Водородные связи между ДНК и белком могут служить разным целям. В данном случае анализировался комплекс ДНК с белком репарации. Чтобы выполнять свою функцию, ему нужно связываться с ДНК. Однако связываие не очень прочное, я насчитала всего 2 водородные связи.
Белок в движении
Данные о движении различных частей белка представлены в таблице ниже. Разные части могут двигаться относительно других частей белковой молекулы, однако не все они одинаково свободно меняют свое положение.
Можно предположить, что атомы остова белка двигаются мало, так как находятся в глубине молекулы и жестко зафиксированы пептидной связью с соседними атомами.
А атомы боковой цепи будут иметь большую свободу колебаний относительно остова. Кроме того,атомы, вовлеченные во вторичную структуру белка, будут более прочно держаться на своем месте, чем атомы свободных петель.
Атом белка
Место атома в структуре белка
Расстояние, нм
[LEU]11:A.CA
Остовный атом бета-тяжа
1.02
[LEU]11:A.CD1
Дальний атом боковой цепи бета-тяжа
5.54
[ILE]12:A.CA
Остовный атом бета-тяжа
1.26
[ILE]12:A.CD1
Дальний атом боковой цепи бета-тяжа
4.93
[ARG]13:A.CA
Остовный атом бета-тяжа
1.8
[ARG]13:A.NH1
Дальний атом боковой цепи бета-тяжа
11.0
[GLU]2:A.CA
Остовный атом свободной петли
11.11
[GLU]2:A.OE1
Дальний атом боковой цепи свободной петли
18.7
[ASN]17:A.CA
Остовный атом свободной петли
11.8
[ASN]17:A.ND2
Дальний атом боковой цепи свободной петли
15.9
[LYS]15:A.CA
Остовный атом свободной петли
4.6
[LYS]15:A.NZ
Дальний атом боковой цепи свободной петли
14.3
Данные, приведенные в таблице, подтверждают предположение: колебания атомов боковых радикалов сильнее, чем колебания остовных атомов того же аминокислотного остатка, а колебания атомов вторичной структуры слабее, чем атомов свободных частей белка, причем существенно. Кроме того, влияние вторичной структуры больше, чем влияние расположения относительно остова цепи.
Сравнительно маленькие цифры, полученные для лизина в свободной петле объясняются тем, что этот остаток из участка, близкого ко вторичной структуре, поэтому он колеблется меньше, чем по-настоящему "свободные" остатки, но всё-таки больше, чем остатки из вторичной структуры.