Во вторичной структуре А цепи белка 1Т90 содержится:
Количество водородных связей
Количество спиралей
Количество β-тяжей
Количество реверсивных поворотов
Тип структуры
351
19
30
45
α+β
А цепь белка 1Т90 относится к α+β белкам,
так как в его структуре присутствуют α-спирали и β-складки.(
это не альфа\бета белок, так как в альфа\бета белке число альфа-спиралей
и число бета-складок либо равны,
либо отличаются на 1.)
2. Выбор элементов вторичной структуры белка 1T90.
Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
альфа-спираль 64-95:A,
антипараллельные бета-тяж 124-131:А и 134-142:А,
параллельные бета-тяж 367-377:А и 387-393:А,
бета-поворот 12-13:A
3. Картинки, иллюстрирующие свойства выбранной альфа-спирали белка 1T90.
Водородные связи спирали.
Водородные связи и бета-атомы углерода (красненькие)
Скрипт.
Паттерн для С-конца H(i; i+4) H(i; i+5),
Паттерн для всей спирали h(i; i+4).
Все бета-атомы углерода( кроме N-конца) отходят от спирали под одним углом.
4. Картинки, иллюстрирующие свойства выбранного бета-тяжа белка 1T90.
Водородные связи тяжа.
Водородные связи и бета-атомы углерода (красненькие) тяжа.
