Трансмембранные белки



0. Описание трансмембранного белка 4HE8 с известной 3D структурой


PDB код Тип
(спираль, баррель)
Какая мембрана
(внутренняя или внешняя, организм, органелла)
Толщина гидрофобной части мембраны в ангстремах Медиана числа остатков в одном трансмембранном участке
1AP9   спираль   внешняя, Halobacterium salinarum, фоторецептор - бактериородопсин   30.6   19.5  
3UON   спираль   плазмолемма, Homo sapiens, G-белковый рецептор   31.8   24.8  
2KB7   спираль   мембрана эндоплазматического ретикулума, Homo sapiens, кальциевый АТФазный регулятор   32.0   22  
3RFZ   баррель   Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Escherichia coli, порин фибриального посредника   23.8   24  
3EFM   баррель   Внешняя мембрана грамм-отрицательных бактерий, Bordetella pertussis, рецептор на внешней мембране   24.7   22  
3emn   баррель   Внешняя мембрана митохондрий, Mus musculus, VDAC-1 канал   23.4   19  
1. Отбор гомологов. Поиск гомологов осуществлялся с помощью PSI-BLAST. Поскольку белок 4HE8 из организма Thermus thermophilus, я исключила филум Deinococcus-Thermus. Порог на e-value ~ 1e-5. Выбрала 10 гомологов. Файл с гомологами. 2. Анализ структуры выданного белка.

PDB ID

Организм

Тип мембраны

TC-код

Наклон спиралей (бета-тяжей) к нормали

Количество трансмембранных спиралей (бета-тяжей в бочонке)

Название белка

4he8

1

Thermus thermophilus

Внутренняя мембрана грам-отрицательных бактерий

3.D.1

10 (17 для L цепочки)

67

Respiratory complex I

TC-код: 3.D.1 The H+ or Na+-translocating NADH Dehydrogenase (NDH) Family 3. Анализ множественного выравнивания трансмембранных белков. На рисунке изображена цепь L моего белка. Красным выделены трансмембранные участки. Вверху расположен верхняя сторона мембраны, а внизу - нижняя. Программой TMHMM проводила поиск для гомолога A8M609.1|NADH-quinone oxidoreductase subunit N. Файл с результатми TMHMM. Файл с результатми TMHMM. Файл с выравниванием. Окраска произведена по гидрофобности и консервативности (порог 30 процентов). Красная окраска обозначает гидрофобность, синяя, соответственно, полярность. Видно, что далеко не все трансмембранные спирали консервативны, в тех, что расположены в самом начале последовательности белков, практически отсутствуют консервативные остатки. В основном, все консервативные остатки находятся в тех трансмембранных структурах, что расположены по середине белковых последовательностей. Однако, как показывает нижняя схема TM_REAl и TM_PREDICTED, трансмембранные участки относительно совпадают. Также хочется отметить, что участки между трансмембранными спиралями консервативностью не отличаются. В трансмембранных участках имеются полярные аминокислоты (причем, они более или менее консервативны). Возможно, это связано с тем, что данный белок отвечает за перенос заряженных молекул через мембрану. Ведь все-таки этот белок принадлежит суперсемейству NADH-дегидрогеназ и к семейству дегидрогеназ, переносящих ионы H+ и Na+. Самыми консервативными полярными остатками являются аргинин и лизин.

© Julia Chudakova