Альфа спираль 14-30

helix1

Мы рассматриваем альфа-спираль,которая обозначена в PDB-файле под номером 1 и включает в себя с 14 по 30 остатки. Показано наложение спирали на всю структуру белка

Торсионные углы

	PHI	PSI
PRO14	-56	-41,4
LEU15	-68,4	-37,2
ALA16	-66.2	-40,8
LEU17	-70,4	-30,7
TRP18	-61,7	-49,5
GLN19	-62,6	-30,4
ALA20	-67,2	-43,2
HIS21	-68,6	-39,1
TYR22	-57	-47,5
VAL23	-67,7	-40,8
LYS24	-58,8	-53,2
ASP25	-52,3	-41,4
LYS26	-65,6	-40,9
LEU27	-65,6
ALA29		-36,4
SER30	-97,1	-6,8

Psi: max=-6.8;min=-53.2;Среднее значение=(-41.4-37.2-40.8-30.7-49.5-30.4-43.2-39.1-47.5-40.8-53.2- 41.4-40.9-36.4-6.8)/15=-38.62

Phi: max=-52.3;min=-97.1;Среднее значение=(-56-68.4-66.2-61.7-70.4-62.6-67.2-68.6-57.-67.7-58.8- 52.3-65.6-65.6-97.1)/15=-65.68

Изображение паттерна водородных связей между остовными атомами альфа-спирали helix1

Водородные связи

Водородные связи концентрируются на атоме кислорода карбонильных групп и атоме азота аминных групп

Ala16,O-Ala20,N; 
Leu15,O-Gln19,N;
Leu17,O-His21,N;
Pro14,O-Trp18,N;
Trp18,O-Tyr22,N;
Ala20,O-Lys24,N;
Gln19,O-Val23,N;
His21,O-Asp25,N;
Val23,O-Leu27,N;
Tyr22,O-Lys26,N;
Asp25,O-Ala29,N;
Lys26,O-Ser30,N.

Атомы белка ,удаленные от атомов спирали не более,чем на 5.4 ангстрема, но не входящие в helix1

138 атомов расположены ближе на 5.4 ангстрема к спирали

Контакты альфа-спирали 14-30 с остальной частью цепи белка