETATM 4555 O  O   . HOH K 6 .   ? -16.849 -14.542 5.520   1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 846  HOH B O   1 
HETATM 4556 O  O   . HOH K 6 .   ? -11.268 -50.155 -29.055 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 847  HOH B O   1 
HETATM 4557 O  O   . HOH K 6 .   ? -12.787 -21.931 -0.239  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 848  HOH B O   1 
HETATM 4558 O  O   . HOH K 6 .   ? -7.744  -42.536 -22.102 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 849  HOH B O   1 
HETATM 4559 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.449   -52.379 -23.809 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 850  HOH B O   1 
HETATM 4560 O  O   . HOH K 6 .   ? -5.730  -7.927  3.522   1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 851  HOH B O   1 
HETATM 4561 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.875   -24.142 32.025  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 852  HOH B O   1 
HETATM 4562 O  O   . HOH K 6 .   ? -19.978 -31.743 7.396   1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 853  HOH B O   1 
HETATM 4563 O  O   . HOH K 6 .   ? -17.644 -25.233 6.754   1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 854  HOH B O   1 
HETATM 4564 O  O   . HOH K 6 .   ? -14.758 -48.696 17.816  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 855  HOH B O   1 
HETATM 4565 O  O   . HOH K 6 .   ? -12.778 -48.581 16.193  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 856  HOH B O   1 
HETATM 4566 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.604   -23.940 32.293  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 857  HOH B O   1 
HETATM 4567 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.309  -13.599 28.834  1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 858  HOH B O   1 
HETATM 4568 O  O   . HOH K 6 .   ? -4.947  -18.361 -0.100  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 859  HOH B O   1 
HETATM 4569 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.225   -33.615 29.331  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 860  HOH B O   1 
HETATM 4570 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.449   -45.838 27.186  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 861  HOH B O   1 
HETATM 4571 O  O   . HOH K 6 .   ? -22.267 -36.596 7.996   1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 862  HOH B O   1 
HETATM 4572 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.142  -26.298 23.655  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 863  HOH B O   1 
HETATM 4573 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.318   -21.625 23.688  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 864  HOH B O   1 
HETATM 4574 O  O   . HOH K 6 .   ? -9.386  -27.455 29.749  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 865  HOH B O   1 
HETATM 4575 O  O   . HOH K 6 .   ? -15.243 -34.808 -0.561  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 866  HOH B O   1 
HETATM 4576 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.409   -37.046 5.066   1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 867  HOH B O   1 
HETATM 4577 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.193   -15.923 8.688   1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 868  HOH B O   1 
HETATM 4578 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.931   -42.433 22.108  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 869  HOH B O   1 
HETATM 4579 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.835   -48.914 -11.328 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 870  HOH B O   1 
HETATM 4580 O  O   . HOH K 6 .   ? -7.845  -52.687 -4.293  1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 871  HOH B O   1 
HETATM 4581 O  O   . HOH K 6 .   ? -3.552  -31.426 37.758  1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 872  HOH B O   1 
HETATM 4582 O  O   . HOH K 6 .   ? -14.100 -54.224 -14.399 1.00 68.97 ? ? ? ? ? ? 873  HOH B O   1 
HETATM 4583 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.901   -18.847 9.788   1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 874  HOH B O   1 
HETATM 4584 O  O   . HOH K 6 .   ? -7.756  -25.028 30.026  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 875  HOH B O   1 
HETATM 4585 O  O   . HOH K 6 .   ? -4.110  -50.284 -26.928 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 876  HOH B O   1 
HETATM 4586 O  O   . HOH K 6 .   ? -10.710 -24.008 2.551   1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 877  HOH B O   1 
HETATM 4587 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.983   -14.530 11.440  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 878  HOH B O   1 
HETATM 4588 O  O   . HOH K 6 .   ? -3.946  -42.834 -7.865  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 879  HOH B O   1 
HETATM 4589 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.542   -19.290 21.128  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 880  HOH B O   1 
HETATM 4590 O  O   . HOH K 6 .   ? -13.010 -45.741 6.214   1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 881  HOH B O   1 
HETATM 4591 O  O   . HOH K 6 .   ? -18.328 -32.026 3.125   1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 882  HOH B O   1 
HETATM 4592 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.750   -39.196 8.316   1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 883  HOH B O   1 
HETATM 4593 O  O   . HOH K 6 .   ? -5.639  -29.290 23.655  1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 884  HOH B O   1 
HETATM 4594 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.158   -39.433 5.209   1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 885  HOH B O   1 
HETATM 4595 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.074   -17.142 33.746  1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 886  HOH B O   1 
HETATM 4596 O  O   . HOH K 6 .   ? -24.125 -36.676 13.847  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 887  HOH B O   1 
HETATM 4597 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.468   -50.402 -11.089 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 888  HOH B O   1 
HETATM 4598 O  O   . HOH K 6 .   ? -2.635  -49.894 22.503  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 889  HOH B O   1 
HETATM 4599 O  O   . HOH K 6 .   ? -18.688 -9.820  12.703  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 890  HOH B O   1 
