Описание структуры 5N3Y

Структура в целом

Представленная макромолекула является белком. Thermolysin in complex with inhibitor JC267 (5N3Y) – фермент из класса гидролаз. В структуре присутствует одна полимерная цепь. Биологическая единица не отличается от асимметрической.

Рисунок 1
Рис.1. Общий вид 5N3Y. Синим обозначен ион Zn2+, зеленым – ионы Ca2+.

Отдельные цепи

Данные UniProt:
Данная макромолекула относится к бактерии Bacillus thermoproteolyticus.
uniprot_id: P00800
Название: Thermolysin
Функция: Extracellular zinc metalloprotease (данный фермент цинк-зависимый, способен разрушать все типы белков внеклеточного матрикса).
Мутаций относительно референса из UniProt нет. Модифицированные аминокислотные остатки отсутствуют.

Рисунок 1
Рис.2. Вторичная структура (α-спирали – голубой цвет, β-листы - сиреневый, неупорядоченные петли - розовый)

Малые молекулы

В записи присутствуют:
C18H29N4O7P - 8L2 ((2~{S})-3-azanyl-2-[[(2~{S})-4-methyl-2-[[oxidanyl(phenylmethoxycarbonylaminomethyl)phosphoryl]amino]pentanoyl]amino]propanoic acid)
C6H14O2 – MPD ((4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL)
C2H6OS – DMS (DIMETHYL SULFOXIDE)
Zn2+ - ZN (ZINC ION)
Ca2+ - CA (CALCIUM ION)
H2O - HOH (Water)

ссылка на pdb с малыми молекулами
Рисунок 1
Рис.3. Расположение малых молекул (8L2 и иона Zn2+)

Данный комплекс был синтезирован для изучения термодинамических характеристик взаимодействия ингибиторов термолизина с концевыми заряженными аммониевыми группами. 8L2 – ингибитор термолизина, а ион цинка находится в активном центре, так как необходим для функционирования фермента. [1]

Литература

1. Cramer J. et al. Paying the price of desolvation in solvent-exposed protein pockets: Impact of distal solubilizing groups on affinity and binding thermodynamics in a series of thermolysin inhibitors //Journal of Medicinal Chemistry. – 2017. – Т. 60. – №. 13. – С. 5791-5799.