Практикум 5

1 Катализ (функция белка крузаина)

Белок обладает эндопептидазной активностью, то есть, он катализирует гидролиз пептидной связи между аминокислотными остатками расположенными в любой части пептидной цепи (а не только с её концов). Крузаин обладает широкой специфичностью — катализирует гидролиз связи не строго между парой определенных аминокислотных остатков.

2 Каталитический центр

Рис. 2. А.о. каталитического центра и водородная связь между двумя из них. Белок крузаин.

3 Окружение каталитического центра

Рис. 3. А.о. на расстоянии не более 5 ангстрем от каталитического центра и сам кат. ц.
Взаимодействие между каталитическим центром и его окружением опосредованное водородными связями.
Белок крузаин.

4 Низкомолекулярный ингибитор

Рис. 4. Расстояние между ингибитором и а.о. каталитического центра. Белок крузаин.

Рис. 5. Взаимодействие ингибитора с а.о. крузаина.

Ингибитор не взаимодействует с а.о. каталитического центра непосредственно, но формирует водородные связи с ASP-161 и GLY-66. ASP-161 в свою очередь образует водородные связи с VAL-139, который взаимодействует с HIS-162, входящем в активный центр. Более того, ASP-161 связан пептидной связью с HIS-162. Таким образом, ингибитор может влиять на изменение конформации активного центра и наличие каталитической активности, так как опосредованно взаимодействует с ним.