Занятие 2.Банк UniProt

 Метка поляСодержание
Код(ы) доступа ("Accession number")ACP94522; Q5MPF4; Q795W7;
Идентификатор записи в БДIDABNA_BACSU
Название (краткое описание) белкаDE Recommended name: Arabinan endo-1,5-alpha-L-arabinosidase Short name=ABN Endo-arabinanase, Русское название: Арабинан эндо-1,5-альфа-L-арабинозидаза. Краткое описание:Арабинозидаза освобождает свободную арабинозу из высокомолекулярного арабоксилана и из олигосахаридов.
Дата создания документаDT20-JAN-2009, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot.
Дата последнего исправления аннотацииDT11-JAN-2011, entry version 62.
Число публикаций, использованных при создании документаRN6 публикаций
Журнал и год самой поздней публикацииRL Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (2005).
Ключевые словаKW3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing;
Glycosidase; Hydrolase; Secreted; Signal.
Что содержит поле комментариев?CCFUNCTION: Catalyzes the hydrolysis of the alpha-1,5-linked L-arabinofuranoside backbone.It is also active towards branched sugar beet arabinan, but inactive towards larch wood arabinogalactan, wheat arabinoxylan and p-nitrophenyl-alpha-L-arabinofuranoside. The enzyme activity is progressively reduced as 1,5-alpha-chains become shorter or more highly substituted.CATALYTIC ACTIVITY: Endohydrolysis of (1->5)-alpha- arabinofuranosidic linkages in (1->5)-arabinans.
BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES:
Kinetic parameters: KM=3.5 mM for arabinotetraose (at 27 degrees Celsius and pH 7); KM=5.92 mM for linear 1,5-alpha-L-arabinan (at 37 degrees Celsius and pH 6.6); Vmax=1.31 mmol/min/mg enzyme (at 37 degrees Celsius and pH 6.6); pH dependence: Optimum pH is 6.0. At pH 4.0 the arabinosidase retains about 8% of activity; Temperature dependence: Optimum temperature is 60 degrees Celsius. At 80 degrees Celsius retains about 2% of activity;
PATHWAY: Glycan metabolism; L-arabinan degradation.
SUBCELLULAR LOCATION: Secreted (Potential).
INDUCTION: Induced by arabinose and arabinan and repressed by glucose.
SIMILARITY: Belongs to the glycosyl hydrolase 43 family.
SEQUENCE CAUTION: Sequence=CAA99586.1; Type=Frameshift; Positions=308;
Идентификаторы записей PDBDRPDB_ID=1UV4;
Вопрос:Укажите мутацию (номер остатка, какая замена), приводящую к полной потере активности белка
Ответ: MUTAGEN 163 D->A: Loss of arabinosidase activity.(163 остаток, Аспарагиновая кислота->Аланин: потеря активности белка arabinosidase)
MUTAGEN 44 D->A: Loss of arabinosidase activity.
MUTAGEN 215 E->A: Loss of arabinosidase activity.
Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
"Arabinan endo-1,5-alpha-L-arabinosidase"29133
arabinosidase87651
Arabinan 87493

Cравнение белка ABNA_BACSU и похожего на него белка ABNC_ASPFU:

