Программы DSSP и HBplus

1.PDB-код моего белка: 1ECY.

str1ECY.png

В белке единственная цепь. Цепь А.

Определение вторичной структуры белка с помощью программы STRIDE

Для запуска программы набираем команду:

stride 1ECY.pdb > 1ECY.stride

Получен файл 1ECY.stride. Он свидетельствует о том, что в белке 1ECY следующие

элементы вторичной структуры:

7 бета-тяжей на позициях: 20-26, 36-48, 53-63, 70-82, 93-98, 106-120, 124-131.

1 альфа-спираль на позициях: 102-104.

Файл с указанными элементами.

Сравним полученную информацию с данными pdb-файла:

Они нам говорят о том, что авторы структуры выделили следующие вторичные элементы:

8 бета-тяжей на позициях: 20-25, 115-120, 70-81, 54-63, 36-48, 93-98, 124-132, 137-142.

2 альфа-спирали на позициях: 7-10, 101-106.

Итак, можно сказать следующее:

- и авторы, и программа STRIDЕ выделили бета-тяжи : 20-25, 36-48, 54-63, 70-81, 93-98, 124-132.

(с точностью до одного остатка);

- программа выделяет тяж: 106-120;

- аторы выделяют тяжи: 115-120, 137-142;

- программа выделяет одну альфа-спираль, а авторы - две.

Причем та спираль, которую выделяет программма меньше, чем та,

о которой свидетельствуют записи авторов на аналогичных позициях.

2. Записи PHI

Положительное значение угла phi указано для следующих остатков: (цепь А)

У первого остатка аланина угол PHI равен 360.

Так как боковым радикалом у глицина служит лишь атом водорода,

который обладает достаточно высокой подвижностью, то это объясняет тот факт, что

в основном положительные углы PHI были определены для него.

Получим изображение в PYMOL, на котором укажем элементы вторичной структуры

в остовной модели и остатки с положительными значениями углов PHI:

Красным цветом отмечены участки бета-тяжей,жёлтым - участки альфа-спиралей.

Для создания изображения использовались следующие команды:

hide all

show ribbon, byres a//

color yellow, chain a and resi 7-10

color yellow, chain a and resi 101-106

color red, ss s

show spheres, chain a and name ca and (resi 11,19,43,57,66,76,90,102)

ray

Изображение в ленточной модели:

3.HBPlus

С помощью программы HBPlus получим сведения о наличии в структуре водородных связей.

На вход программа принимает файл 1ECY.pdb .

Пропишем команду: hbplus 1ECY.pdb

Выходной файл: 1ECY.hb2

Найдено 121 водородная связь.

Приведём примеры водородных связей

а) участвующих в стабилизации вторичной структуры:

A0001-ALA N A0026-GLN O 3.19 MM 25 5.74 126.8 2.48 127.8 138.8 1

б) между боковыми цепями аминокислотных остатков:

A0022-ARG NH2 A0008-GLU OE2 3.13 SS 14 12.41 143.5 2.27 152.5 163.4 4

в) между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого:

A0022-ARG NH2 A0014-PRO O 2.77 SM 8 9.27 170.8 1.77 124.3 123.7 6

г)водородные связи между белком и лигандом:

Молекулой-лигандом является глюкоза. Она взаимодействует с первым остатком аланина.

д)пример водяных мостиков между различными остатками:

A0234-HOH O A0133-GLU OE1 3.11 HS -2 -1.00 -1.0 -1.00 -1.0 101.5 95
A0234-HOH O A0135-LYS O 3.45 HM -2 -1.00 -1.0 -1.00 -1.0 118.1 96