HETATM 4600 O  O   . HOH K 6 .   ? -15.641 -10.533 7.374   1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 891  HOH B O   1 
HETATM 4601 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.377   -17.527 32.809  1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 892  HOH B O   1 
HETATM 4602 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.507   -17.789 24.110  1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 893  HOH B O   1 
HETATM 4603 O  O   . HOH K 6 .   ? 6.755   -12.350 20.076  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 894  HOH B O   1 
HETATM 4604 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.705   -14.001 21.851  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 895  HOH B O   1 
HETATM 4605 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.183   -16.275 21.811  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 896  HOH B O   1 
HETATM 4606 O  O   . HOH K 6 .   ? 11.582  -23.535 17.073  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 897  HOH B O   1 
HETATM 4607 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.516   -22.894 4.940   1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 898  HOH B O   1 
HETATM 4608 O  O   . HOH K 6 .   ? -22.711 -30.101 15.257  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 899  HOH B O   1 
HETATM 4609 O  O   . HOH K 6 .   ? -22.902 -32.608 15.831  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 900  HOH B O   1 
HETATM 4610 O  O   . HOH K 6 .   ? -5.174  -43.821 -22.824 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 901  HOH B O   1 
HETATM 4611 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.511   -45.521 -24.637 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 902  HOH B O   1 
HETATM 4612 O  O   . HOH K 6 .   ? -5.407  -7.553  13.476  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 903  HOH B O   1 
HETATM 4613 O  O   . HOH K 6 .   ? -22.924 -39.088 27.308  1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 904  HOH B O   1 
HETATM 4614 O  O   . HOH K 6 .   ? -12.064 -54.567 -12.602 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 905  HOH B O   1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MSE 1   1   1   MSE MSE A . n 
A 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU A . n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A . n 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A . n 
A 1 5   PHE 5   5   5   PHE PHE A . n 
A 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU A . n 
A 1 7   GLY 7   7   7   GLY GLY A . n 
A 1 8   THR 8   8   8   THR THR A . n 
A 1 9   GLY 9   9   9   GLY GLY A . n 
A 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA A . n 
A 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY A . n 
A 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE A . n 
A 1 13  PRO 13  13  13  PRO PRO A . n 
A 1 14  ALA 14  14  14  ALA ALA A . n 
A 1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS A . n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A . n 
A 1 17  ARG 17  17  17  ARG ARG A . n 
A 1 18  ASN 18  18  18  ASN ASN A . n 
A 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL A . n 
A 1 20  THR 20  20  20  THR THR A . n 
A 1 21  SER 21  21  21  SER SER A . n 
A 1 22  VAL 22  22  22  VAL VAL A . n 
A 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA A . n 
A 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU A . n 
A 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS A . n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A . n 
A 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A . n 
A 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A . n 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A . n 
A 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG A . n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A . n 
A 1 32  SER 32  32  32  SER SER A . n 
A 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL A . n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A . n 
A 1 35  LEU 35  35  35  LEU LEU A . n 
A 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE A . n 
A 1 37  ASP 37  37  37  ASP ASP A . n 
A 1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS A . n 
A 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY A . n 
A 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU A . n 
A 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A . n 
A 1 42  THR 42  42  42  THR THR A . n 
A 1 43  GLN 43  43  43  GLN GLN A . n 
A 1 44  HIS 44  44  44  HIS HIS A . n 
A 1 45  GLN 45  45  45  GLN GLN A . n 
A 1 46  MSE 46  46  46  MSE MSE A . n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A . n 
A 1 48  HIS 48  48  48  HIS HIS A . n 
A 1 49  THR 49  49  49  THR THR A . n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A . n 
A 1 51  ILE 51  51  51  ILE ILE A . n 
A 1 52  LYS 52  52  52  LYS LYS A . n 
A 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO A . n 
A 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG A . n 
A 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS A . n 
A 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE A . n 
A 1 57  GLU 57  57  57  GLU GLU A . n 
A 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A . n 
A 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A . n 
A 1 60  PHE 60  60  60  PHE PHE A . n 
A 1 61  ILE 61  61  61  ILE ILE A . n 
A 1 62  THR 62  62  62  THR THR A . n 
A 1 63  HIS 63  63  63  HIS HIS A . n 
A 1 64  MSE 64  64  64  MSE MSE A . n 
A 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS A . n 
A 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A . n 
A 1 67  ASP 67  67  67  ASP ASP A . n 
A 1 68  HIS 68  68  68  HIS HIS A . n 
A 1 69  VAL 69  69  69  VAL VAL A . n 
A 1 70  TYR 70  70  70  TYR TYR A . n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A . n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A . n 
A 1 73  PRO 73  73  73  PRO PRO A . n 
A 1 74  GLY 74  74  74  GLY GLY A . n 
A 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A . n 
A 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU A . n 
A 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A . n 
A 1 78  SER 78  78  78  SER SER A . n 
A 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG A . n 
A 1 80  SER 80  80  80  SER SER A . n 
A 1 81  PHE 81  81  81  PHE PHE A . n 
A 1 82  GLN 82  82  82  GLN GLN A . n 
A 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY A . n 
A 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A . n 
A 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A . n 
