• Главная
• Первый семестр
• Второй семестр
• Третий семестр
• Четвертый семестр
• Седьмой семестр

Был выбран белок (мономер супероксиддисмутазы) для которого существует и ЯМР и РСА структура; ЯМР структура 1BA9. Запись 1BA9 содержит 36 моделей. Структура представляет собой мономер; длина белковой цепи составляет 153 остатка. РСА структура 1MFM. Структура 1MFM имеет атомное разрешение 1.02 Å.

На рисунке 1 показано как расположены различные модели, полученные методом ЯМР между собой.

Рис. 1. Все модели записи 1BA9. Из рисунка видно, что модели структуры коррелируют между собой довольно хорошо. Небольшие расхождения наблюдаются в районе вторичной структуры (петель) и на концах структуры.

На рисунке 2 показано взаиморасположение 1MFM структуры, полученной методом РСА и моделей 1BA9.

Рис. 2. Взаиморасположение 1MFM структуры, полученной методом РСА и моделей 1BA9. 1MFM окрашена в желтый цвет. На нижней части картинки показано взаиморасположение бетa-листов. Структуры хорошо накладываются друг на друга. Лабильны только концы молекул.

select R, name NH* within 3.5 of OE*
select E, OE* within 3.5 of name NH*
distance bond, R, E

 
select Arg, resi 69 and name NH2
select Glu, resi 77 and name OE2
distance bond, Glu, Arg

Была найдена водородная связь между боковыми радикалами Arg69 и Glu77 (Рис.3)

Рис.3. Водородная связь на поверхности белка в структуре 1BAE: NH2-Arg69::OE2-Glu77.

Эта же водородная связь была рассмотренна в модели 1MFM. Интересно, что в PDB-файле отсутствует один атом кислорода, то есть нет никакого OE1 и OE2, а С2 атомом заканчивается боковая цепь. Не очень понятно почему так произошло (?). (Рис.4)

Рис.4. Водородная связь на поверхности белка в структуре 1MFM : NH2-Arg69::O-Glu77.

Так же была рассмотрена водородная связь, участвующая в образовании альфа-спирали: между NH-группой Gly138 и O-атомом Ser134 (Рис. 5).

Рис. 6. Остовная водородная связь в альфа-спирали: NH-Gly138::O-Ser134

Эта связь также присутствует и в структуре, полученной с помощью РСА (Рис. 6).

Рис. 6. Остовная водородная связь в альфа-спирали: NH-Gly138::O-Ser134

В качестве водородной связи внутри глобулы белка была выбрана водородная связь между двуми beta-тяжами, сформированная взаимодействием NH-группы His43 и O-атома Val87 (Рис.7; Рис.8).

Рис. 7. Водородная связь в глобуле белка: NH-His43::O-Val87

Рис. 8. Водородная связь в глобуле белка: NH-His43::O-Val87

По проделанной работе можно сделать вывод, что больше всего варьирует длина водородной связи во вторичной структуре белка (имеется ввиду значение длины водородной связи у различных моделей, полученных методом ЯМР). В бета-листе белка, напротив, значение длины водородной связи практически неразличимо между моделями. Также, было отмечено, что в среднем длина водородной связи, полученной методом РСА чуть больше длины этой же связи, полученной методом ЯМР. Что касается вторичной структуры и таких различных значений длины одной и той же водородной связи, видимо, это связано с тем, что ЯМР проводят в растворе и вторичные структуры, такие как петли, недостаточно жестко закреплены.

© Nosikova Kate, 2012