Главная


Для получения информации о белке использовада команду:
entret sw:dacc_bacsu
А затем записывала в dac.txt в /Term2/Block1/Practices/Pr2

Заполнение таблицы:

Метка поля Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number")
ID
DACC_BACSU Reviewed; 491 AA.
Идентификатор записи в БД
AC
P39844;
Название (краткое описание) белка
DE

RecName: Full=D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC;
Short=DD-carboxypeptidase;
Short=DD-peptidase;
EC=3.4.16.4;
AltName: Full=Penicillin-binding protein 4a;
Short=PBP-4a;
Flags: Precursor;
Дата создания документа
DT
01-FEB-1995
Дата последнего исправления аннотации
DT
25-JAN-2012
Число публикаций, использованных при создании документа
RN
2
Журнал и год самой поздней публикации
RL
Microbiology 141:645-648(1995)
Ключевые слова
KW

3D-structure; Cell cycle; Cell division; Cell shape;
Cell wall biogenesis/degradation; Complete proteome;
Direct protein sequencing; Hydrolase; Peptidoglycan synthesis;
Reference proteome; Secreted; Signal.
Что содержит поле комментариев?
CC

-!- FUNCTION: Catalyzes DD-carboxypeptidase and transpeptidation reactions.
-!- CATALYTIC ACTIVITY: Preferential cleavage: (Ac)(2)-L-Lys-D-Ala-|-
D-Ala. Also transpeptidation of peptidyl-alanyl moieties that are N-acyl substituents of D-alanine.
-!- ENZYME REGULATION: Inhibited by cephaloridine.
-!- BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES:
Kinetic parameters:
KM=400 uM for N(alpha)-acetyl-L-Lys-D-Ala-D-thiolactate;
KM=470 uM for benzoyl-Gly-thiogylcolate;
KM=380 uM for benzoyl-D-Ala-thiogylcolate;
pH dependence:
Optimum pH is 12;
-!- SUBCELLULAR LOCATION: Secreted (Probable). Note=May be anchored in the membrane via a C-terminal amphiphatic alpha helix.
-!- DEVELOPMENTAL STAGE: Expression starts at the end of the exponential phase and peaks two hours into sporulation. There is no enzyme activity in spores.
-!- INDUCTION: Expression is sigma H-dependent.
-!- SIMILARITY: Belongs to the peptidase S13 family.
-----------------------------------------------------------------------
Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
-----------------------------------------------------------------------
Идентификаторы записей PDB
DR
PDB; 1W5D; X-ray; 2.10 A; A=30-491.
PDB; 2J9P; X-ray; 2.80 A; A/B=30-491.

Ответ на вопрос о моем белке


Вопрос1: какой функции этого белка посвящена одна из статей, упомянутых в записи?
Ответ1: очистке и характеристике PBP4a.

[4]
FUNCTION, BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, AND ENZYME REGULATION.
STRAIN=168 / BGSC1A1;
PubMed=11160090; DOI=10.1128/JB.183.5.1595-1599.2001;
Duez C., Vanhove M., Gallet X., Bouillenne F., Docquier J.-D.,
Brans A., Frere J.-M.;
"Purification and characterization of PBP4a, a new low-molecular- weight penicillin-binding protein from Bacillus subtilis.";
J. Bacteriol. 183:1595-1599(2001).
Вопрос2:Получите последовательность 2-й альфа-спирали, используя команду seqret пакета EMBOSS
Ответ2: >DACC_BACSU P39844 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC (DD-carboxypeptidase) (DD-peptidase) (3.4.16.4) (Penicillin-binding protein 4a) (PBP-4a) (Precursor) PAL

Вопрос3: Получите последовательность 3-го бета-тяжа, используя команду seqret пакета EMBOSS
Ответ3: >DACC_BACSU P39844 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC (DD-carboxypeptidase) (DD-peptidase) (3.4.16.4) (Penicillin-binding protein 4a) (PBP-4a) (Precursor) EHSGDTRMR


Определение количества белков, которые в UniProt имеют тот же код белка или примерно то же описание (DE)


Для поиска в Swissprot использовала команду infoseq, заменив код организма звездочкой - как в заданиях предыдущего практикума. Результат - только описания белков, выдаваемые на stdout для контроля.
Команда: infoseq sw:dacc_* -only -description -noheading | wc --line
Получила,что количество записей в SwissProt с кодом белка DACC равно 2.
Команда/Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
DD-peptidase
153
4815
DD-carboxypeptidase
21
465
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC
2
162