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A . n 
A 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU A . n 
A 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A . n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A . n 
A 1 90  VAL 90  90  90  VAL VAL A . n 
A 1 91  TYR 91  91  91  TYR TYR A . n 
A 1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY A . n 
A 1 93  PRO 93  93  93  PRO PRO A . n 
A 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS A . n 
A 1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY A . n 
A 1 96  ILE 96  96  96  ILE ILE A . n 
A 1 97  LYS 97  97  97  LYS LYS A . n 
A 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA A . n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A . n 
A 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A . n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A . n 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A . n 
A 1 103 SER 103 103 103 SER SER A . n 
A 1 104 LEU 104 104 104 LEU LEU A . n 
A 1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA A . n 
A 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL A . n 
A 1 107 THR 107 107 107 THR THR A . n 
A 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS A . n 
A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A . n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A . n 
A 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A . n 
A 1 112 THR 112 112 112 THR THR A . n 
A 1 113 TYR 113 113 113 TYR TYR A . n 
A 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO A . n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A . n 
A 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA A . n 
A 1 117 ILE 117 117 117 ILE ILE A . n 
A 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN A . n 
A 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU A . n 
A 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE A . n 
A 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A . n 
A 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU A . n 
A 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY A . n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A . n 
A 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL A . n 
A 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A . n 
A 1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU A . n 
A 1 128 ASP 128 128 128 ASP ASP A . n 
A 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP A . n 
A 1 130 GLN 130 130 130 GLN GLN A . n 
A 1 131 PHE 131 131 131 PHE PHE A . n 
A 1 132 ILE 132 132 132 ILE ILE A . n 
A 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A . n 
A 1 134 THR 134 134 134 THR THR A . n 
A 1 135 ALA 135 135 135 ALA ALA A . n 
A 1 136 VAL 136 136 136 VAL VAL A . n 
A 1 137 SER 137 137 137 SER SER A . n 
A 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL A . n 
A 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE A . n 
A 1 140 HIS 140 140 140 HIS HIS A . n 
A 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY A . n 
A 1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL A . n 
A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A . n 
A 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA A . n 
A 1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE A . n 
A 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY A . n 
A 1 147 TYR 147 147 147 TYR TYR A . n 
A 1 148 ARG 148 148 148 ARG ARG A . n 
A 1 149 VAL 149 149 149 VAL VAL A . n 
A 1 150 GLN 150 150 150 GLN GLN A . n 
A 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU A . n 
A 1 152 LYS 152 152 152 LYS LYS A . n 
A 1 153 ASP 153 153 153 ASP ASP A . n 
A 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL A . n 
A 1 155 PRO 155 155 155 PRO PRO A . n 
A 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A . n 
A 1 157 SER 157 157 157 SER SER A . n 
A 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU A . n 
A 1 159 LYS 159 159 ?   ?   ?   A . n 
A 1 160 ALA 160 160 ?   ?   ?   A . n 
A 1 161 ASP 161 161 ?   ?   ?   A . n 
A 1 162 VAL 162 162 ?   ?   ?   A . n 
A 1 163 LEU 163 163 ?   ?   ?   A . n 
A 1 164 LYS 164 164 ?   ?   ?   A . n 
A 1 165 GLU 165 165 ?   ?   ?   A . n 
A 1 166 MSE 166 166 ?   ?   ?   A . n 
A 1 167 ASN 167 167 ?   ?   ?   A . n 
A 1 168 ILE 168 168 ?   ?   ?   A . n 
A 1 169 PRO 169 169 ?   ?   ?   A . n 
A 1 170 PRO 170 170 ?   ?   ?   A . n 
A 1 171 GLY 171 171 ?   ?   ?   A . n 
A 1 172 PRO 172 172 ?   ?   ?   A . n 
A 1 173 VAL 173 173 ?   ?   ?   A . n 
A 1 174 TYR 174 174 ?   ?   ?   A . n 
A 1 175 GLN 175 175 ?   ?   ?   A . n 
A 1 176 LYS 176 176 ?   ?   ?   A . n 
A 1 177 ILE 177 177 ?   ?   ?   A . n 
A 1 178 LYS 178 178 ?   ?   ?   A . n 
A 1 179 LYS 179 179 ?   ?   ?   A . n 
A 1 180 GLY 180 180 ?   ?   ?   A . n 
A 1 181 GLU 181 181 ?   ?   ?   A . n 
A 1 182 THR 182 182 ?   ?   ?   A . n 
A 1 183 VAL 183 183 ?   ?   ?   A . n 
A 1 184 THR 184 184 ?   ?   ?   A . n 
A 1 185 LEU 185 185 ?   ?   ?   A . n 
A 1 186 GLU 186 186 ?   ?   ?   A . n 
A 1 187 ASP 187 187 ?   ?   ?   A . n 
A 1 188 GLY 188 188 ?   ?   ?   A . n 
A 1 189 ARG 189 189 ?   ?   ?   A . n 
A 1 190 ILE 190 190 ?   ?   ?   A . n 
A 1 191 ILE 191 191 ?   ?   ?   A . n 
A 1 192 ASN 192 192 ?   ?   ?   A . n 
A 1 193 GLY 193 193 ?   ?   ?   A . n 
A 1 194 ASN 194 194 ?   ?   ?   A . n 
A 1 195 ASP 195 195 ?   ?   ?   A . n 
A 1 196 PHE 196 196 ?   ?   ?   A . n 
A 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU A . n 
A 1 198 GLU 198 198 198 GLU GLU A . n 
A 1 199 PRO 199 199 199 PRO PRO A . n 
A 1 200 PRO 200 200 200 PRO PRO A . n 
A 1 201 LYS 201 201 201 LYS LYS A . n 
A 1 202 LYS 202 202 202 LYS LYS A . n 
A 1 203 GLY 203 203 203 GLY GLY A . n 
A 1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG A . n 
A 1 205 SER 205 205 205 SER SER A . n 
A 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL A . n 
A 1 207 VAL 207 207 207 VAL VAL A . n 
A 1 208 PHE 208 208 208 PHE PHE A . n 
A 1 209 SER 209 209 209 SER SER A . n 
A 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY A . n 
A 1 211 ASP 211 211 211 ASP ASP A . n 
A 1 212 THR 212 212 212 THR THR A . n 
A 1 213 ARG 213 213 213 ARG ARG A . n 
A 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL A . n 
A 1 215 SER 215 215 215 SER SER A . n 
A 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP A . n 
A 1 217 LYS 217 217 217 LYS LYS A . n 
A 1 218 LEU 218 218 218 LEU LEU A . n 
A 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS A . n 
