Контакты в молекуле белка CysZ, a putative sulfate permease(PDB: 3TX3)
В структуре белка 3TX3 были проанализированы различные типы внутримолекулярных взаимодействий: водородные связи, солевые мостики, дисульфидные связи и ароматические взаимодействия. Для визуализации контактов использовалась программа PyMOL.
Вступление
В структуре белка 3TX3 были проанализированы несколько типов внутримолекулярных взаимодействий, имеющих значение для стабилизации пространственной организации белка.
В ходе работы были рассмотрены водородные связи, солевые мостики, наличие или отсутствие дисульфидных связей, а также ароматические взаимодействия между боковыми радикалами аминокислотных остатков.
Для поиска и визуализации контактов использовалась программа PyMOL, позволяющая анализировать межатомные расстояния и получать иллюстрации отдельных взаимодействий в структуре белка.
Водородная связь
Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка
В структуре белка обнаружена водородная связь между атомами остова остатков VAL32 и ILE34.
Контакт образован между карбонильным атомом кислорода остатка VAL32 и амидным атомом азота остатка ILE34. Расстояние между атомами составляет 3.4 Å, что соответствует характерному диапазону для водородных связей в белках.
Водородные связи между боковыми радикалами аминокислот
Также была обнаружена водородная связь между боковыми цепями аминокислотных остатков TRP47 и GLU51.
Контакт образован между атомом NE1 остатка TRP47 и атомом OE2 остатка GLU51. Расстояние между взаимодействующими атомами составляет 3.8 Å, что немного не соответствует типичным значениям для водородных связей между боковыми радикалами.
Солевой мостик
В структуре белка присутствует солевой мостик между положительно заряженным остатком ARG111 и отрицательно заряженным остатком GLU107.
Контакт образован между атомом NH2 аргинина и атомом OE2 глутаминовой кислоты. Расстояние между атомами составляет 3.5 Å, что соответствует характерным расстояниям для электростатических взаимодействий противоположно заряженных боковых радикалов.
Дисульфидные связи
В исследуемой структуре белка дисульфидные связи отсутствуют.
В цепи A присутствуют остатки CYS230 и CYS171, однако расстояние между атомами серы (SG) составляет около 20.2 Å, что значительно превышает длину дисульфидной связи (~2.05 Å).
Следовательно, ковалентная связь S–S между этими остатками не образуется.
Стекинг ароматических колец
В структуре белка наблюдается ароматическое взаимодействие типа π–π стекинга между остатками TRP166 и PHE169.
Для оценки взаимодействия были определены центры ароматических колец, расстояние между которыми составляет 4.9 Å, что соответствует характерным значениям для ароматических взаимодействий в белках.
Вывод
В структуре белка 3TX3 были проанализированы несколько типов внутримолекулярных контактов, включая водородные связи, солевые мостики, дисульфидные связи и ароматические взаимодействия.
Было показано, что в данной структуре присутствуют как контакты между атомами остова, так и взаимодействия между боковыми радикалами аминокислотных остатков. Дисульфидные связи в исследуемом белке отсутствуют, тогда как ароматические и электростатические взаимодействия вносят вклад в стабилизацию структуры.