Учебный сайт Фоменко Елены
PubMed.
1. Проходим регистрацию на NCBI: на главной странице PubMed пройдите по ссылке Sign In и проходим по ссылке Register.
2. Составляем запрсы к интересующим статьям:
| Запрос в Query Translation |
Число найденных публикаций |
Число открытых публикаций |
Число найденных обзоров |
| ("serine"[MeSH Terms] OR "serine"[All Fields]) AND PAK2[All Fields] |
145 |
145 |
7 |
| s47[All Fields] AND ("histones"[MeSH Terms] OR "histones"[All Fields] OR "histone"[All Fields]) |
2 |
2 |
0 |
| ("phosphorylation"[MeSH Terms] OR "phosphorylation"[All Fields]) AND h4[All Fields] AND pak2[All Fields] |
2 |
2 |
0 |
| pak2[All Fields] AND ("histones"[MeSH Terms] OR "histones"[All Fields] OR "histone"[All Fields]) AND ("serine"[MeSH Terms] OR "serine"[All Fields]) |
8 |
8 |
0 |
| h4[ti] AND ("phosphorylation"[MeSH Terms] OR "phosphorylation"[All Fields]) |
77 |
77 |
2 |
3. Создаем коллекцию. Из трех
отобранных мной статей напрямую относится к теме только одна. Делаем коллекцию доступной.
| № |
Описание |
Цитаты |
Полный текст статьи |
| 3 |
Phosphorylation of H4 Ser 47 promotes HIRA-mediated nucleosome assembly, 2011 г.,
Гистон Н3.3 (вариант гистона Н3), отличаясь от канонического Н3.1 только пятью аминокислотами,
собирается в нуклеосомы в генетических регионах, наряду с гистоном Н4, гистонным шапероном HIRA,
а гистон Н3.1 собирается в нуклеосомы в CAF-1-зависимой реакции. Ученые показали,
что фосфорилирование серина 47 в гистоне Н4 (H4S47ph), катализируемое РАК2-киназой («p21 activated kinase»),
способствует нуклеосомной сборке H3.3-H4 и ингибирует сборку Н3.1-Н4 путем повышения сродства HIRA к Н3.3-Н4
и уменьшения ассоциирования CAF-1 с Н3.1 и Н3.3. |
Histone H3 variant H3.3 ... is assembled into nucleosomes... by the histone chaperone HIRA...
H3.1 is assembled into nucleosomes in a CAF-1-dependent reaction.
we show that phosphorylation of histone H4 Ser 47 (H4S47ph)...
promotes nucleosome assembly of H3.3-H4 and inhibits nucleosome assembly of H3.1-H4...
These results reveal a mechanism whereby H4S47ph distinctly regulates nucleosome assembly of H3.1 and H3.3. |
Полная статья в формате pdf |
| 2 |
Insights into the Role of Histone H3 and Histone H4 Core Modifiable Residues in Saccharomyces cerevisiae, 2005 г.
Биологическое значение недавно описанных модифицируемых остатков в ядре нуклеосомы коровы остается неизвестным.
Применив генетический подход, ученые исследовали их роль в гетерохроматиновых участках генома и в реперативном ответе ДНК.
Изменив эти остатки, чтобы имитировать их модифицированные и немодифицированные состояния, исследователи создали аллели,
влияющие на остатки гистонов Н3 и Н4. Было выяснено, что некоторые варианты белков оказывают влияние на посттранскрипционный сайленсинг
(подавление экспрессии) и на локусе рибосомальной ДНК, и на теломерах; предполагается, что посттрансляционные модификации
на этих участках регулируют формирование и/или сохранение гетерохроматина.
Ученые также показали, что замены в гистонах Н4 и Н3 некоторых остатков
вызывают гиперчувствительность к ДНК-повреждающим агентам. Исследователи указывают на возможные молекулярные механизмы, лежащие в основе действия этих изменений.
|
We have mapped these modification sites onto the Saccharomyces cerevisiae histones and used a genetic approach...
By mutating these residues to mimic their modified and unmodified states, we have generated a total of 39 alleles
affecting 14 residues in histones H3 and H4.
...subset of these variant proteins elicit an effect on transcriptional silencing both at the ribosomal DNA locus and at telomeres...
...substitutions at histone H4 K91, K59, S47, and R92 and histone H3 K56 and K115 lead to hypersensitivity to DNA-damaging agents...
...we allude to the possible molecular mechanisms underlying the effects of these modifications.
|
Полная статья в формате pdf |
Гистоны — основной класс нуклеопротеинов, ядерных белков, связывающихся с ДНК, необходимых для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы.
Существует 5 типов гистонов: H1/Н5, H2A, H2B, H3, H4. Последовательность аминокислот в этих белках практически не различается в организмах различного уровня организации.
Нуклеосома — это структурная часть хромосомы, образованная совместной упаковкой нити ДНК с гистоновыми белками H2A, H2B, H3 и H4.
Вывод: модификация S47ph в гистоне H4 у человека регулирует нуклеосомную сборку Н3.1 и Н3.3. Исследование остатков в ядре нуклеосомы
показало, что посттрансляционные модификации могут влиять на формирование/сохранение гетерохроматина или на чувствительность
к ДНК-повреждающим агентам.