A 1 220 GLU 220 220 220 GLU GLU A . n 
A 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU A . n 
A 1 222 ALA 222 222 222 ALA ALA A . n 
A 1 223 ARG 223 223 223 ARG ARG A . n 
A 1 224 ASP 224 224 224 ASP ASP A . n 
A 1 225 CYS 225 225 225 CYS CYS A . n 
A 1 226 ASP 226 226 226 ASP ASP A . n 
A 1 227 VAL 227 227 227 VAL VAL A . n 
A 1 228 MSE 228 228 228 MSE MSE A . n 
A 1 229 VAL 229 229 229 VAL VAL A . n 
A 1 230 HIS 230 230 230 HIS HIS A . n 
A 1 231 GLU 231 231 231 GLU GLU A . n 
A 1 232 ALA 232 232 232 ALA ALA A . n 
A 1 233 THR 233 233 233 THR THR A . n 
A 1 234 PHE 234 234 234 PHE PHE A . n 
A 1 235 ALA 235 235 235 ALA ALA A . n 
A 1 236 LYS 236 236 236 LYS LYS A . n 
A 1 237 GLU 237 237 237 GLU GLU A . n 
A 1 238 ASP 238 238 238 ASP ASP A . n 
A 1 239 ARG 239 239 239 ARG ARG A . n 
A 1 240 LYS 240 240 240 LYS LYS A . n 
A 1 241 LEU 241 241 241 LEU LEU A . n 
A 1 242 ALA 242 242 242 ALA ALA A . n 
A 1 243 TYR 243 243 243 TYR TYR A . n 
A 1 244 ASP 244 244 244 ASP ASP A . n 
A 1 245 TYR 245 245 245 TYR TYR A . n 
A 1 246 TYR 246 246 246 TYR TYR A . n 
A 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS A . n 
A 1 248 SER 248 248 248 SER SER A . n 
A 1 249 THR 249 249 249 THR THR A . n 
A 1 250 THR 250 250 250 THR THR A . n 
A 1 251 GLU 251 251 251 GLU GLU A . n 
A 1 252 GLN 252 252 252 GLN GLN A . n 
A 1 253 ALA 253 253 253 ALA ALA A . n 
A 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA A . n 
A 1 255 VAL 255 255 255 VAL VAL A . n 
A 1 256 THR 256 256 256 THR THR A . n 
A 1 257 ALA 257 257 257 ALA ALA A . n 
A 1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS A . n 
A 1 259 GLU 259 259 259 GLU GLU A . n 
A 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA A . n 
A 1 261 ARG 261 261 261 ARG ARG A . n 
A 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA A . n 
A 1 263 LYS 263 263 263 LYS LYS A . n 
A 1 264 GLN 264 264 264 GLN GLN A . n 
A 1 265 LEU 265 265 265 LEU LEU A . n 
A 1 266 ILE 266 266 266 ILE ILE A . n 
A 1 267 LEU 267 267 267 LEU LEU A . n 
A 1 268 THR 268 268 268 THR THR A . n 
A 1 269 HIS 269 269 269 HIS HIS A . n 
A 1 270 ILE 270 270 270 ILE ILE A . n 
A 1 271 SER 271 271 271 SER SER A . n 
A 1 272 ALA 272 272 272 ALA ALA A . n 
A 1 273 ARG 273 273 273 ARG ARG A . n 
A 1 274 TYR 274 274 274 TYR TYR A . n 
A 1 275 GLN 275 275 275 GLN GLN A . n 
A 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY A . n 
A 1 277 ASP 277 277 277 ASP ASP A . n 
A 1 278 ALA 278 278 278 ALA ALA A . n 
A 1 279 SER 279 279 279 SER SER A . n 
A 1 280 LEU 280 280 280 LEU LEU A . n 
A 1 281 GLU 281 281 281 GLU GLU A . n 
A 1 282 LEU 282 282 282 LEU LEU A . n 
A 1 283 GLN 283 283 283 GLN GLN A . n 
A 1 284 LYS 284 284 284 LYS LYS A . n 
A 1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU A . n 
A 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA A . n 
A 1 287 VAL 287 287 287 VAL VAL A . n 
A 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP A . n 
A 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL A . n 
A 1 290 PHE 290 290 290 PHE PHE A . n 
A 1 291 PRO 291 291 291 PRO PRO A . n 
A 1 292 ASN 292 292 292 ASN ASN A . n 
A 1 293 SER 293 293 293 SER SER A . n 
A 1 294 VAL 294 294 294 VAL VAL A . n 
A 1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA A . n 
A 1 296 ALA 296 296 296 ALA ALA A . n 
A 1 297 TYR 297 297 297 TYR TYR A . n 
A 1 298 ASP 298 298 298 ASP ASP A . n 
A 1 299 PHE 299 299 299 PHE PHE A . n 
A 1 300 LEU 300 300 300 LEU LEU A . n 
A 1 301 GLU 301 301 301 GLU GLU A . n 
A 1 302 VAL 302 302 302 VAL VAL A . n 
A 1 303 ASN 303 303 303 ASN ASN A . n 
A 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL A . n 
A 1 305 PRO 305 305 305 PRO PRO A . n 
A 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG A . n 
A 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY A . n 
A 1 308 LYS 308 308 ?   ?   ?   A . n 
A 1 309 LEU 309 309 ?   ?   ?   A . n 
A 1 310 ALA 310 310 ?   ?   ?   A . n 
A 1 311 ALA 311 311 ?   ?   ?   A . n 
A 1 312 ALA 312 312 ?   ?   ?   A . n 
A 1 313 LEU 313 313 ?   ?   ?   A . n 
A 1 314 GLU 314 314 ?   ?   ?   A . n 
A 1 315 HIS 315 315 ?   ?   ?   A . n 
A 1 316 HIS 316 316 ?   ?   ?   A . n 
A 1 317 HIS 317 317 ?   ?   ?   A . n 
A 1 318 HIS 318 318 ?   ?   ?   A . n 
A 1 319 HIS 319 319 ?   ?   ?   A . n 
A 1 320 HIS 320 320 ?   ?   ?   A . n 
B 1 1   MSE 1   1   1   MSE MSE B . n 
B 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU B . n 
B 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU B . n 
B 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B . n 
B 1 5   PHE 5   5   5   PHE PHE B . n 
B 1 6   LEU 6   6   6   LEU LEU B . n 
B 1 7   GLY 7   7   7   GLY GLY B . n 
B 1 8   THR 8   8   8   THR THR B . n 
B 1 9   GLY 9   9   9   GLY GLY B . n 
B 1 10  ALA 10  10  10  ALA ALA B . n 
B 1 11  GLY 11  11  11  GLY GLY B . n 
B 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE B . n 
B 1 13  PRO 13  13  13  PRO PRO B . n 
B 1 14  ALA 14  14  14  ALA ALA B . n 
B 1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS B . n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B . n 
B 1 17  ARG 17  17  17  ARG ARG B . n 
B 1 18  ASN 18  18  18  ASN ASN B . n 
B 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL B . n 
B 1 20  THR 20  20  20  THR THR B . n 
B 1 21  SER 21  21  21  SER SER B . n 
B 1 22  VAL 22  22  22  VAL VAL B . n 
B 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA B . n 
B 1 24  LEU 24  24  24  LEU LEU B . n 
B 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS B . n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B . n 
B 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU B . n 
B 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU B . n 
B 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU B . n 
B 1 30  ARG 30  30  30  ARG ARG B . n 
B 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG B . n 
B 1 32  SER 32  32  32  SER SER B . n 
B 1 33  VAL 33  33  33  VAL VAL B . n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B . n 
B 1 35  LEU 35  35  35  LEU LEU B . n 
B 1 36  PHE 36  36  36  PHE PHE B . n 
B 1 37  ASP 37  37  37  ASP ASP B . n 
B 1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS B . n 
B 1 39  GLY 39  39  39  GLY GLY B . n 
B 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU B . n 
B 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA B . n 
B 1 42  THR 42  42  42  THR THR B . n 
B 1 43  GLN 43  43  43  GLN GLN B . n 
B 1 44  HIS 44  44  44  HIS HIS B . n 
B 1 45  GLN 45  45  45  GLN GLN B . n 
