Визуализация молекулы пептидогликан гликозилтрансферазы в JMol
На поле, представленном ниже, вы можете ознакомиться с пространственной структурой белка с идентификатором 4RA7. Он представляет из себя пептидогликан гликозилтрансферазу и кодируется в ДНК бактерии Atopobium parvulum.
Внизу, под полем, вы найдёте таблицу 1, в которой представлены параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре.
С текстом скрипта можете ознакомится по ссылке.
| Таблица 1. Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре белка | |||
| # | Имена атомов | Длина связи (А) | Угол N-O-C (°) |
| Альфа-спирали | |||
| 1 | N(820:B ALA)- O(816:B VAL) | 2.91 | 153.3 |
| 2 | N(816:B VAL)- O(812:B MSE) | 2.92 | 156.0 |
| 3 | N(817:B ILE)- O(813:B GLN) | 3.03 | 155.7 |
| Бета-тяжи | |||
| 1 | N(836:B VAL)- O(845:B SER) | 2.95 | 142.9 |
| 2 | N(845:B SER)- O(836:B VAL) | 3.33 | 136.1 |
| 3 | N(844:B VAL)- O(836:B VAL) | 2.77 | 152.3 |
Водородные связи в белке
Водородная связь образуются между атомом водорода, связанным ковалентно с одним электроотрицательным атомом, и другим электроотрицательным атомом, например O, N. Её энергия составляет 20-25 кДж/моль, поэтому она выгодна для крупной молекулы, как белок, так как даёт большой выигрыш в энергии. Водородная связь примерно на 10% ковалентная, а на 90% электростатическая. Таким образом, боковые группы аминокислот, а также атомы пептидной группы остова могут связываться друг с другом или с молекулами воды посредством H-связей. В результате образуется вторичная структура полипептидов: альфа-спирали и бета-структуры.
Что касается результатов измерений, представленных в таблице, то можно заметить, что длины водородных связей колеблются около 3А (трёх ангстем). Для альфа-спиралей эта тенденция выражена чуть сильнее, когда для бета-тяжей разброс несколько шире. Но в целом это правило выполняется. Совсем по-другому складывается картина с углами N-O-C во вторичных структурах. Известно, что чем ближе этот угол к 180°, тем прочнее водородная связь. На практике мы видим, что углы N-O-C тупые и примерно равные 150° (в среднем чуть больше в альфа-спиралях и чуть меньше в бета-тяжах). Возможно отклонение вызвано тем, что молекуле белка энергетически выгодно создать как можно больше водородных связей с ослабленной энергией за счёт уменьшения угла N-O-C до 150°, чем образовать меньшее количество связей, но с большей энергией из-за угла в 180°.