Семейства белковых доменов. PFAM

В предыдущем практикуме мною было выбрано семейство доменов с наименованиями представленными в таблице 1.

Триптофангалогеназа катализирует хлорирование триптофана. Связывает субстрат таким образом, чтобы открыть положение C5 для ключевых остатков лизина и глутамата в месте хлорирования. Это первый шаг в биосинтезе пирролнитрина, антибиотика с широким спектром противогрибковой активности. Ниже (рисунок 1) представлена его структура, где жёлтым выделен активный центр, розовым - остатки участвующие в связывании, оранжевым - важный участок для активности белка.

Рисунок 1. Структура триптофангалогеназы

Информация из этой таблицы может расходиться с информацией из предыдущего практикума, так как в предыдущей работе были использованы данные актуальные на 2023 год, а предсставленные здесь, взяты из Pfam на данный момент.

Для построения карты локального сходства были выбраны последовательности содержащие домен PF04820, но с разными доменными архитектурами. Данные представлены в таблице 2.

По карте локального сходства (рисунок 2) можно увидеть довольно сильное сходство. Это выражается незначительными разрывами и почти идеальной прямой. Вероятнее всего белки разошлись в эволюционном плане недавно. Также в обоих выбранных белках есть по 2 копии домена, однако выравнивание на карте одно. Это выравнивание до 523-го аминокислотного остатка, хотя домены в данных белках встречаются раньше. Выравнивание одно, вероятнее всего потому, что данные белки сильно похожи начальными участками, из-за чего области домена не видны. Значение E-value в данном выравнивании равно 0, что говорит о сильной достоверности результата.

В противовес данному довольно точному результату можно посмотреть на другие архитектуры, а именно на PF04820 - PF20043 и на PF00026 - PF04820 - PF04820. На полученной карте (рисунок 3) видно огромную вставку.