Практикум № 04 · II семестр

Анализ пространственной структуры белка CysZ, a putative sulfate permease

(PDB: 3TX3)

Исследование кристаллографической структуры белка CysZ, a putative sulfate permease из Idiomarina loihiensis с разбором общего вида структуры, числа цепей, биологической единицы, вторичной структуры и окружения лиганда LDAO.

○ 01

Общий вид структуры белка

Для анализа была использована кристаллографическая структура белка CysZ, a putative sulfate permease из Idiomarina loihiensis, депонированная в базе Protein Data Bank под идентификатором 3TX3.

Для визуализации структуры использовалась программа PyMOL, которая широко применяется для анализа и подготовки иллюстраций макромолекулярных структур. Она позволяет отображать различные представления структуры, например cartoon или stick, а также выполнять высококачественный рендер изображений с помощью команд ray или draw.

Общий вид структуры белка был показан в представлении cartoon, которое удобно для отображения хода полипептидной цепи и элементов вторичной структуры.

Рис. 1 Общий вид структуры белка 3TX3. Полипептидные цепи A и B показаны в представлении cartoon и окрашены в разные цвета.

Анализ структуры

В цепи белка 3TX3 находятся 2 белковые цепи A и B, обозначенные зеленым и красным соответсвенно

Структура белка ассиметрическая: белковые цепи расположены не одинаково относительно мембраны, а антипараллельно

Согласно описанию биологической сборки структуры, биологическая единица белка является димером, то есть состоит из двух белковых цепей. Следовательно, биологическая единица не отличается от асимметрической единицы, поскольку в кристалле присутствуют одна копия белка.

○ 02

Вторичная структура белка

Для анализа вторичной структуры белок был окрашен по типу вторичной структуры (опция color by ss в PyMOL).

В результате видно, что в структуре белка присутствуют:

○ α-спирали(красный)

○ β-тяжи(желтый)

○ петли и неупорядоченные участки(синий)

При визуальном анализе структуры видно, что вторичная структура белка представлена преимущественно α-спиралями, β-тяжи практически отсутствуют, что характерно для мембранных белков.

Рис. 2 Строение вторичной структуры белка 3TX3

○ 03

Малые молекулы

В записи PDB 3TX3 присутствуют несколько типов малых молекул:

○ LDAO-лаурилдиметиламин-N-оксид(лиганд)

○ SO4-сульфат-анион

○ CL-хлорид-анион

Белковое окружение лиганда

Для исследования взаимодействий лиганда с белком были выделены аминокислотные остатки белка, находящиеся на расстоянии до 5 Å от молекулы LDA.

Для наглядности лиганд был показан в представлении sticks, а окружающие аминокислотные остатки выделены желтым и подписаны.

Рис. 3 Лиганд LDA и окружающие его аминокилотные остатки

Вывод

В ходе работы была исследована структура белка CyrZ (PDB ID: 3TX3). Было показано, что асимметрическая единица содержит две белковые цепи, биологическая единица является димером.

Анализ вторичной структуры показал преобладание α-спиралей. Также были выявлены малые молекулы, присутствующие в структуре, и проанализировано белковое окружение лиганда LDA.