Внутренности белка пептидогликан гликозилтрансферазы и макромолекулярных комплексов
На поле, представленном ниже, вы можете ознакомиться с гидрофобным ядром белка с идентификатором 4RA7 (пептидогликан гликозилтрансферазы), нажав на кнопку Core.
Внизу, под полем, вы найдёте таблицу 1, в которой представлены параметры гидрофобного ядра. Процент от общего числа атомов в белке рассчитан без учёта атомов водорода и атомов молекул воды, окружающих третичную стрктуру белка. Тогда общее число атомов будет 6037 (5983 атома из белка и 54 гетороатома).
Для исследования плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре нажмите на кнопку Surrounding.
С текстом скрипта кнопки Core можете ознакомится по ссылке.
С текстом скрипта кнопки Surrounding можете ознакомится по ссылке.
С текстом скрипта кнопки ProtDna можете ознакомится по ссылке.
Гидрофобное ядро белка пептидогликан гликозилтрансферазы из бактерии Atopobium parvulum.
| Таблица 1. Гидрофобное ядро в белке с id: 4RA7 | ||
| Номер ядра | Число атомов в ядре | % от всего числа атомов |
| 3 | 1134 | 18.78 |
Сервис CluD обнаружил в белке пептидогликан гликозилтрансферазе 26 гидрофобных ядер. 11 из них состоят всего лишь из 3-х атомов. 17 имеют размеры до 10 атомов включительно. 8 содержат от 11 до 21 атома включительно. И лишь одно ядро core 3, которое подробно разобрано, состоит из 1134 атомов.
Гидрофобное ядро составляют углеводородные (гидрофобные) боковые группы аминокислот. Гидрофобный эффект заключается в том, что неполярные части молекулы белка занимают место, препятствуя образованию водородных связей между окружающими её молекулами воды, которым приходится определённым образом ориентироваться в пространстве, чтобы не потерять возможность образовывать 4 H-связи и избежать проигрыша в энтальпии. Но этот процесс приводит к более высокой упорядоченности водной фазы, следовательно к повышению энтропии. А чем больше поверхность контакта между водой и неполярной фазой, тем выше степень энтропии. Тогда термодинамически выгодным оказывается свёртывание белка в глобулу и скрытие гидрофобных боковых цепей от контакта с водой. Что мы и наблюдаем в апплете Jmol.
Исследование плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре
По результатам работы апплета Jmol можно сделать следующие выводы:
1) На расстоянии 5 ангстрем от остатка тирозина расположены атомы, которые уже практически полностью покрывают его поверхность.
2) Характерное расстояние между соседними не связанными ковалентно атомами в белке примерно 4-5 ангстрем, так как именно при таком расстоянии резко увеличивается количество атомов окружения данного остатка тирозина (8 атомов в пределах 3 ангстрем и 70 атомов в пределах 5 ангстрем).
3) Известно, что ван-дер-ваальсов радиус атома кислорода равен 1.4 ангстрема, азота - 1.54 ангстрема, углерода - 1.85 ангстрема и серы - 1.85 ангстрема. Допустим, что размеры одной молекулы воды сопоставимы с диаметром атома кислорода (2.8 ангстрема), тогда рассмотрим вариант, при котором максимально свободное расстояние между двумя атомами из гидрофобного ядра. Очевидно, что для рассчётов нужно брать атомы кислорода. Свободное расстояние получится 5 - 2 * 1.4 = 2.2 ангстрема, что меньше диаметра молекулы воды в первом приближении. В результате, мы выяснили, что плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре не позволяет поместить между соседними атомами ещё один.
Изображение белка в комплексе в ДНК
Как известно, экспрессия генов регулируется транскрипционными факторами (ТФ), белками, которые распознают короткие участки последовательности ДНК. Такие последовательности являются очень распространенными в человеческом геноме, и важным фактором, определяющим специфичность экспрессии генов является кооперативное связывание нескольких ТФ с близко растоложенными участками ДНК. Структура, которую вы можете наблюдать в аппете Jmol, нажав на кнопку ProtDna, представляет собой комплекс гена MEIS1 (Meis homeobox 1) из 2 хромосомы ДНК человека и транскрипционного фактора. Последний состоит из двух цепей: A и B. Для удобства в апплете представлена только A цепь. Ген MEIS1 играет важную роль в нормальном развитии организма. А данный ТФ отвечает за связывание с молекулой ДНК и контроль процесса синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипции). Но подобные коплексы могут реализовывать и другие функции: например, репликацию (удвоение молекулы ДНК), репарацию (исправление повреждений молекулы ДНК), упаковку генетического материала (обычно непосредственно перед делением клетки) и др.