Ботулинический нейротоксин А (3QIX).
Структура легкой цепи 3QIX.
Ботулинический токсин А - белковый токсин, состоящий из двух полимерных цепей, имеющих разные последовательности: легкой (обладает протеолитической активностью) и тяжелой (обеспечивает транспорт легкой тепи в родительскую клетку; состоит из трех доменов).
3QIX - цепь А ботулинического токсина, ниже дано ее описание, в состав одной биологической единицы две цепи.
Рис. 1. 3QIX - цепь А ботулинического токсина. Общий вид ассиметрической единицы.
Рис. 2. Общий вид биологической единицы.
Организм: данный белок синтезируется в Clostridium botulinum A str. Hall.
Uniprot id: P0DPI0.
Название: Ботулинический нейротоксин типа А.
Функции:легкая цепь (цепь А) обладает протеолитической активностью, после переноса в цитозоль эукариотической родительской клетки гидролизует связь между 197Q и 198R в SNAP25, блокируя высвобождение нейромедиатора.
В последовательности отсутствуют мутации относительно референса из Uniprot (рис. 2).
Рис. 3. Сравнение последовательностей из PDB и Uniprot.
В составе цепи нет модифицированных аминокислотных остатков.
Рис. 4. Вторичные структуры 3QIX (спиралей больше чем тяжей).
Малые молекулы.
Рис. 5. 1,2-Ethanediol(EDO).
Согласно статье, описывающей получение данной структуры, легкая цепь - цинк-зависимая металлопротеаза (эндопептидаза). То есть, цинк необходим для проведения катализа. 1,2-Ethanediol(EDO) в статье не упоминается.
Взаимодействия.
Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка.
Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот.
Солевой мостик.
Цистеины.
Ароматические кольца белка.
