Визуализация белка PICK1 PDZ domain (6BJO) in complex with the small molecule inhibitor BIO124

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре
№ имена атомов ρÅ(длина связи N-O) ∠α(угол N-C-O)
α
1 N(485LYS)-O(464VAL) 2.96 126,3
2 N(498ILE)-O(476VAL) 2.99 122,3
3 N(473VAL)-O(448THR) 3.01 120,2
β
1 N(201TYR)-O(143GLY) 2.98 129,0
2 N(140GLY)-O(204TYR) 2.93 151,2
3 N(228GLN)-O(129SER) 3,33 130,7
Таблица 1. Параметры водородных связей в α-спиралях и β-тяжах.
 

 
		Исходя из данных таблицы, которые были получены с помощью программы J(S)mol, 
		для альфа-спирали среднее значение длины между атомами N и O в водородной связи - 2.98 А, 
		среднее значение угла N-O-C - 122.9°. 
		Для бета-тяжа 3.08 А и 136.9° соответственно. 
		Но эти данные недостоверны ввиду малого числа измерений.
		Максимальный угол водородной связи достигает значения 151.2°, минимальный 120,2°. 
		Максимальная длина водородной связи 3.33 А, минимальная - 2.93 А. 
		Идеальными значениями является угол в 180° и длина связи 3.00 А. 
 		Отклонение длины водородной связи от идеальной можно объяснить 
		особенностями вторичной структуры данного белка.

Ссылки на литературу:
Structure summary of PEPTIDE BINDING PROTEIN (6BJO)

term2 🕑
script
Главная страница

© Цыганов Кирилл, 2017