В данном практикуме будут рассмотрены основные типы взаимодействий в белке 3VO0. Все изображения были обработаны в компьютерной программе PyMOL.
В исходной статье по белку 3VO0 на PDB было указано, что наибольшая активность фермента находится в пределах pH 3, поэтому водороды были проставлены в cоответствтии с этим значением кислотности среды.
На рисунках 1, 2, 3, 4, 5 изображены иллюстрации белковых взаимодействий у 3VO0. Голубым цветом обозначены С-атомы участников связи (аминокислотных остатков, белкового остова).
Рисунок 1. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка. Зеленым пункритом отмечено расстояние от донора до акцептора водородной связи в ангстремах (2,8 Å), желтым цветом — угол между акцептором, донором и водородом (174,3 градуса).
Рисунок 2. Водородная связь между боковыми радикалами GLU и ASN. Зеленым указано расстояние в ангстремах (3,5 Å), желтым — угол связи (163,4 градусов).
Солевой мостик
Рисунок 3. Солевой мостик, образованный амникислотными остатками ARG и ASP. Зеленым цветом отмечено расстояние в ангстремах от положительно заряженной группы ARG до отрицательно заряженной группы ASP (3,6 Å).
Дисульфидная связь
Рисунок 4. Дисульфидных связей у 3VO0 не обнаружено, так как в первичной структуре находится только один CYS.
Стекинг
Рисунок 5. Стекинг взаимодействие между ароматическими кольцами двух остатков PHE. Зеленым указано расстояние в ангстремах (5,2 Å).
