Практикумы 3, 4 и 5

В работе могут присутствовать ошибки.

В этом практикуме была рассмотренна запись в базе PDB с pdb_id: 1B9H, а так же взаимодействия между аминокислотными остатками.

Структура в целом

Тип макромолекулы: белок (синтаза 3-амино-5-гидроксибензойной кислоты (AHBA synthase))

Полимерных цепей в структуре: одна (цепочка A)

Цепи входящие в одну биологическую единицу: две гомолологичных ассиметричных субъединицы, в каждой — единственная цепь А

Отдельные цепи

Цепочка А

Организм, к которому относится данная макромолекула: Amycolatopsis mediterranei (грамположительная бактерия)

Uniprot_id: O52552

Название по базе Uniprot: 3-амино-5-гидроксибензоат синтаза

Функции: 1. Катализатор дегидратации и ароматизации 5-амино-5-дезокси-3-дегидрошикимата (aminoDHS) до 3-амино-5-гидроксибензоата (AHBA)
             2. Трансаминаза, вводящая азот в промежуточный продукт первого пути, UDP-3-keto-D-glucose, с образованием UDP-kanosamine (в комплексе с RifL RifK)

Количество мутаций в последовательности относительно референса из Uniprot: 10 мутаций

Модифицированные аминокислотные остатки: присутствуют в позиции 188. Ссылка на файл с соответствующими строками

Рисунок 4: Асимметрическая единица
Рисунок 1: Биологическая единица AHBA синтазы
Рисунок 2: Общий вид структуры
Рисунок 3: Цепь А AHBA синтазы
Рисунок 5: Окрашенная синтаза по вторичной структуре

Малые молекулы

PLP

Краткое наименование: PLP

Полное наименование: Pyridoxal-5’-Phosphate

Ссылка на файл pdp с микромолекулой

Рисунок 7: PLP
Рисунок 6: PLP

Взаимодействия между аминокислотными остатками

Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

Образуют вторичную структуру булка (α-спирали и β-листы)

Длина: 2.5-3.5 Å

Рисунок 8: Водородные связи в β-листе

Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

Донорно-акцепторная связь между электроотрицательным атомом, содержащим неподеленную электронную пару, и водородом, ковалентно связанным с другим электроотрицательным атомом.

Длина: 2.5-3.5 Å

Рисунок 9: Водородные связи между радикалами треонина и аспарагиновой кислоты.

Солевой мостик

Связь на основе электростатических взаимодействий между разнозаряженными атомами.

Длина: 3-4.5 Å

Рисунок 10: Солевой мостик между радикалами аргинина и аспарагиновой кислоты

Дисульфидная связь

Связь между атомами серы цистеинов, которая поддерживает третичную структуру белка.

В AHBA синтазе дисульфидная связь отсутствует, так как цистеины располагаются далеко друг от друга.

Рисунок 11: Выделенные цистеины в белке

Стекинг

Связь, основанная на электростатических взаимодействиях, между ароматическими кольцами. Сущетсвует три вида стекинга: параллельно сдвинутый, T-стекинг и π-катионный.

Длина: 4-6 Å

Рисунок 12: T-стекинг между ароматическими кольцами фенилаланина и триптофпна
Рисунок 13: Параллельно сдвинутый стекинг между ароматическими кольцами фенилаланинов

Список литературы

  1. Eads JC, Beeby M, Scapin G, Yu TW, Floss HG. Crystal structure of 3-amino-5-hydroxybenzoic acid (AHBA) synthase. Biochemistry. 1999 Aug 3;38(31):9840-9. doi: 10.1021/bi990018q. PMID: 10433690.
  2. Kim CG, Yu TW, Fryhle CB, Handa S, Floss HG. 3-Amino-5-hydroxybenzoic acid synthase, the terminal enzyme in the formation of the precursor of mC7N units in rifamycin and related antibiotics. J Biol Chem. 1998 Mar 13;273(11):6030-40. doi: 10.1074/jbc.273.11.6030. PMID: 9497318.