Исследование вторичной структуры белка IDH_Bacsu

1. Элементы вторичной структуры в цепи А:
   Водородных связей: 300
   α-спиралей: 20
   β-тяжей: 17
   β-листов: 4
   β-поворотов: 15
   IDH_Bacsu относится к α/β-белкам, т.к наблюдается упорядоченная структура из чередующихся α-спиралей и β-тяжей.
   Самая длинная спираль: TRP A 30 - LYS A 51;
   Самый длинный β-тяж: SER A 185 - SER A 193; но для исследования я выбрала другой (ALA A 339 - ALA A 343), т.к. этот не соседствует с 2мя другими β-тяжами.
   Самая длинная пара соседних антипараллельных β-тяжей: ALA A 339 - ALA A 343; PRO A 328 - ILE A 332;
   Самая длинная пара соседних параллельных β-тяжей: PRO A 328 - ILE A 332;
   Петля, в которой полипептидная цепь круто разворачивается на 180': ARN A 11 - GLY A 12;
   
2. Свойства выбранной α-спирали:
   
   Паттерн Н-связей: Н(30,34); H(31,35); H(32,36); H(33,37); H(34,38); H(35,39); H(36,40);
   H(37,41); H(38,42); H(39,43); H(40,44); H(41,45); H(42,46); H(43,47); H(44,48); H(45,49); H(46,50); H(47,51);
   Из приведённых выше значений видно, что обобщенный паттерн Н-связей можно записать в виде: Н(k,k+4), где k натуральное число, причем k изменяется от 30 до 47.
   В структуре все Cβ-атомы находятся "снаружи" спирали.
   Маленькими красными шариками помечены Cα, большими - Cβ.
   
   
   
3. Расположение атомов Сβ относительно "плоскости" бета-листа:
   
   Маленькими шариками показаны Cβ. Cβ выходят за плоскость β-листа.
   
4. Реверсивный поворот
   
   Выбранный Cβ-поворот - Val98Gly99Gly100Gly101.
   Н-связи, "скрепляющей" поворот, не наблюдается.