 Метка поляБелок 1Белок 2
Первый код доступаACP94522; Q5MPF4; Q795W7;Q4W930
Идентификатор
последовательности в БД		IDABNA_BACSU ABNC_ASPFU
Название (краткое
описание) белка		DEArabinan endo-1,5-alpha-L-arabinosidase
Краткое описание:Арабинозидаза освобождает свободную арабинозу из высокомолекулярного арабоксилана и из олигосахаридов. 		Probable arabinan endo-1,5-alpha-L-arabinosidase C.
Участвует в диссимиляции полисахаридов и ксилана
Дата создания документаDT20-JAN-200915-JUN-2010
Дата последнего
исправления аннотации		DT08-FEB-201108-FEB-2011
Название организмаOSBacillus subtilisAspergillus fumigatus (Sartorya fumigata)
Классификация
организма (список таксонов)		OCBacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus.Eukaryota; Fungi; Dikarya; Ascomycota; Pezizomycotina; Eurotiomycetes;Eurotiomycetidae; Eurotiales; Trichocomaceae; Neosartorya.
Длина последовательностиID323321
Молекулярная
масса белка		SQ3544635064
Число публикаций,
использованных при создании
документа		RN61
Журнал и год самой
поздней публикации		RLProc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (2005). "Nature" 2005
Описание вторичной
структуры		FT MUTAGEN 43 43
MUTAGEN 44 44
MUTAGEN 104 104
MUTAGEN 124 124
MUTAGEN 163 163
MUTAGEN 181 181
MUTAGEN 182 182
MUTAGEN 215 215
CONFLICT 172 172
STRAND 39 41
STRAND 46 49
STRAND 54 57
STRAND 69 77
STRAND 79 81
HELIX 90 94
STRAND 104 110
STRAND 115 121
STRAND 129 131
STRAND 133 137
STRAND 145 147
STRAND 149 153
STRAND 157 159
STRAND 165 168
STRAND 174 178
STRAND 186 190
TURN 192 194
STRAND 196 198
STRAND 200 203
STRAND 214 221
STRAND 226 233
STRAND 242 246
STRAND 250 252
STRAND 272 274
STRAND 279 281
STRAND 287 289
STRAND 293 300
STRAND 307 313 		информации нет
Ключевые словаKW3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing;Glycosidase; Hydrolase; Secreted; Signal. Carbohydrate metabolism; Complete proteome; Glycoprotein; Glycosidase; Hydrolase; Polysaccharide degradation; Secreted; Signal;Xylan degradation.
Темы, освещённые
в комментариях		CCFUNCTION: Catalyzes the hydrolysis of the alpha-1,5-linked L-arabinofuranoside backbone.It is also active towards branched sugar beet arabinan, but inactive towards larch wood arabinogalactan, wheat arabinoxylan and p-nitrophenyl-alpha-L-arabinofuranoside. The enzyme activity is progressively reduced as 1,5-alpha-chains become shorter or more highly substituted.CATALYTIC ACTIVITY: Endohydrolysis of (1->5)-alpha- arabinofuranosidic linkages in (1->5)-arabinans.
BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES:
Kinetic parameters: KM=3.5 mM for arabinotetraose (at 27 degrees Celsius and pH 7); KM=5.92 mM for linear 1,5-alpha-L-arabinan (at 37 degrees Celsius and pH 6.6); Vmax=1.31 mmol/min/mg enzyme (at 37 degrees Celsius and pH 6.6); pH dependence: Optimum pH is 6.0. At pH 4.0 the arabinosidase retains about 8% of activity; Temperature dependence: Optimum temperature is 60 degrees Celsius. At 80 degrees Celsius retains about 2% of activity;
PATHWAY: Glycan metabolism; L-arabinan degradation.
SUBCELLULAR LOCATION: Secreted (Potential).
INDUCTION: Induced by arabinose and arabinan and repressed by glucose.
SIMILARITY: Belongs to the glycosyl hydrolase 43 family.
SEQUENCE CAUTION: Sequence=CAA99586.1; Type=Frameshift; Positions=308;
 FUNCTION: Endo-1,5-alpha-L-arabinanase involved in degradation of pectin. Its preferred substrate is linear 1,5-alpha-L-arabinan (By similarity).,br> CATALYTIC ACTIVITY: Endohydrolysis of (1->5)-alpha- arabinofuranosidic linkages in (1->5)-arabinans.
PATHWAY: Glycan metabolism; L-arabinan degradation.
SUBCELLULAR LOCATION: Secreted (By similarity).
SIMILARITY: Belongs to the glycosyl hydrolase 43 family.
SEQUENCE CAUTION:
Sequence=EAL84189.1; Type=Erroneous initiation; Note=Translation N-terminally shortened;
Особенности
последовательности		FTH->A: Decrease in binding affinity. D->A: Loss of arabinosidase activity. W->A: Significantly less active (10000- fold) than the wild-type arabinosidase against both linear arabinan and arabinooligosaccharides. F->A: Increase in binding affinity. D->A: Loss of arabinosidase activity. F->A: Significantly less active than the wild-type arabinosidase against both linear arabinan (50-fold) and the arabinooligosaccharides (1000-fold). W->A: Same binding affinity as wild-type. E->A: Loss of arabinosidase activity. G -> D (in Ref. 1; CAA99586). SIGNAL 1 18 Potential.
CHAIN 19 321 Probable arabinan endo-1,5-alpha-L- arabinosidase C. /FTId=PRO_0000394635.
CARBOHYD 192 192 N-linked (GlcNAc...) (Potential).
CARBOHYD 224 224 N-linked (GlcNAc...) (Potential)
Идентификаторы записей PDBDR1UV4;нет
Белки имеют приблизительно одинаковые длины последовательности и молекулярные массы, относятся к классу каталитически активных белков, однако белок ABNC_ASPFU также ответственный за метаболизм углеводов, участвует в диссимиляции полисахаридов и ксилана.В свою очередь, в белке ABNA_BACSU содержатся мутагенные остатки, блокируюие некоторые функции белка, вполоть до полной потери активности.
© Акулич Ксения,2010