1.Общее описание вторичной структуры заданного белка




Количество водородных связей


124
Количество альфа-спиралей 9
Количество бета-складок 5
Количество бета-поворотов 11
Данный белок относится alpha+betta-белкам,
так как имеются как альфа-, так и бетта-
участки и отсутствует периодичность. Следует отметить, что представленные бетта-участки весьма малы.

2.Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:

alpha-спираль 109-129
betta-тяж 88-90
138-140
147-149
betta-поворот 54-58

3.Alpha-спираль


  • Паттерн водородных связей Н(i,i+4).
  • Бетта-углероды расположены в сторону от спирали и склонены в направлении к N-концу.
    Скрипт для альфа-структуры

    • 4.Betta-структура

  • Здесь представлен бетта-лист, состоящий (слева направо по нижним рисункам) из двух антипараллельных и двух взаимно параллельных бетта-цепочек.
  • Как отмечалось, бетта-структуры в составе моего белка весьма редки и малы, что делает нецелесообразным определять паттерн водородных связей (особенно когда их всего три или две).
  • Бетта-углероды расположены практически под прямым углом к плосткости бетта-листа, причем можно заметить чередование в направлении перпендикулярности.
    Скрипт для бетта-структуры

    • 5.Реверсивный поворот

  • Выбранный поворот: Arg55Asp56Gly57Gly58.
  • На рисунке заметна скрепляющая водородная связь.

    • 5.Дополнительное задание

    Округляя до целых чисел, можно сказать, что на виток приходится 4 аминокислотных остатков. Спираль закручена вправо. В итоге +n=4.
    Шаг спирали равен 6,13 А. Измерение проведено между 110 и 114 аминокислотными остатками.
    Спроецировав первые четыре остатка на плоскость, можно заметить, что полученную фигуру вполне возможно экстраполировать без больших потерь до квадрата со стороной 3,83 А, что отвечает длине между соседними альфа углеродами. Тогда радиус вычисляется по формуле r=(3,83^2/2)^0,5=2,7 A.
    **********************************************************************************************************************
    ©Vakil Takhaveev