В данной работе представлена визуализация молекулы белка NH3-зависимая NAD+ синтетаза из организма Bacillus subtilis с помощью программы J(S)Mol. Ниже представлен J(S)Mol апплет белка.
NH3-DEPENDENT NAD+ SYNTHETASE
| Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре | |||
|---|---|---|---|
| № | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-H-O (°) | Альфа-спирали |
| 1 | N(139ARG)-O(135LYS) | 2.95 | 163.3 |
| 2 | N(141ILE)-O(137ARG) | 2.98 | 161.1 |
| 3 | N(136ALA)-O(132GLY) | 3.08 | 159.2 |
| 4 | N(131LYS)-O(127THR) | 2.77 | 165.6 |
| 5 | N(140MET)-O(136ALA) | 3.19 | 154.6 | Бета-тяжи |
| 1 | N(101LYS)-O(73GLN) | 2.88 | 153.5 |
| 2 | N(42VAL)-O(153LEU) | 2.85 | 155.8 |
| 3 | N(78ARG)-O(103TRP) | 2.9 | 167.8 |
| 4 | N(78ARG)-O(103TRP) | 2.89 | 164.6 |
| 5 | N(76ALA)-O(101LYS) | 2.96 | 156.1 |
Найдём средние из приведённых в Таблице 1. значения длин и углов водородных связей отдельно для альфа-спирали и бэта-листа:
| Средняя длина связи (Å) | Средний угол N-H-O (°) | |
|---|---|---|
| Альфа-спираль | 2.994 | 160.76 |
| Бэта-лист | 2.896 | 159.56 |
Согласно некоторым данным, средние донорно-акцепторные расстояния в элементах вторичной структуры белка близки к 3.0 Å [1]. Полученные мной средние длины для моего белка меньше этого значения на 0.2% для альфа-спирали и на 3.47% для бэта-листа, по силе взаимодействия они попадают в диапазон "умеренных" (2.5-3.2 Å) [1]. Отсюда можно сделать вывод, что энергия и стабильность связей в молекуле выше типичных, а сама молекула более компактная. Уменьшение длины водородных связей может быть следствием электростатического взаимадействия [2].
Что касается углов, их средние значения также соответствуют норме (>90°), хотя отличаются от идеального (180°) на 19.24° для альфа-спирали и на 20.44° для бэта-листа [3].