Главная

1)Зарегистрировалась на сайте NCBI.


2)Составление запросов

Запрос Translations All Free Full Text Review
(dimethyllysine)AND(H4)
dimethyllysine[All Fields] AND H4[All Fields]
8
4
0
histone h4[ti] dimethyllysine 20 human
histone h4[ti] AND (dimethyllysine[All Fields] AND 20[All Fields] AND ("humans"[MeSH Terms] OR "humans"[All Fields] OR "human"[All Fields]))
2
2
0
dimethyllysine and human
dimethyllysine[All Fields] AND ("humans"[MeSH Terms] OR "humans"[All Fields] OR "human"[All Fields])
12
7
0
dimethyllysine and cell
dimethyllysine[All Fields] AND ("cells"[MeSH Terms] OR "cells"[All Fields] OR "cell"[All Fields]) TD>
25
11
0
dimethyllysine and animals
dimethyllysine[All Fields] AND ("animals"[MeSH Terms:noexp] OR animals[All Fields])
30
8
0

3)Создала коллекцию и сделала ее доступной для проверки


В результате поиска образовалась коллекция из 3 статей. Но думаю, качество лучше количества.
My collection2
№ в коллекции Краткое описание Цитаты Ссылка на полный текст
1
Structural and biochemical studies on the chromo-barrel domain of male specific lethal 3 (MSL3) reveal a binding preference for mono- or dimethyllysine 20 on histone H4.2010.
Ученые определили структуру специфичного мужского летального бочковидного домена (hMSL3) с помощью рентгеновской кристаллографии. hMSL3 содержит метиллизин связанный “пакет“, состоящий из аминокислотных остатков (Tyr-31, Phe-56, Trp-59,Trp-63). 6-остаточная вставка между цепями бета-1 и бета-2 hMSL3 направляет боковую цепь Glu-21 в метиллизин связанный “пакет“, где водород связывается с NH- группой “cyclohexylamino ethanesulfonate buffer” молекулы, скорее всего имитируя взаимодействие с хвостовым диметиллизированным остатком гистона. Исследования в искусственных условиях показывают, что и у человека и у дрозофилы MSL3 домены сязываются преимущественно с пептидами, представляющими моно- или диметил-изоформы лизина 20 в гистонах H4K20Me(1) или H4K20Me(2). Мутация Tyr-31 в Ala в hMSL3 метиллизин-связанной клетке привело к более слабому связыванию с H4K20Me(1). Сходная мутация в msl3 гене угрожает выживанию самцов дрозофилы. Комбинированные мутации Glu-21 и Pro-22 в Ala в hMSL3 привели к более слабому связыванию с H4K20Me(1) в искусственных условиях, но соответствующая msl3 мутация не имела никакого эффекта в самцах дрозофилы.
In vitro binding studies revealed that both the human and Drosophila MSL3 chromo-barrel domains bind preferentially to peptides representing the mono or dimethyl isoform of lysine 20 on the histone H4 N-terminal tail (H4K20Me(1) or H4K20Me(2)). Mutation of Tyr-31 to Ala in the hMSL3 methyllysine-binding cage resulted in weaker in vitro binding to H4K20Me(1). The same mutation in the msl3 gene compromised male survival in Drosophila. Combined mutation of Glu-21 and Pro-22 to Ala in hMSL3 resulted in slightly weaker in vitro binding to H4K20Me(1), but the corresponding msl3 mutation had no effect on male survival in Drosophila.
Статья
Подробнее
3
Certain and progressive methylation of histone H4 at lysine 20 during the cell cycle.
Метилирование гистона h4 в лизине 20(K20) вовлечено в активацию транскрипции, “ глушение“ генов, формирование гетерохроматина, митоз и репарацию ДНК. Тем не менее, мало известно о том, как эти изменения регулируются и как они вносит свой вклад в эти различные процессы.
Methylation of histone H4 at lysine 20 (K20) has been implicated in transcriptional activation, gene silencing, heterochromatin formation, mitosis, and DNA repair. However, little is known about how this modification is regulated or how it contributes to these diverse processes. Metabolic labeling and top-down mass spectrometry reveal that newly synthesized H4 is progressively methylated at K20 during the G(2), M, and G(1) phases of the cell cycle in a process that is largely inescapable and irreversible.
Статья
Подробнее

Заключение

Ученые полагают, что MSL3 играет важную роль в связывании мужских специфичных летальных комплексов в хроматин, связываясь в H4K20Me(1). Исследования, относящиеся к dMRG15 домену, показали, что MRG15 предпочитает связываться с H4K20Me(3).
©Eliseeva Julia