Описание структуры и функций человеческого белка тирозин-протеинфосфатазы нерецепторной тип 1

Структура

1) В данном практикуме приводится описание функций и структуры фермента, относящегося к классу гидролаз, а точнее — тирозин-протеинфосфатаз (tyrosine-protein phosphatase).

2) В структуре данного белка присутствует одна полимерная цепь A, которая представляет собой биологическую единицу.

Рисунок 1. Общая структура фермента нерецепторная тирозин-протеинфосфатаза тип 1

Отдельные цепи

1) Данная молекула относится к организму Homo sapiens.

2) UniProt_id — P18031, название — Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1. Тирозин-протеинфосфатаза, которая действует как регулятор ответа развернутого белка эндоплазматического ретикулума. Опосредует дефосфорилирование EIF2AK3/PERK; инактивирует активность протеинкиназы EIF2AK3/PERK. Может играть важную роль в каскадах передачи сигнала, индуцированных CKII и p60c-src. Может регулировать сигнальный путь EFNA5-EPHA3, который модулирует реорганизацию и отталкивание клеток. Может также регулировать сигнальный путь рецептора фактора роста гепатоцитов через дефосфорилирование MET.

3) В данной молекуле имеется 2 мутации относительно референса в UniProt: в 32 позиции цистеин заменён на серин, а в 92 позиции цистеин заменён на валин.

4) В составе цепи модифицированных аминокислотных остатков не найдено.

Рисунок 2. Элементы вторичной структуры фермента нерецепторная тирозин-протеинфосфатаза тип 1

Малые молекулы

1) Помимо воды и белка, в записи также присутствуют молекулы 2-амино-2-гидроксиметил-пропан-1,3-диол (TRS) и N-(4-метил-1,3-тиазол-2-ил)пропанамид (JFP).

2) Файл с записями о малых молекулах

Рисунок 3. Белковое окружение малой молекулы 2-амино-2-гидроксиметил-пропан-1,3-диол (TRS)
Рисунок 4. Белковое окружение малой молекулы N-(4-метил-1,3-тиазол-2-ил)пропанамид (JFP)

Взаимодействия

Рисунок 5. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка
Рисунок 6. Водородная связь, затрагивающая боковые радикалы аминокислот Tyr-81 и Thr-230
Рисунок 7. Солевой мостик, затрагивающий отрицательно заряженный боковой радикал Glu-147 и положительно заряженный боковой радикал Arg-156
Рисунок 8. Дисульфидных мостиков в белке нет, на рисунке показаны все остатки цистеина в белке
Рисунок 9. Первый стекинг
Рисунок 10. Второй стекинг
Рисунок 11. Третий стекинг
Рисунок 12. Четвёртый стекинг
Рисунок 13. Пятый стекинг