Интерпретация ЯМР структуры

Для сравнения структур, полученных с помощью методов ЯМР и РСА, был выбран LFA-1 домен (PDB ID: 1DGQ и 4IXD, соответственно). Для ЯМР-структуры представлено 22 модели, разрешение РСА-структуры 1.8Å. Укладки обеих структур похожи (рис. 1).

Рис. 1. (А) Структура LFA-1 домена, разрешенная методом РСА; (В) структура LFA-1 домена, разрешенная ЯМР.

Далее были выбраны три водородные связи в структуре, полученной методом РСА, для сравнения со структурой ЯМР (рис. 2):
а) связь между O и NH остова PHE134 и VAL171, соответственно, в β-листе в ядре белка;
b) связь между O и NH радикалов GLU180 и GLN172, соответственно, в ядре белка;
c) связь между остовным O и NH в радикале SER165 и ARG227, соответственно, в петле на поверхности глобулы белка.

Рис. 2. Выбранные водородные связи.

В таблице 1 представлены данные по выбранным водородным связям в структуре, расшифрованной с помощью ЯМР, и сравнение со структурой РСА. Как видно из таблицы, ЯМР и РСА-структуры хорошо согласуются по остовным водородным связям во вторичных структурах, а по водородным связям между радикалами и на поверхности глобулы плохо. Видимо, остовные связи более фиксированы и сохраняются, как в кристалле, так и в нативной структуре в растворе. В то время как другие рассмотренные водородные связи могут и не образовываться в нативных условиях.

Таблица 1. Данные о трех рассматриваемых водородных связях в структуре ЯМР.

Водородная связь	Положение связи	Длина в РСА, Å	Процент структур ЯМР	Минимальная длина в ЯМР, Å	Максимальная длина в ЯМР, Å	Медиана длины в ЯМР, Å
PHE134---VAL171	остовная в β-листе	2.8	100	2.8	2.9	2.8
GLU180---GLN172	между боковыми радикалами в β-листе	3.0	0	4.7	6.5	4.8
SER165---ARG227	в петле на поверхности глобулы	3.3	0	5.0	6.8	6.0