В базе данных OPM выбрал белок, содержащий β-листы: Porin MspA (Порин MspA | pdb: 1uun | uniprot: MSPA_MYCS2). В его функции входит проведение катионов, ионов Fe3+, аминокислот, фосфатов. Играет важную роль в транспортировке бета-лактамаз и гидрофильных фторхинолоновых антибиотиков, таких как норфлоксацин и хлорамфеникол.
| Type | Transmembrane |
| Class | Beta-barrel transmembrane |
| Superfamily | Mycobacterial Porin (MBP) |
| Family | Mycobacterial Porin (MBP) |
| Species | Mycolicibacterium smegmatis |
| Locallization | Bacterial Gram-positive outer membrane |
Порин представлен восемью идентичными субъединицами, следующий этап - предсказание трансмембранных участков. Для этого из uniprot получили последовательность белка и, используя сервис DeepTMHMM, получили результаты:
Как можем видеть результаты далеки от истины, так как данный пример иллюстрирует недостаток сервиса. Мы проанализировали последовательность одной субъединицы, а наш порин представлен комплексом из β-листов и предсказание становится невозможным, раз так, придется взять другой белок.
Запасным вариантом был P pilus tip assembly PapC-PapD-PapK-PapG, structure 1 (pdb:7lhg, uniprot: PAPC_ECOLX)
| Type | Transmembrane |
| Class | Beta-barrel transmembrane |
| Superfamily | Fimbrial usher porin |
| Family | Fimbrial usher porin |
| Species | Escherichia coli |
| Locallization | Bacterial Gram-negative outer membrane |
| OPM | DeepTMHMM |
| 1( 145- 156), | 1(175-181) |
| 2( 168- 180), | 2(195-203) |
| 3( 181- 189), | 3(210-216) |
| 4( 208- 215), | 4(235-241) |
| 5( 223- 229), | 5(251-257) |
| 6( 241- 247), | 6(263-274) |
| 7( 336- 343), | 7(365-370) |
| 8( 357- 364), | 8(385-390) |
| 9( 371- 377), | 9(399-404) |
| 10( 385- 391), | 10(412-417) |
| 11( 399- 404), | 11(426-431) |
| 12( 421- 427), | 12(448-452) |
| 13( 435- 442), | 13(463-468) |
| 14( 470- 477), | 14(498-503) |
| 15( 485- 491), | 15(513-518) |
| 16( 503- 510), | 16(531-535) |
| 17( 522- 528), | 17(549-554) |
| 18( 538- 545), | 18(565-570) |
| 19( 552- 557), | 19(580-584) |
| 20( 564- 571), | 20(592-596) |
| 21( 580- 586), | 21(608-613) |
| 22( 597- 604), | 22(624-630) |
| 23( 611- 617), | 23(638-644) |
| 24( 624- 635) | 24(652-657) |
В итоге столкнулись с той же проблемой, что и в прошлый раз. Хотя здесь вклад одной субъединицы на порядок превосходит вклад второй, однако результаты предсказания сервисов сильно разнятся. Конечно, есть участки, которые практически совпадают [OPM;DeepTMHMM]:{ 20(564-571); 18(565-570) }, таких не больше семи, в основном они скорее попадают в промежутки друг друга. Из чего делаем вывод, что сервис лучше использовать на белках, представленных единственной субъединицей. Для мало-мальской визуализации приведу таблицу с перекрытиями:
Для этого задания расматриваться будет белок: Bacteriorhodopsin-I (Бактериородопсин I, pdb: 4pxk, uniprot: BACR1_HALMA, последовательность, функционал - управляемый светом протонный насос)
| Type | Transmembrane |
| Class | Alpha-helical polytopic |
| Superfamily | Rhodopsin-like receptors and pumps |
| Family | Microbial and algal rhodopsins |
| Species | Haloarcula marismortui |
| Locallization | Archaebacterial membrane |
| OPM | DeepTMHMM |
| 1(7-29) | 1(9-27) |
| 2(39-60) | 2(40-60) |
| 3(78-96) | 3(75-95) |
| 4(106-125) | 4(106-126) |
| 5(135-157) | 5(139-157) |
| 6(177-199) | 6(180-195) |
| 7(205-219) | 7(210-225) |
На сей раз в нашем белке только одна субъединица и результаты можно начать сравнивать. До пятого отрезка отличия не превышают пять аминокислотных остатков, однако на последних двух отрезках степень различия резко возрастает. Модель DeepTMHMM по большей степени вложа в представление OPM. В заключение, DeepTMHMM - хорший сервис для предсказания трансмембранных участков, однако необходимо знать с чем работаешь, ибо сервис не настроен на предсказание комплексов, представленных более чем одной субъединицей.