Семестры

Пространственная структура белка Jab1/Mpn Domain

Структура.

PDB ID: 1OI0

Данная структура является ферментом гидролазой. Этот белок принадлежит архее Archaeoglobus fulgidus и состоит из 4 отдельных идентичных аминокислотных цепей: субъединиц A, B, C, D. Их длины составляют 124 аминокислотных остатка. Данный фермент являются частью протеосомы и удаляет полиубиквитиновые цепи с белков перед их деградацией. Cтруктурно Jab1/Mpn Domain напоминает цитидин дезаминазу (которая является цинк-зависимым ферментом), что указывает на принадлежность к суперсемейству металлозависимых гидролаз. Цинк активирует воду для нуклеофильной атаки, аналогично механизму дезаминаз.[1]

Рис. 1. Общий вид белка Jab1/Mpn domain. Различными цветами обозначены различные аминокислотные цепи. Серым цветом обозначены ионы цинка.
Рис. 2. Общий вид белка Jab1/Mpn domain. Различными цветами обозначены различные вторичные структуры белка. Голубым обозначены α-спирали, красным обозначены β-слои. Серым цветом обозначены ионы цинка.

Отдельные цепи.

Как говорилось ранее, данная аминокислотная цепь принадлежит архее Archaeoglobus fulgidus.
В системе Uniprot цепь имее следующий uniprot_id: O28085_ARCFU
Аминокислотные последовательности этого белка на PDB и Uniprot идентичны.
Нетрудно заметить, что в структуре данного белка встречаются как β-слои, так и α-спирали, причем примерно в равном объеме.
Аминокислоты 77 и 98 образуют дисульфидный мостик.
В последовательности отсутствуют модифицированные аминокислоты.

Микромолекулы.

В записи присутствуют три вида микромолекул:

  • Ионы Zn2+ (ZN; ZINC ION)
  • Молекулы тригидрометиламмония (144; TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM)
  • Молекулы воды (HOH)

Ссылка на координаты микромолекул

Как уже было сказано ранее, ионы Zn2+ играют важную роль в реакционной способности фермента, активирую воду для нуклеофильной атаки и формируют активный сайт металлогидролазы.
Молекулы тригидрометиламмония входят в состав кристаллизационного буфера, нужного для формирования кристаллов изучаемого белка.[1]

Список литературы

[1] Huong J. T. T. TranMark D. AllenJan LöweMark Bycroft. Structure of the Jab1/MPN Domain and Its Implications for Proteasome Function. Biochemistry 2003, 42, 39, 11460–11465.

Рис. 3. Активный центр белка Jab1/Mpn domain.

Взаимодействия аминокислот.

В данном разделе представлены некоторые типы взаимодействий аминокислотынх остатков между собой: солевой мостик, водородные связи, дисульфидный мостик и стэкинг.
Расстояния указаны в дальтонах.

Рис. 4. Солевой мостик. Зеленым цветом показаны атомы углерода аминокислот, участвующих в образовании связи.


Рис. 5. Водородные связи между боковыми радикалами аминокислот. Зеленым цветом показаны атомы углерода аминокислот, участвующих в образовании связи.


Рис. 6. Водородные связи между остовом белка. Зеленым цветом показаны атомы углерода аминокислот, участвующих в образовании связи.


Рис. 7. Дисульфидный мостик. Зеленым цветом показаны атомы углерода аминокислот, участвующих в образовании связи.


Рис. 8. Стэкинг боковых радикалов гистидина и фенилаланина. Зеленым цветом показаны атомы углерода аминокислот, участвующих в образовании связи.