Структура 1BKG

Название: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE FROM THERMUS THERMOPHILUS WITH MALEATE

1. Структура в целом

Рисунок 1. Общий вид структуры 1BKG. Цепи окрашены разными цветами

4 цепи: A, B, C, D. Все цепи идентичны по последовательности.

Биологическая единица — димер (2 цепи: например A и B). В асимметричной единице два димера.

Тип макромолекул: белок (аминотрансфераза).
Количество полимерных цепей: 4. Все цепи идентичны по последовательности.
Биологическая единица: димер (2 цепи).

2. Отдельные цепи

Цепи аналогичны:
Организм: Thermus thermophilus HB8.
UniProt ID: Q56232.
Название белка: Aspartate aminotransferase (аспартатаминотрансфераза).
Длина цепи: 385 аминокислот.
Функция: катализирует переаминирование аспартата. Термостабильность обеспечивается пролином и солевыми мостиками.
Мутации: отсутствуют.
Модифицированные аминокислотные остатки: отсутствуют.

3. Вторичная структура

Рисунок 2. Вторичная структура: спирали (красный), тяжи (жёлтый), петли (зелёный)

Спиралей немного больше.

4. Малые молекулы

Рисунок 3. Лиганд PMP и остатки

Окружение лиганда: На рисунке 3 показаны аминокислоты в радиусе 5 Å от PMP. Ключевой остаток — LYS-109.

В структуре присутствуют два типа малых молекул: PMP и MAE

Файл со строками малых молекул: ligands.txt (строки HETATM для PMP и MAE)

5. Роль малых молекул

PMP — аналог природного кофактора пиридоксальфосфата, необходим для функции белка.
MAE — ингибитор, добавлен искусственно для кристаллизации.

6. Внутримолекулярные взаимодействия

6.1. Водородные связи остова

Рисунок 4. Водородные связи между атомами N и O основной цепи.

Вывод: Показана водородная связь между остатками HIS274 (атом O) и PHE283 (атом N).

6.2. Водородные связи боковых радикалов

Рисунок 5. Водородные связи боковых радикалов.

Вывод: Показана водородная связь между боковыми цепями THR281 и GLU296 .

6.3. Солевые мостики

Рисунок 6. Ионные связи между положительно и отрицательно заряженными остатками.

Вывод: Показан солевой мостик между ASP234 и ARG299.

6.4. Дисульфидные связи

Рисунок 7. Остатки цистеина (жёлтые сферы).

Вывод: В структуре обнаружен только один остаток цистеина — CYS247. Дисульфидные связи отсутствуют, так как для их образования необходимы минимум два цистеина.

6.5. Стекинг-взаимодействия

Рисунок 8. Ароматические остатки PHE108 и TYR128.

Вывод: Показаны ароматические остатки PHE108 и TYR128. Расстояние между центрами ароматических колец составляет около 5.5 Å.

← Назад к работам 2 семестра