"Особенности мембранных белков"

№0 Описание структуры трех альфа-спиральных белков и трех бета-баррелей

PDB код	Тип (спираль, баррель)	Какая мембрана (внутренняя или внешняя, организм, органелла)	Толщина гидрофобной части мембраны в ангстремах	Медиана числа остатков в одном трансмембранном участке
1AP9	спираль	внешняя, Halobacterium salinarum, фоторецептор - бактериородопсин	30.6	19.5
3UON	спираль	плазмолемма, Homo sapiens, G-белковый рецептор	31.8	24.8
2KB7	спираль	мембрана эндоплазматического ретикулума, Homo sapiens, кальциевый АТФазный регулятор	32.0	22
3RFZ	баррель	Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Escherichia coli, порин фибриального посредника	23.8	24
3EFM	баррель	Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Bordetella pertussis, рецептор на внешней мембране	24.7	22
3emn	баррель	Внешняя мембрана митохондрий, Mus musculus, VDAC-1 канал	23.4	19

№1 Отбор гомологов

Гомологи отбирались с помощью PSI-BLAST. Поскольку мне достался белок прокариотического организма (Thermus thermophilus), я исключил соответствующий филум (Deinococcus-Thermus). Поставил порог на e-value ~ 1e-5. Прогнал 4 интерации. Выбрал 10 гомологов из разных крупных таксономических групп (в том числе из эукариот). Файл с гомологами

№2 Анализ структуры выданного белка

Соответствующий TC-код: 3.D.1 The H+ or Na+-translocating NADH Dehydrogenase (NDH) Family

№3 Анализ множественного выравнивания трансмембранных белков

На рисунке изображена цепь L моего белка. Красным выделены трансмембранные участки. Вверху расположен верхняя сторона мембраны, а внизу - нижняя. Программой TMHMM проводил поиск для гомолога A8M609.1|NADH-quinone oxidoreductase subunit N. Файл с результатми TMHMM.

Окраска произведена по гидрофобности и консервативности (порог 30 процентов). Красная окраска обозначает гидрофобность, синяя, соответственно, полярность. Видно, что далеко не все трансмембранные спирали консервативны, в тех, что расположены в самом начале последовательности белков, практически отсутствуют консервативные остатки. В основном, все консервативные остатки находятся в тех трансмембранных структурах, что расположены по середине белковых последовательностей. Однако, как показывает нижняя схема TM_REAl и TM_PREDICTED, трансмембранные участки относительно совпадают. Также хочется отметить, что участки между трансмембранными спиралями консервативностью не отличаются. В трансмембранных участках имеются полярные аминокислоты (причем, они более или менее консервативны). Возможно, это связано с тем, что данный белок отвечает за перенос заряженных молекул через мембрану. Ведь все-таки этот белок принадлежит суперсемейству NADH-дегидрогеназ и к семейству дегидрогеназ, переносящих ионы H+ и Na+. Самыми консервативными полярными остатками являются аргинин и лизин.