B 1 46  MSE 46  46  46  MSE MSE B . n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B . n 
B 1 48  HIS 48  48  48  HIS HIS B . n 
B 1 49  THR 49  49  49  THR THR B . n 
B 1 50  THR 50  50  50  THR THR B . n 
B 1 51  ILE 51  51  51  ILE ILE B . n 
B 1 52  LYS 52  52  52  LYS LYS B . n 
B 1 53  PRO 53  53  53  PRO PRO B . n 
B 1 54  ARG 54  54  54  ARG ARG B . n 
B 1 55  LYS 55  55  55  LYS LYS B . n 
B 1 56  ILE 56  56  56  ILE ILE B . n 
B 1 57  GLU 57  57  57  GLU GLU B . n 
B 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS B . n 
B 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE B . n 
B 1 60  PHE 60  60  60  PHE PHE B . n 
B 1 61  ILE 61  61  61  ILE ILE B . n 
B 1 62  THR 62  62  62  THR THR B . n 
B 1 63  HIS 63  63  63  HIS HIS B . n 
B 1 64  MSE 64  64  64  MSE MSE B . n 
B 1 65  HIS 65  65  65  HIS HIS B . n 
B 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY B . n 
B 1 67  ASP 67  67  67  ASP ASP B . n 
B 1 68  HIS 68  68  68  HIS HIS B . n 
B 1 69  VAL 69  69  69  VAL VAL B . n 
B 1 70  TYR 70  70  70  TYR TYR B . n 
B 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY B . n 
B 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU B . n 
B 1 73  PRO 73  73  73  PRO PRO B . n 
B 1 74  GLY 74  74  74  GLY GLY B . n 
B 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B . n 
B 1 76  LEU 76  76  76  LEU LEU B . n 
B 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY B . n 
B 1 78  SER 78  78  78  SER SER B . n 
B 1 79  ARG 79  79  79  ARG ARG B . n 
B 1 80  SER 80  80  80  SER SER B . n 
B 1 81  PHE 81  81  81  PHE PHE B . n 
B 1 82  GLN 82  82  82  GLN GLN B . n 
B 1 83  GLY 83  83  83  GLY GLY B . n 
B 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY B . n 
B 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU B . n 
B 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP B . n 
B 1 87  GLU 87  87  87  GLU GLU B . n 
B 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU B . n 
B 1 89  THR 89  89  89  THR THR B . n 
B 1 90  VAL 90  90  90  VAL VAL B . n 
B 1 91  TYR 91  91  91  TYR TYR B . n 
B 1 92  GLY 92  92  92  GLY GLY B . n 
B 1 93  PRO 93  93  93  PRO PRO B . n 
B 1 94  LYS 94  94  94  LYS LYS B . n 
B 1 95  GLY 95  95  95  GLY GLY B . n 
B 1 96  ILE 96  96  96  ILE ILE B . n 
B 1 97  LYS 97  97  97  LYS LYS B . n 
B 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA B . n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B . n 
B 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE B . n 
B 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B . n 
B 1 102 THR 102 102 102 THR THR B . n 
B 1 103 SER 103 103 103 SER SER B . n 
B 1 104 LEU 104 104 104 LEU LEU B . n 
B 1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA B . n 
B 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL B . n 
B 1 107 THR 107 107 107 THR THR B . n 
B 1 108 LYS 108 108 108 LYS LYS B . n 
B 1 109 THR 109 109 109 THR THR B . n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B . n 
B 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU B . n 
B 1 112 THR 112 112 112 THR THR B . n 
B 1 113 TYR 113 113 113 TYR TYR B . n 
B 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO B . n 
B 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU B . n 
B 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA B . n 
B 1 117 ILE 117 117 117 ILE ILE B . n 
B 1 118 GLN 118 118 118 GLN GLN B . n 
B 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU B . n 
B 1 120 ILE 120 120 120 ILE ILE B . n 
B 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU B . n 
B 1 122 GLU 122 122 122 GLU GLU B . n 
B 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY B . n 
B 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE B . n 
B 1 125 VAL 125 125 125 VAL VAL B . n 
B 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE B . n 
B 1 127 GLU 127 127 127 GLU GLU B . n 
B 1 128 ASP 128 128 128 ASP ASP B . n 
B 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP B . n 
B 1 130 GLN 130 130 130 GLN GLN B . n 
B 1 131 PHE 131 131 131 PHE PHE B . n 
B 1 132 ILE 132 132 132 ILE ILE B . n 
B 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL B . n 
B 1 134 THR 134 134 134 THR THR B . n 
B 1 135 ALA 135 135 135 ALA ALA B . n 
B 1 136 VAL 136 136 136 VAL VAL B . n 
B 1 137 SER 137 137 137 SER SER B . n 
B 1 138 VAL 138 138 138 VAL VAL B . n 
B 1 139 ILE 139 139 139 ILE ILE B . n 
B 1 140 HIS 140 140 140 HIS HIS B . n 
B 1 141 GLY 141 141 141 GLY GLY B . n 
B 1 142 VAL 142 142 142 VAL VAL B . n 
B 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU B . n 
B 1 144 ALA 144 144 144 ALA ALA B . n 
B 1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE B . n 
B 1 146 GLY 146 146 146 GLY GLY B . n 
B 1 147 TYR 147 147 147 TYR TYR B . n 
B 1 148 ARG 148 148 148 ARG ARG B . n 
B 1 149 VAL 149 149 149 VAL VAL B . n 
B 1 150 GLN 150 150 150 GLN GLN B . n 
B 1 151 GLU 151 151 151 GLU GLU B . n 
B 1 152 LYS 152 152 152 LYS LYS B . n 
B 1 153 ASP 153 153 153 ASP ASP B . n 
B 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL B . n 
B 1 155 PRO 155 155 155 PRO PRO B . n 
B 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY B . n 
B 1 157 SER 157 157 157 SER SER B . n 
B 1 158 LEU 158 158 158 LEU LEU B . n 
B 1 159 LYS 159 159 159 LYS LYS B . n 
B 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA B . n 
B 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP B . n 
B 1 162 VAL 162 162 162 VAL VAL B . n 
B 1 163 LEU 163 163 163 LEU LEU B . n 
B 1 164 LYS 164 164 164 LYS LYS B . n 
B 1 165 GLU 165 165 165 GLU GLU B . n 
B 1 166 MSE 166 166 166 MSE MSE B . n 
B 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN B . n 
B 1 168 ILE 168 168 168 ILE ILE B . n 
B 1 169 PRO 169 169 169 PRO PRO B . n 
B 1 170 PRO 170 170 170 PRO PRO B . n 
B 1 171 GLY 171 171 171 GLY GLY B . n 
B 1 172 PRO 172 172 172 PRO PRO B . n 
B 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL B . n 
B 1 174 TYR 174 174 174 TYR TYR B . n 
B 1 175 GLN 175 175 175 GLN GLN B . n 
B 1 176 LYS 176 176 176 LYS LYS B . n 
B 1 177 ILE 177 177 177 ILE ILE B . n 
B 1 178 LYS 178 178 178 LYS LYS B . n 
B 1 179 LYS 179 179 179 LYS LYS B . n 
B 1 180 GLY 180 180 180 GLY GLY B . n 
B 1 181 GLU 181 181 181 GLU GLU B . n 
B 1 182 THR 182 182 182 THR THR B . n 
B 1 183 VAL 183 183 183 VAL VAL B . n 
B 1 184 THR 184 184 184 THR THR B . n 
B 1 185 LEU 185 185 185 LEU LEU B . n 
B 1 186 GLU 186 186 186 GLU GLU B . n 
B 1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP B . n 
