Взаимодействие аминокислотных остатков в белке 3FFU

Белок 3FFU является гомодимером, поэтому рассматривать взаимодействия я буду на цепи B.

Водородная связь атомов остова белка

Самым простым способом рассмотреть водородную связь атомов остова белка в α-спирали. В цепи B 4 спирали, рассмотрим поподробнее спираль в позиции [62-76]. Первая водородная связь не на остове: связь длиной 3,1 Å образована кислородом гидроксогруппы треонина (THR'62) и азотом азотом глутаминовой кислоты (GLU'65). Остальные водородные связи образованы по типичному для α-спиралей механизму: кислород (C=O) с i остатка соединяется с азотом (NH) i+4 остатка. Так, в данной спирали 11 водородных связей.

формат cartoon + sticks
формат sticks

Рассмотрим также водородные связи между β-тяжами. Всего этих тяжей 9, принцип взаимодействия хорошо заметен на группировке тяжей следующих позиций: [21-28], [54-56], [84-92] и [95-103].

формат cartoon + sticks
формат sticks

Водородная связь боковых радикалов белка

Рассмотрим водородные связи радикалов АК с лигандом GTP и ионами Mg2+.

На этой картинке хорошо видны следующие водородные связи: ASN136 с O гуанина в GTP; Arg40 с O из α-фосфата; Lys56 с O γ-фосфата.
На этой картинке показаны связи ионов Mg2+. Левый ион связан с остатком Glu74, средний - c остатками Glu74 и Glu70, правый - с Glu70. Также можно рассмотреть все остальные координационные связи Mg2+ .

Солевые мостики

Солевые мостики - электростатические взаимодействия между положительно заряженными остатками Lys, Arg и His и отрицательно заряженными остатками Asp и Glu, по длине не превышающие 4,5 Å. В 3FFU можно найти солевые мостики, всего их было обнаружено 7 на цепи B.

Все аминокислоты с заряженными остатками на цепи B и солевые мостики между ними
Lys138-Glu134
Lys85-Glu103
Arg40-Glu51
Arg способен образовывать несколько солевых мостиков. Так, были найдены его взаимодействия: слева Glu120-Arg130-Glu-126, справа Glu70-Arg69-Glu-73

Дисульфидная связь

Дисульфидная связь отсутствует, так как на каждой из цепей расположено по 1 Cys (и между собой их радикалы не образуют связь, так как остатки отдалены).

Единственный Cys (позиция [88])

Стекинг

На рисунке показано взаимодействие 3 остатков Phe. Здесь есть параллельно сдвинутый стекинг PHE28-PHE101 и T-стекинг PHE28-PHE52 (на мой взгляд, PHE52 и PHE101 слишком удалены, чтобы говорить о Т-стекинге.
π-катионный стекинг