PubMed.

1.Запросы.

Запрос, и как его поняла система Pubmed Число найденных публикаций Число открытых публикаций Число найденных обзоров
histone h4[TiAb] and acetylation
histone h4[TiAb] AND ("acetylation" [MeSH Terms] OR "acetylation"[All Fields])
1033 575 27
((histone h4[TiAb]) AND acetylation) AND lysine16
(histone h4[TiAb] AND ("acetylation"[MeSH Terms] OR "acetylation"[All Fields])) AND lysine16[All Fields]
2 0 0
histone h4[TiAb] and lys 16
histone h4[TiAb] AND (lys[All Fields] AND 16[All Fields])
21 15 1
((histone h4[TiAb]) AND acetylation) AND lys16
(histone h4[TiAb] AND ("acetylation"[MeSH Terms] OR "acetylation"[All Fields])) AND lys16[All Fields]
10 7 0
((histone h4[TiAb]) AND acetylation) AND k16
(histone h4[TiAb] AND ("acetylation"[MeSH Terms] OR "acetylation"[All Fields])) AND k16[All Fields]
43 32 1

2.Коллекция.

Коллекция

3.Публикации.

Номер статьи в коллекции Название статьи, год публикации Описание Цитаты Ссылка на полный текст статьи в pdf формате
1 Genome-wide H4 K16 acetylation by SAS-I is deposited independently of transcription and histone exchange,2012. MYST HAT Sas2 часть комлекса SAS-I, которая ацетилирует 16 остаток лизина гистона H4 lysine 16 (H4 K16Ac) и блокирует воспроизведение гетерохроматина в теломерах у Saccharomyces cerevisiae (предстовитель рода дрожжевых грибов сахаромицет). В этой статье описаны исследования Sas2 опосредованная H4 K16Ac в маштабе всего генома. В исследованиях показано, что Sas2-зависемая H4 K16Ac откладывается в хроматине независимо от транскрипции и обмена гистонами, и является ингибитором предвижения PolII по геному. The MYST HAT Sas2 is part of the SAS-I complex that acetylates histone H4 lysine 16 (H4 K16Ac) and blocks the propagation of heterochromatin at the telomeres of Saccharomyces cerevisiae. In this study, we investigated Sas2-mediated H4 K16Ac on a genome-wide scale... In summary, our data suggest that Sas2-dependent H4 K16Ac is deposited into chromatin independently of transcription and histone exchange, and that it has an inhibitory effect on the ability of PolII to travel through the body of the gene. Текст статьи
2 MOF and H4 K16 acetylation play important roles in DNA damage repair by modulating recruitment of DNA damage repair protein Mdc1.2010 MOF - инзим, играющий важную роль в катализирование ацетилирования Lys16 гистона H4 и охраняющий его мутаций. В этой статье описано исследование функций MOF c использованием в качесте модели NCAM-нокаутных мышей и линию вторичных эмбриональных клеток соединительной ткани. Результатом этих иследований было открытие нового механизма восстановления поврежденных учасков ДНК. MOF (MYST1) is the major enzyme to catalyze acetylation of histone H4 lysine 16 (K16) and is highly conserved through evolution. Using a conditional knockout mouse model and the derived mouse embryonic fibroblast cell lines,... our study revealed a novel chromatin-based mechanism that regulates the DNA damage repair process. Текст статьи




MYST HAT Sas2 ацетилирует 16 остаток лизина гистона H4 lysine 16 (H4 K16Ac), катализатором этого процесса является MOF (MYST1). А SirT2 деацетилизирует H4 K16Ac. Ацетилирование H4 K16 играет важную роль в востановление поврежденых участков ДНК.

© Julia Chudakova