Вторичная структура белка GDEASE_BASCU (PBD ID 1WKQ)

Количество водородных связей	Количество α-спиралей	Количество β-тяжей	Количество реверсивных поворотов	Тип структуры	Комментарий
105	8	7	15	α+β	Белок относится к α+β белкам, так как в его структуре нерегулярно чередуются α-спирали и β-листы.

Исследование элементов вторичной структуры

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:

Самая длинная α-спираль 3-20:A
Самая длинная пара соседних антипараллельных β-тяжей 27-32:A, 35-41:A
Самая длинная пара соседних параллельных β-тяжей 75-80:A, 97-102:A
β-поворот, в которой полипептидная связь разворачивается на 180° 21-26:A

Изображения, с помощью которых исследовались элементы, можно получить скриптом.

1. Исследование cамой длинной α-спирали 3-20:A

Паттерн водородных связей Н(i,i+4). Водородная связь между кислородом карбоксигруппы i-ого и азотом аминогруппы i+4-ого остатков(считая от N-конца).

Радикалы, которые начинаются с β-углеродов, торчат из спирали наружу:

2. Исследование пары соседних антипараллельных β-тяжей 27-32:A, 35-41:A

β-углероды выходят перпендикулярно плоскости листа поочередно вверх и вниз:
	Установить какой-либо паттерн нельзя, так как нет периодичности в образовании Н-связей.

3. Исследование пары соседних параллельных β-тяжей 75-80:A, 97-102:A

β-углероды выходят перпендикулярно плоскости листа поочередно вверх и вниз:
	На изображенном участке можно заметить некоторую закономерность. O_i - N_k+1 N_i+2 - O_k+1 O_i+2 - N_k+3 N_i+4 - O_k+3
	Но дальше нарушается и N_i+5 - O_k+5 (а если бы по закономерности, то было бы N_i+6 - O_k+5).

4. Исследование β-поворота, в котором полипептидная связь разворачивается на 180° 21-26:A

Последовательность остатков: Gly21Ile22Gly23Gly24Pro25Phe26
В повороте есть водородная связь, способная "скрепить" петлю: GLY24:A.O - PHE26:A.N

5. Дополнительное +5.5 витков 3 а.о. PHE6 LEU13 his3 val 18