Особенности аминокислотного состава белка MURI1_Bacsu

1. Последовательность белка MURI1_Bacsu в формате FASTA

 
>sp|P94556|MURI1_BACSU glutamate racemase
MLEQPIGVIDSGVGGLTVAKEIMRQLPKENIIYVGDTKRCPYGP
RPEEEVLQYTWELTNYLLENHHIKMLVIACNTATAIALDDIQRSVGIPVVGVIQPGAR
AAIKVTDNQHIGVIGTENTIKSNAYEEALLALNPDLKVENLACPLLVPFVESGKFLDK
TADEIVKTSLYPLKDTSIDSLILGCTHYPILKEAIQRYMGEHVNIISSGDETAREVST
ILSYKGLLNQSPIAPDHQFLTTGARDQFAKIADDWFGHEVGHVECISLQEPIKR

2. Длина последовательности - 272 а.о.

3. Молекулярная масса белка MURI1_Bacsu - 29 952 дальтон


Подробнее см. книгу MURI1_Bacsu.xls, лист aa_mass.

4. Аминокислотный состав белка MURI1_Bacsu.

Аминокислота A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y

Частота 7% 2% 6% 8% 2% 7% 3% 10% 6% 10% 1% 4% 6% 4% 3% 5% 6% 7% 1% 3%

Самые частые аминокислотные остатки - лейцин и изолейцин, аминокислоты с алифатическими боковыми цепями. Самые редкие аминокислотные остатки - метионин и триптофан. Количество остатков цистеина нечетное - 5 остатков. Вычисления проведены в помощью Excel, см. книгу MURI1_Bacsu.xls, лист aa_frequencies.

5. Средний электрический заряд белка MURI1_Bacsu - (-8е).

При рН=7.0 боковые группы аргинина и лизина имеют средний заряд, равный +1е, гистидина - +0.5е, а остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот имеют средний заряд -1е, остальные аминокислотные остатки при рН=7.0 практически не заряжены. Алгебраическая сумма произведений зарядов боковых групп аминокислот на колличество соответствующих аминокислот в белке, дает средний заряд молекулы белка.

6. Сравнение со средним аминокислотным составом белков Bacilus subtilis, а также со средним аминокислотным составом мембранных белков этой же бактерии


Вывод: Белок MURI1_Bacsu, по-видимому, не является мембранным белком, т.к. его аминокислотный состав практически идентичен аминокислотному составу полного протеома бактерии.
См. подробнее книгу MURI1_Bacsu.xls, лист HPhob_comparison.

7. Профиль гидрофобности белка MURI1_Bacsu.


На рисунке профиля гидрофобности видны 4 участка с повышенной гидрофобностью. С учетом рамки в 20 аминокислот гидрофобные участки формируют аминокислоты на участках: 1-15, 50-105, 130-152, 170-191. Гидрофобный участок 50-105 полипептидной цепи с небольшим содержанием заряженных аминокислот, по-видимому, является основой внутренней части белковой молекулы. В остальных гидрофобных участках гидрофобные аминокислоты соседствуют с заряженными. Поэтому можно полагать, что эти участки закрепляются алифатическими гидрофобными участками в гидрофобном ядре, но основная масса аминокислот на этих участках экспонирована наружу. На N-конце гидрофобные остатки соседствуют с заряженными, С-конец более гидрофилен. Построение профиля гидрофобности см. книгу MURI1_Bacsu.xls, лист HPhob_profile.