На главную страницу

На главную страницу четвёртого семестра

Классификация функций. Ферменты.

Расшифровка каждого пункта кода фермента (EC 1.3.3.3).

  • 1. Oxidoreductases(оксиредуктаза)
  • 1.3. Acting on the CH-CH group of donors (использование группы CH-CH как донора)
  • 1.3.3. With oxygen as acceptor (акцептор кислород)
  • 1.3.3.3 Сoproporphyrinogen oxidase

Использование средства специализированного ресурса Brenda для характеристики фермента EC 1.3.3.3 .

Cхема ферментативной реакции



Общее число ферментов с таким кодом: 143


Oптимум рН: 8


Ингибиторы:

1,10-Phenanthroline Tetranitromethane Sodium deoxycholate Sodium cholate SDS S-Adenosylhomocysteine S-Adenosylethionine Riboflavin Protoporphyrin-IX Phenylglyoxal Pentacarboxylate porphyrin III p-hydroxyphenylglyoxal p-Hydroxymercuribenzoate p-Chloromercuribenzoate p-Chloromercuribenzene sulfonate NaCl N-Ethylmaleimide N-Bromosuccinimide N-Acetylimidazole Mn2+ L-Ethionine KCl Iodoacetate Hg2+ Harderoporphyrin GSSG GSH FMN Fe2+ FAD EGTA Diethyl dicarbonate Cu2+ coproporphyrinogen IV Coproporphyrinogen III coproporphyrinogen II Coproporphyrinogen I Co2+ Cetyltrimethylammonium chloride Ag+ 5,5-Dithiobis(2-nitrobenzoic acid) 2,4-Dinitrophenol 2,4,6-Trinitrobenzene 2,2-bipyridyl 1,4-Naphthoquinone

Активаторы:

Tween 85 Tween 80 Tween 60 Tween 40 Tween 20 Triton X-100 S-Adenosyl-L-methionine Pyruvate Phospholipids phosphatidyl glycerol phosphatidate Non-ionic detergents NADH Lipids Lecithin L-Methionine L-alpha-Phosphatidylethanolamine L-alpha-phosphatidylcholine L-alpha-phosphatidyl-L-serine L-alpha-phosphatidyl-DL-glycerol L-alpha-lysophosphatidylethanolamine L-alpha-lysophosphatidylcholine DTT Cardiolipin 2-Mercaptoethanol

Сравнение ферментов с одинаковым кодом из эволюционно далеких организмов .

Был проведён поиск ферментов из 3-х организмов - кишечной палочки Escherichia coli K-12, археи Methanococcus jannaschii и человека с индификатором EC 1.3.3.3 с помощью SRS в SWISS-Prot. Но для археи Methanococcus jannaschii такого фермента не нашлось. Были найдены следуюшие ферменты: HEM6_HUMAN (AC P36551) и HEM6_ECOLI (AC P36553). В составе каждого из них есть домен PF01218 . Координаты в ферменте HEM6_HUMAN - 145-453, а в HEM6_ECOLI - 1-299.
При помоши этого скрипта скачиваются последовательности и отправляются на выравнивание:
extractseq sw:p36553 -regions 1-299 e.fasta
extractseq sw:p36551 -regions 145-453 h.fasta
needle e.fasta h.fasta ef.needle -gapopen 10.0 -gapextend 0.5

В результате мы получаем следующее выравнивание (Identity: 146/314 (46.5%)):
HEM6_ECOLI         1 ---MKPDAHQVKQFLLNLQDTICQQLTAVD-GAEFVEDSWQREAGGGGRS     46
                        ||.   :::..:|..|..:||.|..|| ||.|..|.|:|:.||||.|
HEM6_HUMAN         1 PGDMKT---KMELLILETQAQVCQALAQVDGGANFSVDRWERKEGGGGIS     47

HEM6_ECOLI        47 RVLRNGGVFEQAGVNFSHVHGEAMPASATAHRPELAGR---------SFE     87
                     .||::|.|||:|||:.|.|||.....:|...|..  |:         .|.
HEM6_HUMAN        48 CVLQDGCVFEKAGVSISVVHGNLSEEAAKQMRSR--GKVLKTKDGKLPFC     95

HEM6_ECOLI        88 AMGVSLVVHPHNPYVPTSHANVRFFIAEKPGADPVWWFGGGFDLTPFYGF    137
                     |||||.|:||.||:.||.|.|.|:|..|:...:..||||||.||||.|..
HEM6_HUMAN        96 AMGVSSVIHPKNPHAPTIHFNYRYFEVEEADGNKQWWFGGGCDLTPTYLN    145

HEM6_ECOLI       138 EEDAIHWHRTARDLCLPFGEDVYPRYKKWCDEYFYLKHRNEQRGIGGLFF    187
                     :|||:|:|||.::.|...|.|:||::|||||:||::.||.|:|||||:||
HEM6_HUMAN       146 QEDAVHFHRTLKEACDQHGPDLYPKFKKWCDDYFFIAHRGERRGIGGIFF    195

HEM6_ECOLI       188 DDLNTPDFDRCFAFMQAVGKGYTDAYLPIVERRKAMAYGERERNFQLYRR    237
                     |||::|..:..|.|:|:..:....:|:|:|::....::..:|:.:|..||
HEM6_HUMAN       196 DDLDSPSKEEVFRFVQSCARAVVPSYIPLVKKHCDDSFTPQEKLWQQLRR    245

HEM6_ECOLI       238 GRYVEFNLVWDRGTLFGLQT-GGRTESILMSMPPLVRWEYDYQPKDGSPE    286
                     ||||||||::||||.|||.| |.|.||||||:|...||||.:.|.:.|.|
HEM6_HUMAN       246 GRYVEFNLLYDRGTKFGLFTPGSRIESILMSLPLTARWEYMHSPSENSKE    295

HEM6_ECOLI       287 AALSEFIK-VRDWV    299
                     |.:.|.:: .||||
HEM6_HUMAN       296 AEILEVLRHPRDWV    309

Из этих данных нетрудно понять, что доменные структуры этх аминокислотных последовательностей весьма далеки друг от друга, но это не противоречат тому, что они оба ЕС 1.3.3.3 . Так как в этой классификации учитывается только механизм работы фермента. Эти данные хорошо иллюстрируют следующую идею: белки из различных организмов выполняющие одинаковою функцию могут сильно различаться по аминокислотной последовательности, то есть имея только аминокислотную последовательность белка, мы мало, что можем сказать об его функции.

© Бабаян Тигран, 2005