B 1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY B . n 
B 1 189 ARG 189 189 189 ARG ARG B . n 
B 1 190 ILE 190 190 190 ILE ILE B . n 
B 1 191 ILE 191 191 191 ILE ILE B . n 
B 1 192 ASN 192 192 192 ASN ASN B . n 
B 1 193 GLY 193 193 193 GLY GLY B . n 
B 1 194 ASN 194 194 194 ASN ASN B . n 
B 1 195 ASP 195 195 195 ASP ASP B . n 
B 1 196 PHE 196 196 196 PHE PHE B . n 
B 1 197 LEU 197 197 197 LEU LEU B . n 
B 1 198 GLU 198 198 198 GLU GLU B . n 
B 1 199 PRO 199 199 199 PRO PRO B . n 
B 1 200 PRO 200 200 200 PRO PRO B . n 
B 1 201 LYS 201 201 201 LYS LYS B . n 
B 1 202 LYS 202 202 202 LYS LYS B . n 
B 1 203 GLY 203 203 203 GLY GLY B . n 
B 1 204 ARG 204 204 204 ARG ARG B . n 
B 1 205 SER 205 205 205 SER SER B . n 
B 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL B . n 
B 1 207 VAL 207 207 207 VAL VAL B . n 
B 1 208 PHE 208 208 208 PHE PHE B . n 
B 1 209 SER 209 209 209 SER SER B . n 
B 1 210 GLY 210 210 210 GLY GLY B . n 
B 1 211 ASP 211 211 211 ASP ASP B . n 
B 1 212 THR 212 212 212 THR THR B . n 
B 1 213 ARG 213 213 213 ARG ARG B . n 
B 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL B . n 
B 1 215 SER 215 215 215 SER SER B . n 
B 1 216 ASP 216 216 216 ASP ASP B . n 
B 1 217 LYS 217 217 217 LYS LYS B . n 
B 1 218 LEU 218 218 218 LEU LEU B . n 
B 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS B . n 
B 1 220 GLU 220 220 220 GLU GLU B . n 
B 1 221 LEU 221 221 221 LEU LEU B . n 
B 1 222 ALA 222 222 222 ALA ALA B . n 
B 1 223 ARG 223 223 223 ARG ARG B . n 
B 1 224 ASP 224 224 224 ASP ASP B . n 
B 1 225 CYS 225 225 225 CYS CYS B . n 
B 1 226 ASP 226 226 226 ASP ASP B . n 
B 1 227 VAL 227 227 227 VAL VAL B . n 
B 1 228 MSE 228 228 228 MSE MSE B . n 
B 1 229 VAL 229 229 229 VAL VAL B . n 
B 1 230 HIS 230 230 230 HIS HIS B . n 
B 1 231 GLU 231 231 231 GLU GLU B . n 
B 1 232 ALA 232 232 232 ALA ALA B . n 
B 1 233 THR 233 233 233 THR THR B . n 
B 1 234 PHE 234 234 234 PHE PHE B . n 
B 1 235 ALA 235 235 235 ALA ALA B . n 
B 1 236 LYS 236 236 236 LYS LYS B . n 
B 1 237 GLU 237 237 ?   ?   ?   B . n 
B 1 238 ASP 238 238 ?   ?   ?   B . n 
B 1 239 ARG 239 239 ?   ?   ?   B . n 
B 1 240 LYS 240 240 ?   ?   ?   B . n 
B 1 241 LEU 241 241 ?   ?   ?   B . n 
B 1 242 ALA 242 242 ?   ?   ?   B . n 
B 1 243 TYR 243 243 ?   ?   ?   B . n 
B 1 244 ASP 244 244 ?   ?   ?   B . n 
B 1 245 TYR 245 245 ?   ?   ?   B . n 
B 1 246 TYR 246 246 ?   ?   ?   B . n 
B 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS B . n 
B 1 248 SER 248 248 248 SER SER B . n 
B 1 249 THR 249 249 249 THR THR B . n 
B 1 250 THR 250 250 250 THR THR B . n 
B 1 251 GLU 251 251 251 GLU GLU B . n 
B 1 252 GLN 252 252 252 GLN GLN B . n 
B 1 253 ALA 253 253 253 ALA ALA B . n 
B 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA B . n 
B 1 255 VAL 255 255 255 VAL VAL B . n 
B 1 256 THR 256 256 256 THR THR B . n 
B 1 257 ALA 257 257 257 ALA ALA B . n 
B 1 258 LYS 258 258 258 LYS LYS B . n 
B 1 259 GLU 259 259 259 GLU GLU B . n 
B 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA B . n 
B 1 261 ARG 261 261 261 ARG ARG B . n 
B 1 262 ALA 262 262 262 ALA ALA B . n 
B 1 263 LYS 263 263 263 LYS LYS B . n 
B 1 264 GLN 264 264 264 GLN GLN B . n 
B 1 265 LEU 265 265 265 LEU LEU B . n 
B 1 266 ILE 266 266 266 ILE ILE B . n 
B 1 267 LEU 267 267 267 LEU LEU B . n 
B 1 268 THR 268 268 268 THR THR B . n 
B 1 269 HIS 269 269 269 HIS HIS B . n 
B 1 270 ILE 270 270 270 ILE ILE B . n 
B 1 271 SER 271 271 271 SER SER B . n 
B 1 272 ALA 272 272 272 ALA ALA B . n 
B 1 273 ARG 273 273 273 ARG ARG B . n 
B 1 274 TYR 274 274 274 TYR TYR B . n 
B 1 275 GLN 275 275 275 GLN GLN B . n 
B 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY B . n 
B 1 277 ASP 277 277 277 ASP ASP B . n 
B 1 278 ALA 278 278 278 ALA ALA B . n 
B 1 279 SER 279 279 279 SER SER B . n 
B 1 280 LEU 280 280 280 LEU LEU B . n 
B 1 281 GLU 281 281 281 GLU GLU B . n 
B 1 282 LEU 282 282 282 LEU LEU B . n 
B 1 283 GLN 283 283 283 GLN GLN B . n 
B 1 284 LYS 284 284 284 LYS LYS B . n 
B 1 285 GLU 285 285 285 GLU GLU B . n 
B 1 286 ALA 286 286 286 ALA ALA B . n 
B 1 287 VAL 287 287 287 VAL VAL B . n 
B 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP B . n 
B 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL B . n 
B 1 290 PHE 290 290 290 PHE PHE B . n 
B 1 291 PRO 291 291 291 PRO PRO B . n 
B 1 292 ASN 292 292 292 ASN ASN B . n 
B 1 293 SER 293 293 293 SER SER B . n 
B 1 294 VAL 294 294 294 VAL VAL B . n 
B 1 295 ALA 295 295 295 ALA ALA B . n 
B 1 296 ALA 296 296 296 ALA ALA B . n 
B 1 297 TYR 297 297 297 TYR TYR B . n 
B 1 298 ASP 298 298 298 ASP ASP B . n 
B 1 299 PHE 299 299 299 PHE PHE B . n 
B 1 300 LEU 300 300 300 LEU LEU B . n 
B 1 301 GLU 301 301 301 GLU GLU B . n 
B 1 302 VAL 302 302 302 VAL VAL B . n 
B 1 303 ASN 303 303 303 ASN ASN B . n 
B 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL B . n 
B 1 305 PRO 305 305 305 PRO PRO B . n 
B 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG B . n 
B 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY B . n 
B 1 308 LYS 308 308 ?   ?   ?   B . n 
B 1 309 LEU 309 309 ?   ?   ?   B . n 
B 1 310 ALA 310 310 ?   ?   ?   B . n 
B 1 311 ALA 311 311 ?   ?   ?   B . n 
B 1 312 ALA 312 312 ?   ?   ?   B . n 
B 1 313 LEU 313 313 ?   ?   ?   B . n 
B 1 314 GLU 314 314 ?   ?   ?   B . n 
B 1 315 HIS 315 315 ?   ?   ?   B . n 
B 1 316 HIS 316 316 ?   ?   ?   B . n 
B 1 317 HIS 317 317 ?   ?   ?   B . n 
B 1 318 HIS 318 318 ?   ?   ?   B . n 
B 1 319 HIS 319 319 ?   ?   ?   B . n 
B 1 320 HIS 320 320 ?   ?   ?   B . n 
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   
;(MSE)ELLFLGTGAGIPAKARNVTSVALKLLEERRSVWLFDCGEATQHQ(MSE)LHTTIKPRKIEKIFITH(MSE)HGDH
VYGLPGLLGSRSFQGGEDELTVYGPKGIKAFIETSLAVTKTHLTYPLAIQEIEEGIVFEDDQFIVTAVSVIHGVEAFGYR
VQEKDVPGSLKADVLKE(MSE)NIPPGPVYQKIKKGETVTLEDGRIINGNDFLEPPKKGRSVVFSGDTRVSDKLKELARD
CDV(MSE)VHEATFAKEDRKLAYDYYHSTTEQAAVTAKEARAKQLILTHISARYQGDASLELQKEAVDVFPNSVAAYDFL
EVNVPRGKLAAALEHHHHHH
;
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
DENZO     'data collection' .   ? 1 
SCALEPACK 'data reduction'  .   ? 2 
CNS       'model building'  1.1 ? 3 
CNS       refinement        1.1 ? 4 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1Y44 2008-04-30 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1Y44 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
1Y44 2011-07-13 4 0000 'Non-polymer description'   'chemical name/synonym update'               
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A LYS 159 ? 
