Введение
| Тривиальное название на русском | Пролин |
| Тривиальное название на английском языке | Proline |
| Трехбуквенный код | Pro |
| Однобуквенные код | P |
| Название по IUPAC | 2-пирролидинкарбоновая кислота |
| Химическая формула | |
| Брутто-формула | C5H9NO2 |
| Молярная масса | 115.13046 г/моль |
| PubChem | 614 |
| |
Пролин (2-пирролидинкарбоновая кислота, Proline, Pro, P), молекулярная масса: 115.13046 ; бесцветные кристаллы.
т. пл. L-, D- и D,L-пролин соотв. 220-222, 215-220 и 205 °С (все изомеры плавятся с разложением); для L-пролина
—85° (концентрация 4 г в 100 мл воды). Пролин хорошо растворим в воде (162,3 г в 100мл при 25 °С), ограниченно - в этаноле
(1,55 г в 100мл), ацетоне. хлороформе. не раств. в диэтиловом эфире. рКа при 25 °С 1,99 (СООН) и 10,6 (NH); р/ 6,3.
 |
Рис. 2.Структурная формула D-пролина |
Пролин – единственная из кодируемых аминокислот, у которой α-аминогруппа – фрагмент гетероцикла. В отличие от
других аминокислот
дает желтое, а не фиолетовое окрашивание в нингидриновой реакции, с изатином дает синее окрашивание (характерная реакция на
пролин). При окислении пролин в организме животных образуются 3- и 4-гидроксипролины, остатки которых в больших количествах
(особенно 4-гидроксипролина) содержатся в коллагене. Гидролиз пептидных связей, образованных пролином, осуществляется двумя
ферментами - пролиназой (связь с участием СООН пролина) и пролидазой (с участием NH). Реакции по атому N пространственно
затруднены.
 |
| Рис.3.Реакция превращения L-пролина в D-пролин
[2]
|
L-пролин – заменимая аминокислота. Входит в состав практически всех белков. Особенно богаты L-пролином коллаген, проламины
(семена злаков) и эластин. В организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты через ее полуальдегид (OCHCH2CH2CHNH2COOH)
, который циклизуется в D1-пир-ролин-5-карбоновую кислоту (отличается от пролина двойной связью в положении 1); последняя
восстанавливается в пролин
Синтез пролина может быть осуществлен циклизацией α, β-ди-хлорвалериановой кислоты. В спектре ПМР L-пролина в D2O хим. сдвиги
(в м. д.) 4,132 (положение 2 цикла), 2,35 и 2,075 (положение 3), 2,031 (положение 4), 3,41 и 3,354 (положение 5).
L-пролин впервые выделен из казеина в 1901 Э. Фишером.
Мировое Производство 100 т/год (1982).[1]
Белок-белковые контакты
Для пролина, как и для прочих аминокислот, характерны водородные связи атомов остова, однако он не образует
связей аминогруппой, так как ее, как таковой, нет. Зато атом кислорода охотно образует связь, например:
Пролин способен к гидрофобным взаимодействиям, как, например, здесь:
ДНК-белковые контакты
|
Так как в пролине нет заряженных боковых групп, то он не может образовывать солевых мостиков.
Водородных связей с ДНК тоже не удалось обнаружить (возможно это связано с тем, что в составе аминогруппы
пролина нет протона). Но зато пролин может образовывать гидрофобные связи с ДНК.
В апплете представлен ДНК-белковый комплекс, в состав одного из гидрофобных ядер которого входят азотистые
основания ДНК и остаток пролина (на 2 слайде скрипта желтым цветом обозначено гидрофобное ядро, а пролин раскрашен по атомам).
|
|
|