Получение информации о белке GUAD_BACSU из Uniprot Database



1. Получим информацию о белке.
Командой entret sw:GUAD_BACSU > ~/Term2/Block1/Practices/Pr2/guad_bacsu.entret записывает в файл guad_bacsu.entret информацию о записи GUAD_BACSU банка SwissProt.
(guad_bacsu.entret)

2. Можно представить эту информацию ввиде таблицы:

Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number") AC O34598
Идентификатор записи в БД ID GUAD_BACSU
Название (краткое описание) белка DE RecName (рекомендованные названия):
Full=Guanine deaminase;
Short=GDEase;
Short=Guanase;
Short=Guanine aminase;
AltName (альтернативные названия): Full=Guanine aminohydrolase;
Short=GAH;
Дата создания документа DT 19-SEP-2002
Дата последнего исправления аннотации DT 25-JAN-2012
Число публикаций, использованных при создании документа RN 5
Журнал и год самой поздней публикации RL Submitted (JAN-2005) to the PDB data bank.
Ключевые слова KW 3D-structure; Complete proteome; Hydrolase; Metal-binding; Purine metabolism; Reference proteome; Zinc.
Что содержит поле комментариев? CC -!- FUNCTION: Catalyzes the hydrolytic deamination of guanine, producing xanthine and ammonia.
-!- CATALYTIC ACTIVITY: Guanine + H(2)O = xanthine + NH(3).
-!- COFACTOR: Zinc (By similarity).
-!- PATHWAY: Purine metabolism; guanine degradation; xanthine from guanine: step 1/1.
-!- INDUCTION: Expressed only during limited or partially limited nitrogen conditions. Can be induced to high levels in the presence of purines or intermediates of the purine catabolic pathway.
Expression seems indirectly controlled by TnrA and GlnR.
-!- SIMILARITY: Belongs to the cytidine and deoxycytidylate deaminase family.
-----------------------------------------------------------------------
Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
-----------------------------------------------------------------------
Идентификаторы записей PDB DR PDB; 1TIY; X-ray; 2.50 A; A/B=1-156.
PDB; 1WKQ; X-ray; 1.17 A; A/B=1-156.

3. Некоторые факты о белке.
1. Какой функции этого белка посвящена одна из статей, упомянутых в записи?
Белок выполняет функцию катализатора гидролитического дезаминирования гуанина до ксантина: 
Guanine + H2O = xanthine + NH3
Этой функции посвящена статья [3], упомянутая в записи: 
[3]
RP   FUNCTION.
RC   STRAIN=168;
RX   MEDLINE=20553169; PubMed=11101664;
RA   Nygaard P., Bested S.M., Andersen K.A.K., Saxild H.H.;
RT   "Bacillus subtilis guanine deaminase is encoded by the yknA gene and
RT   is induced during growth with purines as the nitrogen source.";
RL   Microbiology 146:3061-3069(2000).
2. Опишите функцию и состав комплекса, в который входит данный белок. Функция: Катализ гидролитического дезаминирования гуанина с образование ксантина и аммиака 
Guanine + H2O = xanthine + NH3
Кофермент: ион цинка Zn2+
Играет важное значение в метаболизме пурина.

3. Какие ионы связываются с белком?
Ионы цинка Zn2+ 
FT   METAL        53     53       Zinc; catalytic.
FT   METAL        83     83       Zinc; catalytic.
FT   METAL        86     86       Zinc; catalytic.
4. Какие аминокислотные остатки участвуют в образовании активного центра?
Глутаминовая кислота (Glu, E)
На рисунке - Glu55:A, Glu55:B, имидазолы и ионы цинка. Это доноры протонов. источник
active

4. Определите, сколько белков в UniProt имеют тот же код белка или примерно то же описание (DE)
Для поиска в SwissProt мы можем использовать команду infoseq: 
infoseq sw:guad_* -only -description -noheading | wc -l
Это запрос на выдачу только описаний белков (-noheading - без заголовка колонки), а с помощью конвейера перенаправление команде wc данных для подсчёта количества строк. Получили, что количество записей в SwissProt с кодом белка guad равно 10.

На сайте UniProt с помощью поискового запроса мы можем узнать число записей со сходным описанием в SwissProt и TrEMBLE:

Команда/Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
infoseq sw:guad_* -only -description -noheading | wc -l 10 -
guad 11 402
Guanine aminohydrolase 10 35
3.5.4.3 10 550
GAH 11 40


Наверх