Изображение области связывания лиганда Ferrichrome с белком FHUA_ECOLI

Выделение этой области осуществлено с помощью команд программы RasMol.

Остов белковой цепи изображён тонкими серыми линиями, показаны лиганд ferrichrome (цепь B белка), ион железа (iron) — оранжевый шарик в центре; аминокислотные остатки цепи A, контактирующие с лигандом, показаны в проволочной модели и раскрашены "по атомам". Два из них — Gln100 и Trp246, используемые для описания генно-инженерного эксперимента, выделены фиолетовым и синим цветами.

Описание плана генно-инженерного эксперимента

    I. Список аминокислотных остатков белка (цепь А), контактирующих с лигандом (цепь В): Arg81, Tyr87, Gly99, Gln100, Phe115, Tyr116, Tyr244, Trp246, Tyr313, Tyr315, Phe391. (Приведены названия аминокислот и их номера в цепи)
    II. Предложение замены аминокислотного остатка белка, которая может привести к потере способности связывания белка с лигандом: это замена остатка Trp246 на глицин.
    III. Предложение замены аминокислотного остатка белка, контактирующего с лигандом, но тем не менее, предположительно, мало влияющей на способность связывания с ним: это замена остатка Gln100 на аспарагин.
    IV. Обоснование предлагаемых замен:
      а) замены, предложеной в п.II
   Глицин, оказавшийся на месте триптофана, как и любой другой аминокислотный остаток небольшого размера, не сможет приблизиться достаточно близко к лиганду, чтобы взаимодействовать с ним, и сила, удерживающая белок и лиганд вместе, уменьшится.
      б) замены, предложенной в п.III
   Радикалы аспарагина и глутамина имеют одинаковые функциональные группы - амидные; кроме того размер этих аминокислот практически одинаков (их радикалы отличаются только на одну CH₂-группу) - поэтому замена одной аминокислоты на другую не должна сильно повлиять на характер и силу взаимодействия с лигандом.

На главную страницу первого семестра