Обзор связей в структуре 3GBR

Водородные связи остова

Водородные связи между атомами остова белка являются основным фактором стабилизации вторичной структуры фермента. Такие взаимодействия формируются между карбонильным кислородом одной пептидной связи и амидным водородом другой (Рис. 1), что приводит к образованию регулярной сети водородных связей в α-спиралях и β-слоях.

Водородные связи, затрагивающие атомы остова цепи
Рис. 1. Водородные связи, затрагивающие атомы остова цепи.

Водородные связи боковых радикалов

Водородные связи между боковыми радикалами аминокислот (Рис. 2) играют важную роль в стабилизации третичной структуры белка и формировании локальных взаимодействий между элементами вторичной структуры. Эти взаимодействия также могут участвовать в формировании активного центра фермента.

Водородные связи, затрагивающие атомы бокового радикала
Рис. 2. Водородные связи, затрагивающие атомы бокового радикала.

Солевые мостики

Солевые мостики представляют собой электростатические взаимодействия (Рис. 3) между противоположно заряженными боковыми цепями аминокислот, например между остатками Asp или Glu и Lys, Arg или His. Такие контакты значительно усиливают стабильность третичной структуры белка и могут участвовать в стабилизации интерфейсов между доменами или субъединицами.

Солевые мостики в структуре антранилат фосфорибозилтрансферазы
Рис. 3. Солевые мостики в структуре антранилат фосфорибозилтрансферазы.

Дисульфидные связи

Белок антранилат фосфорибозилтрансфераза является цитоплазматическим, поэтому дисульфидные моситики не эффективны в поддержании структуры(подвержены восстановительным агентам цитоплазмы). В последовательности фермента нет цистеинов, поэтому дисульфидные мостики не могут быть образованы.

Стекинг

В белке не наблюдаются стекинг взаимодействия ароматических аминокислот (Рис. 4)

Ароматические аминокислоты в структуре антранилат фосфорибозилтрансферазы
Рис. 4. Ароматические аминокислоты в структуре антранилат фосфорибозилтрансферазы.