Структура 1BKG

Название: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM THERMUS THERMOPHILUS WITH MALEATE

1. Структура в целом

Рисунок 1. Общий вид структуры 1BKG. Цепи окрашены разными цветами

4 цепи: A, B, C, D. Все цепи идентичны по последовательности.

Биологическая единица — димер (2 цепи: например A и B). В асимметричной единице два димера.

Тип макромолекул: белок (аминотрансфераза).
Количество полимерных цепей: 4. Все цепи идентичны по последовательности.
Биологическая единица: димер (2 цепи).

2. Отдельные цепи

Цепи аналогичны:
Организм: Thermus thermophilus HB8.
UniProt ID: Q56232.
Название белка: Aspartate aminotransferase (аспартатаминотрансфераза).
Длина цепи: 385 аминокислот.
Функция: катализирует переаминирование аспартата. Термостабильность обеспечивается пролином и солевыми мостиками.
Мутации: отсутствуют.
Модифицированные аминокислотные остатки: отсутствуют.

3. Вторичная структура

Рисунок 2. Вторичная структура: спирали (красный), тяжи (жёлтый), петли (зелёный)

Спиралей немного больше.

4. Малые молекулы

Рисунок 3. Лиганд PMP и остатки

Окружение лиганда: На рисунке 3 показаны аминокислоты в радиусе 5 Å от PMP. Ключевой остаток — LYS-109.

В структуре присутствуют два типа малых молекул: PMP и MAE

Файл со строками малых молекул: ligands.txt (строки HETATM для PMP и MAE)

5. Роль малых молекул

PMP — аналог природного кофактора пиридоксальфосфата, необходим для функции белка.
MAE — ингибитор, добавлен искусственно для кристаллизации.

6. Внутримолекулярные взаимодействия

6.1. Водородные связи остова

Рисунок 4. Водородная связь между атомом O остова LEU276 и атомом N остова THR280 (жёлтый пунктир, 3.0 Å).

Вывод: показана водородная связь остова между карбонильным кислородом LEU276 (атом O) и амидным азотом THR280 (атом N). Расстояние N···O = 3.0 Å, что соответствует типичной водородной связи вторичной структуры.

6.2. Водородные связи боковых радикалов

Рисунок 5. Водородная связь между боковой цепью THR239 (атом OG1) и боковой цепью GLU40 (атом OE1), 2.7 Å.

Вывод: показана водородная связь между боковыми цепями THR239 (гидроксильная группа, атом OG1) и GLU40 (карбоксильная группа, атом OE1). Расстояние OG1···OE1 = 2.7 Å.

6.3. Солевые мостики

Рисунок 6. Солевой мостик между ASP42 (атом OD1) и ARG299 (атом NH1), 2.9 Å.

Вывод: показан солевой мостик между ASP42 (отрицательно заряженный остаток, атом OD1) и ARG299 (положительно заряженный остаток, атом NH1). Расстояние OD1···NH1 = 2.9 Å, что соответствует типичному солевому мостику.

6.4. Дисульфидные связи

Рисунок 7. Остаток цистеина CYS247 (жёлтая сфера — атом серы SG).

Вывод: в структуре обнаружен только один остаток цистеина — CYS247. Дисульфидные связи отсутствуют, так как для их образования необходимы минимум два цистеина.

6.5. Стекинг-взаимодействия

Рисунок 8. Ароматические остатки (Phe, Tyr, Trp, His) в структуре 1BKG (пурпурные палочки).

Вывод: стекинг-взаимодействия в структуре 1BKG не обнаружены. Показаны все ароматические остатки. Расстояние между центрами ароматических колец превышает 5 Å, что не соответствует критериям π-π стекинга.

← Назад к работам 2 семестра