5.Сравнение ЯМР- и РСА-структур одного белка

Среди списка структур определенных разными методами, я выбрал структуру белка Bcl-xL (номер кластора - 345). Среди приведенных структур для анализа я отобрал стркутуру полученную РСА (PDB ID: 4QVE, разрешение - 2.05 Å), и структуру полученную ЯМР (PDB ID: 2M04, число моделей - 20). На рис. 1 приведены обе структуры, выравненные для удобства.

Рисунок 1. Структура Bcl-xL с BH3 доменом полученая ЯМР (PDB ID: 2M04) показанна зеленым, а аналогичная структура, но полученная РСА (PDB ID: 4QVE) показанна синим.

Стоит отметить, что обе структуры полученны в комплексе с BH3 доменом, которые, возможно, могут слегка отличаться. Однако я выбрал именно эти структуры, т.к. "нативные" не совпадают от слова совсем - это связанно с тем, что нативный Bcl-xL в кристале образует гексомер, которого, по понятным причинам, не образуется в растовре белка.

Талица 1. Сравнение водородных связей в структурах белка, расшифрованных методами РСА и ЯМР
№	Остатки	Описание	Длинна связи (РСА, Å)	Число моделей со связью (ЯМР)	Min длина связи, Å (ЯМР)	Max длина связи, Å (ЯМР)	Медиана длинны связи, Å (ЯМР)
1	Glu179-Gln183	Альфа-спираль	2.9	13(65%)	2.1	2.5	2.4
2	Asn5-Trp188	Внутри ядра	3.1	0 (0%)	-	-	-
3	Asn128-Tyr173	На поверхности	3.4	0 (0%)	-	-	-

Рисунок 2. Водородная связь №1, показанна РСА структура.

Рисунок 3. Водородная связь №2, показанна РСА структура.

Рисунок 4. Водородная связь №3, показанна РСА структура.

Рисунок 5. Демонстрация того, что структура ЯМР менее склонна сближаться из-за возможности сальватации.

В попытках обнаружить "общие" водородные связи я обнаружил, что множество связей у РСА и ЯМР очень слабо пересекается - видимо, дело в лучшей структурированности астомов в крисатале (РСА), а так же наличие воды (тяжелой воды) в растворе белка (ЯМР), которая хоть и хуже образует водородные связи чем "обычная", однако все же дает возможность цепям "разбежаться", что может существенно сказываться на внутренней энергии, вследствии энтропийного эффекта.

на главную