← назад ко II семестру

Практикум № 08 · II семестр

Алгоритмы и программы множественного выравнивания.

Сравнение трёх MSA одних и тех же последовательностей, а также сопоставление структурного выравнивания и MSA для семейства PF00261, Tropomyosin.

○ 01

Выбор семейства белковых доменов

Файлы:

A:программа clustalO

B:программа mafft

C:программа muscle

Общий проект

Метод

Сравнение выравниваний было выполнено визуально в программе Jalview

Табл. 1 · Результаты сравнения сходящихся колонок
Mafft Muscle
(136,156)(136,156)
(185,226)(186,227)
(279)(279,280)
Табл. 2 · Результаты сравнения не сходящихся колонок
Mafft Muscle
(157,184)(157,185)
(227,278)(228,278)

Обсуждение:

При сравнении выравнивания A (Clustal Omega) с B (MAFFT) выявлено 64 одинаково выровненных колонки, объединённых в два блока длиной 21 и 42 позиции, а также одну отдельную совпадающую колонку. При сравнении A с C (MUSCLE) обнаружено 65 одинаково выровненных колонок, образующих три блока длиной 21, 42 и 2 позиции. Таким образом, MUSCLE формально несколько ближе к Clustal Omega, чем MAFFT, однако различие составляет всего одну колонку. В то же время MAFFT и MUSCLE значительно более сходны между собой: 215 одинаково выровненных колонок, то есть около 74–75% длины MSA.

○ 02

Построение выравнивания по совмещению структур и сравнение его с выравниванием программой MSA

Для анализа было выбрано семейство белковых доменов PF00261, Tropomyosin. Были использованы три структуры Tropomyosin из разных PDB-записей:

1IC2_A

3U1A_A

3U59_A

Для этих же трёх последовательностей были построены два множественных выравнивания:

выравнивание, полученное из структурного совмещения;

выравнивание, полученное программой MAFFT.

Круговая диаграмма аминокислотного состава
Рис. 1 Совмещение структур Tropomyosin 1IC2_A, 3U1A_A и 3U59_A.

Ссылки на файлы:

Структурное выравнивание в формате FASTA

MAFFT-выравнивание в формате FASTA

Проект Jalview с двумя сравниваемыми выравниваниями

В качестве референсной структуры использовалась 1IC2:A. Для 3U1A:A получены RMSD 1,59 Å и TM-score 0,89 при 68% идентичности последовательностей и 77 структурно сопоставленных остатках. Для 3U59:A RMSD составил 1,48 Å, TM-score — 0,92, идентичность — 49%, при этом структурно сопоставлено 76 остатков. Высокие значения TM-score и низкие значения RMSD свидетельствуют о значительном сходстве пространственной организации исследованных белков.

Сравнение структурного выравнивания с последовательностным MSA, построенным MAFFT, показало, что результаты двух подходов совпадают не полностью. Для 1IC2 и 3U1A большая часть общего участка выровнена практически одинаково, что указывает на хорошее соответствие между сходством первичной последовательности и пространственной структуры. В случае 3U59 наблюдается заметный сдвиг положения соответствующих остатков в структурном выравнивании относительно MAFFT

○ 03

Краткое описание одной из программ MSA

MAFFT (multiple alignment using fast Fourier transform) - это программа выравнивания, используемая для создания множественного выравнивания последовательностей аминокислот или нуклеотидов. Разработана японским исследователем Кадзутака Като в 2002 году. Принцип работы основывается на быстром преобразовании Фурье.

У MAFFT есть три режима: FFT-NS-1, FFT-NS-2 FFT-NS-i. Они отличаются друг от друга скоростью и точностью выполнения.FFT-NS-1 наименее точный,но самый быстрый. Может использоваться в случае, если очень много последовательностей, которые нужно быстро выровнять. FFT-NS-2 немного медленнее чем первый режим, но работает точнее. FFT-NS-i самый точный из всех режимов

Преимущества:

Работает и с аминокислотными, и с нуклеотидными последовательностями

FFT снижает сложность для консервативных последовательностей с O(N²) до O(N), за счет чего увеличивается скорость

Чем длиннее последовательность, тем сильнее выигрыш в скорости по сравнению с другими алгоритмами

Есть возможность выбирать режимы в зависимости от задачи