Дополнительное задание


Метка поля Белок 1 (DACC_BACSU) Белок 2 (DACC_ECOLI)
Первый код доступа
AC
P39844
P08506; P77287;
Идентификатор последовательности в БД
ID
DACC_BACSU
DACC_ECOLI
Название (краткое описание) белка
DE
RecName: Full=D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC;
Short=DD-carboxypeptidase;
Short=DD-peptidase;
EC=3.4.16.4;
AltName: Full=Penicillin-binding protein 4a;
Short=PBP-4a;
Flags: Precursor;

RecName: Full=D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC;
Short=DD-carboxypeptidase;
Short=DD-peptidase;
EC=3.4.16.4;
AltName: Full=Penicillin-binding protein 6;
Short=PBP-6;
Flags: Precursor;
Дата создания документа
DT
01-FEB-1995
01-AUG-1988
Дата последнего исправления аннотации
DT
25-JAN-2012
25-JAN-2012
Название организма
OS
Bacillus subtilis.
Escherichia coli (strain K12).
Классификация организма (список таксонов)
OC
Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus.
Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales;
Длина последовательности
SQ
491
400
Молекулярная масса белка
SQ
52891 MW
43609 MW
Число публикаций, использованных при создании документа
RN
5
4
Журнал и год самой поздней публикации
RL
J. Mol. Biol. 371:528-539(2007)
Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006)
Описание вторичной структуры
FT

SIGNAL 1 29
CHAIN 30 491 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC.
/FTId=PRO_0000027243.
REGION 328 330 Substrate binding.
REGION 441 445 Substrate binding.
ACT_SITE 81 81 Acyl-ester intermediate.
ACT_SITE 84 84 Proton acceptor.
ACT_SITE 328 328
BINDING 174 174 Substrate.
BINDING 381 381 Substrate.
HELIX 35 46
HELIX 48 50
STRAND 54 61
TURN 62 64
STRAND 67 72
HELIX 80 83
HELIX 84 95
STRAND 102 109
STRAND 112 116
STRAND 120 124
HELIX 132 144
STRAND 149 152
STRAND 154 157
HELIX 172 174
HELIX 178 180
STRAND 198 204
STRAND 207 211
STRAND 214 219
STRAND 222 233
STRAND 242 245
STRAND 249 261
STRAND 265 270
HELIX 274 288
STRAND 292 295
STRAND 297 299
STRAND 306 313
HELIX 317 327
HELIX 330 344
HELIX 350 360
HELIX 361 364
HELIX 368 370
STRAND 376 378
HELIX 387 397
HELIX 403 409
HELIX 418 421
HELIX 422 424
TURN 432 436
STRAND 437 444
STRAND 447 455
STRAND 457 459
STRAND 461 470
HELIX 474 476
HELIX 477 489

SIGNAL 1 27
CHAIN 28 400 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacC.
/FTId=PRO_0000027233.
ACT_SITE 66 66 Acyl-ester intermediate (By similarity).
ACT_SITE 69 69 Proton acceptor (By similarity).
ACT_SITE 132 132 By similarity.
BINDING 235 235 Substrate (By similarity).
CONFLICT 231 231 V -> E (in Ref. 1; CAA29775).
STRAND 39 47
STRAND 52 54
HELIX 65 67
HELIX 68 75
TURN 79 83
STRAND 90 92
HELIX 103 105
STRAND 118 120
HELIX 121 125
HELIX 135 144
HELIX 148 151
TURN 159 161
HELIX 184 189
HELIX 193 197
HELIX 199 202
HELIX 203 206
STRAND 209 212
STRAND 215 218
HELIX 222 225
STRAND 246 251
STRAND 257 262
HELIX 267 279
STRAND 284 288
STRAND 297 303
STRAND 308 312
STRAND 320 323
HELIX 327 329
STRAND 330 334
STRAND 337 343
STRAND 354 358
STRAND 362 366
Ключевые слова
KW

3D-structure; Cell cycle; Cell division; Cell shape;
Cell wall biogenesis/degradation; Complete proteome;
Direct protein sequencing; Hydrolase; Peptidoglycan synthesis;
Reference proteome; Secrete