Апплет

Таблица 1. Измерения

Альфа-спирали

Бета-тяжи

Имена и координаты атомов Длина связи (Å) Угол N-O-C (°) Имена и координаты атомов Длина связи (Å) Угол N-O-C (°)
N(199ARG) -- O(195GLU) 2.85 145.2 N(31ALA) -- O(80PHE) 2,85 147.2
N(219LEU) -- O(215ILE) 2.83 169.3 N(72THR) -- O(75LYS) 3.02 156.0
N(259GLY) -- O(256ASP) 2,88 151.0 N(78LEU) -- O(33KCX) 2.91 152.6
N(52ILE) -- O(48ALA) 2.93 161.4 N(32LEU) -- O(19TYR) 2,77 163.0
N(107TYR) -- O(103LEU) 2.88 158.9 N(79VAL) -- O(68ASP) 2,94 147.4

Выводы

Из результатов измерений, представленных в таблице 1, видно, что средняя длина водородной связи в альфа-спирали примерно равна 2,874 Å, а в бета-тяже – 2,898 Å. Таким образом, средняя длина водородной связи в молекуле белка согласно измерениям равна 2,886 Å, что соответствует рамкам допустимого расстояния между донором и акцептором протона в 2,5Å-4,0Å и примерно равно среднему значению длины водородной связи в 3,0Å[1].
Среднее значение угла N-O-C в альфа-спирали равно 157,16°, а в бета-тяже – 153,24°. Так, итоговое среднее значение угла равно 155,2°, что, опять же, не противоречит эталонному значению в 160° и допустимым рамкам в 90°-180°[2].
Важно учитывать, что и длина водородоной связи, и угол зависят от атомов, выбранных для измерения, а также природы веществ.

Использованная литература:

[1] Jeffrey, George A., An introduction to hydrogen bonding, Oxford University Press, 1997
[2]Hubbard, Roderick E, and Kamran Haider, Muhammad(Feb 2010) Hydrogen Bonds in Proteins: Role and Strength. In: eLS. John Wiley & Sons Ltd, Chichester. [doi: 10.1002/9780470015902.a0003011.pub2]

Визуализация молекулы

Полезные ссылки:

Главная страница;

Профайл;

Учебные реалии, или список семестров;

Официальный сайт ФББ МГУ.

© Daniel Igumnov, 2018