• Главная
  • Обо мне
  • Семестры
    Семестр 1
    Семестр 2
    Семестр 3
    Семестр 4
    Семестр 5
    Семестр 6
  • Проекты
  • Заметки
  • Ссылки
Описание белка Отредактировано 20/10/12
Семестр 1
Семестр 2
Семестр 3
Семестр 4
Семестр 5
Семестр 6

Общая характеристика структуры 1YAD

Идентификатор белка PDB:

1YAD

Название белка:

Регуляторный белок TENI (regulatory protein TENI)

В исследуемом белке 4 цепи, которые представлены на Рис.1.

Цепи показаны с помощью команды cartoons, которая представляет нитчатую структуру белка. Для различения цепи покрашены в разные цвета:
Цепь А отмечена желтым цветом;
Цепь В отмечена оранжевым цветом;
Цепь С отмечена коралловым цветом;
Цепь D отмечена красным цветом.

Благодаря такому соотношению цветом можно судить о начале и конце белка. Порядок цепей связан с переходом палитры цветов от желтого (N-конец) к красному (С-конец).

Каждая цепь белка начинается Met (метионином) на N-конце и заканчивается Arg (аргенином) на С-конце. Они выделены с помощью команды cpk и окрашены цветом цепи, в которой они находятся.

В PDB-файле с исследуемым белком также присутствуют молекулы, отличные от белка и воды. Молекулы воды отмечены синим цветом. Согласно информации в файле (просмотр в Far Manager) это сульфатные остатки (SO4)-2 (выделены серым цветом) и органические молекулы трис-гидроксиметил-метил-аммония (TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM) с формулой (С4H12NO3)+1, которые в файле обозначены как 144 и выделены на представленном рисунке зеленым цветом.

На Рис.2 наглядно представлены a-спирали (отмечены зеленым цветом) и ß-листы (отмечены цветами цепей, к которым они относятся) и отражена вторичная структура белка.

Анализ структуры а-спиралей и ß-листов цепи D структуры 1YAD

Рассмотрим вторичную структуру исследуемого белка, состоящего из a-спиралей и ß-листов (Рис.2). Для этого рассмотрим цепь D (Рис.3)

β-листы

Как видно из Рис.5 β-листы образуют так называемый «бочонок». Если внимательно посмотреть на Рис.3, на котором представлена полная цепь, то можно заметить, что в центре пространства, ограниченного рассматриваемым $beta;-листом, расположены органические молекулы трис-гидроксиметил-метил-аммония.

Это позволяет предположить, что исследуемый белок обладает избирательно-пропускной активностью.

β-тяжи расположены параллельно, т.е. цепи ориентированы в одном направлении, что иллюстрирует Рис.4.

α-спирали

Выбранная для анализа a-спираль начинается с ser (серин) с номером 103 и заканчивается asp (аспаргином) с порядковым номером 114.

С помощью команды JMol получаем получаем геометрические характеристики, а именно:

  1. Шаг спирали - минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками относительно главной оси.
    На Рис.6 представлены результаты измерения шага спирали в программе JMol. Как видно на рисунке, спираль не абсолютно симметрична относительно главной оси.
    Согласно данным измерениям средний шаг спирали данный цнпи составляет 6,285 Ǻ.
  2. Количество остатков на один виток
    На Рис.6 с помощью команды cpk отмечены C?-атомы. Благодаря этому, можно посчитать, что 3 остатка на один виток, не считая атомов, определяющий начало и конец витка.
  3. Водородные связи между аминокислотными остатками
    Обозначим остаток в центре спирали как n. На Рис. 7 указаны аминокислотный остаток с номером n и относящиеся к нему атомы азота N (синим цветом обозначены) и атомы кислорода О (атомы, окрашенные белым цветом, на данном рисунке не лежащие на цепи). Также отмечены измеренные расстояния водородных связей, образующихся остатком n.

Рассматриваемый остаток n в нашем случае Gln (глутамин) с порядковым номером 109. Его азот образует водородную связь с кислородом предшествующего остатка Glu (глутаминовая кислота) с порядковым номером 105. То есть водородная связь образуется, минуя 4 остатка. Кислород рассматриваемого , остатка образует связь с азотом последующего остатка, который также в исследуемом белке является Glu (глутаминовая кислота), но с порядковым номером 113. То есть водородная связь образуется, минуя также 4 остатка.

Внутримолекулярные взаимодействия боковых групп белка в цепи D структуры 1YAD

Рассмотрим внутримолекулярные взаимодействия боковых групп белка в одной цепи исследуемого бека. Для этого рассмотрим наличие и расположение дисульфидных и солевых мостиков в цепи D.

Дисульфидные мостики – это ковалентные связи между цистеиновыми остатками. Они находятся в различных местах цепи белка. Связываясь, они скрепляют белок.
В рассматриваемом белке нет цистеиновых остатков, следовательно, нет дисульфидных мостиков.
Для поиска цистеиновых остатков в программе JMol выбраем цепь D командой restrict *D (Рис.8). Далее производим поиск цистеиновых остатков (команда: select cys). Программа выводит в окне консоля: «0 атомов выбрано» . Это значит, что цистеинвых остатков нет. Ясно, что дисульфидных мостиков тоже нет.

Солевые мостики - электростатические взаимодействия, реализующиеся в белках между положительно и отрицательно заряженными группами белка.

Образовывать солевые мостики могут аминокислоты:

  • имеющие отрицательно заряженные радикалы: глутаминовая кислота (Glu) и аспаргиновая кислота (Asp);
  • имеющие положительно заряженные радикалы: аргинин (Arg) и лизин (Lys).

Следовательно, есть 4 теоретических варианта солевых мостиков. Проанализируем все четыре варианта для рассматриваемой цепи исследуемого белка.

Рассмотрим расположение Glu, Asp, Arg и Lys в цепи D (Рис.9). Каждая аминокислота отмечена определенным цветом:
  • Glu- синим;
  • Asp – зеленым;
  • Arg – желтым;
  • Lys – белым.

Для наглядности сама цепь не представлена, а представлено взаимное расположение аминокислот, которые изображены объемными сферам (команда: cpk).

Для наглядности сама цепь не представлена, а представлено взаимное расположение аминокислот, которые изображены объемными сферам (команда: cpk).

  1. Солевые мостики между Glu и Arg
    На Рис. 10 показаны измерения, проведенные с помощью программы JMol. Согласно этим измерениям в белке существуют солевые мостики между аминокислотами Glu и Arg. Длина этих связей приведена на Рис.10 и заключены в овал, чтобы отличить их от измерения расстояний между Glu и Agr, не являющихся солевыми мостиками.
  2. Солевые мостики между Glu и Lys
    Между Glu и Lys также присутствуют солевые мостики, представленные на Рис. 11. На данном рисунке (в отличие от предыдущего) в овал заключены расстояния, не являющиеся солевыми мостиками. Такое различие основано на соображении удобства представления информации, так как данный вариант солевых мостиков встречается в большем количестве, чем предыдущий, описанный в пункте 1.
  3. Солевые мостики между Asp и Lys
    Между Asp и Lys присутствуют солевые мостики. На Рис. 11 они выделены овалом.
  4. Солевые мостики между Asp и Arg
    Между аминокислотами Asp и Arg существуют солевые мостики, которые представлены на Рис.13 и отмечены овалом.

Отдельный солевой мостик

На этом рисунке представлен отдельный солевой мостик, который образуется между аминокислотами Arg и Asp. Его длина составляет 2,74 Ǻ.


© Малеева Александра