2  Y 1 1 A ALA 160 ? 
3  Y 1 1 A ASP 161 ? 
4  Y 1 1 A VAL 162 ? 
5  Y 1 1 A LEU 163 ? 
6  Y 1 1 A LYS 164 ? 
7  Y 1 1 A GLU 165 ? 
8  Y 1 1 A MSE 166 ? 
9  Y 1 1 A ASN 167 ? 
10 Y 1 1 A ILE 168 ? 
11 Y 1 1 A PRO 169 ? 
12 Y 1 1 A PRO 170 ? 
13 Y 1 1 A GLY 171 ? 
14 Y 1 1 A PRO 172 ? 
15 Y 1 1 A VAL 173 ? 
16 Y 1 1 A TYR 174 ? 
17 Y 1 1 A GLN 175 ? 
18 Y 1 1 A LYS 176 ? 
19 Y 1 1 A ILE 177 ? 
20 Y 1 1 A LYS 178 ? 
21 Y 1 1 A LYS 179 ? 
22 Y 1 1 A GLY 180 ? 
23 Y 1 1 A GLU 181 ? 
24 Y 1 1 A THR 182 ? 
25 Y 1 1 A VAL 183 ? 
26 Y 1 1 A THR 184 ? 
27 Y 1 1 A LEU 185 ? 
28 Y 1 1 A GLU 186 ? 
29 Y 1 1 A ASP 187 ? 
30 Y 1 1 A GLY 188 ? 
31 Y 1 1 A ARG 189 ? 
32 Y 1 1 A ILE 190 ? 
33 Y 1 1 A ILE 191 ? 
34 Y 1 1 A ASN 192 ? 
35 Y 1 1 A GLY 193 ? 
36 Y 1 1 A ASN 194 ? 
37 Y 1 1 A ASP 195 ? 
38 Y 1 1 A PHE 196 ? 
39 Y 1 1 A LYS 308 ? 
40 Y 1 1 A LEU 309 ? 
41 Y 1 1 A ALA 310 ? 
42 Y 1 1 A ALA 311 ? 
43 Y 1 1 A ALA 312 ? 
44 Y 1 1 A LEU 313 ? 
45 Y 1 1 A GLU 314 ? 
46 Y 1 1 A HIS 315 ? 
47 Y 1 1 A HIS 316 ? 
48 Y 1 1 A HIS 317 ? 
49 Y 1 1 A HIS 318 ? 
50 Y 1 1 A HIS 319 ? 
51 Y 1 1 A HIS 320 ? 
52 Y 1 1 B GLU 237 ? 
53 Y 1 1 B ASP 238 ? 
54 Y 1 1 B ARG 239 ? 
55 Y 1 1 B LYS 240 ? 
56 Y 1 1 B LEU 241 ? 
57 Y 1 1 B ALA 242 ? 
58 Y 1 1 B TYR 243 ? 
59 Y 1 1 B ASP 244 ? 
60 Y 1 1 B TYR 245 ? 
61 Y 1 1 B TYR 246 ? 
62 Y 1 1 B LYS 308 ? 
63 Y 1 1 B LEU 309 ? 
64 Y 1 1 B ALA 310 ? 
65 Y 1 1 B ALA 311 ? 
66 Y 1 1 B ALA 312 ? 
67 Y 1 1 B LEU 313 ? 
68 Y 1 1 B GLU 314 ? 
69 Y 1 1 B HIS 315 ? 
70 Y 1 1 B HIS 316 ? 
71 Y 1 1 B HIS 317 ? 
72 Y 1 1 B HIS 318 ? 
73 Y 1 1 B HIS 319 ? 
74 Y 1 1 B HIS 320 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1 Y 1 1 B LYS 236 ? CG  ? 
2 Y 1 1 B LYS 236 ? CD  ? 
3 Y 1 1 B LYS 236 ? CE  ? 
4 Y 1 1 B LYS 236 ? NZ  ? 
5 Y 1 1 B HIS 247 ? CG  ? 
6 Y 1 1 B HIS 247 ? ND1 ? 
7 Y 1 1 B HIS 247 ? CD2 ? 
8 Y 1 1 B HIS 247 ? CE1 ? 
9 Y 1 1 B HIS 247 ? NE2 ? 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,C,D,E,H,I,J,B,F,G,K 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 4180  ? 
1 'SSA (A^2)'  23680 ? 
1 MORE         -105  ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1   400  400 ZN  ZN2 A . 
D 2 ZN  1   401  401 ZN  ZN2 A . 
E 3 PO4 1   945  945 PO4 PO4 A . 
F 4 MES 1   801  801 MES MES B . 
G 5 GOL 1   601  601 GOL GOL B . 
H 5 GOL 1   602  602 GOL GOL A . 
I 5 GOL 1   603  603 GOL GOL A . 
J 6 HOH 1   946  2   HOH HOH A . 
J 6 HOH 2   947  4   HOH HOH A . 
J 6 HOH 3   948  5   HOH HOH A . 
J 6 HOH 4   949  8   HOH HOH A . 
J 6 HOH 5   950  11  HOH HOH A . 
J 6 HOH 6   951  14  HOH HOH A . 
J 6 HOH 7   952  16  HOH HOH A . 
J 6 HOH 8   953  24  HOH HOH A . 
J 6 HOH 9   954  26  HOH HOH A . 
J 6 HOH 10  955  28  HOH HOH A . 
J 6 HOH 11  956  35  HOH HOH A . 
J 6 HOH 12  957  37  HOH HOH A . 
J 6 HOH 13  958  39  HOH HOH A . 
J 6 HOH 14  959  42  HOH HOH A . 
J 6 HOH 15  960  45  HOH HOH A . 
J 6 HOH 16  961  46  HOH HOH A . 
J 6 HOH 17  962  47  HOH HOH A . 
J 6 HOH 18  963  48  HOH HOH A . 
J 6 HOH 19  964  49  HOH HOH A . 
J 6 HOH 20  965  50  HOH HOH A . 
J 6 HOH 21  966  53  HOH HOH A . 
J 6 HOH 22  967  58  HOH HOH A . 
J 6 HOH 23  968  61  HOH HOH A . 
J 6 HOH 24  969  62  HOH HOH A . 
J 6 HOH 25  970  65  HOH HOH A . 
J 6 HOH 26  971  68  HOH HOH A . 
J 6 HOH 27  972  69  HOH HOH A . 
J 6 HOH 28  973  70  HOH HOH A . 
J 6 HOH 29  974  72  HOH HOH A . 
J 6 HOH 30  975  74  HOH HOH A . 
J 6 HOH 31  976  75  HOH HOH A . 
J 6 HOH 32  977  79  HOH HOH A . 
J 6 HOH 33  978  82  HOH HOH A . 
J 6 HOH 34  979  84  HOH HOH A . 
J 6 HOH 35  980  85  HOH HOH A . 
J 6 HOH 36  981  86  HOH HOH A . 
J 6 HOH 37  982  88  HOH HOH A . 
J 6 HOH 38  983  93  HOH HOH A . 
J 6 HOH 39  984  95  HOH HOH A . 
J 6 HOH 40  985  99  HOH HOH A . 
J 6 HOH 41  986  103 HOH HOH A . 
J 6 HOH 42  987  104 HOH HOH A . 
J 6 HOH 43  988  105 HOH HOH A . 
J 6 HOH 44  989  107 HOH HOH A . 
J 6 HOH 45  990  111 HOH HOH A . 
J 6 HOH 46  991  114 HOH HOH A . 
J 6 HOH 47  992  115 HOH HOH A . 
J 6 HOH 48  993  116 HOH HOH A . 
J 6 HOH 49  994  117 HOH HOH A . 
J 6 HOH 50  995  118 HOH HOH A . 
J 6 HOH 51  996  119 HOH HOH A . 
J 6 HOH 52  997  120 HOH HOH A . 
J 6 HOH 53  998  122 HOH HOH A . 
J 6 HOH 54  999  125 HOH HOH A . 
J 6 HOH 55  1000 127 HOH HOH A . 
J 6 HOH 56  1001 131 HOH HOH A . 
J 6 HOH 57  1002 132 HOH HOH A . 
J 6 HOH 58  1003 133 HOH HOH A . 
J 6 HOH 59  1004 137 HOH HOH A . 
J 6 HOH 60  1005 138 HOH HOH A . 
J 6 HOH 61  1006 139 HOH HOH A . 
J 6 HOH 62  1007 147 HOH HOH A . 
J 6 HOH 63  1008 149 HOH HOH A . 
J 6 HOH 64  1009 151 HOH HOH A . 
J 6 HOH 65  1010 153 HOH HOH A . 
J 6 HOH 66  1011 157 HOH HOH A . 
J 6 HOH 67  1012 158 HOH HOH A . 
J 6 HOH 68  1013 159 HOH HOH A . 
J 6 HOH 69  1014 164 HOH HOH A . 
J 6 HOH 70  1015 169 HOH HOH A . 
J 6 HOH 71  1016 172 HOH HOH A . 
J 6 HOH 72  1017 175 HOH HOH A . 
K 6 HOH 1   802  1   HOH HOH B . 
K 6 HOH 2   803  3   HOH HOH B . 
K 6 HOH 3   804  6   HOH HOH B . 
K 6 HOH 4   805  7   HOH HOH B . 
K 6 HOH 5   806  9   HOH HOH B . 
K 6 HOH 6   807  10  HOH HOH B . 
