Классификация функций. Коды ферментов


Заданный код фермента - EC 5.4.2.1

  1. Объяснить, что значит заданный код фермента
  2. Зашли на страницу International Union of Biochemistry and Molecular Biology и далее проследовали по ссылкам - в соответствии с кодом фермента. Результаты:
    1. EC 5.Изомеразы Ферменты, катализирующие изменения внутри одной молекулы.
    2. EC 5.4 Внутримолекулярные Трансферазы Ферменты, переносящие функциональные группы (ацил-, фосфо-, амино-, гидрокси- или другие) из одного положения в другое внутри одной молекулы.
    3. EC 5.4.2 Фосфортансферазы (Фосфомутазы) Переносят фосфатную группу. При этом фермент имеет донорную фосфатную группу, которая необходима при протекании изомеризации через бифосфорилированный интермедиат. Ниже приведена реакция изомеризации молекулы АР в молекулу ВР посредством фосфотрансферазы Е-Р. Бифософрилированный интермедиат показан как Х-(Р)2

      E-P + AP = E + X-(P)2

      X-(P)2 + E = BP + E-P

    4. EC 5.4.2.1 фосфоглицерат мутазы

  3. Сравнить последовательности ферментов с одинаковым кодом из эволюционно далеких организмов
  4. Данное задание необходимо, чтобы определить, всегда ли гомологичны белки с одинаковой функцией в далеких организмах. Для этого нашли с помощью SRS в базе UniProt фермент с заданным кодом в трех организмах: бактерии Escherichia coli K-12, археи Picrophilus torridus и человека. Вводимые запросы:
      • ((([uniprot-AllText:EC*] & [uniprot-AllText:5.4.2.1]) | [uniprot-AllText:EC 5.4.2.1]) & [uniprot-ID:*_ECOLI*])
      • ((([uniprot-AllText:EC*] & [uniprot-AllText:5.4.2.1]) | [uniprot-AllText:EC 5.4.2.1]) & (([uniprot-Organism:Picrophilus*] & [uniprot-Organism:torridus*]) | [uniprot-Organism:Picrophilus torridus*]))
      • ((([uniprot-AllText:EC*] & [uniprot-AllText:5.4.2.1]) | [uniprot-AllText:EC 5.4.2.1]) & [uniprot-ID:*_HUMAN*])

    Характеристики:

    1. число указанных ферментов в каждом из трех организмов:

        Escherichia coli - 3 последовательности (GPMA_ECOLI, GPMB_ECOLI, GPMI_ECOLI)
        Picrophilus torridus - 1 последовательность (APGM_PICTO)
        Human - 3 последовательности (PGAM1_HUMAN, PGAM2_HUMAN, PMGE_HUMAN)


    2. названия доменов Pfam в найденных последовательностях, ответственных за данную ферментативную активность:

        Escherichia coli Для белков GPMA_ECOLI и GPMB_ECOLI это домен PF00300 (Phosphoglycerate mutase),

        для белка GPMI_ECOLI за данную ферментативную активность отвечают два домена: PF06415 (BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N)) и PF01676 (Metalloenzyme);


        Picrophilus torridus За данную ферментативную активность белка APGM_PICTO отвечают домены: PF10143 (2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase) и PF01676 (Metalloenzyme);


        Human Для всех белков это домен PF00300 (Phosphoglycerate mutase).



    3. результаты сравнения последовательностей двух ферментов, наиболее далеких по последовательностям (APGM_PICTO и PGAM1_HUMAN):

    С помощью программы needle было сделано парное выравнивание наиболее, на мой взгляд, разнящихся ферментов из данной выборки. Видно, что последовательности сильно отличаются. V>
    4. вывод о гомологичности – домены, отвечающие за одну и ту же ферментативную активность могут быть не родственны

    Результаты исследования :

        Фермент 1 (Escherichia coli , P62707) Фермент 2 (Escherichia coli , P0A7A2) Фермент 3 (Escherichia coli , P37689) Фермент 4 (Picrophilus torridus, AC последовательности) Фермент 5 (Human,P18669) Фермент 6 (Human,P15259) Фермент 7 (Human,P07738)
      Идентификатор, название домена Pfam Положение в последовательности Положение в последовательности Положение в последовательности Положение в последовательности Положение в последовательности Положение в последовательности Положение в последовательности
    Домен 1  PF00300 (Phosphoglycerate mutase)  5-191  3-157      5-193  5-193  5-195
    Домен 2  PF06415 (BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N))      4-363        
    Домен 3  PF01676 (Metalloenzyme)      373-489  268-373      
    Домен 4  PF10143 (2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase)        38-256      

<Четвёртый семестр

<<Главная страница


©ХАЧАТРЯН ЛУСИНЕ, 2009