0. Описание трансмембранного белка 4HE8 с известной 3D структурой
| PDB код | Тип
(спираль, баррель) |
Какая мембрана (внутренняя или внешняя, организм, органелла) |
Толщина гидрофобной части мембраны в ангстремах | Медиана числа остатков в одном трансмембранном участке |
| 1AP9 | спираль | внешняя, Halobacterium salinarum, фоторецептор - бактериородопсин | 30.6 | 19.5 |
| 3UON | спираль | плазмолемма, Homo sapiens, G-белковый рецептор | 31.8 | 24.8 |
| 2KB7 | спираль | мембрана эндоплазматического ретикулума, Homo sapiens, кальциевый АТФазный регулятор | 32.0 | 22 |
| 3RFZ | баррель | Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Escherichia coli, порин фибриального посредника | 23.8 | 24 |
| 3EFM | баррель | Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Bordetella pertussis, рецептор на внешней мембране | 24.7 | 22 |
| 3emn | баррель | Внешняя мембрана митохондрий, Mus musculus, VDAC-1 канал | 23.4 | 19 |
PDB ID |
Организм |
Тип мембраны |
TC-код |
Наклон спиралей (бета-тяжей) к нормали |
Количество трансмембранных спиралей (бета-тяжей в бочонке) |
Название белка |
| 4he8 1 |
Thermus thermophilus |
Внутренняя мембрана грам-отрицательных бактерий |
3.D.1 |
10 (17 для L цепочки) |
67 |
Respiratory complex I |
Программой TMHMM проводила поиск для гомолога A8M609.1|NADH-quinone oxidoreductase subunit N.
Файл с результатми TMHMM.
Файл с результатми TMHMM.
Файл с выравниванием.
Окраска произведена по гидрофобности и консервативности (порог 30 процентов). Красная окраска обозначает
гидрофобность, синяя, соответственно, полярность. Видно, что далеко не все трансмембранные спирали консервативны,
в тех, что расположены в самом начале последовательности белков, практически отсутствуют консервативные остатки. В основном,
все консервативные остатки находятся в тех трансмембранных структурах, что расположены по середине белковых последовательностей.
Однако, как показывает нижняя схема TM_REAl и TM_PREDICTED, трансмембранные участки относительно совпадают. Также хочется
отметить, что участки между трансмембранными спиралями консервативностью не отличаются.
В трансмембранных участках имеются полярные аминокислоты (причем, они более или менее консервативны).
Возможно, это связано с тем, что данный белок отвечает за перенос заряженных молекул через мембрану. Ведь все-таки
этот белок принадлежит суперсемейству NADH-дегидрогеназ и к семейству дегидрогеназ, переносящих
ионы H+ и Na+. Самыми консервативными полярными остатками являются аргинин и лизин.