а) Разнообразие структур.
| альфа-спиральные трансмембранные белки | Бета-баррели | ||
| Порообразующий гемолизин Е
(Escherichia coli, PDB код 2wcd) |
 |
Ациклаза липида А PagP
(Escherichia coli, PDB код 3gp6) |
|
| Аденозиновый рецептор А2а
(Homo sapiens, PDB код 2ydv) | 
| Транспортер жирных кислот FadL
(Escherichia coli, PDB код 1t16) |
|
| бета2-адренэргический рецептор, димер
(Homo sapiens, PDB код 2rh1) | 
| Сахароза-специфичный порин
(Salmonella typhimurium, PDB код 1a0s) |
|
| Механочувствительный канал MscL
(Mycobacterium tuberculosis, PDB код 2oar) | 
| "Эстераза EstA
(Pseudomonas aeruginosa, PDB код 3kvn) |
|
| Кальциевая АТФ-аза, Ca-несвязанная
(Oryctolagus cuniculus, PDB код 2agv) | 
| Порин MspA
(Mycobacterium smegmatis, PDB код 1uun) |
|
Как видно из приведенных структур, трансмембранные белки могут отличаться по типу элемента вторичной структуры, которая интегрирована в мембрану, а так же по количеству интегрированных в мембрану элементов, продолжению интегрированного участка за пределы мембраны, наличию или отсутствию надмембранных частей белка, углу наклона расположенной в мембране части.
б) Сравнение топологий.
| PDB код | Число трансмембранных цепей | Тип
(спираль, баррель) |
Число трансмембранных участков в цепи | Число остатков в одном трансмембранном участке
(среднее, минимальное, максимальное) |
(*) Толщина мембраны в ангстремах
(расстояние между атомами на границах трансмембранных участков |
| 2wcd | 12 | спираль | 36 | C=17; min=12; max=26 | 30.8±0.7Å |
| 2ydv | 1 | спираль | 7 | C=23; min=21; max=25 | 31.0±1.3Å |
| 2rh1 | 2 | спираль | 14 | C=24; min=22; max=26 | 31,8±0,9Å |
| 2oar | 5 | спираль | 10 | C=28; min=25; max=30 | 36,1±2,2Å |
| 2agv | 1 | спираль | 10 | C=19; min=15; max=22 | 29,7±2,2Å |
| 3gp6 | 1 | баррель | 8 | C=11; min=6; max=14 | 24,7±1,5Å |
| 1t16 | 1 | баррель | 14 | C=10 min=8; max=12 | 25,4±1,3Å |
| 1a0s | 3 | баррель | 54 | C=8; min=6; max=12 | 23,8±1,1Å |
| 3kvn | 1 | баррель | 7 | C=10; min=8; max=11 | 24,4±1,5Å |
| 1uun | 8 | баррель | 16 | min=9; max=10, других участков нет | 40,7±2,1Å |
Изображение из PDBTM для 2agv:
Изображение из PDBTM для 1uun:
Толщина мембраны опредеяется неточно из-за того, что неизвестны точные границы интегрированных в мембрануструктур.
Толщина мембраны для бареллей в среднем в 2,5 раза тоньше, чем для альфа-спиралей.
UNIPROT
В разделе "Сomments" в подразделе "SUBCELLULAR LOCATION" приведены данные: Cell inner membrane; Multi-pass membrane protein (Potential) (внутренняя мембрана клетки; мульти-пропускной мембранный белок, потенциальный).
Координаты трансмембранных участков:
сервис TMHMM
Полученные данные
Сравнение структур.
Полученное выравнивание.
| Число а.к. остатков | |
| Всего а.к. остатков в последовательности | 1050 |
| Остатки, предсказанные TMHMM как локализованные в мембране (всего) | 248 |
| Правильно предсказали - совпадают с 3D предсказанием (true positives, TP) | 154 |
| Предсказали не то, что нужно (а.о. предсказаны как мембранные, а по данным 3D таковыми не являются, false positives, FP) | 94 |
| Правильно не предсказали ( не предсказаны, и по данным 3D не находятся в мембране, true negatives, TN) | 790 |
| Не предсказали то, что нужно (остатки по данным 3D находятся в мембране, false negatives, FN) | 12 |
| Чувствительность (sensivity) = TP / (TP+FN) | 0,9277 |
| Специфичность (specificity) = TN / (TN+FP); | 0,8937 |
| Точность(precision) = TP /(TP+FP) | 0,6210 |
| Сверхпредсказание = FP/ (FP+TP) | 0,8624 |
| Недопредсказание = FN / (TN+FN) | 0,0150 |