Описание структуры РНК-связывающего белка,TiaS-tRNA(Ile2)-AMPCPP-agmatine complex.

Структура в целом:

1. Тип макромалекул- белок.

2. Состоит из одной уникальной А-цепи.

3. Биологическая сборка - состоит из одной свёрнутой в пространстве цепи.

Ассиметрическая единица.
Рис.1. Ассиметрическая единица.
Биологическая сборка.
Рис.2. Биологическая сборка.

На изображениях выше представлена структура белка в стиле cartoon. В цепи присутствует 1 белковая цепь. В одну биологическую единицу входит одна такая цепь. Биологическая единица идентична ассиметрической.

Отдельные цепи:

1. Организм - Archaeoglobus fulgidus.

2. Uniprot_id: O28025; название белка - тРНК (Ile2) 2-агматинилцитидинсинтетаза TiaS; функция: АТФ-зависимая агматинтрансфераза, которая катализирует образование 2-агматинилцитидина (agm2C) в положении колебания (C34) тРНК (Ile2), преобразуя специфичность кодона с AUG на AUA.

3. Да, мутации относительно референса есть - 20 штук.

4. Координаты модифицированных аминокислотных остатков.
Вторичная структура.
Рис.3. Вторичная структура.

Слева представлена вторичная структура TiaS-tRNA(Ile2)-AMPCPP-agmatine complex. Красным обозначены α-спирали, желтым - β-листы, зелёным - петли.

Малые молекулы:

1. Малые молекулы в записи: APC - DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER; AG2 - AGMATINE; TRO - L-PEPTIDE LINKING.

2.Координаты малых молекул.

3. Малая молекула AG2 - AGMATINE учавствует в реакции Рея. В резульате получается 2-агматинилцитидин. Это связано с функциональной нагрузкой белка(каталитическая). Источник: Takuo Osawa 1, Satoshi Kimura, Naohiro Terasaka, Hideko Inanaga, Tsutomu Suzuki, Tomoyuki Numata(2011). Structural basis of tRNA agmatinylation essential for AUA codon decoding, 277-282.

Белковое окружение агматина с названиями аминокислот.
Рис.4. Белковое окружение агматина с названиями аминокислот.
Белковое окружение агматина с номерами аминокислот.
Рис.5. Белковое окружение агматина с номерами аминокислот.

На иллюстрациях 4 и 5 изображено белковое окружение на расстоянии 5Å от малой молекулы AG2 (AGMATINE) с названиями и номерами аминокислот соответственно.

Далее были изучены взаимодествия аминокислотных остатков в белке.

1. Ниже можно увидеть водородную связь остова белка.

Водородные связи остова.
Рис.6. Водородные связи остова.

2. На рис.7 изображена водородная связь атомов боковых радикалов His-Ile на расстоянии 1.7Å.

Водородные связи радикалов.
Рис.7. Водородные связи радикалов.

3. Далее были обнаружены солевые мостики, один из примеров Glu-Arg на расстоянии 1.7-2.6Å.

Солевые мостики.
Рис.8. Солевой мостик.

4. Дисульфидных связей не было обнаружено, на рис.9 можно увидеть расположение Cys в представлении spheres. Как видно, все Cys достаточно далеко.

Дисульфизъдные связи которых не обнаружено.
Рис.9. Cys, которые не образовали дисульфидной связи.

5. Стэкинговых взаимодействий тоже не было обнаружено. Ниже представлены все ароматические аминокислоты(Phe,Trp,Tyr) без связей.

Стэкинга не обнаружено.
Рис.9. Стэкинг, который не обнаружен.