K 6 HOH 7   808  12  HOH HOH B . 
K 6 HOH 8   809  13  HOH HOH B . 
K 6 HOH 9   810  15  HOH HOH B . 
K 6 HOH 10  811  17  HOH HOH B . 
K 6 HOH 11  812  18  HOH HOH B . 
K 6 HOH 12  813  19  HOH HOH B . 
K 6 HOH 13  814  20  HOH HOH B . 
K 6 HOH 14  815  21  HOH HOH B . 
K 6 HOH 15  816  22  HOH HOH B . 
K 6 HOH 16  817  23  HOH HOH B . 
K 6 HOH 17  818  25  HOH HOH B . 
K 6 HOH 18  819  27  HOH HOH B . 
K 6 HOH 19  820  29  HOH HOH B . 
K 6 HOH 20  821  30  HOH HOH B . 
K 6 HOH 21  822  31  HOH HOH B . 
K 6 HOH 22  823  32  HOH HOH B . 
K 6 HOH 23  824  33  HOH HOH B . 
K 6 HOH 24  825  34  HOH HOH B . 
K 6 HOH 25  826  36  HOH HOH B . 
K 6 HOH 26  827  38  HOH HOH B . 
K 6 HOH 27  828  40  HOH HOH B . 
K 6 HOH 28  829  41  HOH HOH B . 
K 6 HOH 29  830  43  HOH HOH B . 
K 6 HOH 30  831  44  HOH HOH B . 
K 6 HOH 31  832  51  HOH HOH B . 
K 6 HOH 32  833  52  HOH HOH B . 
K 6 HOH 33  834  54  HOH HOH B . 
K 6 HOH 34  835  55  HOH HOH B . 
K 6 HOH 35  836  56  HOH HOH B . 
K 6 HOH 36  837  57  HOH HOH B . 
K 6 HOH 37  838  59  HOH HOH B . 
K 6 HOH 38  839  60  HOH HOH B . 
K 6 HOH 39  840  63  HOH HOH B . 
K 6 HOH 40  841  64  HOH HOH B . 
K 6 HOH 41  842  66  HOH HOH B . 
K 6 HOH 42  843  67  HOH HOH B . 
K 6 HOH 43  844  71  HOH HOH B . 
K 6 HOH 44  845  73  HOH HOH B . 
K 6 HOH 45  846  76  HOH HOH B . 
K 6 HOH 46  847  77  HOH HOH B . 
K 6 HOH 47  848  78  HOH HOH B . 
K 6 HOH 48  849  80  HOH HOH B . 
K 6 HOH 49  850  81  HOH HOH B . 
K 6 HOH 50  851  83  HOH HOH B . 
K 6 HOH 51  852  87  HOH HOH B . 
K 6 HOH 52  853  89  HOH HOH B . 
K 6 HOH 53  854  90  HOH HOH B . 
K 6 HOH 54  855  91  HOH HOH B . 
K 6 HOH 55  856  92  HOH HOH B . 
K 6 HOH 56  857  94  HOH HOH B . 
K 6 HOH 57  858  96  HOH HOH B . 
K 6 HOH 58  859  97  HOH HOH B . 
K 6 HOH 59  860  98  HOH HOH B . 
K 6 HOH 60  861  100 HOH HOH B . 
K 6 HOH 61  862  101 HOH HOH B . 
K 6 HOH 62  863  102 HOH HOH B . 
K 6 HOH 63  864  106 HOH HOH B . 
K 6 HOH 64  865  108 HOH HOH B . 
K 6 HOH 65  866  109 HOH HOH B . 
K 6 HOH 66  867  110 HOH HOH B . 
K 6 HOH 67  868  112 HOH HOH B . 
K 6 HOH 68  869  113 HOH HOH B . 
K 6 HOH 69  870  121 HOH HOH B . 
K 6 HOH 70  871  123 HOH HOH B . 
K 6 HOH 71  872  124 HOH HOH B . 
K 6 HOH 72  873  126 HOH HOH B . 
K 6 HOH 73  874  128 HOH HOH B . 
K 6 HOH 74  875  129 HOH HOH B . 
K 6 HOH 75  876  130 HOH HOH B . 
K 6 HOH 76  877  134 HOH HOH B . 
K 6 HOH 77  878  135 HOH HOH B . 
K 6 HOH 78  879  136 HOH HOH B . 
K 6 HOH 79  880  140 HOH HOH B . 
K 6 HOH 80  881  141 HOH HOH B . 
K 6 HOH 81  882  142 HOH HOH B . 
K 6 HOH 82  883  143 HOH HOH B . 
K 6 HOH 83  884  144 HOH HOH B . 
K 6 HOH 84  885  145 HOH HOH B . 
K 6 HOH 85  886  146 HOH HOH B . 
K 6 HOH 86  887  148 HOH HOH B . 
K 6 HOH 87  888  150 HOH HOH B . 
K 6 HOH 88  889  152 HOH HOH B . 
K 6 HOH 89  890  154 HOH HOH B . 
K 6 HOH 90  891  155 HOH HOH B . 
K 6 HOH 91  892  156 HOH HOH B . 
K 6 HOH 92  893  160 HOH HOH B . 
K 6 HOH 93  894  161 HOH HOH B . 
K 6 HOH 94  895  162 HOH HOH B . 
K 6 HOH 95  896  163 HOH HOH B . 
K 6 HOH 96  897  165 HOH HOH B . 
K 6 HOH 97  898  166 HOH HOH B . 
K 6 HOH 98  899  167 HOH HOH B . 
K 6 HOH 99  900  168 HOH HOH B . 
K 6 HOH 100 901  170 HOH HOH B . 
K 6 HOH 101 902  171 HOH HOH B . 
K 6 HOH 102 903  173 HOH HOH B . 
K 6 HOH 103 904  174 HOH HOH B . 
K 6 HOH 104 905  176 HOH HOH B . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 1   MSE A 1   MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
2 A 46  MSE A 46  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
3 A 64  MSE A 64  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
4 A 228 MSE A 228 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
5 B 1   MSE B 1   MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
6 B 46  MSE B 46  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
7 B 64  MSE B 64  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
8 B 166 MSE B 166 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
9 B 228 MSE B 228 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 SER A 21  ? -179.93 123.97  
2  1 ASP A 37  ? 72.56   155.89  
3  1 CYS A 38  ? -152.32 79.20   
4  1 VAL A 138 ? -110.76 -169.25 
5  1 HIS A 140 ? -143.56 14.06   
6  1 THR A 212 ? 178.95  161.24  
7  1 ASP A 238 ? -108.08 44.60   
8  1 ALA A 272 ? -57.53  -3.20   
9  1 SER B 21  ? 179.49  128.13  
10 1 ASP B 37  ? 74.04   159.02  
11 1 CYS B 38  ? -156.13 74.07   
12 1 TYR B 70  ? -59.54  -7.62   
13 1 HIS B 140 ? -25.23  -68.36  
14 1 GLU B 143 ? -87.74  42.73   
# 
loop_
_pdbx_validate_chiral.id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num 
_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_chiral.details 
_pdbx_validate_chiral.omega 
1 1 THR A 20 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.783 
2 1 THR B 20 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.510 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'ZINC ION'                             ZN  
3 'PHOSPHATE ION'                        PO4 
4 '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' MES 
5 GLYCEROL                               GOL 
6 water                                  HOH 
# 
