Практикумы №3, 4 и 5
Структура в целом
Объектом изучения в данном практикуме стала структура белка Тирозин-протеинфосфатазы нерецепторного типа 1 из банка PDB. Данный белок впервые был выделен из экстракта плацентарного белка человека. Также экспрессируется бактерией Escherichia coli. Структуру данного белка вы можете видеть на рисунке 1.
Это мономерный белок, его ассимитрическая единица не отличается от биологической.
Рисунок 1. Структура белка.
Отдельные цепи
Белок представлен одной единственной цепочкой. Uniprot_id: P18031. Функция: PTP1B может дефосфорилировать остатки фосфотирозина активированной киназы рецептора инсулина. Имеется 2 мутации относительно референса в UNIPROT (32 и 92 аминокислотные позиции)
Вторичная структура
Для удобства восприятия α-спирали были окрашены в красный цвет, а β-листы в жёлтый. Неструктурированные участки цепи, а также малые молекулы, окрашены зелёным цветом. Как видно из рисунка 2, количество спиралей равно количеству листов.
Рисунок 2. Вторичная структура белка.
Малые молекулы
Помимо воды и белка, в записи присутствуют также молекулы (benzyloxy)acetic acid (O1J) и 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL (TRS). На рисунках 2 и 3 показаны их белковые окружения соответственно.
Рисунок 3. Белковое окружение (benzyloxy)acetic acid.
Рисунок 4. Белковое окружение 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL.
Ссылки на pdb-файлы малых молекул: O1J TRS
Взаимодейтсвия
Рисунок 5. Водородные взаимодействия в остове белка.
Рисунок 6. Водородные взаимодействия между радикалами.
В белке не было найдено солевых мостиков. В связи с этим показаны отрицательно и положительно заряженные аминокислотные остатки.
Рисунок 7. Заряженные а.о.
Минимальное расстояние между разнозаряженной парой GLU`115 и ARG`221. Оно составляет 2,7 А.
Рисунок 8. Цистеины.
Рисунок 9. А.о. с ароматическими кольцами.